ในวิชาเคมีชีวเคมีและเภสัชวิทยาค่าคงที่การแตกตัว ( KD ) เป็น ค่าคงที่สมดุลชนิดหนึ่ง ที่ _วัดแนวโน้มของวัตถุขนาดใหญ่ที่จะแยกตัว (แตกตัว) ออกเป็นส่วนประกอบที่เล็กกว่าได้แบบย้อนกลับได้ เช่น เมื่อสารประกอบเชิงซ้อน แตกตัวออกเป็น โมเลกุลองค์ประกอบหรือเมื่อเกลือ แตกตัวออกเป็น ไอออนองค์ประกอบ ค่า คงที่การแตกตัวเป็นส่วนกลับของค่าคงที่การรวมตัวในกรณีพิเศษของเกลือ ค่าคงที่การแตกตัวอาจเรียกว่าค่าคงที่การแตกตัวเป็นไอออนก็ได้^{[ 1 ] [ 2 ]}สำหรับปฏิกิริยาทั่วไป:

${\displaystyle {\ce {A_{\mathit {x}}B_{\mathit {y}}<=>{\mathit {x}}A{}+{\mathit {y}}B}}}$

ในกรณีที่สารประกอบเชิงซ้อนแตกตัวออกเป็น หน่วยย่อย A จำนวน x หน่วย และ หน่วยย่อย B จำนวน y หน่วย ค่าคงที่การแตกตัวจะถูกกำหนดดังนี้ ${\displaystyle {\ce {A}__{x}{\ce {B}__{y}}$

${\displaystyle K_{\mathrm {D} }={\frac {[{\ce {A}}]^{x}[{\ce {B}}]^{y}}{[{\ce {A}}_{x}{\ce {B}__{y}]}}}$

โดยที่ [A], [B] และ [A _x B _y ] คือความเข้มข้นสมดุลของ A, B และสารเชิงซ้อน A _x B _yตามลำดับ

เหตุผลหนึ่งที่ทำให้ค่าคงที่การแตกตัว (dissociation constant) เป็นที่นิยมในชีวเคมีและเภสัชวิทยาคือ ในกรณีที่พบได้บ่อยซึ่งx = y = 1 ค่าK _Dมีการตีความทางกายภาพที่ง่าย: เมื่อ [A] = K _Dแล้ว [B] = [AB] หรือเทียบเท่ากับนั่นคือK _Dซึ่งมีมิติของความเข้มข้น เท่ากับความเข้มข้นของ A ที่เป็นอิสระซึ่งครึ่งหนึ่งของโมเลกุลทั้งหมดของ B จับกับ A การตีความที่ง่ายนี้ใช้ไม่ได้กับค่าxหรือy ที่สูงกว่า นอกจากนี้ยังสันนิษฐานว่าไม่มีปฏิกิริยาแข่งขันกัน แม้ว่าการคำนวณสามารถขยายเพื่ออธิบายการจับกันแบบแข่งขันได้ก็ตาม มันมีประโยชน์ในฐานะคำอธิบายอย่างรวดเร็วของการจับกันของสาร ในทำนองเดียวกับที่EC ₅₀และIC ₅₀อธิบายกิจกรรมทางชีวภาพของสาร ${\displaystyle {\tfrac {[{\ce {AB}}]}{{[{\ce {B}}]}+[{\ce {AB}}]}}={\tfrac {1}{2}}}$

ในทางทดลอง ความเข้มข้นของโมเลกุลเชิงซ้อน [AB] ได้มาโดยอ้อมจากการวัดความเข้มข้นของโมเลกุลอิสระ ไม่ว่าจะเป็น [A] หรือ [B] ^{[ 3 ]} โดยหลักการแล้ว ปริมาณรวมของโมเลกุล [A] ₀และ [B] ₀ที่เติมลงในปฏิกิริยาเป็นที่ทราบกันดีอยู่แล้ว พวกมันจะแยกออกเป็นส่วนประกอบอิสระและส่วนประกอบที่จับกันตามหลักการอนุรักษ์มวล:

