กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 3 นาที

คาร์บอกซีเอสเตอเรส

เอนไซม์ คา ร์ บอกซีเอสเตอเรส (หรือ คาร์บอกซีลิกเอสเทอร์ไฮโดรเล ส EC 3.1.1.1; ชื่อระบบคาร์ บอกซีลิกเอสเทอร์ไฮโดรเลส ) เร่ง ปฏิกิริยาในรูปแบบต่อไปนี้: [ 1 ]

คาร์บอกซีเอสเตอเรส

คาร์บอกซีเอสเตอเรส
ตัวระบุ
หมายเลข EC3.1.1.1
หมายเลข CAS9016-18-6
ฐานข้อมูล
อินท์เอ็นซ์มุมมองของ IntEnz
เบรนด้าเบรนด้าเข้าร่วม
เอ็กซ์แพซี่มุมมองของ NiceZyme
เคกก์รายการ KEGG
เมตาไซค์วิถีการเผาผลาญ
ไพรแอมประวัติโดยย่อ
โครงสร้างPDBRCSB PDB PDBe PDBsum
ออนโทโลยีของยีนอามิโก้ / ควิกโก้
ค้นหา
พีเอ็มซีบทความ
พับเมดบทความ
เอ็นซีบีไอโปรตีน

เอนไซม์ คา ร์บอกซีเอสเตอเรส (หรือคาร์บอกซีลิกเอสเทอร์ไฮโดรเลส EC 3.1.1.1; ชื่อระบบคาร์บอกซีลิกเอสเทอร์ไฮโดรเลส ) เร่งปฏิกิริยาในรูปแบบต่อไปนี้: [ 1 ]

เอสเตอร์คาร์บอกซิลิก+ H₂O แอลกอฮอล์+ คาร์บอกซิเลต

เอนไซม์ส่วนใหญ่ในกลุ่มนี้เป็นเซรินไฮโดรเลสซึ่งอยู่ในกลุ่มโปรตีนที่มีโครงสร้างแบบ α/β ไฮโดรเลส อย่างไรก็ตามมีข้อยกเว้นบางประการ เช่น เอสเตอเรสที่มี โครงสร้างคล้าย β-แลคตาเมส ( PDB : 1ci8 )

คาร์บอกซีเอสเตอเรสมีการกระจายตัวอย่างกว้างขวางในธรรมชาติ และพบได้ทั่วไปในตับของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม หลายชนิดมีส่วนร่วมในกระบวนการเผาผลาญระยะที่ 1ของสารแปลกปลอมเช่น สารพิษหรือยา คาร์บอกซีเลตที่เกิดขึ้นจะถูกจับคู่โดยเอนไซม์อื่น ๆ เพื่อเพิ่มความสามารถในการละลายและในที่สุดก็ถูกขับออก กรดไขมันไม่อิ่มตัวเชิงซ้อนที่จำเป็นอย่างกรดอะราคิโดนิก (AA C H O ; 20: 4 , n-6 ) ซึ่งเกิดจากการสังเคราะห์จากกรดลิโนเลอิก ในอาหาร (LA: C H O 18:2, n-6) มีบทบาทเป็นตัวยับยั้งคาร์บอกซีเอสเตอเรสของมนุษย์[ 2 ]

ตระกูลคาร์บอกซีเอสเตอเรสซึ่งเป็นกลุ่มโปรตีนที่มีความสัมพันธ์กันในเชิงวิวัฒนาการ (โดยมีความคล้ายคลึงกันในลำดับกรด อะ มิโนอย่างชัดเจน) ประกอบด้วยโปรตีนหลายชนิดที่มีความจำเพาะต่อสารตั้งต้นแตกต่างกัน เช่นอะเซทิลโคลีนเอสเตอเร

ตัวอย่าง

เอนไซม์ตัวสุดท้ายนี้ยังมีส่วนร่วมในการสังเคราะห์อัลคาลอยด์ ด้วย

ยีน

ยีนของมนุษย์ที่เข้ารหัสเอนไซม์คาร์บอกซีเอสเตอเรส ได้แก่:

