เกลียวโพลีโพรลีน เป็น โครงสร้างทุติยภูมิ ของ โปรตีน ชนิดหนึ่งซึ่งเกิดขึ้นในโปรตีนที่ประกอบด้วยหน่วยย่อยโพรลีน ที่ซ้ำกัน ^{[ 1 ]}เกลียวโพลีโพรลีน IIแบบมือซ้าย( PPII , poly-Pro II, κ-helix ^{[ 2 ]} ) เกิดขึ้นเมื่อหน่วยย่อยที่เรียงลำดับกันทั้งหมดมีมุมไดเฮดรัลของ กระดูกสันหลัง (φ,ψ) ประมาณ (-75°, 150°) และมีไอโซเมอร์ทรานส์ของพันธะเปปไทด์โครงสร้าง PPII นี้ยังพบได้ทั่วไปในโปรตีนและโพลีเปปไทด์ที่มีกรดอะมิโนอื่นๆ นอกเหนือจากโพรลีน ในทำนองเดียวกันเกลียวโพลีโพรลีน I แบบมือขวาที่กะทัดรัดกว่า ( PPI , poly-Pro I ) เกิดขึ้นเมื่อหน่วยย่อยที่เรียงลำดับกันทั้งหมดมีมุมไดเฮดรัล ของกระดูกสันหลัง (φ,ψ) ประมาณ (-75°, 160°) และมีไอ โซเม อร์ซิสของพันธะเปปไทด์ในบรรดากรดอะมิโน ที่พบได้ทั่วไปตามธรรมชาติ 20 ชนิด มี เพียงโพรลีน เท่านั้น ที่มีแนวโน้มที่จะเกิดเป็นไอโซเมอร์ซิสของพันธะเปปไทด์โดยเฉพาะอย่างยิ่งพันธะเปปไทด์ X-Pro ปัจจัยด้านมิติทางกายภาพและอิเล็กตรอนสนับสนุนให้ เกิดไอโซเมอร์ ทรานส์ในพันธะเปปไทด์อื่นๆ ส่วนใหญ่ อย่างไรก็ตามพันธะเปปไทด์ที่แทนที่โพรลีนด้วยกรดอะมิโนที่มีหมู่แทนที่ที่ไนโตรเจนอื่นๆ(เช่นซาร์โคซีน ) ก็มีแนวโน้มที่จะเกิดเป็น ไอ โซเมอร์ ซิส เช่นกัน

โครงสร้างเกลียว PPII ถูกกำหนดโดยมุมไดเฮดรัล ของกระดูกสันหลัง (φ,ψ) โดยประมาณ (-75°, 150°) และ ไอโซเมอร์ ทรานส์ของ พันธะ เปปไทด์มุมการหมุน Ω ต่อหน่วยของเกลียวโพลีเปปไทด์ใดๆ ที่มี ไอโซเมอร์ ทรานส์นั้นกำหนดโดยสมการ

${\displaystyle 3\cos \Omega =1-4\cos ^{2}\left[\left(\phi +\psi \right)/2\right]}$

เมื่อแทนค่ามุมไดเฮดรัลของโพลีโพรพีลีน II (φ,ψ) ลงในสมการนี้ จะได้ค่า Ω เกือบเท่ากับ -120° กล่าวคือ เกลียว PPII เป็นเกลียวซ้าย (เนื่องจาก Ω เป็นค่าลบ) โดยมี 3 หน่วยย่อยต่อรอบ (360°/120° = 3) ระยะยกต่อหน่วยย่อยประมาณ 3.1 Å โครงสร้างนี้ค่อนข้างคล้ายกับโครงสร้างที่พบในโปรตีนเส้นใยคอลลาเจนซึ่งประกอบด้วยโพรลีนไฮดรอกซีโพรลีนและไกลซีน เป็นหลัก เกลียว PPII จะถูกจับยึดอย่างจำเพาะเจาะจงโดยโดเมน SH3การจับยึดนี้มีความสำคัญต่อปฏิกิริยาระหว่างโปรตีนกับโปรตีน หลายชนิด และแม้กระทั่งปฏิกิริยาระหว่างโดเมนของโปรตีนตัวเดียว

เกลียว PPII ค่อนข้างเปิดและไม่มีพันธะไฮโดรเจน ภายใน ซึ่งแตกต่างจาก โครงสร้างทุติย ภูมิแบบ เกลียวทั่วไปเช่นเกลียวอัลฟาและเกลียวที่เกี่ยวข้องอย่างเกลียว3 ₁₀และเกลียวไพรวมถึงเกลียว เบตา อะตอมไนโตรเจนและออกซิเจนของอะไมด์อยู่ห่างกันมากเกินไป (ประมาณ 3.8 Å) และมีทิศทางที่ไม่ถูกต้องสำหรับการเกิดพันธะไฮโดรเจน ยิ่งไปกว่านั้น อะตอมเหล่านี้ต่างก็เป็น ตัวรับพันธะไฮโดรเจนในโพรลีน ไม่มีตัวให้พันธะไฮโดรเจนเนื่องจากโซ่ข้างแบบวงแหวน

