ในชีววิทยาโมเลกุล โครงสร้าง ATP-grasp เป็น โครงสร้างเฉพาะของโปรตีนที่จับกับ ATP ซึ่งประกอบด้วย ซับโดเมน α + β สองอัน ที่ "จับ" โมเลกุลของATPระหว่างกัน โปรตีน ATP-grasp มีกิจกรรมของเอนไซม์คาร์บอกซิเลต-อะมีน/ไทออลไลเกสที่ขึ้นอยู่กับ ATP ^{[ 2 ] [ 3 ]}

โปรตีนในกลุ่ม ATP-grasp มีโครงสร้าง โดยรวม ที่จัดเรียงเป็น 3 โดเมนได้แก่ โดเมนปลาย N (หรือโดเมน A) โดเมนกลาง (หรือโดเมน B) และโดเมนปลาย C (หรือโดเมน C) ^{[ 3 ]}

เอนไซม์ ATP-grasp เร่งปฏิกิริยาการเชื่อมต่อโมเลกุลที่มีคาร์บอกซิเลตกับโมเลกุลที่มีหมู่เอมีโนหรือไทออลโดยอาศัย ATP ปฏิกิริยาเหล่านี้มักเกี่ยวข้องกับการสร้างสารตัวกลางอะซิลฟอสเฟต เอนไซม์เหล่านี้มีส่วนเกี่ยวข้องในวิถีเมตาบอลิซึมต่างๆ รวมถึงการสังเคราะห์พิวรีนการสังเคราะห์กรดไขมันและกลูโคเนโอเจเนซิส^{[ 4 ]}

• ดี-อะลานีน-ดี-อะลานีน ไลเกส
• กลูตาไธโอนซินเทส
• ไบโอตินคาร์บอกซิเลส
• คาร์บาโมอิลฟอสเฟตซินเทส
• เอนไซม์ดัดแปลงโปรตีนไรโบโซม S6 (RimK)
• ยูเรียอะมิโดไลเอส
• ทูบูลิน-ไทโรซีนไลเกส
• เอนไซม์ที่เกี่ยวข้องกับการสังเคราะห์พิวรีน

โครงสร้าง ATP-grasp ได้รับการอนุรักษ์ทางวิวัฒนาการในตระกูลเอนไซม์ ต่างๆ และพบได้ทั่วไปในโปรคาริโอตและยูคาริโอต^{[ 3 ]}

นักวิจัยได้พัฒนา สารยับยั้งหลายประเภทสำหรับเอนไซม์ เหล่านี้ รวมถึงสารยับยั้งตามกลไกสารยับยั้งแบบแข่งขันกับ ATP และสารยับยั้งแบบไม่แข่งขันเอนไซม์ ATP-grasp บางชนิดกำลังได้รับการศึกษาในฐานะเป้าหมายที่มีศักยภาพสำหรับ ยา ปฏิชีวนะและยาต้านโรคอ้วน^{[ 3 ]}

• InterPro: โครงสร้างพับ ATP-grasp โดเมนย่อย 1 (IPR013815)
• InterPro: โครงสร้างพับ ATP-grasp โดเมนย่อย 2 (IPR013816)