วิกิพีเดียภาษาไทย
กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 10 นาที

กรีอา2

หน่วยย่อยที่ 2 ของตัวรับไอโอโนโทรปิกกลูตาเมตชนิด AMPA (หรือที่รู้จักกันในชื่อตัวรับกลูตาเมต 2 หรือ GluR-2) เป็น โปรตีน ในมนุษย์ที่ถูกเข้ารหัสโดย ยีน GRIA2 (หรือเรียกว่า GLUR2 )...

กรีอา2

กรีอา2
โครงสร้างที่มีอยู่
พีดีบีการค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่นGRIA2 , GLUR2, GLURB, GluA2, GluR-K2, HBGR2, หน่วยย่อยที่ 2 ของตัวรับไอออนิกกลูตาเมตชนิด AMPA, gluR-B, gluR-2, NEDLIB
รหัสภายนอกโอมิม : 138247 ; เอ็มจีไอ : 95809 ; โฮโมโลยีน : 20225 ; การ์ดยีน : GRIA2 ; OMA : GRIA2 - ออโธโลจี
ออร์โธล็อก
สายพันธุ์มนุษย์หนู
เอนเทรซ

2891

14800

วงดนตรี

ENSG00000120251

เอนมัสจี00000033981

ยูนิโปรท

พี42262

พี23819

RefSeq (mRNA)

NM_000826 NM_001083619 NM_001083620 NM_001379000 NM_001379001

NM_001039195 NM_001083806 NM_013540 NM_001357924 NM_001357927

RefSeq (โปรตีน)

NP_000817 NP_001077088 NP_001077089 NP_001365929 NP_001365930

NP_001034284 NP_001077275 NP_038568 NP_001344853 NP_001344856

สถานที่ตั้ง (UCSC)Chr 4: 157.2 – 157.37 MbChr 3: 80.59 – 80.71 Mb
การค้นหาใน PubMed[ 3 ][ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ดู/แก้ไขเมาส์

หน่วยย่อยที่ 2 ของตัวรับไอโอโนโทรปิกกลูตาเมตชนิด AMPA (หรือที่รู้จักกันในชื่อตัวรับกลูตาเมต 2 หรือ GluR-2) เป็นโปรตีนในมนุษย์ที่ถูกเข้ารหัสโดยยีนGRIA2 (หรือเรียกว่าGLUR2 ) ทำหน้าที่เป็นหน่วยย่อยของ ตัว รับAMPA [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]

การทำงาน

ตัวรับกลูตาเมต เป็น ตัวรับสารสื่อประสาทกระตุ้นหลักในสมองของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมและถูกกระตุ้นในกระบวนการทางสรีรวิทยาประสาทปกติหลายอย่าง ผลิตภัณฑ์ของยีนนี้เป็นของกลุ่มตัวรับกลูตาเมตที่ไวต่ออัลฟา-อะมิโน-3-ไฮดรอกซี-5-เมทิล-4-ไอโซซาโซลโพรพิโอเนต (AMPA) เรียกว่าตัวรับ AMPAและทำหน้าที่เป็นช่องไอออนบวกที่ถูกกระตุ้นด้วยลิแกนด์ช่องเหล่านี้ประกอบขึ้นจากหน่วยย่อย 4 หน่วยที่เข้ารหัสโดยยีน 4 ยีน ( GRIA1-4 ) หน่วยย่อยที่เข้ารหัสโดยยีนนี้ ( GRIA2 ) อยู่ภายใต้การแก้ไข RNAซึ่งทำให้ตัวรับที่มันเป็นส่วนหนึ่งนั้นไม่สามารถซึมผ่านไอออนแคลเซียม (Ca2 + ) ได้ การศึกษาในมนุษย์และสัตว์ชี้ให้เห็นว่าการแก้ไข RNA มีความสำคัญต่อการทำงานของสมองตามปกติ และการแก้ไข RNA ที่บกพร่องของยีนนี้อาจเกี่ยวข้องกับสาเหตุของโรคกล้ามเนื้ออ่อนแรง (ALS) มีการสังเกตพบการสลับตำแหน่งของ ยีน ซึ่งส่งผลให้เกิดรูปแบบการถอดรหัสที่เข้ารหัสไอโซฟอร์ม ที่แตกต่างกัน สำหรับยีนนี้ ซึ่งรวมถึงการสร้างไอโซฟอร์มแบบพลิกกลับและแบบสลับตำแหน่งที่มี คุณสมบัติการส่งสัญญาณ ที่แตกต่างกัน [ 8 ] [ 7 ]

