กลุ่มช่องไอออนแบบเปิดปิดด้วยลิแกนด์ ที่มีโครงสร้างแบบ Cys-loopประกอบด้วยตัวรับอะเซทิลโคลีนนิโคตินิก , GABA _A , GABA _A -ρ , ไกลซีน , 5-HT3 _และตัว รับที่ กระตุ้นด้วยสังกะสี (ZAC) ตัวรับเหล่านี้ประกอบด้วยหน่วยย่อยโปรตีน ห้าหน่วย ซึ่งจัดเรียงตัวแบบเพนตาเมอร์รอบรูพรุนตรงกลาง โดยปกติจะมีหน่วยย่อยอัลฟา 2 หน่วย และหน่วยย่อยเบตา แกมมา หรือเดลต้าอีก 3 หน่วย (บางชนิดประกอบด้วยหน่วยย่อยอัลฟา 5 หน่วย)

ชื่อของตระกูลนี้หมายถึงลูปลักษณะเฉพาะที่เกิดจากกรดอะมิโน ที่มีการอนุรักษ์สูง 13 ตัว ระหว่าง หมู่ ซิสเทอีน (Cys) สองตัว ซึ่งสร้างพันธะไดซัลไฟด์^{[ 1 ]}ใกล้กับโดเมนนอกเซลล์ปลาย N

ตัวรับ Cys-loop พบได้เฉพาะในยูคาริโอต เท่านั้น แต่เป็นส่วนหนึ่งของตระกูลที่ใหญ่กว่าของช่องไอออนแบบเพนตาเมริกที่ควบคุมด้วยลิแกนด์ เฉพาะกลุ่ม Cys-loop เท่านั้นที่มีหมู่ซิสเทอีนเชื่อมต่อกันเป็นคู่^{[ 2 ]}ตระกูลใหญ่ประกอบด้วยตัวรับของแบคทีเรีย (เช่นGLIC ) รวมถึงตัวรับยูคาริโอตที่ไม่ใช่ Cys-loop และเรียกว่า "ช่องไอออนแบบเพนตาเมริกที่ควบคุมด้วยลิแกนด์" หรือ "ตัวรับ Pro-loop" ^{[ 3 ]}

หน่วยย่อยทั้งหมดประกอบด้วยโดเมน N-terminal ภายนอกเซลล์ขนาดใหญ่ที่มีโครงสร้างคงที่ โดเมนทรานส์เมมเบรนที่มีโครงสร้างคงที่สูงสามโดเมน ลูปไซโตพลาสมิกที่มีขนาดและลำดับกรดอะมิโนแปรผันได้ และบริเวณทรานส์เมมเบรนที่สี่ซึ่งมีโดเมน C-terminal ภายนอกเซลล์ที่ค่อนข้างสั้นและแปรผันได้ สารสื่อประสาทจะจับกับบริเวณรอยต่อระหว่างหน่วยย่อยในโดเมนภายนอกเซลล์

แต่ละซับยูนิตประกอบด้วยอัลฟาเฮลิกซ์ ที่ทะลุผ่านเยื่อหุ้มเซลล์สี่อัน (M1, M2, M3, M4) รูพรุนเกิดขึ้นจากเฮลิกซ์ M2 เป็นหลัก^{[ 4 ]}ตัวเชื่อม M3-M4 เป็นโดเมนภายในเซลล์ที่ยึดกับโครงร่างเซลล์

ความรู้ส่วนใหญ่เกี่ยวกับตัวรับไซส-ลูปมาจากการอนุมานที่ได้จากการศึกษาสมาชิกต่างๆ ของตระกูลนี้ การวิจัยเกี่ยวกับโครงสร้างของโปรตีนที่จับกับอะเซทิลโคลีน (AChBP) พบว่าบริเวณการจับประกอบด้วยลูปหกอัน โดยสามอันแรกก่อตัวเป็นหน้าหลัก และสามอันถัดไปก่อตัวเป็นหน้าเสริม ลูปสุดท้ายบนหน้าหลักจะพันรอบลิแกนด์ในตัวรับที่ทำงานอยู่ บริเวณนี้ยังอุดมไปด้วยสารตกค้างอะโรมาติกอีก ด้วย ^{[ 5 ]}

Recent literature^[5] indicates that the tryptophan residue on loop B is crucial for both agonist and antagonist binding. The neurotransmitter is taken into the binding site where it interacts (through hydrogen and cation-π bonding) with the amino acid residues in the aromatic box, located on the principal face of the binding site. Another essential interaction occurs between the agonist and a tyrosine on loop C.^[6] Upon interaction, the loop undergoes a conformational change and rotates down to cap the molecule in the binding site.

Through research done on nicotinic acetylcholine receptors it has been determined that the channels are activated through allosteric interactions between the binding and gating domains. Once the agonist binds it brings about conformational changes (including moving a beta sheet of the amino-terminal domain, and outward movement from loops 2, F and cys-loop which are tied to the M2-M3 linker and pull the channel open). Electron microscopy (at 9 Å) shows that the opening is caused by rotation at the M2 domain, but other studies on crystal structures of these receptors has shown that the opening could be a result from a M2 tilt which leads to pore dilation and a quaternary turn of the entire pentameric receptor.^[7]

• Ion channel
• Nicotinic agonists
• Receptor (biochemistry)

• ช่องเปิดที่ควบคุมด้วยลิแกนด์แบบ Cys-Loop