ฮีมซี

ชื่อ
ชื่อ IUPAC เหล็ก(II) 3-[18-(2-คาร์บอกซีเอทิล)-3,7,12,17-เตตราเมทิล-8,13-บิส(1-ซัลฟานิเลทินิล)พอร์ไฟริน-21,23-ไดอิด-2-อิล]กรดโพรพาโนอิก
ตัวระบุ
หมายเลข CAS	26598-29-8 วาย
โมเดล 3 มิติ ( JSmol )	ภาพแบบโต้ตอบ
เคมสไปเดอร์	10160119 เอ็น
เมช	ฮีม+ซี
PubChem CID	11987638
อินชิ นิ้ว=1S/C34H34N4O4S2.Fe/c1-15-21(7-9-31(39)40)27-14-28-22(8-10-32(41)42 )16(2)24(36-28)12-29-34(20(6)44)18(4)26(38-29)13-30-33(19(5)43)17(3)25(3) 7-30)11-23(15)35-27;/h11-14H,5-10H2,1-4H3,(H6,35,36,37,38,39,40,41,42,43,44);/q;+2/p-2/b23-11-,24-12-,25-11-,26-13-,27-14-,28-14-,29-12-,30-13-; เอ็น คีย์: KWLVFEFHZOXGTI-IDTMDVKXSA-L เอ็น
รอยยิ้ม OC(=O)CC/c6c(\C)c3n7c6cc2c(/CCC(O)=O)c(/C)c1cc5n8c(cc4n([Fe]78n12)c(c=3)c(C(S)=C)c4c)c(\C(S)=C)c5\C
คุณสมบัติ
สูตรเคมี	C 34 H 36 O 4 N 4 S 2 Fe
มวลโมลาร์	684.64904 กรัม/โมล
เว้นแต่จะระบุไว้เป็นอย่างอื่น ข้อมูลที่ให้ไว้เป็นข้อมูลสำหรับวัสดุในสภาวะมาตรฐาน (ที่อุณหภูมิ 25 °C [77 °F] ความดัน 100 kPa) เอ็น ตรวจสอบ  (คืออะไร   ?) วายเอ็น ข้อมูลอ้างอิงในกล่องข้อมูล

ฮีมซี (หรือฮีม C ) เป็น ฮีมชนิด สำคัญชนิดหนึ่ง

โครงสร้างที่ถูกต้องของฮีมซีได้รับการตีพิมพ์ในช่วงกลางศตวรรษที่ 20 โดยนักชีวเคมีชาวสวีเดน K.-G. Paul ^{[ 1 ]}งานนี้ยืนยันโครงสร้างที่นักชีวเคมีชาวสวีเดนผู้ยิ่งใหญ่Hugo Theorell อนุมานไว้เป็นครั้งแรก โครงสร้างของฮีมซี ซึ่งอิงจากการทดลอง NMR และ IR ของรูปแบบ Fe(II) ที่ลดลงของฮีม ได้รับการยืนยันในปี 1975 ^{[ 2 ]} โครงสร้างของฮีมซี รวมถึง การกำหนดค่า สเตอริโอเคมี สัมบูรณ์ เกี่ยวกับพันธะไทโออีเทอร์ ได้รับการนำเสนอครั้งแรกสำหรับโปรตีนของสัตว์มีกระดูกสันหลัง ไซโตโครมซี^{[ 3 ]}และปัจจุบันได้ขยายไปยังโปรตีนที่มีฮีมซีอื่นๆ อีกมากมาย

ฮีมซีแตกต่างจากฮีมบี ตรงที่โซ่ข้าง ไวนิลสองโซ่ของฮีมบีถูกแทนที่ด้วยพันธะโควาเลนต์ไทโออีเทอร์กับอะโปโปรตีน พันธะ ไทโออีเทอร์ทั้งสองมักจะสร้างขึ้นโดยหมู่ซิสเทอีนของโปรตีน พันธะเหล่านี้ทำให้ฮีมซีไม่สามารถแยกตัวออกจากโฮโลโปรตีนไซโตโครมซี ได้ง่าย เมื่อเทียบกับฮีมบีที่แยกตัวได้ง่ายกว่า ซึ่งอาจแยกตัวออกจากโฮโลโปรตีนหรือคอมเพล็กซ์ฮีม-โปรตีนได้แม้ในสภาวะที่ไม่รุนแรง สิ่งนี้ทำให้โครงสร้างและหน้าที่ของไซโตโครมซีมีความหลากหลายมาก โดยมีไซโตโครม ชนิดซีจำนวนมาก ที่ทำหน้าที่เป็นตัวนำอิเล็กตรอนเป็นหลัก ศักยภาพรีดอกซ์ของไซโตโครมซีสามารถ "ปรับแต่ง" ได้ด้วยการเปลี่ยนแปลงเล็กน้อยในโครงสร้างโปรตีนและการโต้ตอบกับตัวทำละลาย^{[ 4 ​​]}