ปฏิสัมพันธ์

GRIA2 ได้รับการแสดงให้เห็นว่ามีปฏิสัมพันธ์กับSPTAN1 [ 9 ] GRIP1 [ 10 ]และPICK1 [ 10 ]

การแก้ไขอาร์เอ็นเอ

mRNA ของช่องไอออนและตัวรับสารสื่อประสาทหลายชนิดทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นสำหรับADARซึ่งรวมถึงซับยูนิตห้าตัวของช่องไอออนที่ควบคุมด้วยกลูตาเมต โดยเฉพาะอย่างยิ่งซับยูนิตตัวรับ AMPA แบบไอโอโนโทรปิก (GluR2, GluR3, GluR4) และซับ ยูนิต ตัวรับไคเนต (GluR5, GluR6) ช่องไอออนที่ควบคุมด้วยกลูตาเมตประกอบด้วยซับยูนิตสี่ตัวต่อช่อง โดยแต่ละซับยูนิตมีส่วนช่วยในโครงสร้างลูปรูพรุน ลูปรูพรุนนี้มีโครงสร้างที่เกี่ยวข้องกับที่พบในช่อง K +เช่นช่องK v 1.1 ของมนุษย์ [ 11 ]พรี-mRNA ของช่อง K v 1.1 ของมนุษย์ยังอยู่ภายใต้การแก้ไข RNA แบบ A เป็น I ด้วย[ 12 ]ตัวรับกลูตาเมตมีหน้าที่ในการเป็นตัวกลางในการส่งสัญญาณประสาทกระตุ้นอย่างรวดเร็วในสมอง ความหลากหลายของตัวรับเหล่านี้เกิดขึ้นจากทั้งการตัดต่อ RNA ทางเลือกและการแก้ไข RNA ซึ่งเป็นการปรับเปลี่ยนลำดับรหัสของหน่วยย่อยแต่ละหน่วย GluR2 ซึ่งถูกเข้ารหัสโดย pre-mRNA ของ ยีน GRIA2เป็นตัวอย่างที่ได้รับการศึกษาอย่างดีของหน่วยย่อยที่ผ่านกระบวนการแก้ไข RNA

พิมพ์

การแก้ไข RNA ที่เกิดขึ้นใน pre-mRNA ของ GluR-2 คือการแก้ไขจากอะดีโนซีนเป็นอิโนซีน (A-to-I) [ 13 ]การแก้ไข RNA จาก A เป็น I นั้นถูกเร่งปฏิกิริยาโดยเอนไซม์ตระกูลหนึ่งที่เรียกว่า อะดีโนซีนดีอะมิเนสที่ออกฤทธิ์ต่อ RNA (ADARs) ซึ่งจดจำอะดีโนซีนในบริเวณสายคู่ของ pre-mRNA ได้อย่างจำเพาะเจาะจง และแปลงอะดีโนซีนเหล่านั้นให้เป็นอิโนซีนผ่านกระบวนการดีอะมิเนชัน อิโนซีนจะถูกตีความว่าเป็นกัวโนซีนโดยกลไกการแปลของเซลล์

ตระกูล ADAR ที่รู้จักกันมี 3 ชนิด ได้แก่ ADAR1, ADAR2 และ ADAR3 ในจำนวนนี้ มีเพียง ADAR1 และ ADAR2 เท่านั้นที่มีฤทธิ์ทางเอนไซม์ ในขณะที่ ADAR3 เชื่อว่ามีบทบาทในการควบคุม โดยเฉพาะในสมอง ADAR1 และ ADAR2 พบการแสดงออกอย่างกว้างขวางในเนื้อเยื่อต่างๆ ในขณะที่การแสดงออกของ ADAR3 นั้นจำกัดอยู่เฉพาะในสมองเท่านั้น

