ตัวอย่างโปรตีนที่จับกับโลหะ

เมทัลโลไทโอนีน MT จากยีสต์ Saccharomyces cerevisiaeจับกับ ไอออน ทองแดงซิสเทอีนเป็นสีเหลือง ทองแดงเป็นสีน้ำตาล ( PDB : 1AQS )

เมทัลโลไทโอนีน SmtA ของไซยาโนแบคทีเรียที่จับกับ ไอออน สังกะสีซิสเทอีนแสดงด้วยสีเหลือง สังกะสีแสดงด้วยสีม่วง ( PDB : 1JJD )

โปรตีนที่จับโลหะคือโปรตีนหรือโดเมนโปรตีนที่จับกับไอออนโลหะ^{[ 1 ]}

การจับไอออนโลหะผ่านกระบวนการคีเลชันมักเกิดขึ้นผ่านทางฮิสติดีนหรือซิสเทอีนในบางกรณี กระบวนการนี้เป็นส่วนสำคัญที่จำเป็นต่อการพับตัวและการรักษา สภาพ โครงสร้างระดับ ตติยภูมิของ โปรตีน หรืออีกทางหนึ่ง โปรตีนที่จับโลหะอาจรักษาสภาพโครงสร้างไว้ได้โดยปราศจากโลหะ (รูปแบบอะโป) และจับโลหะในฐานะลิแกนด์ (เช่น เป็นส่วนหนึ่งของการรักษาสมดุลของโลหะ ) ในกรณีอื่นๆ อาจใช้ โคแฟคเตอร์โลหะที่ประสานงานกันในบริเวณออกฤทธิ์ของเอนไซม์เพื่อช่วยใน การ เร่งปฏิกิริยา

แท็กโพลีฮิสติดีน (ที่มี His ต่อเนื่องกันหกตัวขึ้นไป) ถูกนำมาใช้ในการทำให้โปรตีนบริสุทธิ์โดยการจับกับคอลัมน์ที่มีนิกเกิลหรือโคบอลต์ด้วยความสัมพันธ์ระดับไมโครโมลาร์^{[ 2 ]} เพปไทด์โพลีฮิสติดีนตามธรรมชาติที่พบในพิษงูAtheris squamigeraได้รับการพิสูจน์แล้วว่าสามารถจับกับ Zn(2+), Ni(2+) และ Cu(2+) และส่งผลต่อการทำงานของเมทัลโลโปรตีเอสในพิษ งู ^{[ 3 ]} นอกจากนี้ บริเวณที่มีความซับซ้อนต่ำ ที่อุดมไปด้วยฮิสติดีนยังพบในโปรตีนที่จับกับโลหะ โดยเฉพาะอย่างยิ่งโปรตีนที่จับกับนิกเกิล-โคบอลต์^{[ 4 ]}บริเวณที่มีความซับซ้อนต่ำที่อุดมไปด้วยฮิสติดีนเหล่านี้มีความยาวเฉลี่ย 36 หน่วยย่อย ซึ่งประกอบด้วยฮิสติดีน 53%, แอสปาร์เทต 23% และกลูตาเมต 9% ^{[ 4 ]}ที่น่าสนใจคือ โดเมนที่มีโครงสร้างซึ่งมีคุณสมบัติในการจับโลหะยังมีความถี่ของกรดอะมิโนเหล่านี้ที่เกี่ยวข้องกับการประสานงานของโลหะที่คล้ายคลึงกันมาก^{[ 5 ]}ด้วยเหตุนี้ จึงมีการตั้งสมมติฐานว่าโดเมนที่มีโครงสร้างซึ่งจับโลหะเหล่านี้อาจมีต้นกำเนิดและวิวัฒนาการ/ปรับให้เหมาะสมจากบริเวณโปรตีนที่มีความซับซ้อนต่ำซึ่งจับโลหะและมีปริมาณกรดอะมิโนที่คล้ายคลึงกัน^{[ 4 ]}