${\displaystyle {\begin{aligned}{\ce {[A]_0}}&={\ce {{[A]}+ [AB]}}\\{\ce {[B]_0}}&={\ce {{[B]}+ [AB]}}\end{aligned}}}$

ในการติดตามความเข้มข้นของสารเชิงซ้อน [AB] จะใช้ค่าคงที่การแตกตัวมาแทนความเข้มข้นของโมเลกุลอิสระ ([A] หรือ [B]) ในสมการอนุรักษ์ที่เกี่ยวข้อง

${\displaystyle [{\ce {A}}]_{0}=K_{\mathrm {D} }{\frac {[{\ce {AB}}]}{[{\ce {B}}]}}+[{\ce {AB}}]}$

ซึ่งจะทำให้ได้ความเข้มข้นของสารเชิงซ้อนที่สัมพันธ์กับความเข้มข้นของโมเลกุลอิสระตัวใดตัวหนึ่ง

${\displaystyle {\ce {[AB]}}={\frac {\ce {[A]_{0}[B]}}{K_{\mathrm {D} }+[{\ce {B}}]}}={\frac {\ce {[B]_{0}[A]}}{K_{\mathrm {D} }+[{\ce {A}}]}}}$

โปรตีนและเอนไซม์ทางชีวภาพจำนวนมากสามารถมีตำแหน่งการจับได้มากกว่าหนึ่งตำแหน่ง^{[ 3 ]} โดยปกติ เมื่อลิแกนด์Lจับกับโมเลกุลขนาดใหญ่Mมันสามารถส่งผลต่อจลนศาสตร์การจับของลิแกนด์L อื่นๆ ที่จับกับโมเลกุลขนาดใหญ่ได้ กลไกที่ง่ายขึ้นสามารถกำหนดได้หากความสัมพันธ์ของตำแหน่งการจับทั้งหมดถือว่าไม่ขึ้นอยู่กับจำนวนลิแกนด์ที่จับกับโมเลกุลขนาดใหญ่ ซึ่งใช้ได้กับโมเลกุลขนาดใหญ่ที่ประกอบด้วยหน่วยย่อยมากกว่าหนึ่งหน่วย ซึ่งส่วนใหญ่เหมือนกัน จากนั้นสามารถสันนิษฐานได้ว่า หน่วยย่อย n แต่ละหน่วยนั้น เหมือนกัน สมมาตร และมีตำแหน่งการจับเพียงตำแหน่งเดียว จากนั้นความเข้มข้นของลิแกนด์ที่จับจะกลายเป็น ${\displaystyle {\ce {[L]_{bound}}}}$

${\displaystyle {\ce {[L]}}_{\text{bound}}={\frac {n{\ce {[M]}}_{0}{\ce {[L]}}}{K_{\mathrm {D} }+{\ce {[L]}}}}}$

ในกรณีนี้แต่ประกอบด้วยรูปแบบที่อิ่มตัวบางส่วนทั้งหมดของโมเลกุลขนาดใหญ่: ${\displaystyle {\ce {[L]}}_{\text{bound}}\neq {\ce {[LM]}}}$

${\displaystyle {\ce {[L]}}_{\text{bound}}={\ce {[LM]}}+{\ce {2[L_{2}M]}}+{\ce {3[L_{3}M]}}+\ldots +n{\ce {[L_{\mathit {n}}M]}}}$