โครงสร้าง RNA สองสาย (dsRNA) ที่จำเป็นสำหรับการแก้ไขนั้น โดยทั่วไปจะเกิดขึ้นจากการจับคู่เบสระหว่างลำดับใกล้กับตำแหน่งการแก้ไขและลำดับเสริม ซึ่งมักจะอยู่ในอินทรอนที่อยู่ใกล้เคียง แม้ว่าอาจจะอยู่ในบริเวณเอ็กซอนก็ได้ บริเวณที่จับคู่กับเบสกับตำแหน่งการแก้ไขเรียกว่าลำดับเสริมสำหรับการแก้ไข (ECS) โปรตีน ADAR จะจับกับสารตั้งต้น dsRNA เหล่านี้ผ่านโดเมนที่จับกับ RNA สองสายของมัน

เมื่อตำแหน่งการแก้ไขอยู่ภายในบริเวณรหัสพันธุกรรม การแก้ไขแบบ A-to-I อาจส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงของรหัสพันธุกรรม ซึ่งอาจเปลี่ยนแปลงลำดับกรดอะมิโนของโปรตีนที่ได้ ส่งผลให้เกิดโปรตีนไอโซฟอร์มที่มีหน้าที่แตกต่างกัน การแก้ไขแบบ A-to-I ยังเกิดขึ้นในบริเวณที่ไม่ใช่รหัสพันธุกรรม เช่น อินทรอน บริเวณที่ไม่ถูกถอดรหัส (UTR) และองค์ประกอบที่ซ้ำกัน เช่น LINE และ SINE (โดยเฉพาะอย่างยิ่งAlu repeat ) ในบริเวณเหล่านี้ การแก้ไขอาจส่งผลต่อการตัดต่อ การคงตัวของ RNA การคงอยู่ในนิวเคลียส และด้านอื่นๆ ของกระบวนการ RNA

ที่ตั้ง

ในพรีเอ็มอาร์เอ็นเอของ GluR-2 ตำแหน่งการแก้ไข Q/R อยู่ที่ตำแหน่งกรดอะมิโนที่ 607 ตำแหน่งนี้อยู่ภายในบริเวณลูปของรูพรุน ลึกเข้าไปในช่องไอออนที่เกิดจากส่วนเมมเบรนที่ 2 ของโปรตีน การแก้ไขที่ตำแหน่งนี้จะเปลี่ยนรหัสพันธุกรรมจากกลูตามีน (Q) เป็นอาร์จินีน (R) ซึ่งเปลี่ยนแปลงคุณสมบัติการซึมผ่านของไอออนของตัวรับอย่างมีนัยสำคัญ

อีกจุดแก้ไขหนึ่งที่เรียกว่าจุด R/G อยู่ที่ตำแหน่งกรดอะมิโนที่ 764 การแก้ไขที่จุดนี้ส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงรหัสพันธุกรรมจากอาร์จินีน (R) เป็นไกลซีน (G) ซึ่งส่งผลต่อจลนศาสตร์ของการลดความไวและการฟื้นตัวของตัวรับ

การแก้ไขทั้งหมดในซับยูนิตตัวรับกลูตาเมตเกิดขึ้นภายในโครงสร้าง RNA สองสาย (dsRNA) ซึ่งเกิดขึ้นจากการจับคู่เบสที่เสริมกันระหว่างบริเวณเอ็กซอนที่มีไซต์การแก้ไขและลำดับเสริมการแก้ไข (ECS) ที่อยู่ในอินตรอนใกล้เคียง[ 14 ]

การอนุรักษ์

ระเบียบข้อบังคับ

การแก้ไขเกิดขึ้นที่ไซต์ Q/R ด้วยความถี่ 100% ของทรานสคริปต์ GluR2 ในสมอง เป็นไซต์การแก้ไขเพียงแห่งเดียวที่ทราบว่ามีการแก้ไขด้วยความถี่ 100% [ 11 ]อย่างไรก็ตาม เซลล์ประสาทใน striatal และ cortical บางส่วนได้รับการแก้ไขน้อยกว่า ซึ่งได้มีการเสนอแนะว่านี่เป็นเหตุผลสำหรับระดับความเป็นพิษต่อเซลล์ประสาทที่สูงขึ้นของเซลล์ประสาทเหล่านี้[ 15 ]ไซต์ R/G ถูกควบคุมโดยพัฒนาการ โดยส่วนใหญ่ไม่มีการแก้ไขในสมองของตัวอ่อน และระดับจะเพิ่มขึ้นหลังคลอด (อ้างอิง 53)

