อ่าน 6 นาที
CALM3
แคลโมดูลิน 3 เป็น โปรตีน ที่ใน มนุษย์ ถูกสร้าง ขึ้น โดย ยีน CALM3
CALM3
| CALM3 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ตัวระบุ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ชื่อเรียกอื่น | CALM3 , HEL-S-72, PHKD, PHKD3, แคลโมดูลิน 3 (ฟอสโฟริเลสไคเนส เดลต้า), CaM, CaMIII, แคลโมดูลิน 3, CAM1, CAMB, CALM, CAM2, CPVT6, LQT16 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| รหัสภายนอก | โอมิม : 114183 ; โฮโมโลยีน : 134804 ; GeneCards : CALM3 ; OMA : CALM3 - ออโธโลจี | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| วิกิดาต้า | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
แคลโมดูลิน 3เป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ ถูกสร้าง ขึ้น โดยยีนCALM3
CALM-3 เป็นที่รู้จักกันดีที่สุดในเรื่องการหดตัวของกล้ามเนื้อหัวใจ และขึ้นอยู่กับว่ากิจกรรมนี้มีความสม่ำเสมอหรือไม่ โรคอื่นๆ อาจเกิดขึ้นเป็นผลเสียได้ มันสามารถรักษาหรือควบคุมในระบบชีวภาพประเภทต่างๆ เช่นไซโตคิเนซิสหรือวงจรเซนโทรโซม[ 3 ]
แคลโมดูลิน-3 สามารถทำกิจกรรมและบทบาทต่างๆ ได้หลายประเภท เช่น การจับกับแคลเซียมและกิจกรรมสำคัญในการควบคุมเอนไซม์[ 4 ]ยีน CALM-3 มีแนวโน้มที่จะก่อให้เกิดโรคที่อาจนำไปสู่การเสียชีวิต เช่น ภาวะหัวใจเต้นเร็วผิดปกติชนิดเวนทริคูลาร์แทคิคาร์เดีย ซึ่งเกี่ยวข้องกับ การทำงานของ เวนทริคูลาร์แทคิ คาร์ เดียใน 2 ทิศทาง และกลุ่มอาการ QT ยาว ซึ่งเกี่ยวข้องกับช่วง QTในคลื่นไฟฟ้าหัวใจที่ยาวกว่าปกติอย่างมีนัย สำคัญ [ 4 ]ในโครงสร้างของมัน มีเกลียว 2 อันที่สังเกตได้ในแต่ละเกลียว-ห่วง-เกลียว และจากนั้นจะถูกสร้างขึ้นเป็นรูปแบบตั้งฉากเนื่องจากพื้นผิวของโปรตีนเปลี่ยนแปลงไปตามเวลา[ 5 ]ผ่านการถอดรหัส ยีน CALM-3 สามารถทำกิจกรรมเป็นตัวควบคุมการแสดงออกของยีนของตัวเองและมี 6 เอ็กซอน ซึ่งบ่งชี้ว่าแต่ละเอ็กซอนมีหน้าที่เฉพาะที่เกิดขึ้นในขั้นตอนเริ่มต้น[ 6 ]หากมีตัวแปรที่อาจส่งผลกระทบต่อโปรตีนแคลโมดูลิน ก็อาจส่งผลต่อความเข้มข้นของตัวกลาง Ca ที่เป็นส่วนหนึ่งของโปรตีน[ 7 ]
บริบท
