ออโรร่า ไคเนส เอ
| ออรก้า | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ตัวระบุ | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| ชื่อเรียกอื่น | AURKA , AIK, ARK1, ออร่า, AURORA2, BTAK, PPP1R47, STK15, STK6, STK7, ออโรร่าไคเนส A | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| รหัสภายนอก | โอมิม : 603072 ; เอ็มจีไอ : 894678 ; โฮโมโลยีน : 2670 ; GeneCards : AURKA ; OMA : AURKA - ออร์โธล็อก | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| วิกิดาต้า | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ออโรร่าไคเนสเอหรือที่รู้จักกันในชื่อเซริน/ทรีโอนีน-โปรตีนไคเนส 6เป็นเอนไซม์ที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนAURKA [ 5 ] [ 6 ]
Aurora A เป็นสมาชิกของกลุ่มไคเนสเซริน/ทรีโอนีนที่เกี่ยวข้องกับการแบ่งเซลล์แบบไมโทซิส มีส่วนเกี่ยวข้องกับกระบวนการสำคัญระหว่างการแบ่งเซลล์แบบไมโทซิสและไมโอซิส ซึ่งการทำงานที่เหมาะสมมีความสำคัญต่อการเพิ่มจำนวนเซลล์ อย่างมีสุขภาพดี Aurora A จะถูกกระตุ้นด้วย การฟอสโฟรีเลชันหนึ่งครั้งหรือมากกว่า[ 7 ]และกิจกรรมของมันจะสูงสุดในช่วง การเปลี่ยนผ่านจาก ระยะ G2ไปสู่ระยะ Mในวงจรเซลล์[ 8 ]
การค้นพบ
ไคเนสออโรร่าถูกค้นพบครั้งแรกในปี 1990 ระหว่าง การคัดกรอง cDNAของไข่Xenopus [ 7 ] ไคเนสที่ค้นพบ Eg2 ปัจจุบันเรียกว่า Aurora A [ 9 ] อย่างไรก็ตาม ความสำคัญของ Aurora A ในกระบวนการแบ่งเซลล์แบบไมโอซิสและไมโทซิสยังไม่ได้รับการยอมรับจนกระทั่งปี 1998 [ 7 ]
ตระกูลออโรร่าไคเนส
จีโนมของมนุษย์ประกอบด้วยสมาชิก 3 ตัวของ ตระกูล ออโรร่าไคเนสได้แก่ ออโรร่าไคเนส A, ออโรร่าไคเนส Bและออโรร่าไคเนส Cในทางกลับกัน จีโนมของXenopus , DrosophilaและCaenorhabditis elegans มีเพียงออ ร์โธล็อกของออโรร่า A และออโรร่า B เท่านั้น[ 7 ]
ในสปีชีส์ที่ศึกษาทั้งหมด ไคเนสไมโทติกออโรร่าทั้งสามตัวจะอยู่ที่เซนโทรโซม[ 9 ]ในช่วงระยะต่างๆ ของไมโทซิส[ 7 ] สมาชิกในกลุ่มนี้มีโดเมนเร่งปฏิกิริยา ปลาย C ที่มีการอนุรักษ์สูง อย่างไรก็ตาม โดเมน ปลาย Nของพวกมันแสดงให้เห็นถึงความแปรปรวนในขนาดและลำดับที่มาก[ 9 ]
ไคเนส Aurora A และ Aurora B มีบทบาทสำคัญในกระบวนการแบ่งเซลล์แบบไมโทซิส ไคเนส Aurora A เกี่ยวข้องกับการเจริญเติบโตและการแยกตัวของเซนโทรโซม จึงควบคุมการประกอบและการคงตัวของเส้นใยสปินเดิล ส่วนไคเนส Aurora B เป็น โปรตีนที่อยู่บน โครโมโซมและควบคุมการแยกตัวของโครโมโซมและการแบ่งไซโทพลาซึม
