ตระกูลไทโมซินเบตา-4
โครงสร้างของไทโมซินเบตา 9 [ 3 ]
ตัวระบุ
เครื่องหมาย	ไทโมซิน
พีแฟม	PF01290
อินเตอร์โปร	IPR001152
ปราดเปรื่อง	SM00152
โปรไซต์	PDOC00433
สโคป2	1hj0 / SCOPe / SUPFAM
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่: พีดีบี   1hj0 ​,1sqk ​,1t44 ​,2ff6 ​IPR001152PF01290 ( ECOD ; PDBsum )   อัลฟาโฟลด์ IPR001152 PF01290

β-ไทโมซินโมโนเมอร์ ซึ่งก็คือ β-ไทโมซินที่มีน้ำหนักโมเลกุลใกล้เคียงกับเปปไทด์ที่โกลด์สไตน์แยกได้จากต่อมไทมัสในตอนแรกนั้น พบได้เกือบเฉพาะในเซลล์ของสัตว์หลายเซลล์เท่านั้น ^{[ 4 ]} ข้อยกเว้นที่ทราบกันดีคือ β-ไทโมซินโมโนเมอร์ที่พบในสิ่งมีชีวิตเซลล์เดียวบางชนิด โดยเฉพาะอย่างยิ่งสิ่งมีชีวิตที่ปัจจุบันถือว่าเป็นญาติใกล้ชิดที่สุดของสัตว์หลายเซลล์ ได้แก่^{[ 5 ]}โคอาโนแฟลเจลเลต^{[ 6 ]}และฟิลาสเตอเรียน^{[ 7 ]}แม้ว่าจะพบในสัตว์ที่แยกสายวิวัฒนาการออกไปตั้งแต่แรกเริ่ม เช่น ฟองน้ำ แต่ β-ไทโมซินโมโนเมอร์นั้นไม่มีอยู่ในอาร์โทรพอดและหนอนตัวกลม ซึ่งอย่างไรก็ตามก็มี "โปรตีน β-ไทโมซินซ้ำ" ซึ่งสร้างขึ้นจากลำดับ β-ไทโมซินที่ซ้ำกันหลายชุด^{[ 8 ]}จีโนมิกส์แสดงให้เห็นว่าสัตว์สี่ขา (สัตว์มีกระดูกสันหลังบนบก) แต่ละชนิดแสดงออกถึง β-ไทโมซินโมโนเมอร์ 3 ชนิด ซึ่งเป็นสารเทียบเท่า (ออร์โธล็อก) ของไทโมซิน β , β และ β ของมนุษย์ ตามลำดับ ไทโมซินของมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนTMSB4X , TMSB10และTMSB15AและTMSB15B (ในมนุษย์ โปรตีนที่เข้ารหัสโดยยีน TMSB15 ทั้งสองตัวนั้นเหมือนกัน) โดยทั่วไปแล้ว ปลาที่มีกระดูก จะแสดงออกถึงออร์โธล็อกของทั้งสามชนิดนี้ บวกกับสำเนาเพิ่มเติมของ ออร์โธล็อกβ ^{[ 9 ]}

พบว่าไทโมซิน β ยูบิควิติน (ถูกตัดทอนด้วยกรดอะมิโนไกลซีน 2 ตัวที่ปลาย C) ^{[ 10 ]}

ครึ่งปลาย N ของ β-thymosins มีลำดับกรดอะมิโน ที่คล้ายคลึงกันอย่างมาก กับโมดูลลำดับที่กระจายตัวอย่างกว้างขวาง คือโมดูลWH (Wasp Homology Domain 2 - ชื่อนี้ได้มาจากโปรตีน Wiskott-Aldrich syndrome ) ^{[ 11 ] [ 12 ]}หลักฐานจากการวิเคราะห์ด้วยรังสีเอกซ์แสดงให้เห็นว่าส่วนนี้ของ β-thymosins จับกับแอคตินในลักษณะที่เกือบจะเหมือนกับโมดูล WH โดยทั้งสองส่วนจะจับกันในรูปแบบที่เรียกว่า β-thymosin/WH fold ดังนั้น β-thymosins อาจวิวัฒนาการโดยการเพิ่มลำดับปลาย C ใหม่ให้กับโมดูล WH ^{[ 13 ]}อย่างไรก็ตาม การค้นหาความคล้ายคลึงของลำดับที่ออกแบบมาเพื่อระบุโดเมน WH2 ในปัจจุบัน^{[ 14 ]}ไม่สามารถระบุ β-thymosins ได้ (และในทางกลับกัน ) และความคล้ายคลึงของลำดับและการทำงานอาจเป็นผลมาจาก วิวัฒนาการแบบลู่เข้า^{[ 15 ]}