โดยที่ความอิ่มตัวเกิดขึ้นทีละขั้นตอน

${\displaystyle {\begin{aligned}{\ce {{[L]}+[M]}}&{\ce {{}<=>{[LM]}}}&K'_{1}&={\frac {\ce {[L][M]}}{[LM]}}&{\ce {[LM]}}&={\frac {\ce {[L][M]}}{K'_{1}}}\\{\ce {{[L]}+[LM]}}&{\ce {{}<=>{[L2M]}}}&K'_{2}&={\frac {\ce {[L][LM]}}{[L_{2}M]}}&{\ce {[L_{2}M]}}&={\frac {\ce {[L]^{2}[M]}}{K'_{1}K'_{2}}}\\{\ce {{[L]}+[L2M]}}&{\ce {{}<=>{[L3M]}}}&K'_{3}&={\frac {\ce {[L][L_{2}M]}}{[L_{3}M]}}&{\ce {[L_{3}M]}}&={\frac {\ce {[L]^{3}[M]}}{K'_{1}K'_{2}K'_{3}}}\\&\vdots &&\vdots &&\vdots \\{\ce {{[L]}+[L_{\mathit {n-1}}M]}}&{\ce {{}<=>{[L_{\mathit {n}}M]}}}&K'_{n}&={\frac {\ce {[L][L_{n-1}M]}}{[L_{n}M]}}&{\ce {[L_{n}M]}}&={\frac {\ce {[L]^{n}[M]}}{K'_{1}K'_{2}K'_{3}\cdots K'_{n}}}\end{aligned}}}$

ในการหาอนุพันธ์ของสมการการจับตัวทั่วไป จะมีการกำหนดฟังก์ชันความอิ่มตัวเป็นอัตราส่วนของสัดส่วนของลิแกนด์ที่จับตัวกับปริมาณทั้งหมดของโมเลกุลขนาดใหญ่: ${\displaystyle r}$

${\displaystyle r={\frac {\ce {[L]_{bound}}}{\ce {[M]_{0}}}}={\frac {\ce {{[LM]}+{2[L_{2}M]}+{3[L_{3}M]}+...+{\mathit {n}}[L_{\mathit {n}}M]}}{\ce {{[M]}+{[LM]}+{[L_{2}M]}+{[L_{3}M]}+...+[L_{\mathit {n}}M]}}}={\frac {\sum _{i=1}^{n}\left({\frac {i[{\ce {L}}]^{i}}{\prod _{j=1}^{i}K_{j}'}}\right)}{1+\sum _{i=1}^{n}\left({\frac {[{\ce {L}}]^{i}}{\prod _{j=1}^{i}K_{j}'}}\right)}}}$

K′nคือค่าคงที่การแตกตัวแบบมหภาคหรือแบบปรากฏ ซึ่งอาจเกิดจากปฏิกิริยาแต่ละอย่างหลายอย่าง ตัวอย่างเช่น หากโมเลกุลขนาดใหญ่_Mมีตำแหน่งการจับสามตำแหน่งK′1จะอธิบายถึงลิแกนด์ที่จับกับตำแหน่งการจับใดๆ ในสามตำแหน่งนั้น ในตัวอย่างนี้_K′2 อธิบายถึงโมเลกุลสองโมเลกุลที่จับกับลิแกนด์ และK′3 _{อธิบาย ถึงโมเลกุลสาม โมเลกุล ที่จับกับโมเลกุลขนาดใหญ่ ค่าคงที่การแตกตัวแบบจุลภาคหรือแบบเฉพาะบุคคลจะอธิบายถึงสมดุลของการจับลิแกนด์กับ ตำแหน่ง}การจับที่เฉพาะเจาะจง เนื่องจากเราสมมติว่าตำแหน่งการจับเหมือนกันโดยไม่มีการทำงานร่วมกัน ค่าคงที่การแตกตัวแบบจุลภาคจึงต้องเท่ากันสำหรับทุกตำแหน่งการจับ และสามารถย่อได้ง่ายๆ ว่าK _Dในตัวอย่างของเราK′1คือการรวมกันของการจับลิแกนด์กับตำแหน่งการจับใดๆ ในสามตำแหน่งที่เป็นไปได้ (I, II และ III) ดังนั้นจึงมีค่าคงที่การแตกตัวแบบจุลภาคสามค่าและสถานะที่แตกต่างกันสามสถานะของสารประกอบลิแกนด์-โมเลกุลขนาดใหญ่ สำหรับK′ ₂มีค่าคงที่การแยกตัวระดับจุลภาคที่แตกต่างกันหกแบบ (I–II, I–III, II–I, II–III, III–I, III–II) แต่มีสถานะที่แตกต่างกันเพียงสามสถานะเท่านั้น (ไม่สำคัญว่าคุณจะจับกับช่อง I ก่อนแล้วจึงจับกับช่อง II หรือจับกับช่อง II ก่อนแล้วจึงจับกับช่อง I) สำหรับK′ ₃มีค่าคงที่การแยกตัวที่แตกต่างกันสามแบบ — มีความเป็นไปได้เพียงสามแบบเท่านั้นว่าช่องใดจะถูกเติมเต็มเป็นลำดับสุดท้าย (I, II หรือ III) — และมีสถานะเดียว (I–II–III)