แม้จะมีหลักฐานที่บ่งชี้ว่า Aurora C อาจเป็นโปรตีนที่ติดมากับโครโมโซม แต่หน้าที่ของมันในระดับเซลล์ยังไม่ชัดเจนนัก
การแปลเป็นภาษาท้องถิ่น
Aurora A จะอยู่บริเวณใกล้กับเซนโทรโซมในช่วงปลายระยะ G1และช่วงต้นระยะ Sเมื่อวงจรเซลล์ดำเนินไป ความเข้มข้นของ Aurora A จะเพิ่มขึ้น และไคเนสจะเชื่อมโยงกับขั้วไมโทติกและไมโครทิวบูลของสปินเดิลที่อยู่ติดกัน Aurora A ยังคงเชื่อมโยงกับสปินเดิลตลอด ระยะ เทโลเฟส[ 7 ]ก่อนสิ้นสุดไมโทซิส Aurora A จะย้ายตำแหน่งไปยังบริเวณกลางของสปินเดิล[ 10 ]
ไมโทซิส
ในระหว่างการแบ่งเซลล์แบบไมโทซิสแกนไมโทติกจะถูกสร้างขึ้นโดยใช้ไมโครทูบูลเพื่อยึดเซนโทรโซมแม่เข้ากับเซนโทรโซมลูก แกนไมโทติกที่เกิดขึ้นจะถูกใช้เพื่อผลักโครโมโซมคู่แฝดออกจากกันไปยังสิ่งที่จะกลายเป็นเซลล์ลูกใหม่สองเซลล์ ออโรร่า เอ มีความสำคัญต่อการสร้างแกนไมโทติกอย่างถูกต้อง จำเป็นสำหรับการดึงดูดโปรตีนหลายชนิดที่สำคัญต่อการสร้างแกนไมโทติก ในบรรดาโปรตีนเป้าหมายเหล่านี้ ได้แก่ TACC ซึ่งเป็น โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับ ไมโครทูบูลที่ทำให้ไมโครทูบูลของเซนโทรโซมมีเสถียรภาพ และไคเนซิน 5 ซึ่งเป็นโปรตีนมอเตอร์ที่เกี่ยวข้องกับการสร้างแกนไมโทติกแบบสองขั้ว[ 7 ]แกมมาทูบูลินซึ่งเป็นโครงสร้างพื้นฐานที่ไมโครทูบูลของเซนโทรโซม สร้างพอลิเมอ ร์ก็ถูกดึงดูดโดยออโรร่า เอ เช่นกัน หากไม่มีออโรร่า เอ เซนโทรโซมจะไม่สะสมแกมมาทูบูลินในปริมาณที่เซนโทรโซมปกติดึงดูดก่อนเข้าสู่ระยะแอนาเฟส แม้ว่าวงจรเซลล์จะดำเนินต่อไปได้แม้ในกรณีที่ไม่มี γ-tubulin เพียงพอ แต่เซนโทรโซมก็ไม่เจริญเติบโตเต็มที่ โดยจะจัดระเบียบ ไมโครทูบูลแอส เตอร์ น้อย กว่าปกติ[ 8 ]
นอกจากนี้ Aurora A ยังจำเป็นสำหรับการแยกเซนโทรโซมอย่างถูกต้องหลังจากที่แกนไมโทติกก่อตัวขึ้นแล้ว หากไม่มี Aurora A แกนไมโทติกอาจจะไม่แยกออกจากกันเลย หรืออาจจะเริ่มแยกออกแล้วก็ยุบตัวกลับเข้าหากันอีกครั้ง ขึ้นอยู่กับสิ่งมีชีวิตนั้นๆ[ 8 ] ในกรณีแรก มีการเสนอแนะว่า Aurora A ทำงานร่วมกับไคเนส Nek2 ในXenopusเพื่อสลายโครงสร้างที่ยึดเซนโทรโซมของเซลล์เข้าด้วยกัน ดังนั้น หากไม่มีการแสดงออกของ Aurora A อย่างเหมาะสม เซนโทรโซมของเซลล์ก็จะไม่สามารถแยกออกจากกันได้เลย[ 10 ]