β-ไทโมซินต้นแบบคือ β (ผลิตภัณฑ์ในมนุษย์ของ ยีน TMSB4X ) ซึ่งเป็นส่วนประกอบหลักของเซลล์ในเนื้อเยื่อหลายชนิด ความเข้มข้นภายในเซลล์อาจสูงถึง 0.5  mM ^{[ 10 ]}หลังจากไทโมซิน α1 แล้ว β เป็นเปปไทด์ที่มีฤทธิ์ทางชีวภาพตัวที่สองจากไทโมซินส่วนที่ 5 ที่ได้รับการจัดลำดับและสังเคราะห์อย่างสมบูรณ์^{[ 16 ]}

เนื่องจากมีปริมาณมากในไซโตซอลและมีความสามารถในการจับกับ G-actin แต่ไม่จับกับ F-actin ไทโมซิน β จึงถือเป็นโปรตีนกักเก็บแอคตินหลักในเซลล์หลายประเภท^{[ 17 ]}

ไทโมซิน β ได้รับการทดสอบในการทดลองแบบหลายศูนย์ซึ่งร่วมสนับสนุนโดย RegeneRx Biopharmaceuticals Inc (Rockville, MD, สหรัฐอเมริกา) และ Sigma Tau (Pomezia, อิตาลี) ในสหรัฐอเมริกาและยุโรป ในผู้ป่วยที่มีแผลกดทับแผลที่เกิดจาก ภาวะเลือดคั่งใน หลอดเลือดดำและ โรคผิวหนังพุพอง ชนิด Epidermolysis bullosa simplexและพบว่าช่วยเร่งการสมานแผลกดทับและแผลจากภาวะเลือดคั่งได้ภายในหนึ่งเดือน นอกจากนี้ยังได้รับการทดสอบในผู้ป่วยที่มีความผิดปกติของเยื่อบุผิวของกระจกตาเรื้อรังจากภาวะขาดสารอาหาร และพบว่าช่วยส่งเสริมการซ่อมแซมด้วย

ไทโมซิน β   : ระดับของไทโมซิน β ในปัสสาวะของมนุษย์มีแนวโน้มที่ดีในฐานะเครื่องหมายวินิจฉัยมะเร็งต่อมลูกหมากซึ่งมีความไวต่อความรุนแรงที่อาจเกิดขึ้นของเนื้องอก^{[ 18 ]}

มีรายงานว่าผู้เล่นบางคนใช้ไทโมซินเบตา-4 ในกีฬาฟุตบอลออสเตรเลียประเภทต่างๆ ^{[ 19 ]}

โปรตีนเหล่านี้ซึ่งโดยทั่วไปประกอบด้วยลำดับ β-thymosin ซ้ำกัน 2-4 ครั้ง พบได้ในไฟลัมทั้งหมดของอาณาจักรสัตว์ ยกเว้นฟองน้ำ^{[ 21 ]}ตัวอย่างเดียวในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมคือไดเมอร์ในหนู ซึ่งสังเคราะห์โดยการอ่านผ่านของการถอดรหัสระหว่างยีน β15 ของหนูสองสำเนา ซึ่งแต่ละสำเนาก็ถูกถอดรหัสแยกกันด้วย^{[ 22 ]}ตัวอย่างที่มีจำนวนมากเป็นพิเศษคือโปรตีนไทพีดินของไฮดราซึ่งมีลำดับ β-thymosin ซ้ำกัน 27 ครั้ง^{[ 23 ]}

โปรตีน β-thymosin repeat มีลักษณะคล้ายกับรูปแบบโมโนเมอร์ที่สามารถจับกับแอคตินได้ แต่ความแตกต่างของลำดับในตัวอย่างหนึ่งที่ศึกษา โปรตีนCiboulot ที่มีการทำซ้ำสามครั้ง ของแมลงวันผลไม้Drosophila ช่วยให้ สามารถจับกับปลายของเส้นใยแอคติน ซึ่งเป็นกิจกรรมที่แตกต่างจากการแยกโมโนเมอร์^{[ 24 ]}

โปรตีนเหล่านี้เริ่มเป็นที่สนใจในชีววิทยาประสาทจากการค้นพบว่าในทากทะเลHermissenda crassicornisโปรตีน Csp24 (conditioned stimulus pathway phosphoprotein-24) ซึ่งมี 4 ชุดซ้ำ มีส่วนเกี่ยวข้องกับการเรียนรู้รูปแบบง่ายๆ ทั้งการเพิ่มความตื่นตัวของเซลล์ประสาทรับ ความรู้สึก ในเส้นทางการกระตุ้นแบบมีเงื่อนไข ในการทดลองครั้งเดียว ^{[ 25 ]}และการปรับสภาพแบบพาฟลอฟหลายครั้ง^{[ 26 ]}การฟอสโฟรีเลชันของ Csp24 เช่นเดียวกับการดัดแปลงหลังการแปลของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับโครงร่างเซลล์จำนวนหนึ่ง อาจมีส่วนช่วยในพลวัตของเส้นใยแอคตินซึ่งเป็นพื้นฐานของการปรับโครงสร้างของเซลล์ที่ตอบสนอง^{[ 26 ]}