จำนวนหน่วยฮีม C ที่จับกับโฮโลโปรตีนนั้นมีความแปรผันสูง สำหรับเซลล์ของสัตว์มีกระดูกสันหลัง กฎคือจะมีฮีม C หนึ่งหน่วยต่อโปรตีนหนึ่งตัว แต่สำหรับแบคทีเรีย จำนวนนี้มักจะเป็น 2, 4, 5, 6 หรือแม้แต่ 16 กลุ่มฮีม C ต่อโฮโลโปรตีนหนึ่งตัว โดยทั่วไปแล้วเป็นที่ยอมรับกันว่าจำนวนและการจัดเรียงของกลุ่มฮีม C มีความสัมพันธ์กันและจำเป็นต่อการทำงานของโฮโลโปรตีนอย่างเหมาะสม ตัวอย่างเช่น โปรตีนที่มีกลุ่มฮีม C หลายกลุ่มเกี่ยวข้องกับปฏิกิริยาการถ่ายโอนอิเล็กตรอนหลายครั้ง โดยเฉพาะอย่างยิ่งการลดอิเล็กตรอน 6 ตัวที่จำเป็นในการลดไนโตรเจนในบรรยากาศให้กลายเป็นโมเลกุลแอมโมเนียอินทรีย์สองโมเลกุล เป็นเรื่องปกติที่อัตราส่วนฮีม C ต่อกรดอะมิโนจะสูงสำหรับฮีมโปรตีน ของแบคทีเรีย ดังนั้นภายในของโปรตีนไซโตโครม c บางชนิดจึงดูเหมือนอัดแน่นไปด้วยกลุ่มฮีม C จำนวนมากเมื่อเทียบกับฮีมโปรตีนอื่นๆ ฮีมโปรตีนบางชนิด ซึ่งมักมาจาก สิ่ง มีชีวิตเซลล์เดียวอาจมีฮีม C ห้าหน่วย^{[ 5 ]}คอมเพล็กซ์bc ₁เป็นเอนไซม์สำคัญอีกตัวหนึ่งที่มีฮีมชนิด C

พันธะไทโออีเทอร์ดูเหมือนจะช่วยให้โฮโลโปรตีนมีอิสระในการทำงานมากขึ้น โดยทั่วไป ไซโตโครมชนิด c สามารถ "ปรับแต่ง" ได้อย่างละเอียดในช่วงศักยภาพการออกซิเดชัน-รีดักชันที่กว้างกว่าไซโตโครม b นี่อาจเป็นเหตุผลสำคัญที่ทำให้ไซโตโครม c พบได้เกือบทุกที่ในสิ่งมีชีวิต ฮีม C ยังมีบทบาทสำคัญในกระบวนการอะพอพโทซิสโดยไซโตโครม c ในไซโตพลาสซึมเพียงไม่กี่โมเลกุล ซึ่งต้องมีฮีม C อยู่ด้วย จะนำไปสู่การตายของเซลล์ตามโปรแกรม^{[ 6 ]}สามารถวัดไซโตโครม c ในซีรั่มของมนุษย์และใช้เป็นตัวบ่งชี้การอักเสบได้^{[ 7 ]}

นอกจากพันธะโควาเลนต์ในระนาบเส้นศูนย์สูตรเหล่านี้แล้ว เหล็กฮีมยังมักจะประสานงานกับโซ่ข้างของกรดอะมิโน สองตัว ในแนวแกน ทำให้เหล็กมีพันธะหกพันธะ ตัวอย่างเช่นไซโตโครมซี ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและปลาทูน่า มีฮีมซีเพียงตัวเดียวที่ประสานงานกับโซ่ข้างของทั้งฮิสติดีนและเมไทโอนีนในแนวแกน^{[ 8 ]} อาจเป็นเพราะพันธะโควาเลนต์สองพันธะที่ยึดฮีมไว้กับโปรตีน เหล็กของฮีมซีจึงบางครั้งเชื่อมต่อกับหมู่เอมีนของไลซีนหรือแม้กระทั่งน้ำในแนวแกน

• ฮีม
• โปรโตพอร์ไฟริน IX
• ฮีมเอ
• ฮีม บี
• ฮีมโปรตีน