Joachim Frank ผู้บุกเบิก Cryo-EM และเจ้าของรางวัลโนเบลสาขาเคมี
ในโลกของชีววิทยาโครงสร้าง การมองเห็นรายละเอียดของโมเลกุลขนาดเล็กในระดับอะตอมเป็นเรื่องที่ท้าทายอย่างยิ่ง Joachim Frank นักชีวฟิสิกส์ชาวเยอรมัน-อเมริกัน คือบุคคลสำคัญที่เปลี่ยนโฉมหน้าวงการนี้ด้วยการพัฒนาเทคนิค Single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM) หรือจุลทรรศน์อิเล็กตรอนแบบแช่แข็ง ซึ่งช่วยให้นักวิทยาศาสตร์สามารถศึกษาโครงสร้างของโปรตีนและโมเลกุลทางชีวภาพในสภาพธรรมชาติได้อย่างแม่นยำ จนทำให้เขาได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีในปี 2017 ร่วมกับ Jacques Dubochet และ Richard Henderson
เส้นทางสู่ความสำเร็จและการศึกษา
Joachim Frank เกิดเมื่อวันที่ 12 กันยายน ค.ศ. 1940 ที่เมืองซีเกน ประเทศเยอรมนี เขาเริ่มต้นเส้นทางสายวิทยาศาสตร์ด้วยการศึกษาด้านฟิสิกส์จนจบปริญญาตรีจาก University of Freiburg และปริญญาโทจาก LMU Munich โดยในช่วงแรกเขาให้ความสนใจเรื่องการปลดปล่อยอิเล็กตรอนทุติยภูมิของทองคำ
ต่อมาเขาได้ศึกษาต่อในระดับปริญญาเอกที่ Technical University of Munich ภายใต้การดูแลของ Walter Hoppe ที่สถาบัน Max Planck โดยวิทยานิพนธ์ของเขามุ่งเน้นไปที่การใช้กระบวนการประมวลผลภาพดิจิทัลและการเลี้ยวเบนของแสงเพื่อวิเคราะห์ภาพจากจุลทรรศน์อิเล็กตรอน ซึ่งถือเป็นรากฐานสำคัญของการสร้างภาพสามมิติในเวลาต่อมา
ประสบการณ์การวิจัยระดับนานาชาติ
หลังจบการศึกษา Frank ได้เดินทางไปทำวิจัยหลังปริญญาเอกในสหรัฐอเมริกาผ่านทุน Harkness โดยได้ร่วมงานกับผู้เชี่ยวชาญในสถาบันชั้นนำ เช่น Jet Propulsion Laboratory ของ Caltech, University of California, Berkeley และ Cornell University ก่อนจะกลับไปทำงานที่สถาบัน Max Planck และย้ายไปร่วมงานกับ Cavendish Laboratory ที่มหาวิทยาลัยเคมบริดจ์ ประเทศอังกฤษ
การปฏิวัติวงการด้วย Cryo-EM และงานวิจัยไรโบโซม
จุดเปลี่ยนสำคัญเกิดขึ้นในปี 1975 เมื่อ Frank เข้าร่วมงานกับหน่วยงานสาธารณสุขของรัฐนิวยอร์ก (Wadsworth Center) ซึ่งเป็นจุดเริ่มต้นของการพัฒนาแนวทาง Single-particle approach ซึ่งเป็นการนำภาพถ่ายของโมเลกุลเดี่ยวจำนวนมากมาประมวลผลทางคอมพิวเตอร์เพื่อสร้างแบบจำลองสามมิติที่มีความละเอียดสูง
นอกจากความสำเร็จด้านเครื่องมือแล้ว เขายังใช้เทคนิคนี้ในการศึกษา Ribosome (ไรโบโซม) ซึ่งเป็นโรงงานผลิตโปรตีนของเซลล์ ทั้งในแบคทีเรียและสิ่งมีชีวิตชั้นสูง ทำให้โลกเข้าใจถึงกลไกการทำงานและการเคลื่อนไหวของไรโบโซมในขณะที่สังเคราะห์โปรตีนได้อย่างลึกซึ้ง
ประวัติการทำงานและตำแหน่งทางวิชาการ
Frank ดำรงตำแหน่งศาสตราจารย์ในหลายสถาบัน โดยเริ่มจาก University at Albany ของ State University of New York และต่อมาได้เข้าร่วมกับ Columbia University ในปี 2008 ในฐานะศาสตราจารย์ด้านชีวเคมีและชีวฟิสิกส์โมเลกุล นอกจากนี้เขายังเป็นนักวิจัยของ Howard Hughes Medical Institute (HHMI) ตั้งแต่ปี 1998
| หัวข้อ | รายละเอียด |
|---|---|
| ความเชี่ยวชาญหลัก | ชีววิทยาโครงสร้าง และ Cryo-electron microscopy |
| ผลงานโดดเด่น | ผู้ก่อตั้งเทคนิค Single-particle cryo-EM และการศึกษาโครงสร้างไรโบโซม |
| รางวัลสูงสุด | รางวัลโนเบลสาขาเคมี (2017) |
| สถาบันปัจจุบัน | Columbia University |
ข้อเท็จจริงสำคัญ
- เป็นผู้บุกเบิกการใช้ Digital Image Processing เพื่อสร้างภาพสามมิติจากจุลทรรศน์อิเล็กตรอน
- ได้รับรางวัล Nobel Prize in Chemistry ปี 2017 จากการพัฒนา Cryo-EM
- มีบทบาทสำคัญในการเปิดเผยโครงสร้างและพลวัตของ Ribosome
- ได้รับเหรียญ Benjamin Franklin Medal in Life Science ในปี 2014 และ Wiley Prize in Biomedical Sciences ในปี 2017
คำถามที่พบบ่อย
Cryo-EM คืออะไร?
Cryo-EM หรือ Cryo-electron microscopy คือเทคนิคการใช้จุลทรรศน์อิเล็กตรอนถ่ายภาพตัวอย่างทางชีวภาพที่ถูกทำให้แข็งตัวอย่างรวดเร็วในอุณหภูมิต่ำมาก เพื่อรักษาโครงสร้างตามธรรมชาติของโมเลกุลไว้โดยไม่ต้องใช้สารเคมีช่วยยึดหรือการตกผลึก
ทำไมงานของ Joachim Frank ถึงสำคัญต่อวงการวิทยาศาสตร์?
เพราะเขาพัฒนาวิธีการนำภาพถ่ายสองมิติของโมเลกุลเดี่ยวจำนวนมากมาคำนวณและรวมกันเป็นภาพสามมิติที่มีความละเอียดสูง ทำให้เราสามารถเห็นโครงสร้างของโปรตีนและไวรัสในระดับอะตอมได้ ซึ่งเป็นประโยชน์มหาศาลต่อการพัฒนายาและการรักษาโรค
Joachim Frank ได้รับรางวัลโนเบลร่วมกับใคร?
เขาได้รับรางวัลโนเบลสาขาเคมีปี 2017 ร่วมกับ Jacques Dubochet และ Richard Henderson ซึ่งทั้งสามคนต่างมีส่วนสำคัญในการพัฒนาเทคนิค Cryo-EM ในแง่มุมที่แตกต่างกัน
ผลงานเด่นด้านชีววิทยาของเขาคือเรื่องอะไร?
นอกจากการพัฒนาเครื่องมือแล้ว ผลงานที่โดดเด่นที่สุดคือการวิเคราะห์โครงสร้างและกลไกการทำงานของไรโบโซม (Ribosome) ซึ่งเป็นส่วนประกอบสำคัญในเซลล์ที่ทำหน้าที่สร้างโปรตีน