ยีน CALM-3 พร้อมกับโปรตีนแคลโมดูลิน ได้ถูกนำไปใช้ในการทดลองหลายประเภท เช่น การแยก DNA ซึ่งมักทำในสัตว์ทดลอง เช่น หนู ยีนนี้สามารถตรวจพบได้ในสัตว์และมนุษย์ โดยส่วนใหญ่ผ่านจีโนมของเรา และสามารถพบโพลีมอร์ฟิซึมเฉพาะของมันได้ผ่านเอนไซม์ตัดจำเพาะประเภทต่างๆ[ 8 ]ในสถานพยาบาล มีการใช้กระบวนการที่เรียกว่าการจัดลำดับเอ็กโซมทั้งหมด ซึ่งเป็นประโยชน์ในการพิจารณาว่า CALM-3 เป็นสาเหตุของโรคบางชนิดหรือไม่[ 9 ]เนื่องจากโปรตีนแคลโมดูลินประกอบด้วยยีนที่แตกต่างกัน 3 ยีน จึงอาจเป็นเรื่องยากที่จะระบุได้อย่างแน่ชัดว่ายีนสามารถทำให้เกิดโรคบางชนิดและอาจทำให้อาการแย่ลงได้อย่างไร[ 9 ]อย่างไรก็ตาม มีการตรวจพบการกลายพันธุ์เพียงไม่กี่อย่างในยีนของโปรตีนแคลโมดูลิน เช่น ในกลุ่มอาการ QT ยาว[ 9 ]
ความสำคัญทางคลินิก
มีหลักฐานสำคัญที่บ่งชี้ว่า Calmodulin-3 อาจเกี่ยวข้องกับโรคบางชนิด อย่างไรก็ตาม มีหลักฐานเพียงเล็กน้อยที่บ่งชี้ว่ายีนนี้มีส่วนทำให้เกิดโรคที่อาจทำให้เสียชีวิตกะทันหันได้ ในการทดลองในห้องปฏิบัติการกับหนูทดลอง ยีน lambda rCB1 หรือ hCE1 ได้รับการแยก DNA เนื่องจากยีนทั้งสองมี CALM-3 อยู่ด้วย และถูกนำไปเปรียบเทียบกับยีนอีก 2 ยีนที่พบได้ทั่วไปในหนูทดลอง เช่น ยีน lambda SC4 และ lambda SC8 [ 8 ]ผลที่ได้คือ แม้ว่ายีน lambda rCB1 หรือ hCE1 อาจมีโครงสร้างที่แตกต่างจากยีนอื่นๆ ที่หนูทดลองมีอยู่ในจีโนม แต่สายการเข้ารหัสของมันก็ค่อนข้างคล้ายกัน[ 8 ]เนื่องจากกระบวนการจัดลำดับเอ็กโซมทั้งหมดถูกนำมาใช้กับผู้ป่วยที่มีกลุ่มอาการ QT ยาว จึงมีเกณฑ์บางอย่างที่ต้องปฏิบัติตามเพื่อให้สามารถดำเนินการ WES ได้อย่างสมบูรณ์ เช่น ผู้ป่วยต้องมีประวัติทางการแพทย์ของครอบครัวที่คงที่หรือปกติ[ 9 ]จากคลื่นไฟฟ้าหัวใจ สามารถตรวจจับจังหวะและคลื่นได้ และหากไม่สม่ำเสมอ อาจนำไปสู่ภาวะกลุ่มอาการ QT ยาวได้[ 9 ]
อ่านเพิ่มเติม
- Zhang M, Yuan T (1999). "กลไกโมเลกุลของความสามารถในการทำงานที่หลากหลายของแคลโมดูลิน" ชีวเคมีและชีววิทยาของเซลล์ 76 ( 2– 3 ): 313– 323. doi : 10.1139/o98-027 . PMID 9923700 .
- Gusev NB (ตุลาคม 2544). "คุณสมบัติบางประการของแคลเดสมอนและแคลโพนิน และการมีส่วนร่วมของโปรตีนเหล่านี้ในการควบคุมการหดตัวของกล้ามเนื้อเรียบและการสร้างโครงร่างเซลล์" ชีวเคมี Biokhimiia 66 ( 10): 1112– 1121. doi : 10.1023/A:1012480829618 . PMID 11736632 . S2CID 310781 .
- Benaim G, Villalobo A (สิงหาคม 2545). "การฟอสฟอริเลชันของแคลโมดูลิน ความหมายเชิงหน้าที่" European Journal of Biochemistry . 269 (15): 3619– 3631. doi : 10.1046/j.1432-1033.2002.03038.x . hdl : 10261/79981 . PMID 12153558 .
