อ่าน 9 นาที
BNIP3
โปรตีน BCL2/adenovirus E1B 19 kDa ที่มีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีน 3 เป็น โปรตีน ที่ พบในมนุษย์ซึ่งถูกเข้ารหัสโดย ยีน BNIP3 [ 5 ]
BNIP3
| BNIP3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ตัวระบุ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ชื่อเรียกอื่น | BNIP3 , NIP3, โปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับ BCL2/adenovirus E1B 19kDa, โปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับ BCL2, HABON | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| รหัสภายนอก | โอมิม : 603293 ; เอ็มจีไอ : 109326 ; โฮโมโลยีน : 2990 ; GeneCards : BNIP3 ; OMA : BNIP3 - ออโธโลจี | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| วิกิดาต้า | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
โปรตีน BCL2/adenovirus E1B 19 kDa ที่มีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีน 3 เป็นโปรตีนที่พบในมนุษย์ซึ่งถูกเข้ารหัสโดยยีนBNIP3 [ 5 ]
BNIP3 เป็นสมาชิกของโปรตีนตระกูล Bcl-2 ที่เกี่ยวข้อง กับการตายของเซลล์ มันสามารถชักนำให้เซลล์ตายได้ ในขณะเดียวกันก็ช่วยให้เซลล์อยู่รอดได้เช่นกัน เช่นเดียวกับโปรตีนในตระกูล Bcl-2 หลายชนิด BNIP3 จะปรับเปลี่ยนสถานะการซึมผ่านของเยื่อหุ้มไมโทคอนเดรียชั้นนอกโดยการสร้างโฮโมโอลิโกเมอร์และเฮเทอโรโอลิโกเมอร์ภายในเยื่อหุ้ม[ 6 ]การเพิ่มขึ้นของการแสดงออกส่งผลให้ศักยภาพของไมโทคอนเดรียลดลง ปริมาณอนุมูลอิสระเพิ่มขึ้น ไมโทคอนเดรียบวมและแตกตัว และอัตราการหมุนเวียนของไมโทคอนเดรียเพิ่มขึ้นผ่านกระบวนการออโตฟาจี[ 7 ]ไม่พบความคล้ายคลึงกันของลำดับกับสมาชิกในตระกูล Bcl-2 มนุษย์และสัตว์อื่นๆ (เช่นแมลงหวี่ , Caenorhabditis ) รวมถึงยูคาริโอตระดับต่ำ (เช่นDictyostelium , Trypanosoma , Cryptosporidium , Paramecium ) ต่างก็มีรหัสพันธุกรรมสำหรับยีน BNIP3 หลายตัว รวมถึง NIP3L ของมนุษย์ ซึ่งกระตุ้นให้เกิดอะพอพโทซิสโดยการโต้ตอบกับโปรตีนต้านอะพอพโทซิสของไวรัสและเซลล์
โครงสร้าง
โครงสร้างเกลียวคู่ขนานแบบมือขวาของโดเมนที่มี ปม His-Serที่อุดม ไปด้วย พันธะไฮโดรเจนอยู่ตรงกลางของเยื่อหุ้มเซลล์ การเข้าถึงปมสำหรับน้ำ และเส้นทางไฮโดรฟิลิกต่อเนื่องข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ บ่งชี้ว่าโดเมนสามารถให้เส้นทางนำไอออนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ได้ การรวมโดเมนทรานส์เมมเบรน BNIP3 เข้ากับเยื่อไขมัน เทียม ส่งผลให้การนำไฟฟ้าเพิ่มขึ้นตามค่า pH การตายของเซลล์คล้ายเนื้อตายที่เกิดจาก BNIP3 อาจเกี่ยวข้องกับกิจกรรมนี้[ 8 ]
