วิกิพีเดียภาษาไทย
กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 7 นาที

แอนเน็กซิน เอ2

แอนเน็กซิน A2หรือที่รู้จักกันในชื่อแอนเน็กซิน IIเป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนANXA2

แอนเน็กซิน เอ2

อันเอ็กซ์เอ2
โครงสร้างที่มีอยู่
พีดีบีการค้นหาออร์โธล็อก: F2DQP5%20or%20H0YLE2 PDBe F2DQP5,H0YLE2 RCSB
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่นANXA2 , ANX2, ANX2L4, CAL1H, HEL-S-270, LIP2, LPC2, LPC2D, P36, PAP-IV, แอนเน็กซิน A2
รหัสภายนอกโอมิม : 151740 ; เอ็มจีไอ : 88246 ; โฮโมโลยีน : 20857 ; การ์ดยีน : ANXA2 ; OMA : ANXA2 - ออโธล็อก
ออร์โธล็อก
สายพันธุ์มนุษย์หนู
เอนเทรซ

302

12306

วงดนตรี

ENSG00000182718

ENSMUSG00000032231

ยูนิโปรท

พี07355

พี07356

RefSeq (mRNA)

NM_001002857 NM_001002858 NM_001136015 NM_004039

NM_007585

RefSeq (โปรตีน)

NP_001002857 NP_001002858 NP_001129487 NP_004030

NP_031611

สถานที่ตั้ง (UCSC)บทที่ 15: 60.35 – 60.4 เมกะไบต์Chr 9: 69.36 – 69.4 Mb
การค้นหาใน PubMed[ 3 ][ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ดู/แก้ไขเมาส์

แอนเน็กซิน A2หรือที่รู้จักกันในชื่อแอนเน็กซิน IIเป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนANXA2 [ 5 ]

แอนเน็กซิน 2 มีส่วนเกี่ยวข้องกับกระบวนการต่างๆ ในเซลล์ เช่นการเคลื่อนที่ของเซลล์ (โดยเฉพาะเซลล์เยื่อบุผิว ) การเชื่อมโยงของโปรตีนเชิงซ้อนที่เกี่ยวข้องกับเยื่อหุ้ม เซลล์กับโครงสร้างไซโตสเกเลตันของแอคติ นการดูดซึม สารเข้าสู่เซลล์ การสลายไฟบริน การสร้าง ช่องไอออนและ ปฏิสัมพันธ์ระหว่าง เซลล์กับเมทริกซ์ แอน เน็กซิน 2 เป็นโปรตีนที่จับกับฟอสโฟลิปิดโดยอาศัยแคลเซียม มีหน้าที่ช่วยจัดระเบียบการปล่อยโปรตีนภายในเซลล์ออกสู่ภายนอกเซลล์ แอนเน็กซิน 2 เป็น โปรตีนที่มีหน้าที่ หลากหลายหมายความว่าหน้าที่ของมันขึ้นอยู่กับตำแหน่งและเวลาในร่างกาย

ยีน

ยีนANXA2ซึ่งตั้งอยู่ที่ 15q22.2 มียีนเทียม 3 ยีน ที่อยู่บนโครโมโซม 4, 9 และ 10 ตามลำดับ มีการค้นพบรูปแบบการถอดรหัสแบบสลับกันหลายแบบที่เข้ารหัสไอโซฟอร์มที่แตกต่างกันสำหรับยีนนี้[ 6 ]

การทำงาน

โปรตีนนี้เป็นสมาชิกของ ตระกูล แอนเน็กซินสมาชิกของตระกูลโปรตีนที่จับกับฟอสโฟลิปิดซึ่งขึ้นอยู่กับแคลเซียมนี้มีบทบาทในการควบคุมการเจริญเติบโตของเซลล์และในเส้นทางการส่งสัญญาณ โปรตีนนี้ทำหน้าที่เป็นปัจจัยออโตครีนซึ่งเพิ่มการสร้างออสทีโอคลาสต์และการสลายกระดูก[ 6 ]การควบคุมเอพิเจเนติกของแอนเน็กซิน A2 ได้รับการระบุว่าเป็นตัวกำหนดที่สำคัญของการเปลี่ยนแปลงเมเซนไคม์ในเนื้องอกในสมอง[ 7 ] การขาดแอนเน็กซิน A2 ในมารดามีส่วนทำให้การบุกรุกของเซลล์ไซโตโทรโฟบลาสต์ของรกเข้าไปในเดซิดัวตื้น ผลการค้นพบเหล่านี้เน้นย้ำถึงการมีส่วนร่วมของมารดาต่อการเกิดโรคครรภ์เป็นพิษรุนแรง[ 8 ]

