กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 6 นาที

หน่วยย่อยอัลฟาของโปรตีนไคเนสชนิดที่ 2 ที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/แคลโมดูลิน

หน่วยย่อยอัลฟาของโปรตีนไคเนสชนิด II ที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/แคลโมดูลิน ( CAMKIIα ) หรือที่รู้จักกันในชื่อCa 2+ / calmodulin-dependent protein kinase II...

หน่วยย่อยอัลฟาของโปรตีนไคเนสชนิดที่ 2 ที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/แคลโมดูลิน

แคมเค2เอ
โครงสร้างที่มีอยู่
พีดีบีการค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่นCAMK2A , CAMKA, โปรตีนไคเนส II อัลฟาที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/แคลโมดูลิน, MRD53, CaMKIINalpha, MRT63, CaMKIIalpha
รหัสภายนอกโอมิม : 114078 ; เอ็มจีไอ : 88256 ; โฮโมโลยีน : 56577 ; GeneCards : CAMK2A ; OMA : CAMK2A - ออโธล็อก
ออร์โธล็อก
สายพันธุ์มนุษย์หนู
เอนเทรซ
วงดนตรี
ยูนิโปรท
RefSeq (mRNA)

NM_171825 NM_015981 NM_001363989 NM_001363990 NM_001369025

NM_001286809 NM_009792 NM_177407

RefSeq (โปรตีน)

NP_057065 NP_741960 NP_001350918 NP_001350919 NP_001355954

NP_001273738 NP_033922 NP_803126 NP_001390238 NP_001390241

สถานที่ตั้ง (UCSC)Chr 5: 150.22 – 150.29 MbChr 18: 61.06 – 61.12 Mb
การค้นหาใน PubMed[ 3 ][ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ดู/แก้ไขเมาส์

หน่วยย่อยอัลฟาของโปรตีนไคเนสชนิด II ที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/แคลโมดูลิน ( CAMKIIα ) หรือที่รู้จักกันในชื่อCa 2+ / calmodulin-dependent protein kinase II alphaเป็นหน่วยย่อยหนึ่งของCamKIIซึ่งเป็นโปรตีนไคเนส (เช่นเอนไซม์ที่ฟอสโฟรีเลตโปรตีน ) ซึ่งในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนCAMK2A [ 5 ] [ 6 ]

การทำงาน

ผลิตภัณฑ์ของยีน CAMK2A คือเอนไซม์ที่อยู่ใน กลุ่ม โปรตีนไคเนสชนิดจำเพาะต่อซีรีน/ทรีโอนีนและอยู่ในกลุ่มย่อยโปรตีนไคเนส II ที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/ แค ลโม ดูลิน การส่งสัญญาณแคลเซียมมีความสำคัญต่อการเปลี่ยนแปลงความยืดหยุ่นของไซแนปส์ใน หลายแง่มุม ที่ ไซแนปส์ก ลูตาเมอร์จิก เอนไซม์นี้ประกอบด้วยสายโซ่ที่แตกต่างกันสี่สาย ได้แก่ อัลฟา เบต้า แกมมา และเดลต้า สายโซ่อัลฟาที่เข้ารหัสโดยยีนนี้จำเป็นต่อการเสริมสร้างศักยภาพระยะยาว (LTP) ของฮิปโปแคมปัสและการเรียนรู้เชิงพื้นที่ นอกเหนือจากกิจกรรมที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม-แคลโมดูลิน (CaM) แล้ว โปรตีนนี้ยังสามารถเกิดการฟอสโฟรีเลชันตัวเอง ส่งผลให้เกิดกิจกรรมที่ไม่ขึ้นอยู่กับ CaM มีการระบุตัวแปรการถอดรหัสสองแบบที่เข้ารหัสไอโซฟอร์มที่แตกต่างกันสำหรับยีนนี้[ 7 ]จากการศึกษาของBruno Reversade ในปี 2018 พบว่าการกลายพันธุ์แบบด้อยของ CAMK2A ในมนุษย์ทำให้เกิดกลุ่มอาการความบกพร่องทางสติปัญญา อย่างรุนแรง ร่วมกับการเจริญเติบโตช้า[ 8 ]

