ในชีววิทยาโครงสร้างเบต้าโพรเพลเลอร์ ( β-propeller ) คือ โครงสร้างโปรตีนแบบเบต้าล้วนชนิดหนึ่ง ซึ่งมีลักษณะเฉพาะคือมี แผ่นเบต้าที่มีสมมาตรสูงรูปทรงใบมีด 4 ถึง 8 แผ่น เรียงตัวเป็นวงแหวนรอบแกนกลาง โดยรวมแล้วแผ่นเบต้าเหล่านี้จะก่อตัวเป็นบริเวณออกฤทธิ์ที่มีลักษณะคล้ายกรวย

โดยทั่วไปแล้วแผ่นเบต้าแต่ละแผ่นจะมีสายเบต้าแบบขนานกัน 4 สายเรียงตัว กันในรูปแบบเบต้าซิกแซก^{[ 2 ]}สายเบต้าจะบิดตัวเพื่อให้สายเบต้าแรกและสายเบต้าที่สี่เกือบตั้งฉากกัน^{[ 3 ]}มีเบต้าโพรเพลเลอร์ 5 ประเภท แต่ละแบบเป็นโครงสร้างสมมาตรสูงที่มีแผ่นเบต้า 4–8 แผ่น ซึ่งโดยทั่วไปจะก่อตัวเป็นอุโมงค์ตรงกลางที่ให้แกนสมมาตรเทียม^{[ 2 ]}

แม้ว่า บริเวณออกฤทธิ์อย่างเป็นทางการของโปรตีนสำหรับการจับกับลิแกนด์จะเกิดขึ้นที่ปลายด้านหนึ่งของอุโมงค์กลางโดยลูประหว่างเบต้าสแตรนด์แต่ละอัน แต่ปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนกับโปรตีนสามารถเกิดขึ้นได้ในหลายพื้นที่รอบโดเมน ขึ้นอยู่กับการบรรจุและการเอียงของเบต้าชีทและเบต้าสแตรนด์ เบต้าโพรเพลเลอร์อาจมีช่องตรงกลางแทนที่จะเป็นอุโมงค์^{[ 4 ]}

โครงสร้างเบต้าโพรเพลเลอร์มีความเสถียรส่วนใหญ่ผ่านปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิกของแผ่นเบต้า ในขณะที่ความเสถียรเพิ่มเติมอาจมาจากพันธะไฮโดรเจนที่เกิดขึ้นระหว่างแผ่นเบต้าของปลาย C- และ N-เทอร์มินัล ในทางปฏิบัติแล้วสิ่งนี้จะปิดวงจรซึ่งสามารถเกิดขึ้นได้อย่างแข็งแกร่งยิ่งขึ้นในโปรตีน 4 ใบพัดผ่านพันธะไดซัลไฟด์^{[ 2 ]}พบว่าชาเปอโรนHsp70และCCT จับกับเบต้าโพรเพลเลอร์ที่เกิดขึ้นใหม่ตามลำดับเมื่อพวกมันโผล่ออกมาจากไรโบโซม ชาเปอโรนเหล่านี้ป้องกันไม่ให้เกิดปฏิกิริยาระหว่างใบพัดที่ไม่เป็นธรรมชาติจนกว่าเบต้าโพรเพลเลอร์ทั้งหมดจะถูกสังเคราะห์ ^{[ 5 ]}เบต้าโพรเพลเลอร์จำนวนมากขึ้นอยู่กับ CCT สำหรับการแสดงออก^{[ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]}อย่างน้อยในกรณีหนึ่ง พบว่าไอออนช่วยเพิ่มความเสถียรโดยการจับลึกเข้าไปในอุโมงค์กลางของเบต้าโพรเพลเลอร์^{[ 4 ]}

Murzin เสนอแบบจำลองทางเรขาคณิตเพื่ออธิบายหลักการโครงสร้างของใบพัดเบต้า^{[ 9 ]}ตามแบบจำลองนี้ ใบพัดเจ็ดใบถือเป็นการจัดเรียงที่ได้รับความนิยมมากที่สุดในเชิงเรขาคณิต