นอกจากนี้ Aurora A ยังช่วยให้การจัดระเบียบและการจัดเรียงโครโมโซมเป็นไปอย่างเหมาะสมในช่วงโปรเมตาเฟสโดยมีส่วนเกี่ยวข้องโดยตรงกับการโต้ตอบระหว่างไคเนโตคอร์ ซึ่งเป็นส่วนของโครโมโซมที่แกนไมโทติกยึดติดและดึง และไมโครทูบูลที่ยื่นออกมาของแกนไมโทติก มีการคาดการณ์ว่า Aurora B ทำงานร่วมกับ Aurora A เพื่อให้งานนี้สำเร็จ ในกรณีที่ไม่มี Aurora A โปรตีน mad2 ซึ่งปกติจะสลายไปเมื่อมีการเชื่อมต่อไคเนโตคอร์-ไมโครทูบูลที่เหมาะสมแล้ว จะยังคงอยู่แม้กระทั่งในระยะเมตาเฟส[ 10 ]
สุดท้ายนี้ Aurora A ช่วยประสานงานการออกจากไมโทซิสโดยมีส่วนช่วยในการทำให้กระบวนการไซโทคิเนซิส เสร็จสมบูรณ์ ซึ่งเป็นกระบวนการที่ไซโทพลาซึมของเซลล์แม่ถูกแบ่งออกเป็นสองเซลล์ลูก ในระหว่างไซโทคิเนซิส เซนทริโอล ของเซลล์แม่ จะกลับไปยังมิดบอดี้ของเซลล์ไมโทซิสเมื่อสิ้นสุดไมโทซิสและทำให้ไมโครทูบูลส่วนกลางหลุดออกจากมิดบอดี้ การหลุดออกนี้ทำให้ไมโทซิสสามารถดำเนินต่อไปจนเสร็จสมบูรณ์ แม้ว่ากลไกที่แน่ชัดที่ Aurora A ช่วยในการไซโทคิเนซิสจะยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด แต่ก็มีการบันทึกไว้อย่างดีว่ามันย้ายตำแหน่งไปยังมิดบอดี้ทันทีก่อนที่ไมโทซิสจะเสร็จสมบูรณ์[ 10 ]
ที่น่าสนใจคือ การกำจัด Aurora A ผ่าน การรบกวน RNAiส่งผลให้เกิดฟีโนไทป์กลายพันธุ์ที่แตกต่างกันในสิ่งมีชีวิตและเซลล์ประเภทต่างๆ[ 10 ] ตัวอย่างเช่น การลบ Aurora A ในC. elegansส่งผลให้เซนโทรโซมของเซลล์แยกออกจากกันในเบื้องต้น ตามด้วยการยุบตัวของแอสเตอร์ในทันที ในXenopusการลบทำให้แกนไมโทติกไม่สามารถก่อตัวขึ้นได้เลย[ 8 ]และในDrosophilaแมลงวันไม่มี Aurora A จะสามารถสร้างแกนและแยกตัวออกจากกันได้อย่างมีประสิทธิภาพ แต่ไมโครทิวบูลของแอสเตอร์จะมีขนาดเล็กมาก ข้อสังเกตเหล่านี้ชี้ให้เห็นว่า แม้ว่า Aurora-A จะมีออร์โธล็อกในสิ่งมีชีวิตหลายชนิด แต่ก็อาจมีบทบาทที่คล้ายคลึงกันแต่แตกต่างกันเล็กน้อยในแต่ละชนิด[ 10 ]
ไมโอซิส
การฟอสโฟรีเลชันของ Aurora A ควบคุมการแปล โพลีอะดี นิเลชัน ในไซโตพลาสซึมของ mRNA เช่น โปรตีน MAP kinase kinase kinase MOS ซึ่งมีความสำคัญต่อการเสร็จสิ้นของไมโอซิสในเซลล์ไข่ของ Xenopus [ 9 ]ก่อนระยะเมตาเฟส แรกของไมโอซิส Aurora A จะกระตุ้นการสังเคราะห์ MOS โปรตีน MOS จะสะสมจนเกินเกณฑ์ที่กำหนด จากนั้นจะส่งสัญญาณการฟอสโฟรีเลชันในเส้นทาง MAP kinase สัญญาณนี้จะกระตุ้นไคเนส RSK ซึ่งจะจับกับโปรตีน Myt1 Myt1 เมื่อรวมกับ RSK แล้วจะไม่สามารถยับยั้งcdc2ได้ ส่งผลให้ cdc2 อนุญาตให้เข้าสู่ไมโอซิสได้[ 7 ] กระบวนการที่คล้ายกันซึ่งขึ้นอยู่กับ Aurora A จะควบคุมการเปลี่ยนผ่านจากไมโอซิส I ไปสู่ไมโอซิส II