มุมไดเฮดรัลของโครงสร้างหลัก PPII (-75°, 150°) พบเห็นได้บ่อยในโปรตีน แม้แต่กรดอะมิโนอื่นที่ไม่ใช่โพรลีน [ ^{3 ] แผนภาพ} Ramachandran มีความหนาแน่นสูงในบริเวณ PPII เมื่อเทียบกับ บริเวณ แผ่นเบต้าที่อยู่รอบๆ (-135°, 135°) ตัวอย่างเช่น มุมไดเฮดรัลของโครงสร้างหลัก PPII มักพบเห็นในส่วนโค้งโดยส่วนใหญ่มักพบในสารตกค้างแรกของเบต้าเทิร์นประเภท II มุมไดเฮดรัลของโครงสร้างหลัก PPII ที่เป็น "ภาพสะท้อน" (75°, -150°) พบเห็นได้ยาก ยกเว้นในพอลิเมอร์ของกรดอะมิโนไกลซีนที่ ไม่มี ไครัล อะนาล็อกของเกลียวโพลีโพร II ในโพลีไกลซีนเรียกว่าเกลียวโพลีไกล IIโปรตีนบางชนิด เช่น โปรตีนต้านการแข็งตัวของHypogastrura harveyiประกอบด้วยมัดของเกลียวโพลีไกลซีน II ที่อุดมไปด้วยไกลซีน^{[ 4 ]} โปรตีนที่น่าทึ่งนี้ซึ่งโครงสร้างสามมิติเป็นที่รู้จัก^{[ 5 ]}มีสเปกตรัม NMR ที่เป็นเอกลักษณ์และมีความเสถียรโดยการเกิดไดเมอร์และพันธะไฮโดรเจน Cα-H··O=C จำนวน 28 พันธะ^{[ 6 ]}เกลียว PPII ไม่พบได้ทั่วไปในโปรตีนทรานส์เมมเบรนและโครงสร้างทุติยภูมินี้ไม่สามารถผ่านเยื่อไขมัน ได้ ในสภาวะธรรมชาติ ในปี 2018 กลุ่มนักวิจัยจากประเทศเยอรมนีได้สังเกตเกลียว PPII ทรานส์เมมเบรนตัวแรกที่เกิดขึ้นจากเปปไทด์เทียมที่ ออกแบบมาโดยเฉพาะ ^{[ 7 ] [ 8 ]}

เกลียวโพลีโพรพิลีน I มีความหนาแน่นมากกว่าเกลียวโพลีโพรพิลีน II มาก เนื่องจากไอโซเมอร์ซิสของพันธะเปปไทด์นอกจากนี้ยังพบได้ยากกว่าโครงสร้างโพลีโพรพิลีน II เพราะไอโซเมอร์ซิสมีพลังงานสูงกว่าไอโซเมอร์ทรานส์ มุมไดเฮดรัลทั่วไป (-75°, 160°) ใกล้เคียงกัน แต่ไม่เหมือนกับมุมของเกลียวโพลีโพรพิลีน II อย่างไรก็ตาม เกลียวโพลีโพรพิลีน I เป็น เกลียว ขวาและพันกันแน่นกว่า โดยมีเรซิเดิวประมาณ 3.3 เรซิเดิวต่อรอบ (แทนที่จะเป็น 3) ระยะยกต่อเรซิเดิวในเกลียวโพลีโพรพิลีน I ก็เล็กกว่ามาก ประมาณ 1.9 Å อีกครั้ง ไม่มีพันธะไฮโดรเจนภายในในเกลียวโพลีโพรพิลีน I ทั้งเพราะขาดอะตอมผู้ให้พันธะไฮโดรเจน และเพราะอะตอมไนโตรเจนและออกซิเจนของอะไมด์อยู่ห่างกันเกินไป (ประมาณ 3.8 Å อีกครั้ง) และมีการวางตัวที่ไม่ถูกต้อง

ตามธรรมเนียมแล้ว PPII ถือว่าค่อนข้างแข็งและใช้เป็น "ไม้บรรทัดโมเลกุล" ในชีววิทยาโครงสร้าง เช่น เพื่อสอบเทียบ การวัดประสิทธิภาพ FRETอย่างไรก็ตาม การศึกษาเชิงทดลองและทฤษฎีในภายหลังได้ตั้งคำถามถึงภาพลักษณ์ของเปปไทด์โพลีโพรลีนว่าเป็น "แท่งแข็ง" ^{[ 9 ] [ 10 ]}การศึกษาเพิ่มเติมโดยใช้สเปกโทรสโกปีเทราเฮิร์ตซ์และการคำนวณทฤษฎีฟังก์ชันความหนาแน่นเน้นให้เห็นว่าโพลีโพรลีนนั้นแข็งน้อยกว่าที่คิดไว้แต่เดิม^{[ 11 ]}การเปลี่ยนรูปไปมาระหว่างรูปแบบเกลียว PPII และ PPI ของโพลีโพรลีนนั้นช้า เนื่องจากพลังงานกระตุ้นสูงของการไอโซเมอไร เซ ชันซิส-ทรานส์ของ X-Pro ( E _a ≈ 20 kcal/mol) อย่างไรก็ตาม การเปลี่ยนรูปนี้อาจถูกเร่งปฏิกิริยาโดยไอโซเมอเรสเฉพาะที่รู้จักกันในชื่อโพรลิลไอโซเมอเรสหรือ PPIases การเปลี่ยนรูปไปมาระหว่างเกลียว PPII และ PPI เกี่ยวข้องกับ การไอโซเมอไรเซชันของพันธะเปปไทด์ซิ ส-ทรานส์ตลอดสายโซ่เปปไทด์ทั้งหมด การศึกษาโดยใช้สเปกโทรเมตรีการเคลื่อนที่ของไอออนเผยให้เห็นการมีอยู่ของชุดตัวกลางที่กำหนดไว้ตามกระบวนการนี้^{[ 12 ]}

• โปรตีนที่อุดมด้วยโพรลีน