แม้จะมีลักษณะอนุรักษ์สูง แต่เบต้าโพรเพลเลอร์ก็เป็นที่รู้จักกันดีในเรื่องความยืดหยุ่น นอกเหนือจากการมีเบต้าชีทที่อนุญาตหลากหลายต่อโดเมนแล้ว ยังสามารถรองรับโดเมนอื่นๆ เข้าไปในเบต้าชีทได้อีกด้วย นอกจากนี้ ยังมีโปรตีนที่แสดงความแปรปรวนในจำนวนเบต้าสแตรนด์ต่อเบต้าชีท แทนที่จะมีเบต้าสแตรนด์สี่เส้นตามปกติในชีทโปรตีนยับยั้ง เบต้า-แลคตาเมส -II มีเพียงสามเบต้าสแตรนด์ต่อชีท ในขณะที่ไฟเทสของBacillus subtilisมีห้าเบต้าสแตรนด์ต่อเบต้าชีท^{[ 2 ]}

เนื่องจากโครงสร้างและความยืดหยุ่นปฏิสัมพันธ์ระหว่างโปรตีนกับโปรตีนสามารถเกิดขึ้นได้ที่ด้านบน ด้านล่าง ช่องกลาง และด้านข้างของเบต้าโพรเพลเลอร์^{[ 4 ]}หน้าที่ของโพรเพลเลอร์อาจแตกต่างกันไปตามจำนวนใบพัด เบต้าโพรเพลเลอร์สี่ใบพัดทำหน้าที่หลักเป็นโปรตีนขนส่งและเนื่องจากโครงสร้างของมัน จึงมีโครงสร้างที่เอื้อต่อการจับกับสารตั้งต้น^{[ 4 ]}แตกต่างจากเบต้าโพรเพลเลอร์ขนาดใหญ่ เบต้าโพรเพลเลอร์สี่ใบพัดมักไม่สามารถทำการเร่งปฏิกิริยาได้ด้วยตนเอง แต่ทำหน้าที่ช่วยในการเร่งปฏิกิริยาโดยการทำหน้าที่ดังกล่าวข้างต้น โพรเพลเลอร์ห้าใบพัดสามารถทำหน้าที่เป็นทรานสเฟอเรสไฮโดรเลสและโปรตีนจับน้ำตาลได้^{[ 4 ]}โพรเพลเลอร์หกและเจ็ดใบพัดทำหน้าที่หลากหลายกว่ามากเมื่อเทียบกับโพรเพลเลอร์สี่และห้าใบพัด หน้าที่เหล่านี้อาจรวมถึงการทำหน้าที่เป็นโปรตีนที่จับกับลิแกนด์ ไฮโดรเลส ไลเอสไอโซเมอเรสโปรตีนส่งสัญญาณ โปรตีนโครงสร้าง และออกซิโดรีดักเทส^{[ 4 ]}

การเปลี่ยนแปลงในเบต้าโพรเพลเลอร์ขนาดใหญ่ (ห้าถึงแปดใบ) อาจทำให้เกิดฟังก์ชันที่เฉพาะเจาะจงยิ่งขึ้นได้ ตัวอย่างเช่น บริเวณปลาย C ของ GyrA ซึ่งแสดงพื้นผิวที่มีประจุบวกเหมาะสำหรับการจับกับ DNA อัลฟาเฮลิกซ์สองอันที่ออกมาจากเบต้าโพรเพลเลอร์หกใบของซีรั่มพาราออกโซเนสอาจให้บริเวณที่ไม่ชอบน้ำซึ่งเหมาะสำหรับการยึดเกาะกับเยื่อหุ้มเซลล์ โปรตีนที่จับกับความเสียหายของ DNA 1 มีเบต้าโพรเพลเลอร์สามอัน โดยที่การเชื่อมต่อระหว่างโพรเพลเลอร์สองอันจะถูกสอดเข้าไปในโพรเพลเลอร์อันที่สาม ซึ่งอาจทำให้เกิดฟังก์ชันเฉพาะตัวได้^{[ 4 ]}