ผลที่ตามมา

โครงสร้าง

การแก้ไขส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโคดอนจากโคดอนกลูตามีน (CAG) เป็นโคดอนอาร์จินีน (CIG) [ 16 ]การแก้ไขที่ R/G ส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโคดอน บริเวณของไซต์การแก้ไขเป็นที่ทราบกันว่าเป็นบริเวณที่ควบคุมการซึมผ่านของไอออนบวกสองวาเลนซ์ ตัวรับกลูตาเมต AMPA ไอโอโนโทรปิกอื่นๆ มีการเข้ารหัสทางพันธุกรรมเป็นกลูตามีน ในขณะที่ GluR2 มีอาร์จินีน

การทำงาน

การแก้ไข RNA ของพรีเอ็มอาร์เอ็นเอ GluR-2 (GluR-B) เป็นตัวอย่างที่ดีที่สุดของการแก้ไข A-to-I เมื่อถูกกระตุ้นด้วย L-กลูตาเมต ซึ่งเป็นสารสื่อประสาทกระตุ้นหลักในระบบประสาทส่วนกลางของสัตว์มีกระดูกสันหลัง มันจะทำหน้าที่เป็นตัวกระตุ้นที่สารสื่อประสาท NMDA, AMPA และ kainate (103) การกระตุ้นส่งผลให้ไอออนบวกเข้าสู่เซลล์ประสาท (CA2+) ทำให้เกิดการลดศักย์ไฟฟ้าของเยื่อหุ้มเซลล์ซึ่งจำเป็นสำหรับกระบวนการส่งสัญญาณประสาทกระตุ้น การซึมผ่านของแคลเซียมของช่องรับสัญญาณเหล่านี้จำเป็นสำหรับเหตุการณ์สำคัญหลายอย่างในระบบประสาทส่วนกลาง รวมถึงการเสริมสร้างศักยภาพระยะยาว (104) เนื่องจากการแก้ไขเกิดขึ้นในทรานสคริปต์เกือบ 100% และจำเป็นต่อการดำรงชีวิต จึงมักสงสัยว่าทำไม GluR-B ที่ได้รับการแก้ไขจึงไม่ถูกเข้ารหัสในจีโนม แต่กลับได้มาจากการแก้ไข RNA คำตอบยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด

การแก้ไข RNA ที่ไซต์ Q/R เชื่อว่าจะเปลี่ยนแปลงการซึมผ่านของช่อง ทำให้ช่องไม่สามารถซึมผ่าน Ca 2+ได้ ไซต์ Q/R ยังพบในตัวรับ Kainate GluR5 และ GluR6 การแก้ไขที่ไซต์ Q/R จะกำหนดการซึมผ่านของแคลเซียมของช่อง[ 11 ]โดยช่องที่มีรูปแบบที่แก้ไขแล้วจะซึมผ่านแคลเซียมได้น้อยกว่า ซึ่งแตกต่างจาก GluR6 ที่การแก้ไขไซต์ Q/R อาจเพิ่มการซึมผ่านของแคลเซียมของช่อง โดยเฉพาะอย่างยิ่งหากมีการแก้ไขไซต์ I/V และ Y/C ด้วย ดังนั้น หน้าที่หลักของการแก้ไขจึงอยู่ที่การควบคุมสรีรวิทยาไฟฟ้าของช่อง[ 17 ]

การแก้ไขในเซลล์ประสาท striatal และ cortical บางส่วนมีแนวโน้มที่จะเกิดความเป็นพิษจากการกระตุ้น ซึ่งเชื่อว่าเกิดจากการแก้ไขเซลล์ประสาทเหล่านี้ไม่ถึง 100% [ 15 ]การแก้ไขยังมีผลต่อการทำงานอื่นๆ อีกหลายประการ การแก้ไขจะเปลี่ยนแปลงการเจริญเติบโตและการประกอบของช่องสัญญาณ โดยรูปแบบที่ไม่ได้แก้ไขมีแนวโน้มที่จะรวมตัวกันเป็น tetramer แล้วจึงถูกขนส่งไปยังไซแนปส์ อย่างไรก็ตาม เวอร์ชันที่แก้ไขแล้วจะประกอบเป็น monomer และส่วนใหญ่จะอยู่ในเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม เชื่อกันว่าสารตกค้างของอาร์จินีนในลูปรูพรุนของตัวรับ GluR-2 เป็นสัญญาณการกักเก็บสำหรับเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม ดังนั้น การแก้ไข - เนื่องจากเกิดขึ้นที่ความถี่ 100% - จึงยับยั้งความพร้อมใช้งานของช่องสัญญาณที่ไซแนปส์ กระบวนการนี้เกิดขึ้นก่อนการประกอบช่องสัญญาณ จึงป้องกันช่องสัญญาณ homeric ที่สร้าง glur-2 ซึ่งอาจรบกวนการส่งสัญญาณไซแนปส์