มีการกำหนดระบบการตั้งชื่อที่ได้รับการอนุมัติสำหรับตระกูลยีนคาร์บอกซีเอสเตอเรสของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมทั้งห้าตระกูล[ 3 ]

อ่านเพิ่มเติม

  • Augusteyn RC, de Jersey J, Webb EC, Zerner B (1969). "เกี่ยวกับความเหมือนกันของเปปไทด์บริเวณออกฤทธิ์ของคาร์บอกซีเอสเตอเรสในตับ" Biochim. Biophys. Acta . 171 (1): 128– 37. doi : 10.1016/0005-2744(69)90112-0 . PMID 4884138 . 
  • Barker DL, Jencks WP (1969). "เอนไซม์เอสเตอเรสจากตับหมู คุณสมบัติทางกายภาพ". ชีวเคมี8 ( 10): 3879– 89. doi : 10.1021/bi00838a001 . PMID 4981346 . 
  • Bertram J, Krisch K (1969). "การไฮโดรไลซิสของวิตามินเออะซิเตตโดยคาร์บอกซีเอสเตอเรสที่ไม่จำเพาะจากตับและไต" . Eur. J. Biochem . 11 (1): 122– 6. doi : 10.1111/j.1432-1033.1969.tb00748.x . PMID 5353595 . 
  • BURCH J (1954). "การทำให้บริสุทธิ์และคุณสมบัติของเอสเตอเรสจากตับม้า" . Biochem. J . 58 (3): 415– 26. doi : 10.1042/bj0580415 . PMC 1269916 . PMID 13208632 .  
  • Horgan DJ, Stoops JK, Webb EC, Zerner B (1969). "คาร์บอกซีเอสเตอเรส (EC 3.1.1). การทำให้บริสุทธิ์คาร์บอกซีเอสเตอเรสจากตับหมูในระดับใหญ่". ชีวเคมี8 ( 5): 2000– 6. doi : 10.1021/bi00833a033 . PMID 5785220 . 
  • Malhotra OP, Philip G (1966). "ความจำเพาะของเอสเตอเรสในลำไส้แพะ". Biochem. Z . 346 : 386– 402.
  • Mentlein R, Schumann M, Heymann E (1984). "การเปรียบเทียบลักษณะทางเคมีและภูมิคุ้มกันของเอนไซม์ไลโปไลติก 5 ชนิด (คาร์บอกซีเอสเตอเรส) จากไมโครโซมตับหนู" Arch. Biochem. Biophys . 234 (2): 612–21 . doi : 10.1016/0003-9861(84)90311-4 . PMID 6208846 . 
  • Runnegar MT, Scott K, Webb EC, Zerner B (1969). "คาร์บอกซีเอสเตอเรส (EC 3.1.1). การทำให้บริสุทธิ์และการไทเทรตของคาร์บอกซีเอสเตอเรสจากตับวัว". ชีวเคมี8 ( 5): 2013– 8. doi : 10.1021/bi00833a035 . PMID 5785222 . 
ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Carboxylesterase&oldid=1252211807 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ คาร์บอกซีเอสเตอเรส

เอนไซม์ คา ร์ บอกซีเอสเตอเรส (หรือ คาร์บอกซีลิกเอสเทอร์ไฮโดรเล ส EC 3.1.1.1; ชื่อระบบคาร์ บอกซีลิกเอสเทอร์ไฮโดรเลส ) เร่ง ปฏิกิริยาในรูปแบบต่อไปนี้: [ 1 ]

ตัวอย่าง

เอนไซม์ตัวสุดท้ายนี้ยังมีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ อัลคาลอยด์ ด้วย

ยีน

ยีนของมนุษย์ที่เข้ารหัสเอนไซม์คาร์บอกซีเอสเตอเรส ได้แก่:

อ่านเพิ่มเติม

Augusteyn RC, de Jersey J, Webb EC, Zerner B (1969). "เกี่ยวกับความเหมือนกันของเปปไทด์บริเวณออกฤทธิ์ของคาร์บอกซีเอสเตอเรสในตับ" Biochim. Biophys. Acta . 171 (1): 128– 37. doi : 10.1016/0005-2744(69)90112-0 . PMID 4884138 . Barker DL, Jencks WP (1969).