กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 4 นาที

อัลฟา-กาแลคโตซิเดส

α-Galactosidase ( EC 3.2.1.22, α-GAL, α-GAL A ; ชื่อระบบ α- D -galactoside galactohydrolase ) เป็น เอนไซม์ glycoside hydrolase ที่เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของหมู่ α- D -galactose...

อัลฟา-กาแลคโตซิเดส

อัลฟา-กาแลคโตซิเดส
α-galactosidase tetramer ในMortierella vinacea
ตัวระบุ
หมายเลข EC3.2.1.22
หมายเลข CAS9025-35-8
ฐานข้อมูล
อินท์เอ็นซ์มุมมองของ IntEnz
เบรนด้าเบรนด้าเข้าร่วม
เอ็กซ์แพซี่มุมมองของ NiceZyme
เคกก์รายการ KEGG
เมตาไซค์วิถีการเผาผลาญ
ไพรแอมประวัติโดยย่อ
โครงสร้างPDBRCSB PDB PDBe PDBsum
ออนโทโลยีของยีนอามิโก้ / ควิกโก้
ค้นหา
พีเอ็มซีบทความ
พับเมดบทความ
เอ็นซีบีไอโปรตีน

α-Galactosidase ( EC 3.2.1.22, α-GAL, α-GAL A ; ชื่อระบบα- D -galactoside galactohydrolase ) เป็นเอนไซม์glycoside hydrolase ที่เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของหมู่ α- D -galactose ปลายสุดที่ไม่ลดรูปใน α- D -galactosides รวมถึงgalactooligosaccharides (GOS) galactomannans และ galactolipids [ 1 ]

มันทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยาในกระบวนการสลายสารหลายอย่าง รวมถึงการแตกตัวของไกลโคโปรตีน ไกลโคลิปิด และพอลิแซ็กคาไรด์

ในมนุษย์ เอนไซม์นี้ถูกเข้ารหัสโดยยีนGLAและMYORG [ 2 ]

ยีน aglA ของเชื้อราAspergillus nigerซึ่งเดิมทีถูกระบุว่าเป็น α-galactosidase นั้น แท้จริงแล้วเข้ารหัสเอนไซม์ที่มีกิจกรรม α-N-acetylgalactosaminidase เป็นหลัก α-galactosidase ของเชื้อรานี้มีความสัมพันธ์ทางโครงสร้างและหน้าที่ใกล้เคียงกับ α-N-acetylgalactosaminidase ของมนุษย์ ( NAGAซึ่งในอดีตเรียกว่า α-galactosidase B) มากกว่า α-galactosidase A ของมนุษย์ (GLA) [ 3 ]

โครงสร้าง

α-galactosidases ของมนุษย์ที่เข้ารหัสโดย ยีน GLAและMYORGมีโครงสร้างโมดูลาร์ที่อนุรักษ์ไว้ซึ่งสร้างขึ้นรอบ โดเมนเร่งปฏิกิริยา TIM barrel พร้อมด้วย โดเมนเสริมβ-sandwichเพิ่มเติม[ 4 ] [ 5 ]

เอนไซม์ไลโซโซม α‑galactosidase A ( ผลิตภัณฑ์ GLA ) เป็นไกลโคโปรตีนที่หลั่งออกมาซึ่งก่อตัวเป็นโฮโมไดเมอร์ แต่ละซับยูนิตประกอบด้วย TIM barrel ที่ปลาย N ซึ่งมีไซต์ที่ใช้งานอยู่และ β‑sandwichแบบขนานที่ปลาย C พร้อมด้วย ไกลแคน N-linked หลายตัวที่ช่วยให้โครงสร้างคงตัวและเป็นตัวกลางในการกำหนดเป้าหมายไลโซโซมผ่านตัวรับแมนโนส 6-ฟอสเฟต [ 4 ] ในทางตรงกันข้ามMYORGเป็นไกลโคโปรตีนเมมเบรนชนิดที่ 1 ที่อยู่ในเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมซึ่งก็เกิดไดเมอร์เช่นกันและประกอบด้วยโดเมนคล้าย β‑sandwich ที่ปลาย N โดเมนเร่งปฏิกิริยา TIM barrel ตรงกลาง และโดเมน β‑sheet ที่อยู่ใกล้เคียง แต่ขาด โดเมน ปลาย C ที่อยู่ไกลออกไป ซึ่งเป็นลักษณะเฉพาะของสมาชิกตระกูล GH31 อื่นๆ และใช้บริเวณแทรกภายในเพื่อสร้างส่วนต่อประสานไดเมอร์แทน[ 5 ]