การแก้ไขยังเกิดขึ้นที่ไซต์ R/G ด้วย การแก้ไขที่ไซต์ R/G ส่งผลให้อัตราการฟื้นตัวของตัวรับจากภาวะไม่ไวต่อสิ่งเร้าเปลี่ยนแปลงไป การแก้ไขที่ไซต์เหล่านี้ส่งผลให้เวลาในการฟื้นตัวจากภาวะไม่ไวต่อสิ่งเร้าเร็วขึ้น[ 18 ]

การควบคุมที่ผิดปกติ

โรคกล้ามเนื้ออ่อนแรงเอแอลเอส

การศึกษาในมนุษย์และสัตว์หลายครั้งได้ระบุว่าการแก้ไข RNA ของไซต์ Q/R ในพรีเอ็มอาร์เอ็นเอของ GluR2 มีความจำเป็นต่อการทำงานของสมองตามปกติ การแก้ไขที่บกพร่องมีความเชื่อมโยงกับหลายสภาวะ เช่นโรคกล้ามเนื้ออ่อนแรง (ALS) ALS ส่งผลกระทบต่อ 1 ใน 2000 คน โดยปกติจะเสียชีวิตภายใน 1-5 ปี โดยส่วนใหญ่มีอาการเกิดขึ้นเองโดยไม่ทราบสาเหตุ และส่วนน้อยเป็นแบบถ่ายทอดทางพันธุกรรม[ 19 ]ในสภาวะเหล่านี้ เซลล์ประสาทสั่งการจะเสื่อมลง นำไปสู่การเป็นอัมพาตและภาวะหายใจล้มเหลวในที่สุด เป็นที่ทราบกันดีว่าความเป็นพิษของกลูตาเมตมีส่วนทำให้สภาวะที่เกิดขึ้นเองโดยไม่ทราบสาเหตุแพร่กระจาย ระดับกลูตาเมตเพิ่มขึ้นถึง 40% ซึ่งบ่งชี้ว่าการกระตุ้นตัวรับกลูตาเมตอาจเป็นสาเหตุที่ทำให้มีการไหลเข้าของ Ca เพิ่มขึ้นและนำไปสู่การตายของเซลล์ประสาท[ 20 ]เนื่องจากการลดลงหรือการสูญเสียการแก้ไขที่ไซต์ Q/R จะนำไปสู่การเพิ่มขึ้นของความสามารถในการซึมผ่านของแคลเซียม ในเซลล์ประสาทสั่งการที่เป็นโรค พบว่าระดับการแก้ไขของ Glur 2 (62-100%) ที่บริเวณนี้ลดลง[ 21 ] [ 22 ] [ 23 ] [ 24 ] การแก้ไขที่ผิดปกติเชื่อว่าเป็นลักษณะเฉพาะของภาวะนี้ เนื่องจากไม่พบว่าระดับการแก้ไขลดลงในโรคกล้ามเนื้อฝ่อไขสันหลังและก้านสมอง[ 24 ]การแก้ไข Q/R ไม่ใช่กลไกเดียวที่เกี่ยวข้อง เนื่องจากการแก้ไขเกิดขึ้นเฉพาะในเซลล์ประสาทสั่งการไขสันหลังเท่านั้น ไม่ใช่ในเซลล์ประสาทไขสันหลังส่วนบน นอกจากนี้ ยังไม่ทราบว่าการควบคุมการแก้ไขที่ผิดปกติมีส่วนเกี่ยวข้องกับการเริ่มต้นของภาวะนี้หรือไม่ หรือเกิดขึ้นในระหว่างการเกิดโรค