นอกจากนี้ ยังพบว่า Aurora A มีรูปแบบการกระตุ้นแบบสองเฟสในระหว่างการดำเนินไปของไมโอซิส มีการเสนอแนะว่าความผันผวนหรือเฟสของการกระตุ้น Aurora A ขึ้นอยู่กับกลไกป้อนกลับเชิงบวกกับโปรตีนไคเนสที่เกี่ยวข้องกับ p13SUC1 [ 10 ]
การสังเคราะห์โปรตีน
Aurora A ไม่เพียงมีส่วนเกี่ยวข้องกับการแปล MOS ในระหว่างไมโอซิสเท่านั้น แต่ยังเกี่ยวข้องกับการเติมโพลีอะดีนีนและการแปล mRNA ของระบบประสาทในภายหลัง ซึ่งผลิตภัณฑ์โปรตีนเกี่ยวข้องกับความยืดหยุ่นของไซแนปส์[ 10 ]
ความสำคัญทางคลินิก
การทำงานที่ผิดปกติของ Aurora A เกี่ยวข้องกับการเกิดมะเร็งในระดับสูง ตัวอย่างเช่น การศึกษาหนึ่งแสดงให้เห็นว่ามีการแสดงออกของ Aurora A มากเกินไปในเนื้อเยื่อที่รุกรานถึง 94 เปอร์เซ็นต์ในมะเร็งเต้านม ในขณะที่เนื้อเยื่อปกติโดยรอบมีการแสดงออกของ Aurora A ในระดับปกติ[ 7 ]นอกจากนี้ยังพบว่า Aurora A มีส่วนเกี่ยวข้องกับการเปลี่ยนแปลงจากเยื่อบุผิวเป็นเนื้อเยื่อเกี่ยวพันและการเปลี่ยนแปลงทางระบบประสาทต่อมไร้ท่อของ เซลล์ มะเร็งต่อมลูกหมากในโรคที่รุนแรง[ 11 ]
การควบคุม Aurora A ที่ผิดปกติอาจนำไปสู่มะเร็งได้ เนื่องจาก Aurora A จำเป็นสำหรับการแบ่งไซโทพลาซึม ให้เสร็จ สมบูรณ์ หากเซลล์เริ่มไมโทซิส ทำซ้ำ DNA แต่ไม่สามารถแบ่งออกเป็นสองเซลล์แยกกันได้ เซลล์นั้นจะกลายเป็นแอนยูพลอยด์ซึ่งมีโครโมโซมมากกว่าปกติ แอนยูพลอยด์เป็นลักษณะเฉพาะของเนื้องอกมะเร็งหลายชนิด[ 10 ] โดยปกติแล้ว ระดับการแสดงออก ของ Aurora A จะถูกควบคุมโดยโปรตีนยับยั้งเนื้องอกp53 [ 7 ]
โดยทั่วไปถือว่าการกลายพันธุ์ของบริเวณโครโมโซมที่มี Aurora A, 20q13 นั้นมีพยากรณ์โรคที่ไม่ดี[ 7 ]
Osimertinibและrociletinibซึ่งเป็นยาต้านมะเร็งสองชนิดสำหรับมะเร็งปอดทำงานโดยการปิดการทำงานของ EGFR ที่กลายพันธุ์ ซึ่งในตอนแรกจะฆ่าเนื้องอกมะเร็ง แต่เนื้องอกจะปรับเปลี่ยนโครงสร้างและกระตุ้น Aurora kinase A ทำให้กลับมาเป็นเนื้องอกมะเร็งอีกครั้ง จากการศึกษาในปี 2018 พบว่า การกำหนดเป้าหมายทั้ง EGFR และ Aurora สามารถป้องกันการกลับมาของเนื้องอกที่ดื้อยาได้[ 12 ]
ปฏิสัมพันธ์
มีการแสดงให้เห็นว่าเอนไซม์ Aurora A kinase มีปฏิกิริยากับ:
อ่านเพิ่มเติม
- Ferchichi I, Stambouli N, Marrackchi R, Arlot Y, Prigent C, Fadiel A และคณะ (มกราคม 2010). "การศึกษาเชิงทดลองและเชิงคำนวณบ่งชี้การจับจำเพาะของโปรตีน pVHL กับไคเนส Aurora-A" J Phys Chem B . 114 (3): 1486– 1497. doi : 10.1021/jp909869g . PMID 20047310 .