มีการเสนอว่าแอนเน็กซิน A2 ทำหน้าที่ภายในเซลล์ในการคัดแยกเอนโดโซมและทำหน้าที่ภายนอกเซลล์ในปฏิกิริยาต้านการแข็งตัวของเลือด

ปฏิสัมพันธ์

แอนเน็ ก ซิ น A2 ได้รับการแสดงให้เห็นว่ามีปฏิสัมพันธ์กับโปรฮิบิติน [ 9 ] CEACAM1 [ 10 ] S100A10 [ 11 ] [ 12 ] PCNA [ 13 ] คอมพลี เมนต์แฟ คเตอร์ H [ 14 ]และปัจจัยไวรัสจำนวนหนึ่ง รวมถึง โปรตีนแคป ซิ ด ย่อยL2ของHPV16 [ 15 ] [ 16 ]

ดูเพิ่มเติม

อ่านเพิ่มเติม

  • Kwon M, MacLeod TJ, Zhang Y, Waisman DM (มกราคม 2548). "S100A10, แอนเน็กซิน A2 และเฮเทอโรเตตราเมอร์ของแอนเน็กซิน A2 ในฐานะตัวรับพลาสมีโนเจนที่เป็นไปได้" . Frontiers in Bioscience . 10 ( 1– 3): 300– 325. doi : 10.2741/1529 . PMID 15574370 . 
  • Babiychuk EB, Draeger A (มิถุนายน 2549). "การควบคุมกิจกรรมของ ecto-5'-nucleotidase ผ่านการจัดเรียงตัวใหม่ของเยื่อหุ้มเซลล์ที่ขึ้นอยู่กับ Ca2+ และควบคุมโดย annexin 2?" Biochemical Society Transactions . 34 (Pt 3): 374– 376. doi : 10.1042/BST0340374 . PMID 16709165 . 
  • Bohn E, Gerke V, Kresse H, Löffler BM, Kunze H (มกราคม 1992). "Annexin II ยับยั้งกิจกรรมของ calcium-dependent phospholipase A1 และ lysophospholipase แต่ไม่ยับยั้งกิจกรรมของ triacyl glycerol lipase ของ hepatic lipase ในตับหนู" FEBS Letters . 296 (3): 237– 240. Bibcode : 1992FEBSL.296..237B . doi : 10.1016/0014-5793(92)80294-Q . PMID 1531641 . S2CID 19633878 .  
  • Dawson SJ, White LA (พฤษภาคม 1992). "การรักษาโรคเยื่อหุ้มหัวใจอักเสบจากเชื้อ Haemophilus aphrophilus ด้วยซิโปรฟลอกซาซิน" วารสารการติดเชื้อ24 (3): 317– 320. doi : 10.1016/S0163-4453(05)80037-4 . PMID 1602151 . 
  • Jindal HK, Chaney WG, Anderson CW, Davis RG, Vishwanatha JK (มีนาคม 1991). "โปรตีนไทโรซีนไคเนสซับสเตรต, แคลแพคติน I เฮฟวีเชน (p36), เป็นส่วนหนึ่งของคอมเพล็กซ์โปรตีนการจดจำไพรเมอร์ที่ทำปฏิกิริยากับดีเอ็นเอพอลิเมอเรสอัลฟา"วารสารเคมีชีวภาพ266 (8): 5169– 5176. doi : 10.1016/S0021-9258(19)67770-7 . PMID 1825830 . 
  • Filipek A, Gerke V, Weber K, Kuźnicki J (กุมภาพันธ์ 1991). "การจำแนกลักษณะของโปรตีนแคลไซคลินที่ควบคุมวงจรเซลล์จากเซลล์เนื้องอกเออร์ลิชแอสซิเตส การระบุโปรตีนที่จับสองชนิดที่ได้จากโครมาโทกราฟีความสัมพันธ์แบบขึ้นอยู่กับ Ca2(+)" วารสารชีวเคมีแห่งยุโรป 195 ( 3 ) : 795– 800. doi : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb15768.x . PMID 1999197 . 
  • Becker T, Weber K, Johnsson N (ธันวาคม 1990). "การจดจำโปรตีน-โปรตีนผ่านเกลียวแอมฟิฟิลิกสั้น; การวิเคราะห์การกลายพันธุ์ของตำแหน่งการจับของแอนเน็กซิน II สำหรับ p11"วารสารEMBO 9 ( 13): 4207– 4213. doi : 10.1002/j.1460-2075.1990.tb07868.x . PMC 552202 . PMID 2148288 .  
  • Spano F, Raugei G, Palla E, Colella C, Melli M (พฤศจิกายน 1990). "การจำแนกลักษณะของตระกูลยีนหลายยีนที่เข้ารหัสลิโปคอร์ทิน-2 ของมนุษย์: โครงสร้างของมันชี้ให้เห็นถึงการมีอยู่ของหน่วยกรดอะมิโนสั้น ๆ ที่กำลังเกิดการทำซ้ำ" Gene . 95 (2): 243– 251. doi : 10.1016/0378-1119(90)90367-Z . PMID 2174397 . 
  • Johnsson N, Johnsson K, Weber K (สิงหาคม 1988). "อีพิโทปที่ไม่ต่อเนื่องบน p36 ซึ่งเป็นสารตั้งต้นหลักของ src ไทโรซีนโปรตีนไคเนส ทำให้ไซต์ฟอสโฟรีเลชันเข้ามาอยู่ในบริเวณใกล้เคียงกับลำดับคอนเซนซัสสำหรับโปรตีนที่จับกับ Ca2+/ลิปิด" FEBS Letters . 236 (1): 201– 204. Bibcode : 1988FEBSL.236..201J . doi : 10.1016/0014-5793(88)80314-4 . PMID 2456953 . S2CID 38734898 .  