โรคลมชัก

ในแบบจำลองหนู ความล้มเหลวในการแก้ไขนำไปสู่อาการชักและเสียชีวิตภายใน 3 สัปดาห์หลังคลอด[ 11 ]เหตุใดการแก้ไขจึงเกิดขึ้นที่ไซต์นี้แทนที่จะเป็นอาร์จินีนที่เข้ารหัสโดยจีโนมยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด เนื่องจากทรานสคริปต์เกือบ 100% ได้รับการแก้ไขแล้ว

มะเร็ง

การแก้ไขที่ลดลงที่ไซต์ Q/R ยังพบในเนื้องอกในสมองของมนุษย์บางชนิด การลดลงของการแสดงออกของ ADAR2 เชื่อว่าเกี่ยวข้องกับอาการชักในมะเร็งสมอง[ 25 ]

ใช้ในการวินิจฉัยทางภูมิเคมี

GRIA2 เป็นเครื่องหมายทางภูมิเคมีวินิจฉัยสำหรับเนื้องอกเส้นใยเดี่ยว (SFT) ซึ่งแยกแยะออกจากเนื้องอกที่มีลักษณะคล้ายคลึงกันส่วนใหญ่ ในบรรดา เนื้องอก CD34ที่เป็นบวกอื่นๆ GRIA2 ยังแสดงออกในเดอร์มาโตไฟโบรซาร์โคมา โปรทูเบอแรนส์ ( DFSP ) ด้วย อย่างไรก็ตาม ลักษณะทางคลินิกและทางเนื้อเยื่อวิทยาช่วยในการแยกแยะ GRIA2 มีการกระจายตัวจำกัดในเนื้องอกเนื้อเยื่ออ่อนอื่นๆ[ 26 ]