- Chattopadhyaya R, Meador WE, Means AR, Quiocho FA (December 1992). "Calmodulin structure refined at 1.7 A resolution". Journal of Molecular Biology. 228 (4): 1177–1192. doi:10.1016/0022-2836(92)90324-D. PMID 1474585.
- Koller M, Schnyder B, Strehler EE (October 1990). "Structural organization of the human CaMIII calmodulin gene". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression. 1087 (2): 180–189. doi:10.1016/0167-4781(90)90203-e. PMID 2223880.
- Pegues JC, Friedberg F (November 1990). "Multiple mRNAs encoding human calmodulin". Biochemical and Biophysical Research Communications. 172 (3): 1145–1149. doi:10.1016/0006-291X(90)91567-C. PMID 2244899.
- Baudier J, Mochly-Rosen D, Newton A, Lee SH, Koshland DE, Cole RD (May 1987). "Comparison of S100b protein with calmodulin: interactions with melittin and microtubule-associated tau proteins and inhibition of phosphorylation of tau proteins by protein kinase C". Biochemistry. 26 (10): 2886–2893. doi:10.1021/bi00384a033. PMID 3111527.
- Fischer R, Koller M, Flura M, Mathews S, Strehler-Page MA, Krebs J, et al. (November 1988). "Multiple divergent mRNAs code for a single human calmodulin". The Journal of Biological Chemistry. 263 (32): 17055–17062. doi:10.1016/S0021-9258(18)37497-0. PMID 3182832.
- Wawrzynczak EJ, Perham RN (August 1984). "Isolation and nucleotide sequence of a cDNA encoding human calmodulin". Biochemistry International. 9 (2): 177–185. PMID 6385987.
- Sasagawa T, Ericsson LH, Walsh KA, Schreiber WE, Fischer EH, Titani K (May 1982). "Complete amino acid sequence of human brain calmodulin". Biochemistry. 21 (10): 2565–2569. doi:10.1021/bi00539a041. PMID 7093203.
- Cook WJ, Walter LJ, Walter MR (ธันวาคม 1994). "การจับตัวของยาโดยแคลโมดูลิน: โครงสร้างผลึกของสารเชิงซ้อนแคลโมดูลิน-ไตรฟลูโอเปอร์ราซีน". ชีวเคมี33 ( 51): 15259– 15265. doi : 10.1021/bi00255a006 . PMID 7803388 .
- Rhyner JA, Ottiger M, Wicki R, Greenwood TM, Strehler EE (ตุลาคม 1994). "โครงสร้างของยีนแคลโมดูลิน CALM1 ของมนุษย์และการระบุยีนเทียมที่เกี่ยวข้องกับ CALM1 สองตัวคือ CALM1P1 และ CALM1P2" European Journal of Biochemistry . 225 (1): 71– 82. doi : 10.1111/j.1432-1033.1994.00071.x . PMID 7925473 .
- Srinivas SK, Srinivas RV, Anantharamaiah GM, Compans RW, Segrest JP (ตุลาคม 1993). "โดเมนไซโตโซลของไกลโคโปรตีนซองไวรัสภูมิคุ้มกันบกพร่องในมนุษย์จับกับแคลโมดูลินและยับยั้งโปรตีนที่ควบคุมโดยแคลโมดูลิน"วารสารเคมีชีวภาพ268 (30): 22895– 22899. doi : 10.1016/S0021-9258(18)41610-9 . PMID 8226798 .
- Miller MA, Mietzner TA, Cloyd MW, Robey WG, Montelaro RC (พฤศจิกายน 1993). "การระบุโดเมนเปปไทด์ที่จับกับแคลโมดูลินและยับยั้งในไกลโคโปรตีนทรานส์เมมเบรนของ HIV-1" AIDS Research and Human Retroviruses . 9 (11): 1057– 1066. doi : 10.1089/aid.1993.9.1057 . PMID 8312049 .
- Berchtold MW, Egli R, Rhyner JA, Hameister H, Strehler EE (พฤษภาคม 1993). "การระบุตำแหน่งของยีน calmodulin ที่แท้จริงของมนุษย์ CALM1, CALM2 และ CALM3 บนโครโมโซม 14q24-q31, 2p21.1-p21.3 และ 19q13.2-q13.3" Genomics . 16 (2): 461– 465. doi : 10.1006/geno.1993.1211 . PMID 8314583 .