- Nigg EA (2001). "Mitotic kinases as regulators of cell division and its checkpoints". Nat. Rev. Mol. Cell Biol . 2 (1): 21– 32. doi : 10.1038/35048096 . PMID 11413462 . S2CID 205011994 .
- Kimura M, Kotani S, Hattori T, Sumi N, Yoshioka T, Todokoro K และคณะ (1997). "การแสดงออกที่ขึ้นอยู่กับวัฏจักรเซลล์และการแปลตำแหน่งขั้วสปินเดิลของโปรตีนไคเนสของมนุษย์ชนิดใหม่ Aik ที่เกี่ยวข้องกับ Aurora ของ Drosophila และยีสต์ Ipl1" . J. Biol. Chem . 272 (21): 13766– 13771. doi : 10.1074/jbc.272.21.13766 . PMID 9153231 .
- ชินโด เอ็ม, นากาโนะ เอช, คุโรยานางิ เอช, ชิราซาวะ ที, มิฮาระ เอ็ม, กิลเบิร์ต ดีเจ และคณะ (1998). "การโคลน cDNA การแสดงออก การแปลตำแหน่งเซลล์ย่อย และการกำหนดโครโมโซมของออโรราที่คล้ายคลึงกันของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ไคเนสที่เกี่ยวข้องกับแสงออโรร่า (ARK) 1 และ 2" ไบโอเคม ชีวฟิสิกส์ ความละเอียด ชุมชน 244 (1): 285– 292. รหัสสินค้า : 1998BBRC..244..285S . ดอย : 10.1006/bbrc.1998.8250 . PMID9514916 .
- Kimura M, Matsuda Y, Eki T, Yoshioka T, Okumura K, Hanaoka F และคณะ (1997). "การกำหนดตำแหน่งของ STK6 บนโครโมโซมมนุษย์ 20q13.2-->q13.3 และยีนเทียม STK6P บน 1q41-->q42" Cytogenet. Cell Genet . 79 ( 3– 4): 201– 203. doi : 10.1159/000134721 . PMID 9605851 .
- Farruggio DC, Townsley FM, Ruderman JV (1999). "Cdc20 เชื่อมโยงกับไคเนส aurora2/Aik" . Proc. Natl. Acad. Sci. USA . 96 (13): 7306– 7311. Bibcode : 1999PNAS...96.7306F . doi : 10.1073/pnas.96.13.7306 . PMC 22081 . PMID 10377410 .
- Walter AO, Seghezzi W, Korver W, Sheung J, Lees E (2000). "ไคเนสเซริน/ทรีโอนีนไมโทติก Aurora2/AIK ถูกควบคุมโดยการฟอสโฟรีเลชันและการย่อยสลาย" Oncogene . 19 ( 42): 4906– 4916. doi : 10.1038/sj.onc.1203847 . PMID 11039908 .
- Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2000). "การโคลน DNA โดยใช้การรวมตัวใหม่เฉพาะตำแหน่งในหลอดทดลอง" . Genome Res . 10 (11): 1788– 1795. doi : 10.1101/gr.143000 . PMC 310948 . PMID 11076863 .
- Simpson JC, Wellenreuther R, Poustka A, Pepperkok R, Wiemann S (2000). "การระบุตำแหน่งย่อยของเซลล์อย่างเป็นระบบของโปรตีนใหม่ที่ระบุโดยการลำดับ cDNA ขนาดใหญ่" EMBO Rep . 1 (3): 287– 292. doi : 10.1093/embo-reports/ kvd058 . PMC 1083732. PMID 11256614 .