  • Gould KL, Woodgett JR, Isacke CM, Hunter T (กรกฎาคม 1986). "สารตั้งต้นของโปรตีนไทโรซีนไคเนส p36 ยังเป็นสารตั้งต้นสำหรับโปรตีนไคเนส C ทั้งในหลอดทดลองและในร่างกาย" . Molecular and Cellular Biology . 6 (7): 2738– 2744. doi : 10.1128/mcb.6.7.2738 . PMC 367834 . PMID 2946940 .  
  • Huebner K, Cannizzaro LA, Frey AZ, Hecht BK, Hecht F, Croce CM, Wallner BP (พฤษภาคม 1988). "การระบุตำแหน่งโครโมโซมของยีนมนุษย์สำหรับลิโปคอร์ทิน I และลิโปคอร์ทิน II" Oncogene Research . 2 (4): 299– 310. PMID 2969496 . 
  • Huang KS, Wallner BP, Mattaliano RJ, Tizard R, Burne C, Frey A และ คณะ (กรกฎาคม 1986) "สารยับยั้งฟอสโฟลิเปส A2 ของมนุษย์ 2 ชนิด ขนาด 35 kd เกี่ยวข้องกับสารตั้งต้นของ pp60v-src และตัวรับ/ไคเนสของปัจจัยการเจริญเติบโตของผิวหนัง" Cell . 46 (2): 191– 199. doi : 10.1016/0092-8674(86)90736-1 . PMID 3013422 . S2CID 24557024 .  
  • Buday L, Egan SE, Rodriguez Viciana P, Cantrell DA, Downward J (มีนาคม 1994). "คอมเพล็กซ์ของโปรตีนอะแดปเตอร์ Grb2, ปัจจัยแลกเปลี่ยน Sos และโปรตีนฟอสโฟไทโรซีนที่ยึดติดกับเยื่อหุ้มเซลล์ขนาด 36 kDa มีส่วนเกี่ยวข้องกับการกระตุ้น ras ในเซลล์ T" วารสารชีวเคมี 269 ( 12 ) : 9019– 9023. doi : 10.1016/S0021-9258(17)37070-9 . PMID 7510700 . 
  • Chung CY, Erickson HP (กรกฎาคม 1994). "แอนเน็กซิน II บนพื้นผิวเซลล์เป็นตัวรับที่มีความสัมพันธ์สูงสำหรับส่วนที่ถูกตัดต่อแบบทางเลือกของเทนาซิน-C"วารสารชีววิทยาของเซลล์ 126 ( 2): 539– 548. doi : 10.1083/jcb.126.2.539 . PMC 2200039 . PMID 7518469 .  
  • Kato S, Sekine S, Oh SW, Kim NS, Umezawa Y, Abe N และ คณะ (ธันวาคม 1994). "การสร้างธนาคาร cDNA ความยาวเต็มของมนุษย์" Gene . 150 (2): 243– 250. doi : 10.1016/0378-1119(94)90433-2 . ​​PMID 7821789 . 
  • Richard I, Broux O, Chiannilkulchai N, Fougerousse F, Allamand V, Bourg N และ คณะ (ตุลาคม 1994). "การระบุตำแหน่งภูมิภาคของตำแหน่งโครโมโซม 15 ของมนุษย์" Genomics . 23 (3): 619– 627. doi : 10.1006/geno.1994.1550 . PMID 7851890 . 
  • Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (พฤศจิกายน 1994). "การโคลนและการระบุแอนเน็กซิน II ในฐานะปัจจัยออโตครีน/พาราครีนที่เพิ่มการสร้างออสทีโอคลาสต์และการสลายกระดูก"วารสารชีวเคมี269 ( 46): 28696– 28701. doi : 10.1016/S0021-9258(19)61961-7 . PMID 7961821 . 
  • Hyatt SL, Liao L, Chapline C, Jaken S (กุมภาพันธ์ 1994). "การระบุและลักษณะเฉพาะของโปรตีนที่จับกับอัลฟาโปรตีนไคเนส C ในเซลล์ REF52 ปกติและที่เปลี่ยนแปลงไป" Biochemistry . 33 (5): 1223– 1228. doi : 10.1021/bi00171a023 . PMID 8110754 . 
  • Wright JF, Kurosky A, Wasi S (กุมภาพันธ์ 1994). "แอนเน็กซิน II ในรูปแบบบนพื้นผิวเซลล์เยื่อบุผนังหลอดเลือดจับกับไวรัสไซโตเมกาของมนุษย์" Biochemical and Biophysical Research Communications . 198 (3): 983– 989. Bibcode : 1994BBRC..198..983W . doi : 10.1006/bbrc.1994.1140 . PMID 8117306 . 
  • Maruyama K, Sugano S (มกราคม 1994). "Oligo-capping: วิธีง่ายๆ ในการแทนที่โครงสร้าง cap ของ mRNA ยูคาริโอตด้วยโอลิโกไรโบนิวคลีโอไทด์" Gene . 138 ( 1– 2): 171– 174. doi : 10.1016/0378-1119(94)90802-8 . PMID 8125298 . 
ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Annexin_A2&oldid=1358285268 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ แอนเน็กซิน เอ2

