โคโรนิน-1Aเป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนCORO1A [ ^{5 ] [ 6 ] มี}ส่วนเกี่ยวข้องทั้งในภูมิคุ้มกันที่เกิดจากเซลล์ T และอะพอพโทซิส ของไมโทคอน เดรีย ในการศึกษาอายุยืนยาวทั่วทั้งจีโนมเมื่อเร็ว ๆ นี้ พบว่าระดับการแสดงออกของโปรตีนนี้มีความสัมพันธ์เชิงลบกับทั้งอายุ ณ เวลาที่เก็บตัวอย่างเลือดและระยะเวลาการอยู่รอดหลังจากเก็บตัวอย่างเลือด^{[ 7 ]}

โปรตีนตระกูลโคโรนินถูกค้นพบในปี 1991 โดย Eugenio L. Hostos Hostos ใช้การเตรียมโครงสร้างเซลล์ที่เรียกว่า “ใบพัดหดตัว” ซึ่งช่วยในการทำให้บริสุทธิ์ของโปรตีนโครงสร้างเซลล์ได้อย่างมีประสิทธิภาพ เทคนิคนี้ทำให้เขาสามารถตกตะกอนส่วนประกอบแอคโตไมโอซินพร้อมกับโปรตีนที่ต้องการได้^{[ 8 ]}

โปรตีนเหล่านี้ได้รับการตั้งชื่อว่า โคโรนา (Corona) ซึ่งเป็นคำภาษาละตินที่แปลว่ามงกุฎ เนื่องจากมีรูปร่างคล้ายมงกุฎเมื่อสัมผัสกับพื้นผิวของเซลล์ โคโรนิน-1a เป็นโปรตีนที่ได้รับการวิจัยมากที่สุดเนื่องจากมีความซับซ้อนและมีส่วนประกอบโครงสร้างที่น่าสนใจ จากการวิจัยพบว่า โคโรนิน-1a ทำหน้าที่เป็นตัวช่วยในการจับกับแอคตินเมื่อทำปฏิกิริยากับโพแทสเซียมกลูตาเมต ไอออน K+ และกลูตาเมตถูกนำมาใช้เนื่องจากมีความคล้ายคลึงกับสภาพแวดล้อมภายในเซลล์ ทำให้โคโรนิน-1a สามารถจับกับ F-แอคตินได้

ต่อมาดีเอ็นเอเสริม (cDNA) ของโคโรนิน-1a ถูกโคลนในไลบรารีการแสดงออก ซึ่งนำไปสู่ข้อสรุปว่าโคโรนิน-1a มีโครงสร้างที่คล้ายคลึงกับหน่วยย่อยเบต้า (β) ของโปรตีน G (Gβ) มาก ดังนั้นจึงสรุปได้ว่าโคโรนิน-1a มีการทำซ้ำโมทีฟ WD ห้าครั้ง และการทำซ้ำนี้เจ็ดครั้งก่อให้เกิดโครงสร้างคล้ายใบพัด^{[ 8 ]}

ในเซลล์ โคโรนิน-1a ทำหน้าที่เป็นตัวช่วยในกระบวนการโครงสร้างเซลล์หลายอย่างที่เกี่ยวข้องกับแอคติน สรุปได้ว่าโคโรนิน-1a มีผลต่อ “การจัดระเบียบโครงสร้างเซลล์ใหม่” เช่นเดียวกับ “พลวัตของแอคติน” ร่วมกับโปรตีนอื่นๆ ^{[ 8 ]}

มีการค้นพบโคโรนิน-1a ในคอร์เทกซ์ของเซลล์แมโครฟาจ ซึ่งเป็นเซลล์เม็ดเลือดขาว โดยมีส่วนช่วยในกระบวนการที่เรียกว่าฟาโกไซโทซิส แบบจำลองในรูปที่ 3 แสดงให้เห็นถึงการมีส่วนร่วมของโคโรนิน-1a ในแมโครฟาจ เมื่อเซลล์อยู่ในสภาวะพัก โคโรนิน-1a จะกระจายอยู่ทั่วไซโตพลาสซึมและคอร์เทกซ์ของเซลล์ ดังนั้น เมื่อเชื้อโรคเข้าสู่เซลล์ โคโรนิน-1a จะจับกับเยื่อหุ้มฟาโกโซม เพื่อให้แน่ใจว่า แคลซิ เนอริน จะจับและทำงาน ซึ่งส่งผลให้การรวมตัวของไลโซโซมกับฟาโกโซมหยุดลง กล่าวอีกนัยหนึ่ง หากโคโรนิน-1a ถูกกำจัดออกไปและแคลซิเนอรินถูกยับยั้ง จะทำให้การรวมตัวของฟาโกโซมกับไลโซโซมเริ่มต้นขึ้นและฆ่าเชื้อแบคทีเรียไมโคแบคทีเรียได้^{[ 10 ]}