- Katayama H, Zhou H, Li Q, Tatsuka M, Sen S (2001). "ปฏิสัมพันธ์และการควบคุมแบบป้อนกลับระหว่าง STK15/BTAK/Aurora-A kinase และโปรตีนฟอสฟาเทส 1 ผ่านวงจรการแบ่งเซลล์แบบไมโทซิส" . J. Biol. Chem . 276 (49): 46219– 46224. doi : 10.1074/jbc.M107540200 . PMID 11551964 .
- Crosio C, Fimia GM, Loury R, Kimura M, Okano Y, Zhou H และคณะ (2002). "การฟอสโฟรีเลชันของฮิสโตน H3 ในช่วงไมโทซิส: การควบคุมเชิงพื้นที่และเวลาโดยไคเนสออโรร่าของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม" . Mol. Cell. Biol . 22 (3): 874– 885. doi : 10.1128/MCB.22.3.874-885.2002 . PMC 133550 . PMID 11784863 .
- Tanaka M, Ueda A, Kanamori H, Ideguchi H, Yang J, Kitajima S, และคณะ (2545). "การควบคุมที่ขึ้นกับวัฏจักรของเซลล์ของแสงออโรร่าของมนุษย์ การถอดความถูกสื่อกลางโดยการปราบปราม E4TF1 เป็นระยะ " เจ. ไบโอล. เคมี . 277 (12): 10719– 10726. ดอย : 10.1074/ jbc.M108252200 PMID11790771 .
- Meraldi P, Honda R, Nigg EA (2002). "การแสดงออกเกินของ Aurora-A เผยให้เห็นว่าการเพิ่มจำนวนโครโมโซมเป็นสี่เท่าเป็นเส้นทางหลักในการเพิ่มจำนวนเซนโทรโซมในเซลล์ p53-/-" . EMBO J . 21 (4): 483– 492. doi : 10.1093/emboj/21.4.483 . PMC 125866 . PMID 11847097 .
- Lauffart B, Howell SJ, Tasch JE, Cowell JK, Still IH (2002). "ปฏิสัมพันธ์ของโปรตีน transforming acidic coiled-coil 1 (TACC1) กับ ch-TOG และ GAS41/NuBI1 ชี้ให้เห็นถึงโปรตีนเชิงซ้อนที่มี TACC1 หลายตัวในเซลล์มนุษย์" . Biochem. J . 363 (Pt 1): 195– 200. doi : 10.1042/0264-6021:3630195 . PMC 1222467 . PMID 11903063 .
- Gigoux V, L'Hoste S, Raynaud F, Camonis J, Garbay C (2002). "การระบุ Aurora kinases ว่าเป็นโปรตีนที่จับกับโดเมน RasGAP Src homology 3" . J. Biol. Chem . 277 (26): 23742– 23746. doi : 10.1074/jbc.C200121200 . PMID 11976319 .
- Kufer TA, Silljé HH, Körner R, Gruss OJ, Meraldi P, Nigg EA (2002). "TPX2 ของมนุษย์จำเป็นสำหรับการกำหนดเป้าหมายของ Aurora-A kinase ไปยังแกนแบ่งเซลล์" . J. Cell Biol . 158 (4): 617– 623. doi : 10.1083/jcb.200204155 . PMC 2174010 . PMID 12177045 .
- Chen SS, Chang PC, Cheng YW, Tang FM, Lin YS (2002). "การยับยั้งกิจกรรมก่อมะเร็งของ STK15 ต้องอาศัยการทำงานของ p53 ที่ไม่ขึ้นกับการกระตุ้นการถอดรหัส" . EMBO J . 21 (17): 4491– 4499. doi : 10.1093/emboj/cdf409 . PMC 126178 . PMID 12198151 .
ลิงก์ภายนอก
- หน้าแสดงตำแหน่งจีโนม AURKAของมนุษย์และ รายละเอียดเกี่ยวกับยีน AURKAในUCSC Genome Browser
- PDBe-KBนำเสนอภาพรวมของข้อมูลโครงสร้างทั้งหมดที่มีอยู่ใน PDB สำหรับ Human Aurora kinase A
- PDBe-KBนำเสนอภาพรวมของข้อมูลโครงสร้างทั้งหมดที่มีอยู่ใน PDB สำหรับ Mouse Aurora kinase A