ปฏิสัมพันธ์

มีการค้นพบว่า CAMK2A มีปฏิสัมพันธ์กับ:

อ่านเพิ่มเติม

  • Soderling TR (มิถุนายน 2000). "CaM-kinases: ตัวปรับความยืดหยุ่นของไซแนปส์". Current Opinion in Neurobiology . 10 (3): 375– 80. doi : 10.1016/S0959-4388(00)00090-8 . PMID  10851169 . S2CID  31122499 .
  • Hook SS, Means AR (2001). "Ca(2+)/CaM-dependent kinases: from activation to function". Annual Review of Pharmacology and Toxicology . 41 (1): 471– 505. doi : 10.1146/annurev.pharmtox.41.1.471 . PMID  11264466 .
  • Yamamoto H (มีนาคม 2545). "[กลไกโมเลกุลของการกำหนดตำแหน่งภายในเซลล์ของไอโซฟอร์มโปรตีนไคเนส II ที่ขึ้นอยู่กับ Ca2+/calmodulin และหน้าที่ทางสรีรวิทยาของพวกมัน]" Tanpakushitsu Kakusan Koso. โปรตีน กรดนิวคลีอิก เอนไซม์ 47 ( 3): 241– 7. PMID  11889801 .
  • Countaway JL, Nairn AC, Davis RJ (มกราคม 1992). "กลไกการลดความไวของโปรตีนไทโรซีนไคเนสตัวรับปัจจัยการเจริญเติบโตของผิวหนัง"วารสารเคมีชีวภาพ 267 ( 2): 1129– 40. doi : 10.1016/S0021-9258(18)48406-2 . PMID  1309762 .
  • Wegner M, Cao Z, Rosenfeld MG (เมษายน 1992). "การฟอสโฟรีเลชันที่ควบคุมด้วยแคลเซียมภายในลิวซีนซิปเปอร์ของ C/EBP เบต้า" Science . 256 (5055): 370– 3. Bibcode : 1992Sci...256..370W . doi : 10.1126/science.256.5055.370 . PMID  1314426 . S2CID  34818876 .
  • Omary MB, Baxter GT, Chou CF, Riopel CL, Lin WY, Strulovici B (พฤษภาคม 1992). " PKC epsilon-related kinase เชื่อมโยงและฟอสโฟรีเลตไซโตเคราติน 8 และ 18"วารสารชีววิทยาของเซลล์ 117 (3): 583– 93. doi : 10.1083/jcb.117.3.583 . PMC 2289443 . PMID 1374067 .  
  • Bredt DS, Ferris CD, Snyder SH (มิถุนายน 1992). "ตำแหน่งควบคุมของไนตริกออกไซด์ซินเทส การฟอสฟอริเลชันโดยโปรตีนไคเนสที่ขึ้นอยู่กับไซคลิก AMP โปรตีนไคเนส C และโปรตีนไคเนสแคลเซียม/แคลโมดูลิน การระบุตำแหน่งการจับของฟลาวินและแคลโมดูลิน" วารสารเคมีชีวภาพ 267 ( 16 ) : 10976– 81. doi : 10.1016/S0021-9258(19)49862-1 . PMID 1375933 . 
  • Tokui T, Yamauchi T, Yano T, Nishi Y, Kusagawa M, Yatani R, Inagaki M (มิถุนายน 1990). "โปรตีนไคเนส II ที่ขึ้นอยู่กับ Ca2(+)-calmodulin ฟอสโฟรีเลตโปรตีนเส้นใยระดับกลางที่ไม่ใช่เยื่อบุผิวหลายชนิด" Biochemical and Biophysical Research Communications . 169 (3): 896– 904. doi : 10.1016/0006-291X(90)91977-Z . PMID  2114109 .
  • Inagaki M, Gonda Y, Nishizawa K, Kitamura S, Sato C, Ando S และคณะ (มีนาคม 1990) "ตำแหน่งฟอสฟอริเลชันที่เชื่อมโยงกับการสลายตัวของเส้นใยเกลียในหลอดทดลองตั้งอยู่ในโดเมนหัวที่ไม่ใช่อัลฟาเฮลิกซ์"วารสารเคมีชีวภาพ 265 ( 8): 4722–9 . doi : 10.1016/S0021-9258(19)39622-X . PMID  2155236
  • Ohta Y, Ohba T, Miyamoto E (กรกฎาคม 1990). "Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase II: localization in the interphase nucleus and the mitotic apparatus of mammalian cells" . Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 87 (14): 5341– 5. Bibcode : 1990PNAS...87.5341O . doi : 10.1073/pnas.87.14.5341 . PMC  54319 . PMID  2164678 .