การทำงาน
BNIP3 มีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีน E1B 19 kDa ซึ่งมีหน้าที่ในการป้องกันการตายของเซลล์ที่เกิดจากไวรัส เช่นเดียวกับลำดับคล้าย E1B 19 kDa ของ BCL2 ซึ่งเป็นตัวป้องกันอะพอพโทซิสเช่นกัน ยีนนี้ประกอบด้วยโดเมน BH3 และโดเมนทรานส์เมมเบรน ซึ่งเกี่ยวข้องกับฟังก์ชันโปรอะพอพโทซิส โปรตีนไมโทคอนเดรียแบบไดเมอร์ที่เข้ารหัสโดยยีนนี้เป็นที่ทราบกันดีว่าสามารถเหนี่ยวนำให้เกิดอะพอพโทซิสได้ แม้จะมี BCL2 อยู่ด้วยก็ตาม[ 9 ]การเปลี่ยนแปลงการแสดงออกของ BNIP3 พร้อมกับสมาชิกอื่นๆ ในกลุ่ม Bcl-2 ที่วัดโดย qPCR แสดงให้เห็นถึงลักษณะสำคัญของการเปลี่ยนแปลงไปสู่มะเร็ง และถูกกำหนดให้เป็นเครื่องหมายของการต้านทานต่อการตายของเซลล์ ซึ่งเป็นลักษณะสำคัญของมะเร็ง[ 10 ]
ปฏิกิริยาการขนส่ง
ปฏิกิริยาที่เร่งปฏิกิริยาโดย BNIP3 คือ:
- โมเลกุลขนาดเล็ก (ออก) ⇌ โมเลกุลขนาดเล็ก (เข้า)
ออโตฟาจี
ออโตฟาจีมีความสำคัญต่อการรีไซเคิลสารภายในเซลล์และยืดอายุเซลล์ Hanna และคณะแสดงให้เห็นว่า BNIP3 และ LC3 ทำงานร่วมกันเพื่อกำจัดเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมและไมโตคอนเดรีย[ 11 ]เมื่อ BNIP3 ที่ไม่ทำงานถูกกระตุ้นบนเยื่อหุ้มของไมโตคอนเดรีย พวกมันจะสร้างโฮโมไดเมอร์ซึ่ง LC3 สามารถจับกับโมทีฟบริเวณที่โต้ตอบกับ LC3 (LIR) บน BNIP3 และอำนวยความสะดวกในการสร้างออโตฟาโกโซม[ 11 ] [ 12 ]ที่น่าสนใจคือ เมื่อขัดขวางการทำงานร่วมกันของ BNIP3 และ LC3 นักวิจัยพบว่าออโตฟาจีลดลงแต่ไม่ได้หายไปอย่างสมบูรณ์ ซึ่งแสดงให้เห็นว่า BNIP3 ไม่ใช่ตัวรับเพียงตัวเดียวบนไมโตคอนเดรียและ ER ที่ส่งเสริมออโตฟาจี[ 11 ]
ความสัมพันธ์ระหว่างออโตฟาจีและ BNIP3 นี้ได้รับการสนับสนุนอย่างกว้างขวางในการศึกษาวิจัยหลายชิ้น ในเซลล์มะเร็งสมองที่ได้รับการรักษาด้วยเซราไมด์และอาร์เซนิกไตรออกไซด์ การแสดงออกของ BNIP3 ที่เพิ่มขึ้นนำไปสู่การลดขั้วของไมโตคอนเดรียและออโตฟาจี[ 13 ] [ 14 ]
การตายของเซลล์แบบออโตฟาจี
การแสดงออกของ BNIP3 ที่เพิ่มขึ้นได้รับการแสดงให้เห็นว่าสามารถชักนำให้เกิดการตายของเซลล์ในรูปแบบต่างๆ ในเซลล์หลายสายพันธุ์ BNIP3 สามารถชักนำให้เกิดอะพอพโทซิสแบบคลาสสิกผ่านการกระตุ้นไซโตโครมซีและแคสเปสในบางเซลล์ ในขณะที่ในเซลล์อื่นๆ เซลล์จะเกิดการตายของเซลล์แบบออโตฟาจี ซึ่งเกิดขึ้นโดยปราศจาก apaf-1, แคสเปส-1 หรือแคสเปส 3 และไม่มีการปล่อยไซโตโครมซี[ 7 ] [ 15 ]