แม้ว่าค่าคงที่การแยกตัวในระดับจุลภาคจะเท่ากันสำหรับเหตุการณ์การจับแต่ละครั้ง แต่ผลลัพธ์ในระดับมหภาค ( K′1 , K′2และK′3 ) ก็ไม่เท่ากัน _เราสามารถเข้าใจเรื่องนี้ได้ง่ายๆ จากตัวอย่างของเราเกี่ยวกับตำแหน่งการจับที่เป็นไปได้สามตำแหน่ง_{K′1 อธิบาย}ปฏิกิริยาจากสถานะหนึ่ง (ไม่มีลิแกนด์จับ) ไปสู่สามสถานะ (มีลิแกนด์จับกับด้านใดด้านหนึ่งของตำแหน่งการจับทั้งสาม) ดังนั้น K′1 ที่ปรากฏ_{จึงมี}ค่า น้อยกว่า K _Dแต่ละตัวถึงสามเท่าK′2 อธิบายปฏิกิริยาจากสามสถานะ (มีลิแกนด์จับหนึ่งตัว) ไปสู่สามสถานะ (มีลิแกนด์จับสองตัว) ดังนั้นK′2จึงเท่ากับK _{D K′3 อธิบายปฏิกิริยาจากสามสถานะ ( มี} ลิแกน ด์ จับสองตัว) ไปสู่สถานะหนึ่ง (มีลิแกนด์จับสามตัว) ดังนั้นค่าคงที่ การแยกตัวที่ปรากฏK′3 _จึงมีค่ามากกว่าค่าคงที่การแยกตัวในระดับจุลภาค_K D _ถึงสาม เท่า ความสัมพันธ์ทั่วไประหว่างค่าคงที่การแยกตัวทั้งสองประเภทสำหรับ ตำแหน่งการจับ nคือ

${\displaystyle K_{i}'=K_{\mathrm {D} }{\frac {i}{n-i+1}}}$

ดังนั้น อัตราส่วนของลิแกนด์ที่จับกับโมเลกุลขนาดใหญ่จึงกลายเป็น

${\displaystyle r={\frac {\sum _{i=1}^{n}i\left(\prod _{j=1}^{i}{\frac {n-j+1}{j}}\right)\left({\frac {{\ce {[L]}}}{K_{\mathrm {D} }}}\right)^{i}}{1+\sum _{i=1}^{n}\left(\prod _{j=1}^{i}{\frac {n-j+1}{j}}\right)\left({\frac {[L]}{K_{\mathrm {D} }}}\right)^{i}}}={\frac {\sum _{i=1}^{n}i{\binom {n}{i}}\left({\frac {[L]}{K_{\mathrm {D} }}}\right)^{i}}{1+\sum _{i=1}^{n}{\binom {n}{i}}\left({\frac {{\ce {[L]}}}{K_{\mathrm {D} }}}\right)^{i}}}}$

โดยที่คือสัมประสิทธิ์ทวินาม จากนั้นสมการแรกจะได้รับการพิสูจน์โดยการใช้กฎทวินาม ${\displaystyle {\binom {n}{i}}={\frac {n!}{(n-i)!i!}}}$

${\displaystyle r={\frac {n\left({\frac {\ce {[L]}}{K_{\mathrm {D} }}}\right)\left(1+{\frac {\ce {[L]}}{K_{\mathrm {D} }}}\right)^{n-1}}{\left(1+{\frac {\ce {[L]}}{K_{\mathrm {D} }}}\right)^{n}}}={\frac {n\left({\frac {\ce {[L]}}{K_{\mathrm {D} }}}\right)}{\left(1+{\frac {\ce {[L]}}{K_{\mathrm {D} }}}\right)}}={\frac {n[{\ce {L}}]}{K_{\mathrm {D} }+[{\ce {L}}]}}={\frac {\ce {[L]_{bound}}}{\ce {[M]_{0}}}}}$