• โรค ความเสื่อมของระบบประสาทที่เกี่ยวข้องกับโปรตีนเบต้าโพรเพลเลอร์ (BPAN) เป็นภาวะที่มีลักษณะเฉพาะคืออาการชักตั้งแต่อายุยังน้อย พัฒนาการล่าช้า และความบกพร่องทางสติปัญญา เมื่ออายุมากขึ้น อาจเกิดความเสื่อมของกล้ามเนื้อและการรับรู้ได้เช่นกันมีการระบุตัวแปรของยีนWDR45 ในทั้งเพศชายและเพศหญิงที่เป็นโรคนี้ ^{[ 10 ]}
• ภาวะไขมันในเลือดสูงจากกรรมพันธุ์เป็นโรคทางพันธุกรรมของมนุษย์ที่เกิดจากการกลายพันธุ์ของยีนที่เข้ารหัสตัวรับไลโปโปรตีนความหนาแน่นต่ำ (LDLR) ซึ่งเป็นโปรตีนที่มีเบต้าโพรเพลเลอร์อย่างน้อยหนึ่งอัน โรคนี้ทำให้ความเข้มข้นของไลโปโปรตีนความหนาแน่นต่ำ (LDL) และคอเลสเตอรอลเพิ่มขึ้น ซึ่งอาจนำไปสู่ผลที่ตามมา เช่น โรคหลอดเลือดหัวใจตีบตัน การกลายพันธุ์ที่ได้รับการยืนยันแล้วแสดงให้เห็นว่ารบกวนพันธะไฮโดรเจนระหว่างใบมีดของเบต้าโพรเพลเลอร์^{[ 2 ]}
• เบต้าโพรเพลเลอร์ถูกนำมาใช้ในวิศวกรรมโปรตีนในหลายกรณี ตัวอย่างเช่น Yoshida และคณะ ทำงานกับกลูโคสดีไฮโดรจีเนส (GDH) ซึ่งมีเบต้าโพรเพลเลอร์หกใบ เพื่อสร้างเอนไซม์ที่เหมาะสำหรับใช้เป็นเซนเซอร์กลูโคส พวกเขาประสบความสำเร็จในการสร้าง GDH ไคเมราที่มีความเสถียรต่อความร้อนสูงขึ้น ความเสถียรในการจับโคแฟคเตอร์สูงขึ้น และความจำเพาะต่อสารตั้งต้นเพิ่มขึ้น คุณสมบัติเหล่านี้เกิดจากปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิกที่เพิ่มขึ้นเนื่องจากการกลายพันธุ์ที่ปลาย C ของเบต้าโพรเพลเลอร์^{[ 2 ]}
• โดเมนเบต้าโพรเพลเลอร์ของนิวรามินิเดสของไวรัสไข้หวัดใหญ่ มักถูกนำมาใช้ในการออกแบบยา จากการศึกษาเอนไซม์นี้ นักวิจัยได้พัฒนาสารยับยั้งนิวรามินิเดสของไวรัสไข้หวัดใหญ่ ซึ่งสามารถยับยั้งนิวรามินิเดสของไวรัสไข้หวัดใหญ่ได้อย่างมีประสิทธิภาพ ส่งผลให้ชะลอหรือหยุดการลุกลามของการติดเชื้อไข้หวัดใหญ่ได้^{[ 2 ]}