อย่างไรก็ตาม ยังไม่ชัดเจนว่าการตายของเซลล์เกิดจากออโตฟาจีที่มากเกินไปหรือเกิดจากกลไกอื่น การตายของเซลล์ผ่านออโตฟาจีที่มากเกินไปนั้นแสดงให้เห็นได้จากการทดลองเท่านั้น ไม่ใช่จาก แบบจำลอง ในร่างกายของ สัตว์เลี้ยงลูกด้วย นม Kroemer และ Levine เชื่อว่าชื่อนี้เป็นชื่อที่ไม่ถูกต้อง เพราะการตายของเซลล์มักเกิดขึ้นพร้อมกับออโตฟาจีมากกว่าเกิดจากออโตฟาจี[ 16 ]
การสร้างความจำของเซลล์ NK
โดยทั่วไปแล้วระบบภูมิคุ้มกันโดยกำเนิดไม่เป็นที่รู้จักว่ามีคุณสมบัติความจำ แต่การวิจัยที่กำลังเกิดขึ้นใหม่ได้พิสูจน์แล้วว่าไม่ใช่เช่นนั้น ในปี 2017 O'Sullivan และคณะพบว่า BNIP3 และ BNIP3L มีบทบาทสำคัญในการส่งเสริมการสร้างความจำของเซลล์ NK [ 17 ]การแสดงออกของ BNIP3 ในเซลล์ NK ลดลงเมื่อติดเชื้อไวรัสเนื่องจากการเพิ่มจำนวนของเซลล์ NK แต่จะกลับคืนสู่ระดับพื้นฐานภายในวันที่ 14 และตลอดระยะการหดตัว[ 17 ]โดยใช้หนูที่ขาด BNIP3 พวกเขาพบว่าจำนวนเซลล์ NK ที่รอดชีวิตลดลงอย่างมีนัยสำคัญ ซึ่งบ่งชี้ว่ามีความสำคัญต่อการรักษาการอยู่รอดของเซลล์ความจำ NK [ 17 ]นอกจากนี้ โดยการติดตามปริมาณและคุณภาพของไมโทคอนเดรีย พวกเขาพบว่า BNIP3 มีความจำเป็นสำหรับการกำจัดไมโทคอนเดรียที่ทำงานผิดปกติที่มีศักยภาพของเยื่อหุ้มเซลล์ต่ำและลดการสะสมของ ROS เพื่อส่งเสริมการอยู่รอดของเซลล์[ 17 ] BNIP3L ได้รับการทดสอบและพบว่ามีบทบาทที่ไม่ซ้ำซ้อนในการอยู่รอดของเซลล์[ 17 ]
กิจกรรมต่างๆ ในเยื่อหุ้มไมโตคอนเดรีย
การบูรณาการ
สิ่งเร้าต่างๆ เช่น pH ภายในเซลล์ลดลง ความเข้มข้นของแคลเซียมในไซโตพลาสซึมเพิ่มขึ้น และสิ่งเร้าที่เป็นพิษอื่นๆ สามารถชักนำให้ BNIP3 รวมตัวเข้ากับเยื่อหุ้มไมโทคอนเดรียชั้นนอก (OMM) ได้[ 18 ]เมื่อรวมตัวแล้ว ปลาย N-terminus ของมันจะยังคงอยู่ในไซโตพลาสซึม ในขณะที่มันยังคงยึดติดกับ OMM ผ่านโดเมนทรานส์เมมเบรน (TMD) ที่ปลาย C-terminus [ 19 ] TMD มีความสำคัญต่อการกำหนดเป้าหมายของ BNIP3 ไปยังไมโทคอนเดรีย การสร้างโฮโมไดเมอร์ และฟังก์ชันโปรอะพอพโทซิส[ 20 ] [ 21 ] [ 22 ]การลบ TMD ส่งผลให้ไม่สามารถชักนำให้เกิดออโตฟาจีได้[ 11 ] เมื่อรวมตัวเข้ากับ OMM แล้ว BNIP3 จะมีอยู่ในรูปโมโนเมอร์ที่ไม่ทำงานจนกว่าจะถูกกระตุ้น
การเปิดใช้งาน
เมื่อเปิดใช้งาน BNIP3 สามารถสร้างเฮเทอโรไดเมอร์กับ BCL2 และ BCL-XL และจับกับตัวเองได้[ 15 ]สภาวะต่างๆ ได้แสดงให้เห็นว่าสามารถกระตุ้นการทำงานและควบคุมระดับได้ ภาวะขาดออกซิเจนแสดงให้เห็นว่าสามารถกระตุ้นการควบคุมการถอดรหัสของ BNIP3 ผ่านทางเส้นทางที่ขึ้นอยู่กับ HIF1 ในลักษณะที่ไม่ขึ้นกับ p53 ในเซลล์ HeLa เซลล์กล้ามเนื้อโครงร่างของมนุษย์ และเซลล์กล้ามเนื้อหัวใจของหนูโตเต็มวัย[ 23 ]