ค่าคงที่การแตกตัวมักใช้เพื่ออธิบายความสัมพันธ์ระหว่างลิแกนด์ (เช่นยา ) กับโปรตีนกล่าวคือ ลิแกนด์จะจับกับโปรตีนชนิดใดชนิดหนึ่งได้แน่นแค่ไหน ความสัมพันธ์ระหว่างลิแกนด์กับโปรตีนได้รับอิทธิพลจาก ปฏิกิริยา ระหว่างโมเลกุลที่ไม่ใช่พันธะโควาเลนต์ เช่น พันธะไฮโดรเจนปฏิกิริยาไฟฟ้าสถิตแรงไฮโดรโฟบิกและแรงแวนเดอร์วาลส์ความสัมพันธ์ยังอาจได้รับผลกระทบจากความเข้มข้นสูงของโมเลกุลขนาดใหญ่อื่นๆ ซึ่งทำให้เกิดการแออัดของโมเลกุลขนาดใหญ่^{[ 4 ] [ 5 ]}${\displaystyle {\ce {L}}}$${\displaystyle {\ce {P}}}$

การก่อตัวของสารเชิงซ้อนระหว่างลิแกนด์และโปรตีน สามารถอธิบายได้ด้วยกระบวนการสองสถานะ ${\displaystyle {\ce {LP}}}$

${\displaystyle {\ce {L + P <=> LP}}}$

ค่าคงที่การแตกตัวที่สอดคล้องกันจะถูกกำหนด

${\displaystyle K_{\mathrm {D} }={\frac {\left[{\ce {L}}\right]\left[{\ce {P}}\right]}{\left[{\ce {LP}}\right]}}}$

โดยที่, และแทนความเข้มข้นโมลาร์ของโปรตีน ลิแกนด์ และสารเชิงซ้อนโปรตีน-ลิแกนด์ ตามลำดับ ${\displaystyle {\ce {[P], [L]}}}$${\displaystyle {\ce {[LP]}}}$

ค่าคงที่การแตกตัวมี หน่วย เป็นโมลาร์ (M) และสอดคล้องกับความเข้มข้นของลิแกนด์ที่โปรตีนครึ่งหนึ่งถูกครอบครองที่สมดุล^{[ 6 ]}กล่าวคือ ความเข้มข้นของลิแกนด์ที่ความเข้มข้นของโปรตีนที่มีลิแกนด์จับเท่ากับความเข้มข้นของโปรตีนที่ไม่มีลิแกนด์จับ ยิ่งค่าคงที่การแตกตัวน้อยลงเท่าใด ลิแกนด์ก็จะยิ่งจับแน่นมากขึ้นเท่านั้น หรือความสัมพันธ์ระหว่างลิแกนด์กับโปรตีนก็จะยิ่งสูงขึ้นเท่านั้น ตัวอย่างเช่น ลิแกนด์ที่มีค่าคงที่การแตกตัวระดับนาโนโมลาร์ (nM) จะจับกับโปรตีนชนิดใดชนิดหนึ่งได้แน่นกว่าลิแกนด์ที่มีค่าคงที่การแตกตัวระดับไมโครโมลาร์ (μM) ${\displaystyle {\ce {[L]}}}$${\displaystyle {\ce {[LP]}}}$${\displaystyle {\ce {[P]}}}$

ค่าคงที่การแยกตัวระดับซับพิโคโมลาร์อันเป็นผลมาจากปฏิกิริยาการจับกันแบบไม่ใช้พันธะโควาเลนต์ระหว่างโมเลกุลสองโมเลกุลนั้นหายาก อย่างไรก็ตาม มีข้อยกเว้นที่สำคัญบางประการ ไบโอตินและอะวิดินจับกันด้วยค่าคงที่การแยกตัวประมาณ 10 ⁻¹⁵ M = 1 fM = 0.000001 nM ^{[ 7 ]} โปรตีน ยับยั้งไรโบเอนไซม์อาจจับกับไรโบเอนไซม์ด้วยความสัมพันธ์ที่คล้ายคลึงกัน 10 ⁻¹⁵ M ^{[ 8 ]}