แผนภูมิวิวัฒนาการของตระกูลโคโรนินนั้นกว้างขวาง เช่นเดียวกับที่โคโรนิน-1a ช่วยในการจัดระเบียบโครงสร้างเซลล์และกิจกรรมไดนามิกกับโปรตีนอื่นๆ ในสัตว์มีกระดูกสันหลัง โคโรนินยังสามารถพบได้ในสัตว์ไม่มีกระดูกสันหลัง เช่น ในToxoplasma gondii (หรือที่รู้จักกันในชื่อ TgCor) ^{[ 11 ]}

โคโรนินของ Toxoplasma gondii (TgCor) จับกับ F-actin และเร่งกระบวนการพอลิเมอไรเซชันของแอคติน นอกจากนี้ยังป้องกันการบุกรุกและการออกจากร่างกาย เช่นเดียวกับโคโรนินอื่นๆ TgCor เป็นโปรตีนที่จับกับแอคติน มันจะเคลื่อนย้ายไปยังด้านหลังของปรสิตที่บุกรุกและปิดกั้นไม่ให้พวกมันออกไป^{[ 11 ]}

โครงสร้างของโคโรนิน-1A ประกอบด้วยหน่วย WD ที่ซ้ำกันห้าหน่วย และหน่วยเหล่านี้จะซ้ำกันเจ็ดครั้ง ก่อให้เกิดโครงสร้างคล้ายใบพัด

การแสดงภาพริบบอนแบบใหม่ของโครงสร้างทุติยภูมิของโคโรนิน-1a ในแบบจำลอง A คือมุมมองด้านหน้าของโคโรนิน-1a โครงสร้างทุติยภูมิช่วยให้คุณเห็นแผ่นเบต้าขนานที่เคลื่อนไปทางด้านล่างของโครงสร้างได้อย่างชัดเจน แบบจำลอง B คือมุมมองด้านข้างของโปรตีนซึ่งแสดงให้เห็นส่วนโค้งและขดลวดระหว่างแผ่นเบต้า จากภาพเหล่านี้เราสามารถเห็นได้ว่าเกลียวอัลฟาและสายเกลียวมีความเข้มข้นอยู่ที่ด้านล่างของโปรตีน^{[ 12 ]}

มีการนำ Coronin-1a เข้าสู่โปรแกรมฐานข้อมูลโครงสร้างทุติยภูมิ โดยป้อนข้อมูลจากฐานข้อมูล Protein Data Bank และออกแบบแผงโครงสร้างทุติยภูมิที่สามารถมองเห็นการซ้ำกันเจ็ดครั้งที่ทำให้เกิดโครงสร้างคล้ายใบพัดได้อย่างชัดเจน นอกจากนี้ยังแสดงลำดับกรดอะมิโนของ Coronin-1a ด้วย ลูกศรสีเหลืองหมายถึงเบต้าสแตรนด์ วงสีม่วงคือส่วนโค้ง เส้นสีดำหมายถึงช่องว่างที่ไม่มีการกำหนดโครงสร้างทุติยภูมิ สีชมพูอ่อนหมายถึงการเกิดเฮลิกซ์ 3/10 เส้นสีน้ำเงินเข้มคือส่วนโค้ง และสุดท้ายเฮลิกซ์สีแดงหมายถึงอัลฟาเฮลิกซ์

• ตำแหน่งจีโนมของยีน CORO1Aในมนุษย์และรายละเอียดของยีนCORO1A ใน UCSC Genome Browser
• ภาพรวมของข้อมูลโครงสร้างทั้งหมดที่มีอยู่ในPDB สำหรับUniProt : O89053 (Coronin-1A) ที่PDBe- KB