จากการใช้ฟอสโฟมิเมติกส์ของ BNIP3 ในเซลล์ HEK 293 นักวิจัยพบว่าการฟอสโฟรีเลชันของปลาย C ของ BNIP3 มีความจำเป็นในการป้องกันความเสียหายของไมโทคอนเดรียและส่งเสริมการอยู่รอดของเซลล์โดยการอนุญาตให้เกิดออโตฟาจีในปริมาณมากโดยไม่ทำให้เซลล์ตาย[ 7 ]ปัจจัยต่างๆ เช่น ระดับ cAMP และ cGMP ความพร้อมใช้งานของแคลเซียม และปัจจัยการเจริญเติบโต เช่น IGF และ EGF สามารถส่งผลต่อกิจกรรมของไคเนสนี้ได้[ 7 ]
ปฏิสัมพันธ์
BNIP3 ได้รับการแสดงให้เห็นว่าโต้ตอบกับCD47 [ 24 ] BCL2 - like 1 [ 20 ]และBcl- 2 [ 5 ] [ 20 ]
อ่านเพิ่มเติม
- Kataoka N, Ohno M, Moda I, Shimura Y (กันยายน 1995). "การระบุปัจจัยที่โต้ตอบกับ NCBP โปรตีนจับแคปนิวเคลียร์ 80 kDa" . Nucleic Acids Research . 23 (18): 3638– 41. doi : 10.1093/nar/23.18.3638 . PMC 307259 . PMID 7478990 .
- Maruyama K, Sugano S (มกราคม 1994). "Oligo-capping: วิธีง่ายๆ ในการแทนที่โครงสร้าง cap ของ mRNA ยูคาริโอตด้วยโอลิโกไรโบนิวคลีโอไทด์" Gene . 138 ( 1– 2): 171– 4. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 .
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (ตุลาคม 1997). "การสร้างและลักษณะเฉพาะของไลบรารี cDNA ที่อุดมด้วยความยาวเต็มและอุดมด้วยปลาย 5'" Gene . 200 ( 1– 2): 149– 56. doi : 10.1016/S0378-1119(97)00411-3 . PMID 9373149 .
- Chen G, Ray R, Dubik D, Shi L, Cizeau J, Bleackley RC และคณะ (ธันวาคม 1997) "โปรตีน Nip3 ที่จับกับ E1B 19K/Bcl-2 เป็นโปรตีนไมโทคอนเดรียแบบไดเมอร์ที่กระตุ้นอะพอพโทซิส"วารสารการแพทย์เชิงทดลอง 186 ( 12): 1975– 83. doi : 10.1084/jem.186.12.1975 . PMC 2199165 . PMID 9396766 .
- Yasuda M, Theodorakis P, Subramanian T, Chinnadurai G (พฤษภาคม 1998). "โปรตีน BNIP3 ที่ทำปฏิกิริยากับ Adenovirus E1B-19K/BCL-2 ประกอบด้วยโดเมน BH3 และลำดับการกำหนดเป้าหมายไปยังไมโทคอนเดรีย"วารสารชีวเคมี 273 ( 20): 12415– 21. doi : 10.1074/jbc.273.20.12415 . PMID 9575197 .
- Chen G, Cizeau J, Vande Velde C, Park JH, Bozek G, Bolton J และคณะ (มกราคม 1999). "Nix และ Nip3 ก่อตัวเป็นกลุ่มย่อยของโปรตีนไมโทคอนเดรียที่กระตุ้นการตายของเซลล์"วารสารเคมีชีวภาพ 274 ( 1): 7– 10. doi : 10.1074/jbc.274.1.7 . PMID 9867803 .