- Koller M, Strehler EE (เมษายน 1993) "การวิเคราะห์เชิงหน้าที่ของโปรโมเตอร์ของยีน CaMIII Calmodulin ของมนุษย์ และยีน Intronless ที่เข้ารหัสโปรตีนที่มีลักษณะคล้าย Calmodulin" Biochimica และ Biophysica Acta (BBA) - โครงสร้างโปรตีนและเอนไซม์โมเลกุล . 1163 (1): 1– 9. ดอย : 10.1016/0167-4838(93)90271-R . PMID8476923 .
- Radding W, Pan ZQ, Hunter E, Johnston P, Williams JP, McDonald JM (มกราคม 1996). "การแสดงออกของไกลโคโปรตีนซองของ HIV-1 เปลี่ยนแปลงแคลโมดูลินในเซลล์" Biochemical and Biophysical Research Communications . 218 (1): 192– 197. doi : 10.1006/bbrc.1996.0034 . PMID 8573130 .
- Pan Z, Radding W, Zhou T, Hunter E, Mountz J, McDonald JM (กันยายน 1996). "บทบาทของแคลโมดูลินในอะพอพโทซิสที่เกิดจาก Fas ที่ถูกกระตุ้นโดย HIV" The American Journal of Pathology . 149 (3): 903– 910. PMC 1865159 . PMID 8780394 .
- ซาซากิ เอ็ม, อุจิยามะ เจ, อิชิคาว่า เอช, มัตสึชิตะ เอส, คิมูระ จี, โนโมโตะ เค, โคงะ วาย (ตุลาคม 1996) "การเหนี่ยวนำของการตายของเซลล์โดยการยกระดับ Ca2+ ในเซลล์ที่ขึ้นกับ Calmodulin ในเซลล์ CD4+ ที่แสดง gp 160 ของ HIV " ไวรัสวิทยา . 224 (1): 18– 24. ดอย : 10.1006/viro.1996.0502 . PMID 8862395 .
ลิงก์ภายนอก
สรุปเนื้อหา
ข้อมูลสำคัญจากบทความ
ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ CALM3
แคลโมดูลิน 3 เป็น โปรตีน ที่ใน มนุษย์ ถูกสร้าง ขึ้น โดย ยีน CALM3
บริบท
ยีน CALM-3 พร้อมกับโปรตีนแคลโมดูลิน ได้ถูกนำไปใช้ในการทดลองหลายประเภท เช่น การแยก DNA ซึ่งมักทำในสัตว์ทดลอง เช่น หนู ยีนนี้สามารถตรวจพบได้ในสัตว์และมนุษย์ โดยส่วนใหญ่ผ่านจีโนมของเรา และสามารถพบโพลีมอร์ฟิซึมเฉพาะของมันได้ผ่านเอนไซม์ตัดจำเพาะประเภทต่างๆ [ 8 ]...
ความสำคัญทางคลินิก
มีหลักฐานสำคัญที่บ่งชี้ว่า Calmodulin-3 อาจเกี่ยวข้องกับโรคบางชนิด อย่างไรก็ตาม มีหลักฐานเพียงเล็กน้อยที่บ่งชี้ว่ายีนนี้มีส่วนทำให้เกิดโรคที่อาจทำให้เสียชีวิตกะทันหันได้ ในการทดลองในห้องปฏิบัติการกับหนูทดลอง ยีน lambda rCB1 หรือ hCE1 ได้รับการแยก DNA...
อ่านเพิ่มเติม
Zhang M, Yuan T (1999). "กลไกโมเลกุลของความสามารถในการทำงานที่หลากหลายของแคลโมดูลิน" ชีวเคมีและชีววิทยาของเซลล์ 76 ( 2– 3 ): 313– 323. doi : 10.1139/o98-027 . PMID 9923700 . Gusev NB (ตุลาคม 2544).