• โปรตีนไวรัสนิวรามินิเดสของไวรัสไข้หวัดใหญ่เป็นโปรตีนเบต้าโพรเพลเลอร์หกแฉกซึ่งมีรูปแบบการทำงานเป็นเตตระเมอร์ [ ^{11 ] เป็น}หนึ่งในสองโปรตีนที่มีอยู่ในซองไวรัสและเร่งปฏิกิริยาการแตกตัวของ หมู่ กรดไซอะลิกจากโปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์เพื่อช่วยในการกำหนดเป้าหมายของไวริออน ที่ผลิตขึ้นใหม่ ไปยังเซลล์ที่ยังไม่ติดเชื้อมาก่อน^{[ 12 ]}
• WD40 repeatsหรือที่รู้จักกันในชื่อ beta-transducin repeats เป็นชิ้นส่วนสั้นๆ ที่พบได้เป็นหลักในยูคาริโอต^{[ 13 ] [ 14 ]}โดยปกติแล้วพวกมันจะก่อตัวเป็น beta-propeller ที่มี 7–8 ใบพัด แต่ก็พบว่าสามารถก่อตัวเป็นโดเมนโครงสร้างที่มีหน่วยซ้ำ 4 ถึง 16 หน่วย ซึ่งมีความสำคัญต่อปฏิกิริยาระหว่างโปรตีนกับโปรตีน โมทีฟโปรตีน WD40 มีส่วนเกี่ยวข้องกับหน้าที่ต่างๆ มากมาย รวมถึงการส่งสัญญาณ การควบคุมการถอดรหัส และการควบคุมวงจรเซลล์ พวกมันยังทำหน้าที่เป็นตำแหน่งสำหรับปฏิกิริยาระหว่างโปรตีนกับโปรตีน และยังสามารถมีบทบาทในการประกอบโปรตีนคอมเพล็กซ์ได้อีกด้วย ความจำเพาะของโดเมนโครงสร้างเหล่านี้ถูกกำหนดโดยลำดับของโปรตีนภายนอกตัวมันเอง^{[ 15 ]}
• เบต้าโพรเพลเลอร์เป็นส่วนประกอบที่สำคัญของ LDLR และช่วยในการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างตามค่า pH ที่ค่า pH เป็นกลาง LDLR จะอยู่ในโครงสร้างเชิงเส้นที่ยืดออกและสามารถจับกับลิแกนด์ได้ ( PCSK9 ) ที่ค่า pH เป็นกรด โครงสร้างเชิงเส้นจะเปลี่ยนเป็นโครงสร้างแฮร์พิน ทำให้ตำแหน่งการจับลิแกนด์จับกับเบต้าโพรเพลเลอร์ ป้องกันการจับลิแกนด์^{[ 16 ] [ 17 ]}
• เบต้าโพรเพลเลอร์ไฟเทสประกอบด้วยโครงสร้างเบต้าโพรเพลเลอร์หกใบ ไฟเทสเป็นฟอสฟาเทสที่สามารถไฮโดรไลซ์พันธะเอสเทอร์ของไฟเตต ซึ่งเป็นรูปแบบหลักของการเก็บสะสมฟอสเฟตในพืช ผ่านกระบวนการนี้ ฟอสเฟตที่ปกติแล้วสัตว์เลี้ยงไม่สามารถเข้าถึงได้ก็จะสามารถนำมาใช้ได้ อาหารสัตว์ส่วนใหญ่มีการเติมฟอสเฟตอนินทรีย์ ซึ่งเมื่อขับถ่ายออกมาอาจก่อให้เกิดมลภาวะต่อสิ่งแวดล้อม การเติมไฟเทสแทนฟอสเฟตลงในอาหารสัตว์จะช่วยให้สัตว์สามารถย่อยสลายฟอสเฟตที่มีอยู่แล้วในพืชได้ ซึ่งในทางทฤษฎีแล้วจะทำให้เกิดมลภาวะน้อยลง เนื่องจากฟอสเฟตส่วนเกินจะถูกขับถ่ายออกมาน้อยลง^{[ 18 ]}

• Branden C, Tooze J. (1999). บทนำเกี่ยวกับโครงสร้างโปรตีนฉบับที่ 2. สำนักพิมพ์ Garland: นิวยอร์ก, นิวยอร์ก.

• ใบพัดเบต้า 4 ใบของ SCOP เก็บถาวรเมื่อ 2016-03-04 ที่Wayback Machine
• ใบพัดเบต้า 5 ใบของ SCOP ถูกเก็บถาวรเมื่อวันที่ 4 มีนาคม 2016 ที่Wayback Machine
• ใบพัดเบต้า 6 ใบของ SCOP เก็บถาวรเมื่อ 24 มีนาคม 2017 ที่Wayback Machine
• ใบพัดเบต้า 7 ใบของ SCOP ถูกเก็บถาวรเมื่อวันที่ 24 มีนาคม 2017 ที่Wayback Machine
• ใบพัดเบต้า 8 ใบของ SCOP เก็บถาวรเมื่อ 2016-03-04 ที่Wayback Machine