ดูเพิ่มเติม

อ่านเพิ่มเติม

  • Soundarapandian MM, Tu WH, Peng PL, Zervos AS, Lu Y (ต.ค. 2548). "หน่วยย่อยตัวรับ AMPA GluR2 ควบคุมสัญญาณที่เป็นอันตรายในโรคหลอดเลือดสมองตีบ" . Molecular Neurobiology . 32 (2): 145– 155. doi : 10.1385/MN:32:2:145 . PMID  16215279 . S2CID  21618951 .
  • McNamara JO, Eubanks JH, McPherson JD, Wasmuth JJ, Evans GA, Heinemann SF (กรกฎาคม 1992). "การระบุตำแหน่งโครโมโซมของยีนตัวรับกลูตาเมตของมนุษย์"วารสารประสาทวิทยาศาสตร์ 12 ( 7): 2555– 2562. doi : 10.1523/JNEUROSCI.12-07-02555.1992 . PMC  6575855 . PMID  1319477 .
  • Sommer B, Keinanen K, Verdoorn TA, Wisden W, Burnashev N, Herb A และคณะ (กันยายน 1990). "พลิกกลับไปกลับมา: สวิตช์การทำงานเฉพาะเซลล์ในช่องที่ควบคุมด้วยกลูตาเมตของระบบประสาทส่วนกลาง" Science . 249 (4976). นิวยอร์ก, NY: 1580– 1585. Bibcode : 1990Sci...249.1580S . doi : 10.1126/science.1699275 . PMID  1699275 .
  • Sommer B, Köhler M, Sprengel R, Seeburg PH (ต.ค. 1991). "การแก้ไข RNA ในสมองควบคุมตัวกำหนดการไหลของไอออนในช่องที่ควบคุมด้วยกลูตาเมต" Cell . 67 (1): 11– 19. doi : 10.1016/0092-8674(91)90568-J . PMID  1717158 . S2CID  22029384 .
  • Paschen W, Hedreen JC, Ross CA (พ.ย. 1994). "การแก้ไข RNA ของหน่วยย่อยตัวรับกลูตาเมต GluR2 และ GluR6 ในเนื้อเยื่อสมองของมนุษย์" Journal of Neurochemistry . 63 (5): 1596– 1602. doi : 10.1046/j.1471-4159.1994.63051596.x . PMID  7523595 . S2CID  25226376 .
  • Köhler M, Kornau HC, Seeburg PH (กรกฎาคม 1994). "การจัดระเบียบยีนสำหรับหน่วยย่อยตัวรับกรดอัลฟา-อะมิโน-3-ไฮดรอกซี-5-เมทิลไอโซซาโซล-4-โพรพิโอนิกที่เด่นในเชิงฟังก์ชัน GluR-B"วารสารเคมีชีวภาพ269 (26): 17367– 17370. doi : 10.1016/S0021-9258(17)32444-4 . PMID  7545935 .
  • Eastwood SL, Burnet PW, Beckwith J และคณะ (มิถุนายน 1994). "ตัวรับกลูตาเมต AMPA และ mRNA ที่พลิกกลับไปมาในฮิปโปแคมปัสของมนุษย์" NeuroReport . 5 (11): 1325– 1328. doi : 10.1097/00001756-199406270-00007 . PMID  7919190 .
  • Sun W, Ferrer-Montiel AV, Montal M (ม.ค. 1994). "โครงสร้างหลักและการแสดงออกเชิงหน้าที่ของหน่วยย่อยตัวรับ AMPA/kainate 2 จากสมองมนุษย์" NeuroReport . 5 (4): 441– 444. doi : 10.1097/00001756-199401120-00018 . PMID  8003671 .
  • Higuchi M, Single FN, Kohler M, Sommer B, Sprengel R, Seeburg PH (ธันวาคม 1993). "การแก้ไข RNA ของหน่วยย่อยตัวรับ AMPA GluR-B: โครงสร้างอินตรอน-เอ็กซอนที่จับคู่เบสกำหนดตำแหน่งและประสิทธิภาพ" Cell . 75 (7): 1361– 1370. doi : 10.1016/0092-8674(93)90622-W . PMID  8269514 . S2CID  25420811 .
  • McLaughlin DP, Cheetham ME, Kerwin RW (ม.ค. 1993). "การแสดงออกของตัวรับกลูตาเมตที่ถูกตัดต่อแบบทางเลือกในฮิปโปแคมปัสของมนุษย์" European Journal of Pharmacology . 244 (1): 89– 92. doi : 10.1016/0922-4106(93)90062-E . PMID  8420792 .
  • Srivastava S, Osten P, Vilim FS, Khatri L, Inman G, States B และคณะ (กันยายน 1998). "การยึดเกาะแบบใหม่ของ GluR2/3 กับความหนาแน่นของโพสต์ไซแนปส์โดยโปรตีนที่จับกับตัวรับ AMPA ABP" . Neuron . 21 (3): 581– 591. doi : 10.1016/S0896-6273(00)80568-1 . PMID  9768844 . S2CID  14448034 .
  • Matsuda S, Mikawa S, Hirai H (ต.ค. 1999). "การฟอสฟอริเลชันของซีรีน-880 ใน GluR2 โดยโปรตีนไคเนส C ป้องกันไม่ให้ปลาย C ของมันจับกับโปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับตัวรับกลูตาเมต" วารสารเคมีประสาท73 (4): 1765– 1768. doi : 10.1046/j.1471-4159.1999.731765.x . PMID  10501226 . S2CID  39402443 .
  • Hirai H, Matsuda S (ก.ย. 1999). "ปฏิสัมพันธ์ของโดเมนปลาย C ของตัวรับกลูตาเมตเดลต้ากับสเปคตรินในหนามเดนไดรต์ของเซลล์ Purkinje ที่เพาะเลี้ยง" Neuroscience Research . 34 (4): 281– 287. doi : 10.1016/S0168-0102(99)00061-9 . PMID  10576550 . S2CID  45794233 .
  • Aruscavage PJ, Bass BL (กุมภาพันธ์ 2000). "การวิเคราะห์เชิงวิวัฒนาการเผยให้เห็นการอนุรักษ์ลำดับที่ผิดปกติภายในอินทรอนที่เกี่ยวข้องกับการแก้ไข RNA" . RNA . 6 (2). นิวยอร์ก, NY: 257– 269. doi : 10.1017/S1355838200991921 . PMC  1369911 . PMID  10688364 .
  • Osten P, Khatri L, Perez JL, Kohr G, Giese G, Daly C และคณะ (สิงหาคม 2543) "การกลายพันธุ์เผยให้เห็นบทบาทของการจับกัน ของABP/GRIP กับ GluR2 ในการสะสมของตัวรับ AMPA บนพื้นผิวไซแนปส์" Neuron 27 ( 2): 313– 325. doi : 10.1016/S0896-6273(00)00039-8 . PMID 10985351 . S2CID 16213962 .  
  • Chung HJ, Xia J, Scannevin RH, Zhang X, Huganir RL (ต.ค. 2000). "การฟอสฟอริเลชันของซับยูนิต GluR2 ของตัวรับ AMPA ควบคุมการโต้ตอบกับโปรตีนที่มีโดเมน PDZ แตกต่างกัน"วารสารประสาทวิทยาศาสตร์ 20 ( 19): 7258– 7267. doi : 10.1523/JNEUROSCI.20-19-07258.2000 . PMC  6772789 . PMID  11007883 .
  • Armstrong N, Gouaux E (ต.ค. 2000). "กลไกการกระตุ้นและการต่อต้านของตัวรับกลูตาเมตที่ไวต่อ AMPA: โครงสร้างผลึกของแกนการจับลิแกนด์ของ GluR2" . Neuron . 28 (1): 165– 181. doi : 10.1016/S0896-6273(00)00094-5 . PMID  11086992 . S2CID  3128719 .
  • Krampfl K, Schlesinger F, Zorner A, Kappler M, Dengler R, Bufler J (ม.ค. 2545). "การควบคุมคุณสมบัติจลนศาสตร์ของช่องสัญญาณ GluR2 flop AMPA: ผลกระทบของการแก้ไขนิวเคลียส R/G" วารสารประสาทวิทยาศาสตร์ยุโรป 15 ( 1): 51– 62. doi : 10.1046/j.0953-816x.2001.01841.x . PMID  11860506 . S2CID  35601416 .
  • Hirbec H, Perestenko O, Nishimune A, Meyer G, Nakanishi S, Henley JM และคณะ (พฤษภาคม 2545) "โปรตีน PDZ PICK1, GRIP และ syntenin จับกับตัวรับกลูตาเมตหลายชนิด การวิเคราะห์โมทีฟการจับของ PDZ" วารสารชีวเคมี 277 ( 18 ) : 15221– 15224. doi : 10.1074/jbc.C200112200 . hdl : 2262/89271 . PMID 11891216 . 
  • GRIA2+โปรตีน,+มนุษย์ ที่ หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
  • http://darned.ucc.ie

