อั ลกอริทึม DSSPเป็นวิธีการมาตรฐานในการกำหนดโครงสร้างทุติยภูมิให้กับกรดอะมิโนของโปรตีน โดยพิจารณาจากพิกัดความละเอียดระดับอะตอมของโปรตีน คำย่อนี้ถูกกล่าวถึงเพียงครั้งเดียวในเอกสารปี 1983 ที่อธิบายอัลกอริทึมนี้^{[ 2 ]}ซึ่งเป็นชื่อของโปรแกรมPascal ที่ใช้ใน การกำหนดโครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีน

DSSP เริ่มต้นด้วยการระบุ พันธะไฮโดรเจนภายในโครงสร้างหลักของโปรตีนโดยใช้คำจำกัดความทางไฟฟ้าสถิตล้วนๆ โดยสมมติว่าประจุบางส่วนเป็น −0.42 eและ +0.20 eให้กับออกซิเจนของหมู่คาร์บอนิลและไฮโดรเจนของหมู่เอไมด์ตามลำดับ และประจุตรงข้ามจะถูกกำหนดให้กับคาร์บอนของหมู่คาร์บอนิลและไนโตรเจนของหมู่เอไมด์ พันธะไฮโดรเจนจะถูกระบุได้หากค่า Eในสมการต่อไปนี้น้อยกว่า -0.5 kcal/mol:

${\displaystyle E=0.084\left\{{\frac {1}{r_{ON}}}+{\frac {1}{r_{CH}}}-{\frac {1}{r_{OH}}}-{\frac {1}{r_{CN}}}\right\}\cdot 332\,\mathrm {kcal/mol} }$

โดยที่คำศัพท์เหล่านี้บ่งบอกถึงระยะห่างระหว่างอะตอม A และ B ซึ่งนำมาจากอะตอมคาร์บอน (C) และออกซิเจน (O) ของกลุ่ม C=O และอะตอมไนโตรเจน (N) และไฮโดรเจน (H) ของกลุ่ม NH ${\displaystyle r_{AB}}$

จากข้อมูลนี้ จึงกำหนดโครงสร้างทุติยภูมิได้ 9 ประเภทเฮลิกซ์3 ₁₀ , เฮลิกซ์ αและเฮลิกซ์ πมีสัญลักษณ์G , HและIตามลำดับ และระบุได้จากลำดับพันธะไฮโดรเจนที่ซ้ำกัน โดยที่หมู่กรดอะมิโนแต่ละหมู่ห่างกัน 3, 4 หรือ 5 หมู่ ตามลำดับโครงสร้างเบต้าชีท มีสองประเภท คือ เบต้าบริดจ์มีสัญลักษณ์Bในขณะที่ชุดพันธะไฮโดรเจนที่ยาวกว่าและเบต้าบัลจ์มีสัญลักษณ์E T ใช้สำหรับส่วนโค้ง ซึ่งมีพันธะไฮโดรเจนแบบทั่วไปของเฮลิกซ์Sใช้สำหรับบริเวณที่มีความโค้งสูง (โดยที่มุมระหว่างและอย่างน้อย 70°) ตั้งแต่ DSSP เวอร์ชัน 4 เป็นต้นไปเฮลิกซ์ PPIIยังถูกตรวจจับได้จากการรวมกันของมุมบิดของกระดูกสันหลังและการไม่มีพันธะไฮโดรเจนที่เข้ากันได้กับประเภทอื่นๆ เฮลิกซ์ PPII มีสัญลักษณ์Pช่องว่าง (หรือช่องว่าง) ใช้หากไม่มีกฎอื่นใดที่ใช้ได้ ซึ่งหมายถึงลูป^{[ 3 ]}ประเภททั้งแปดนี้มักจะถูกจัดกลุ่มเป็นสามกลุ่มใหญ่ ได้แก่ เฮลิกซ์ ( G , HและI ), สแตรนด์ ( EและB ) และลูป ( S , TและCซึ่ง บางครั้ง Cก็แสดงเป็นช่องว่างด้วย) ${\displaystyle {\overrightarrow {C_{i}^{\alpha }C_{i+2}^{\alpha }}}}$${\displaystyle {\overrightarrow {C_{i-2}^{\alpha }C_{i}^{\alpha }}}}$

ในอัลกอริทึม DSSP ดั้งเดิม สารตกค้างจะถูกกำหนดให้เป็นเกลียวอัลฟามากกว่าเกลียวไพในปี 2011 พบว่า DSSP ไม่สามารถระบุเกลียวไพที่ "ซ่อนเร้น" จำนวนมาก ซึ่งมักจะอยู่ขนาบข้างเกลียวอัลฟา^{[ 4 ]}ในปี 2012 DSSP ได้รับการเขียนใหม่เพื่อให้การกำหนดเกลียวไพได้รับความสำคัญมากกว่าเกลียวอัลฟา ส่งผลให้การตรวจจับเกลียวไพดีขึ้น^{[ 3 ]}ดังนั้น DSSP เวอร์ชันตั้งแต่ 2.1.0 เป็นต้นไปจึงให้ผลลัพธ์ที่แตกต่างจากเวอร์ชันเก่าเล็กน้อย

ในปี พ.ศ. 2545 ได้มีการพัฒนาการกำหนด DSSP อย่างต่อเนื่องโดยการแนะนำเกณฑ์พันธะไฮโดรเจนหลายระดับ ซึ่งพบว่าการกำหนดใหม่นี้มีความสัมพันธ์กับการเคลื่อนไหวของโปรตีน^{[ 5 ]}

• STRIDE (อัลกอริทึม)อัลกอริทึมทางเลือก
• คริส แซนเดอร์ (นักวิทยาศาสตร์)

• เครื่องมือวิเคราะห์ DSSP
• เครื่องมือ DSSP แบบต่อเนื่อง