- Yasuda M, Han JW, Dionne CA, Boyd JM, Chinnadurai G (กุมภาพันธ์ 1999). "BNIP3alpha: โฮโมล็อกของมนุษย์ของโปรตีนโปรอะพอพโทติกไมโทคอนเดรีย BNIP3". Cancer Research . 59 (3): 533– 7. PMID 9973195 .
- Ohi N, Tokunaga A, Tsunoda H, Nakano K, Haraguchi K, Oda K, และคณะ (เมษายน 2542). "โปรตีน B5 ที่มีผลผูกพันกับ adenovirus E1B19K ชนิดใหม่ยับยั้งการตายของเซลล์ที่เกิดจาก Nip3 โดยการสร้างเฮเทอโรไดเมอร์ผ่านบริเวณที่ไม่ชอบน้ำของเทอร์มินัล C " การตายของเซลล์และการสร้างความแตกต่าง6 (4): 314– 25. ดอย : 10.1038/ sj.cdd.4400493 PMID 10381623 .
- Ray R, Chen G, Vande Velde C, Cizeau J, Park JH, Reed JC และคณะ (มกราคม 2000). "BNIP3 สร้างเฮเทอโรไดเมอร์กับ Bcl-2/Bcl-X(L) และชักนำให้เกิดการตายของเซลล์โดยไม่ขึ้นกับโดเมน Bcl-2 homology 3 (BH3) ทั้งในบริเวณไมโทคอนเดรียและนอกไมโทคอนเดรีย" วารสารชีวเคมี 275 ( 2 ) : 1439– 48. doi : 10.1074/jbc.275.2.1439 . PMID 10625696 .
- Vande Velde C, Cizeau J, Dubik D, Alimonti J, Brown T, Israels S และคณะ (สิงหาคม 2543) "BNIP3 และการควบคุมทางพันธุกรรมของการตายของเซลล์คล้ายเนื้อตายผ่านรูพรุนการเปลี่ยนแปลงการซึมผ่านของไมโทคอนเดรีย"ชีววิทยาโมเลกุลและเซลล์20 (15): 5454– 68. doi : 10.1128/MCB.20.15.5454-5468.2000 . PMC 85997 . PMID 10891486 .
- Lee SM, Li ML, Tse YC, Leung SC, Lee MM, Tsui SK และคณะ (กันยายน 2545) "รากโบตั๋น สารสกัดจากสมุนไพรจีน ยับยั้งการเจริญเติบโตของเซลล์มะเร็งตับโดยการเหนี่ยวนำให้เกิดอะพอพโทซิสในเส้นทางที่ไม่ขึ้นกับ p53" Life Sciences . 71 (19): 2267– 77. doi : 10.1016/S0024-3205(02)01962-8 . PMID 12215374 .
- Lamy L, Ticchioni M, Rouquette-Jazdanian AK, Samson M, Deckert M, Greenberg AH, Bernard A (มิถุนายน 2546). "CD47 และโปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับ 19 kDa-3 (BNIP3) ในการเกิดอะพอพโทซิสของเซลล์ T"วารสารชีวเคมี278 ( 26): 23915– 21. Bibcode : 2003JBiCh.27823915L . doi : 10.1074/jbc.M301869200 . PMID 12690108 .
- Kothari S, Cizeau J, McMillan-Ward E, Israels SJ, Bailes M, Ens K และคณะ (กรกฎาคม 2546) "BNIP3 มีบทบาทในการตายของเซลล์ เนื่องจากภาวะขาดออกซิเจนในเซลล์เยื่อบุผิวของมนุษย์ ซึ่งถูกยับยั้งโดยปัจจัยการเจริญเติบโต EGF และ IGF" Oncogene 22 ( 30): 4734– 44. doi : 10.1038/sj.onc.1206666 . PMID 12879018 .
- Okami J, Simeone DM, Logsdon CD (สิงหาคม 2547). "การปิดการทำงานของโปรตีน BNIP3 ที่เหนี่ยวนำให้เกิดการตายของเซลล์ในภาวะขาดออกซิเจนในมะเร็งตับอ่อน" Cancer Research . 64 (15): 5338– 46. CiteSeerX 10.1.1.326.628 . doi : 10.1158/0008-5472.CAN-04-0089 . PMID 15289340 . S2CID 16163067 .