  • Lee RH, Brown BM, Lolley RN (กันยายน 1990). "โปรตีนไคเนส A ฟอสโฟรีเลตเรตินัลฟอสดูซินบนซีรีน 73 ในแหล่งกำเนิด"วารสารเคมีชีวภาพ 265 ( 26): 15860– 6. doi : 10.1016/S0021-9258(18)55478-8 . PMID  2394752 .
  • Ku NO, Omary MB (ตุลาคม 1994). "การระบุตำแหน่งฟอสโฟรีเลชันทางสรีรวิทยาหลักของเคราติน 18 ของมนุษย์: ไคเนสที่มีศักยภาพและบทบาทในการจัดระเบียบเส้นใยใหม่"วารสารชีววิทยาของเซลล์ 127 ( 1): 161– 71. doi : 10.1083/jcb.127.1.161 . PMC  2120194 . PMID  7523419 .
  • Drewes G, Trinczek B, Illenberger S, Biernat J, Schmitt-Ulms G, Meyer HE และคณะ (มีนาคม 1995) "โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับไมโครทิวบูล/ไคเนสควบคุมความสัมพันธ์ของไมโครทิวบูล (p110mark) ไคเนสโปรตีนชนิดใหม่ที่ควบคุมปฏิสัมพันธ์ระหว่างเทาและไมโครทิวบูลและความไม่เสถียรแบบไดนามิกโดยการฟอสโฟรีเลชันที่ตำแหน่งซีรีน 262 ซึ่งเป็นตำแหน่งเฉพาะของโรคอัลไซเมอร์"วารสารเคมีชีวภาพ270 ( 13): 7679–88 . doi : 10.1074/jbc.270.13.7679 . PMID  7706316. S2CID  2039456 .
  • Tsujimura K, Tanaka J, Ando S, Matsuoka Y, Kusubata M, Sugiura H และคณะ (สิงหาคม 1994). "การระบุตำแหน่งฟอสโฟรีเลชันบนโปรตีนกรดไฟบริลลารีของเซลล์เกลียสำหรับไคเนส cdc2 และโปรตีนไคเนส II ที่ขึ้นอยู่กับ Ca(2+)-calmodulin" วารสารชีวเคมี 116 ( 2): 426– 34. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a124542 . PMID  7822264 .
  • Toyofuku T, Curotto Kurzydlowski K, Narayanan N, MacLennan DH (ตุลาคม 1994). "การระบุ Ser38 เป็นตำแหน่งใน Ca(2+)-ATPase ของซาร์โคพลาสมิกเรติคูลัมหัวใจที่ถูกฟอสโฟรีเลตโดยโปรตีนไคเนสที่ขึ้นอยู่กับ Ca2+/calmodulin"วารสารชีวเคมี269 (42): 26492– 6. doi : 10.1016 /S0021-9258(18)47221-3 . PMID  7929371 .
  • Rivera VM, Miranti CK, Misra RP, Ginty DD, Chen RH, Blenis J, Greenberg ME (ตุลาคม 1993). "ไคเนสที่ถูกกระตุ้นด้วยปัจจัยการเจริญเติบโตจะฟอสโฟรีเลตปัจจัยการตอบสนองต่อซีรั่มที่ตำแหน่งซึ่งควบคุมกิจกรรมการจับกับ DNA" . Molecular and Cellular Biology . 13 (10): 6260– 73. doi : 10.1128/mcb.13.10.6260 . PMC  364685 . PMID  8413226 .
  • Omkumar RV, Kiely MJ, Rosenstein AJ, Min KT, Kennedy MB (ธันวาคม 1996). "การระบุตำแหน่งฟอสโฟรีเลชันสำหรับโปรตีนไคเนส II ที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/แคลโมดูลินในหน่วยย่อย NR2B ของตัวรับ N-methyl-D-aspartate"วารสารชีวเคมี271 ( 49): 31670– 8. doi : 10.1074/jbc.271.49.31670 . PMID  8940188 . S2CID  8332020 .
  • Rotenberg A, Mayford M, Hawkins RD, Kandel ER, Muller RU (ธันวาคม 1996). "หนูที่แสดงออก CaMKII ที่ถูกกระตุ้นจะขาด LTP ความถี่ต่ำและไม่สร้างเซลล์ตำแหน่งที่เสถียรในบริเวณ CA1 ของฮิปโปแคมปัส" . Cell . 87 (7): 1351– 61. doi : 10.1016/S0092-8674(00)81829-2 . PMID  8980240 . S2CID  16704390 .
  • Paudel HK (มกราคม 1997). "Ser262 ที่ควบคุมของโปรตีนเทาที่เกี่ยวข้องกับไมโครทูบูลถูกฟอสโฟรีเลตโดยฟอสโฟรีเลสไคเนส"วารสารเคมีชีวภาพ 272 ( 3): 1777– 85. doi : 10.1016/S0021-9258(19)67481-8 . PMID  8999860 .
  • ตำแหน่งจีโนมของยีน CAMK2Aในมนุษย์และรายละเอียดของยีนCAMK2A ใน UCSC Genome Browser

ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Calcium/calmodulin-dependent_protein_kinase_type_II_subunit_alpha&oldid=1304824975 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ หน่วยย่อยอัลฟาของโปรตีนไคเนสชนิดที่ 2 ที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/แคลโมดูลิน

หน่วยย่อยอัลฟาของโปรตีนไคเนสชนิด II ที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/แคลโมดูลิน ( CAMKIIα ) หรือที่รู้จักกันในชื่อCa 2+ / calmodulin-dependent protein kinase II...

การทำงาน

ผลิตภัณฑ์ของยีน CAMK2A คือ เอนไซม์ ที่อยู่ใน กลุ่ม โปรตีนไคเนสชนิดจำเพาะต่อซีรีน/ทรีโอนีน และ อยู่ ในกลุ่มย่อย โปรตีนไคเนส II ที่ขึ้นอยู่กับแคลเซียม/ แค ลโม ดูลิน การส่งสัญญาณแคลเซียมมีความสำคัญต่อการเปลี่ยนแปลง ความยืดหยุ่นของไซแนปส์ ใน หลายแง่มุม ที่...

อ่านเพิ่มเติม

Soderling TR (มิถุนายน 2000). "CaM-kinases: ตัวปรับความยืดหยุ่นของไซแนปส์". Current Opinion in Neurobiology . 10 (3): 375– 80. doi : 10.1016/S0959-4388(00)00090-8 . PMID 10851169 . S2CID 31122499 . Hook SS, Means AR (2001).

ลิงก์ภายนอก

ตำแหน่งจีโนมของยีน CAMK2A ในมนุษย์และรายละเอียดของยีน CAMK2A ใน UCSC Genome Browser บทความเกี่ยวกับ ยีน บน โครโมโซมคู่ที่ 5 ของมนุษย์นี้ ยังไม่สมบูรณ์คุณสามารถช่วยวิกิพีเดียได้โดยการเพิ่มข้อมูลที่ขาดหายไป วี ที อี ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.