บทความนี้ได้นำข้อความจากหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกาด้านการแพทย์ มา ใช้ ซึ่งเป็นข้อมูลสาธารณะ

ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=GRIA2&oldid=1319064798 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ กรีอา2

หน่วยย่อยที่ 2 ของตัวรับไอโอโนโทรปิกกลูตาเมตชนิด AMPA (หรือที่รู้จักกันในชื่อตัวรับกลูตาเมต 2 หรือ GluR-2) เป็น โปรตีน ในมนุษย์ที่ถูกเข้ารหัสโดย ยีน GRIA2 (หรือเรียกว่า GLUR2 )...

การทำงาน

ตัวรับกลูตาเมต เป็น ตัวรับสารสื่อประสาท กระตุ้นหลักใน สมองของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม และถูกกระตุ้นในกระบวนการทางสรีรวิทยาประสาทปกติหลายอย่าง ผลิตภัณฑ์ของยีนนี้เป็นของกลุ่มตัวรับกลูตาเมตที่ไวต่อ อัลฟา-อะมิโน-3-ไฮดรอกซี-5-เมทิล-4-ไอโซซาโซลโพรพิโอเนต (AMPA)...

ปฏิสัมพันธ์

GRIA2 ได้รับการแสดงให้เห็น ว่า มี ปฏิสัมพันธ์ กับ SPTAN1 [ 9 ] GRIP1 [ 10 ] และ PICK1 [ 10 ]

การแก้ไขอาร์เอ็นเอ

mRNA ของช่องไอออนและตัวรับสารสื่อประสาทหลายชนิดทำหน้าที่เป็นสารตั้งต้นสำหรับ ADAR ซึ่งรวมถึงซับยูนิตห้าตัวของช่องไอออนที่ควบคุมด้วยกลูตาเมต โดยเฉพาะอย่างยิ่งซับยูนิตตัวรับ AMPA แบบไอโอโนโทรปิก (GluR2, GluR3, GluR4) และ ซับ ยูนิต ตัวรับไคเนต (GluR5, GluR6)...