- Giatromanolaki A, Koukourakis MI, Sowter HM, Sivridis E, Gibson S, Gatter KC, Harris AL (สิงหาคม 2547). "การแสดงออกของ BNIP3 เชื่อมโยงกับการแสดงออกของโปรตีนที่ถูกควบคุมโดยภาวะขาดออกซิเจนและกับการพยากรณ์โรคที่ไม่ดีในมะเร็งปอดชนิดไม่ใช่เซลล์ขนาดเล็ก"การวิจัยมะเร็งทางคลินิก10 (16): 5566– 71. doi : 10.1158/1078-0432.CCR-04-0076 . PMID 15328198 .
- Shen XY, Zacal N, Singh G, Rainbow AJ (2005). "การเปลี่ยนแปลงในการแสดงออกของยีนที่ควบคุมไมโตคอนเดรียและอะพอพโทซิสในเซลล์มะเร็งลำไส้ใหญ่ HT29 ที่ดื้อต่อการบำบัดด้วยแสง" Photochemistry and Photobiology . 81 (2): 306– 13. doi : 10.1562/2004-07-22-RA-242 (ไม่ใช้งาน 1 กรกฎาคม 2025). PMID 15560738 .
{{cite journal}}: CS1 maint: DOI ไม่ใช้งานแล้วตั้งแต่เดือนกรกฎาคม 2025 ( ลิงก์ )
ลิงก์ภายนอก
- ตำแหน่งจีโนมของยีน BNIP3ในมนุษย์และรายละเอียดของยีนBNIP3 ใน UCSC Genome Browser
ณการแก้ไขครั้งนี้บทความนี้ใช้เนื้อหาจาก"1.A.20 The BCL2/Adenovirus E1B-interacting Protein 3 (BNip3) Family" ซึ่งได้รับอนุญาตให้ใช้งานซ้ำได้ภายใต้Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported Licenseแต่ไม่ใช่ภายใต้GFDLต้องปฏิบัติตามข้อกำหนดที่เกี่ยวข้องทั้งหมด
สรุปเนื้อหา
ข้อมูลสำคัญจากบทความ
ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ BNIP3
โปรตีน BCL2/adenovirus E1B 19 kDa ที่มีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีน 3 เป็น โปรตีน ที่ พบในมนุษย์ซึ่งถูกเข้ารหัสโดย ยีน BNIP3 [ 5 ]
โครงสร้าง
โครงสร้างเกลียวคู่ขนานแบบมือขวาของโดเมนที่มี ปม His-Ser ที่อุดม ไปด้วย พันธะไฮโดรเจน อยู่ตรงกลางของเยื่อหุ้มเซลล์ การเข้าถึงปมสำหรับน้ำ และเส้นทางไฮโดรฟิลิกต่อเนื่องข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ บ่งชี้ว่าโดเมนสามารถให้ เส้นทางนำไอออน ผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ได้ การรวม...
การทำงาน
BNIP3 มีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีน E1B 19 kDa ซึ่งมีหน้าที่ในการป้องกันการตายของเซลล์ที่เกิดจากไวรัส เช่นเดียวกับลำดับคล้าย E1B 19 kDa ของ BCL2 ซึ่งเป็นตัวป้องกันอะพอพโทซิสเช่นกัน ยีนนี้ประกอบด้วยโดเมน BH3 และโดเมนทรานส์เมมเบรน...
ออโตฟาจี
ออโตฟาจีมีความสำคัญต่อการรีไซเคิลสารภายในเซลล์และยืดอายุเซลล์ Hanna และคณะแสดงให้เห็นว่า BNIP3 และ LC3 ทำงานร่วมกันเพื่อกำจัด เอนโดพลาสมิกเรติคูลัม และไมโตคอนเดรีย [ 11 ] เมื่อ BNIP3 ที่ไม่ทำงานถูกกระตุ้นบนเยื่อหุ้มของไมโตคอนเดรีย พวกมันจะสร้างโฮโมไดเมอร์ซึ่ง...