การทำงาน

เอนไซม์นี้เป็นไกลโคโปรตีนแบบโฮโมไดเมอร์ที่ไฮโดรไลซ์หมู่ α-กาแลคโตซิลที่ปลายสุดของไกลโคลิปิดและไกลโคโปรตีน โดยส่วนใหญ่จะไฮโดรไลซ์เซรา ไมด์ ไตรเฮกโซไซด์ และสามารถเร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของเมลิไบโอสให้กลายเป็นกาแลคโตสและกลูโคสได้

กลไกปฏิกิริยา

กลไกปฏิกิริยาการแทนที่สองครั้งของการทำงานเร่งปฏิกิริยาของ α-GALลิแกนด์ (สีดำ) เมื่อจับกับตำแหน่งออกฤทธิ์ของเอนไซม์ (สีน้ำเงิน) กรดอะมิโนสำคัญสองตัวในตำแหน่งออกฤทธิ์คือ Asp-170 และ Asp-231 ขั้นแรก Asp-170 ทำการโจมตีแบบนิวคลีโอฟิลิกบนพันธะไกลโคไซด์เพื่อปลดปล่อยโมเลกุล α-กาแลคโตสที่ปลายสุดออกจากลิแกนด์ จากนั้น Asp-231 ทำหน้าที่เป็นกรดเพื่อกำจัดโปรตอนออกจากน้ำ ทำให้มีฤทธิ์นิวคลีโอฟิลิกมากขึ้นในการโจมตีคอมเพล็กซ์กาแลคโตส-Asp และปลดปล่อย α-กาแลคโตสออกจากตำแหน่งออกฤทธิ์[ 6 ] [ 7 ] [ 8 ]

แอปพลิเคชัน

การเตรียม α-galactosidase ที่ได้จากเชื้อราAspergillus nigerใช้เป็นอาหารเสริมเพื่อปรับปรุงการย่อยโอลิโกแซ็กคาไรด์และลดอาการที่เกี่ยวข้องกับแก๊สในผู้ที่มีภาวะไม่ทนต่อคาร์โบไฮเดรตเชิงซ้อนโดยเฉพาะอย่างยิ่งหลังจากการบริโภคพืชตระกูลถั่ว[ 9 ] [ 10 ]

α-galactosidase ที่ได้จากเชื้อรานี้เป็นส่วนประกอบสำคัญในBeanoซึ่งเป็นผลิตภัณฑ์เสริมอาหารสำหรับอาการท้องอืดและมีแก๊สในกระเพาะ[ 11 ] [ 12 ]

α-galactosidase รีคอมบิแนนท์ที่ผลิตโดยยีสต์ขนมปังได้รับการอนุมัติในยุโรปให้เป็นสารเติมแต่งอาหารสัตว์ที่มุ่งทำให้อาหารสัตว์ปีกย่อยง่ายขึ้น[ 13 ]

ดูเพิ่มเติม

  • อัลฟา-กาแลคโตซิเดส ใน หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
  • หน้าแสดงตำแหน่งจีโนม GLAของมนุษย์และ รายละเอียดเกี่ยวกับยีน GLAในUCSC Genome Browser

บทความนี้ได้นำข้อความจากหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกาด้านการแพทย์ มา ใช้ ซึ่งเป็นข้อมูลสาธารณะ

ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Α-Galactosidase&oldid=1357781000 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ อัลฟา-กาแลคโตซิเดส

α-Galactosidase ( EC 3.2.1.22, α-GAL, α-GAL A ; ชื่อระบบ α- D -galactoside galactohydrolase ) เป็น เอนไซม์ glycoside hydrolase ที่เร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของหมู่ α- D -galactose...

โครงสร้าง

α-galactosidases ของมนุษย์ที่เข้ารหัสโดย ยีน GLA และ MYORG มีโครงสร้างโมดูลาร์ที่อนุรักษ์ไว้ซึ่งสร้างขึ้นรอบ โดเมนเร่งปฏิกิริยา TIM barrel พร้อมด้วย โดเมนเสริม β-sandwich เพิ่มเติม [ 4 ] [ 5 ]

การทำงาน

เอนไซม์นี้เป็นไกลโคโปรตีนแบบโฮโมไดเมอร์ที่ไฮโดรไลซ์หมู่ α-กาแลคโตซิลที่ปลายสุดของไกลโคลิปิดและไกลโคโปรตีน โดยส่วนใหญ่จะไฮโดรไลซ์ เซรา ไมด์ ไตรเฮกโซไซด์ และสามารถเร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของ เมลิไบโอส ให้กลายเป็นกาแลคโตสและกลูโคสได้

กลไกปฏิกิริยา

กลไกปฏิกิริยาการแทนที่สองครั้งของการทำงานเร่งปฏิกิริยาของ α-GAL ลิแกนด์ (สีดำ) เมื่อจับกับตำแหน่งออกฤทธิ์ของเอนไซม์ (สีน้ำเงิน) กรดอะมิโนสำคัญสองตัวในตำแหน่งออกฤทธิ์คือ Asp-170 และ Asp-231 ขั้นแรก Asp-170...