ค่าคงที่การแตกตัวของปฏิกิริยาระหว่างลิแกนด์กับโปรตีนนั้นสามารถเปลี่ยนแปลงได้ตามสภาวะของสารละลาย (เช่นอุณหภูมิค่าpHและความเข้มข้นของเกลือ) ผลของสภาวะสารละลายที่แตกต่างกันจะส่งผลต่อความแข็งแรงของปฏิกิริยา ระหว่างโมเลกุล ที่ยึดเหนี่ยวสารประกอบเชิงซ้อนระหว่างลิแกนด์กับโปรตีนเอาไว้ด้วยกัน

ยาอาจก่อให้เกิดผลข้างเคียงที่เป็นอันตรายได้จากการทำปฏิกิริยากับโปรตีนที่ไม่ได้ตั้งใจให้ทำปฏิกิริยาด้วย ดังนั้น การวิจัยทางเภสัชกรรมจำนวนมากจึงมุ่งเน้นไปที่การออกแบบยาที่จับกับโปรตีนเป้าหมายเท่านั้น (การออกแบบเชิงลบ) ด้วยความสัมพันธ์สูง (โดยทั่วไป 0.1–10 นาโนโมลาร์) หรือการปรับปรุงความสัมพันธ์ระหว่างยาเฉพาะกับ โปรตีนเป้าหมาย ในร่างกาย (การออกแบบเชิงบวก)

ในกรณีเฉพาะของการจับกันระหว่างแอนติบอดี (Ab) กับแอนติเจน (Ag) โดยทั่วไป คำว่า ค่าคงที่ความสัมพันธ์ (affinity constant ) หมายถึงค่าคงที่ของการจับกัน (association constant)

${\displaystyle {\ce {Ab + Ag <=> AbAg}}}$

${\displaystyle K_{\mathrm {A} }={\frac {\left[{\ce {AbAg}}\right]}{\left[{\ce {Ab}}\right]\left[{\ce {Ag}}\right]}}={\frac {1}{K_{\mathrm {D} }}}}$

สมดุลทางเคมีนี้ยังเป็นอัตราส่วนของค่าคงที่อัตราการจับ ( k _forwardหรือk _a ) และอัตราการหลุด ( k _backหรือk _d ) แอนติบอดีสองตัวอาจมีความสัมพันธ์กันเท่ากัน แต่ตัวหนึ่งอาจมีค่าคงที่อัตราการจับและอัตราการหลุดสูง ในขณะที่อีกตัวหนึ่งอาจมีค่าคงที่อัตราการจับและอัตราการหลุดต่ำ

${\displaystyle K_{A}={\frac {k_{\text{forward}}}{k_{\text{back}}}}={\frac {\mbox{on-rate}}{\mbox{off-rate}}}}$

สำหรับปฏิกิริยาการกำจัดโปรตอนของกรด ค่าKเรียกว่าK _{_a}ซึ่ง เป็นค่าคง ที่ การแตกตัวของ กรด กรดแก่ เช่นกรดซัลฟิวริกหรือ กรดฟอสฟอริก จะมีค่าคงที่การแตกตัวสูง ในขณะที่กรดอ่อน เช่นกรดอะซิติกจะมีค่าคงที่การแตกตัวต่ำ

สัญลักษณ์K_{_a}ที่ใช้สำหรับค่าคงที่การแตกตัวของกรด อาจทำให้เกิดความสับสนกับค่าคงที่การรวมตัวและอาจจำเป็นต้องดูปฏิกิริยาหรือสมการสมดุลเพื่อทราบว่าหมายถึงค่าใด