แอนเน็กซิน A2หรือที่รู้จักกันในชื่อแอนเน็กซิน IIเป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนANXA2

ยีน

ยีน ANXA2 ซึ่งตั้งอยู่ที่ 15q22.2 มี ยีนเทียม 3 ยีน ที่อยู่บนโครโมโซม 4, 9 และ 10 ตามลำดับ มีการค้นพบรูปแบบการถอดรหัสแบบสลับกันหลายแบบที่เข้ารหัสไอโซฟอร์มที่แตกต่างกันสำหรับยีนนี้ [ 6 ]

การทำงาน

โปรตีนนี้เป็นสมาชิกของ ตระกูล แอนเน็กซิน สมาชิกของตระกูลโปรตีนที่จับกับฟอสโฟลิปิดซึ่งขึ้นอยู่กับแคลเซียมนี้มีบทบาทในการควบคุมการเจริญเติบโตของเซลล์และในเส้นทางการส่งสัญญาณ โปรตีนนี้ทำหน้าที่เป็นปัจจัยออโตครีนซึ่งเพิ่มการสร้างออสทีโอคลาสต์และการสลายกระดูก [ 6...

ปฏิสัมพันธ์

แอนเน็ ก ซิ น A2 ได้รับการแสดงให้เห็นว่า มีปฏิสัมพันธ์ กับ โปรฮิบิติน [ 9 ] CEACAM1 [ 10 ] S100A10 [ 11 ] [ 12 ] PCNA [ 13 ] คอม พลี เมนต์แฟ ค เตอร์ H [ 14 ] และปัจจัยไวรัสจำนวนหนึ่ง รวมถึง โปรตีนแคป ซิ ด ย่อย L2 ของ HPV16 [ 15 ] [ 16 ]