_{ค่าคง ที่}การแตกตัวของกรดบางครั้งแสดงด้วยpKaซึ่งกำหนดโดย

${\displaystyle {\text{p}}K_{\text{a}}=-\log _{10}{K_{\mathrm {a} }}}$

สัญลักษณ์ นี้พบเห็นได้ในบริบทอื่นๆ เช่นกัน โดยส่วนใหญ่จะใช้สำหรับ การแตกตัวของ พันธะโคเวเลนต์ (เช่น ปฏิกิริยาที่เกิดการสร้างหรือทำลายพันธะเคมี) เนื่องจากค่าคงที่การแตกตัวดังกล่าวอาจแตกต่างกันอย่างมาก ${\displaystyle \mathrm {p} K}$

โมเลกุลหนึ่งๆ สามารถมีค่าคงที่การแตกตัวของกรดได้หลายค่า ในแง่นี้ กล่าวคือ ขึ้นอยู่กับจำนวนโปรตอนที่โมเลกุลนั้นสามารถให้ได้ เราจึงกำหนดกรดโมโนโปรติกกรดไดโปรติกและกรดไตร โปรติก กรด โมโน โปรติก (เช่น กรดอะซิติกหรือแอมโมเนียม ) มีหมู่ที่แตกตัวได้เพียงหมู่เดียว กรดไดโปร ติก (เช่น กรดคาร์บอนิ_กไบคาร์บอเนตไกลซีน ) มีหมู่ที่แตกตัวได้สองหมู่ และกรดไตรโปรติก (เช่น กรดฟอ _{ส ฟอริก) มีหมู่ที่แตกตัวได้สาม หมู่}ในกรณีที่มีค่า pK หลายค่าจะกำหนดด้วยดัชนี เช่นpK1 , pK2 , pK3 เป็นต้นสำหรับกรดอะมิโน ค่า _{คง ที่} pK1หมายถึง_หมู่คาร์บอกซิล (–COOH) ค่า pK2หมายถึง หมู่เอ มี โน (–NH2 ₎และ ค่า pK3คือ ค่า _pKของโซ่ข้าง

${\displaystyle {\begin{aligned}{\ce {H3B}}&{\ce {{}<=>{H+}+{H2B^{-}}}}&K_{1}&={\ce {[H+].[H2B^{-}] \over [H3B]}}&\mathrm {p} K_{1}&=-\log K_{1}\\{\ce {H2B^{-}}}&{\ce {{}<=>{H+}+{HB^{2-}}}}&K_{2}&={\ce {[H+].[HB^{2-}] \over [H2B^{-}]}}&\mathrm {p} K_{2}&=-\log K_{2}\\{\ce {HB^{-2}}}&{\ce {{}<=>{H+}+{B^{3-}}}}&K_{3}&={\ce {[H+].[B^{3-}] \over [HB^{2-}]}}&\mathrm {p} K_{3}&=-\log K_{3}\end{aligned}}}$

ค่าคงที่การแตกตัวของน้ำใช้สัญลักษณ์K _w :

${\displaystyle K_{\mathrm {w} }=[{\ce {H}}^{+}][{\ce {OH}}^{-}]}$

ตามธรรมเนียมแล้ว ความเข้มข้นของน้ำ [H₂O _]จะถูกละเว้น ซึ่งหมายความว่าค่าKw _จะแตกต่างจากค่าKeqที่จะคำนวณได้โดยใช้ความเข้มข้น _นั้น

ค่าK _wจะแปรผันตามอุณหภูมิ ดังแสดงในตารางด้านล่าง การเปลี่ยนแปลงนี้จะต้องนำมาพิจารณาเมื่อทำการวัดค่าต่างๆ เช่น ค่า pH อย่างแม่นยำ

อุณหภูมิน้ำ	เคดับเบิลยู	p K w [ 9 ]
00 0 °C	0 0.112 × 10−14	14.95
0 25 °C	0 1.023 × 10−14	13.99
0 50 °C	0 5.495 × 10−14	13.26
0 75 °C	19.95 0 × 10−14	12.70
100 องศาเซลเซียส	56.23 0 × 10−14	12.25

• กรด
• ค่าคงที่สมดุล
• ฐานข้อมูลK _i
• การยับยั้งการแข่งขัน
• ค่า pH
• พล็อตสแคทชาร์ด
• การจับตัวของลิแกนด์
• ความโลภ