โปรตีน p3 ยึดติดกับปลายด้านหนึ่งของไวริออนโดยโดเมน C-terminal ของ p3 การติดเชื้อในแบคทีเรียเจ้าบ้านเกี่ยวข้องกับการโต้ตอบของบริเวณ N-terminal สองส่วนที่แตกต่างกันของ p3 กับสองตำแหน่งที่แตกต่างกันของแบคทีเรียเจ้าบ้าน ขั้นแรก โดเมน N2 ของ p3 จะยึดติดกับปลายด้านนอกของ F- pilusและ pilus จะหดตัวเข้าไปในเซลล์ การหดตัวนี้อาจเกี่ยวข้องกับการสลายตัวของชุดย่อยของ pilus เข้าไปในเยื่อหุ้มเซลล์ที่ฐานของ pilus โดยการย้อนกลับกระบวนการเจริญเติบโตและการสร้างพอลิเมอร์ของ pilus ^{[ 1 ] [ 19 ] [ 20 ]}เมื่อปลายของ pilus ที่มี p3 เข้าใกล้ผนังเซลล์โดเมน N1 ของ p3 จะโต้ตอบกับโปรตีน TolQRA ของแบคทีเรียเพื่อทำให้การติดเชื้อเสร็จสมบูรณ์และปล่อยจีโนมเข้าไปในไซโตพลาสซึมของเจ้าบ้าน^{[ 21 ] [ 22 ]}

หลังจากดีเอ็นเอสายเดี่ยวของไวรัสเข้าสู่ไซโตพลาสซึมแล้ว มันจะทำหน้าที่เป็นแม่แบบสำหรับการสังเคราะห์ดีเอ็นเอสายเสริม การสังเคราะห์นี้เริ่มต้นในบริเวณระหว่างยีนของลำดับดีเอ็นเอโดยเอนไซม์อาร์เอ็นเอพอลิเมอเรสของโฮสต์ ซึ่งจะสังเคราะห์ไพรเมอร์อาร์เอ็นเอสั้นๆ บนดีเอ็นเอที่ติดเชื้อเป็นแม่แบบ จากนั้นเอนไซม์ดีเอ็นเอพอลิเมอเรส III ของโฮสต์จะใช้ไพรเมอร์นี้ในการสังเคราะห์ดีเอ็นเอสายเสริมที่สมบูรณ์ ทำให้ได้ดีเอ็นเอแบบวงกลมสองสาย ซึ่งบางครั้งเรียกว่าดีเอ็นเอรูปแบบการจำลองแบบ (RF) ดีเอ็นเอสายเสริมของ RF เป็นแม่แบบการถอดรหัสสำหรับโปรตีนที่เข้ารหัสโดยฟาจ โดยเฉพาะอย่างยิ่ง p2 และ p10 ซึ่งจำเป็นสำหรับการจำลองแบบดีเอ็นเอต่อไป

โปรตีน p2 จะตัดสายดีเอ็นเอของไวรัส RF และเอนไซม์ดีเอ็นเอพอลิเมอเรส III ของโฮสต์จะสังเคราะห์สายไวรัสใหม่ สายไวรัสเก่าจะถูกแทนที่เมื่อสายใหม่ถูกสังเคราะห์ขึ้น เมื่อวงจรสมบูรณ์ โปรตีน p2 ที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะโควาเลนต์จะตัดสายไวรัสที่ถูกแทนที่ตรงจุดเชื่อมต่อระหว่างดีเอ็นเอเก่าและดีเอ็นเอที่สังเคราะห์ขึ้นใหม่ และเชื่อมต่อปลายทั้งสองเข้าด้วยกันอีกครั้ง พร้อมทั้งปลดปล่อยโปรตีน p2 ออกมา RF จะจำลองตัวเองด้วย กลไก วงจรหมุน นี้ เพื่อสร้างสำเนาของ RF ได้หลายสิบชุด

เมื่อความเข้มข้นของโปรตีนฟาจเพิ่มขึ้น สายไวรัสใหม่จะถูกเคลือบด้วยโปรตีนการจำลอง/การประกอบ p5 แทนที่จะเป็นสาย DNA เสริม p5 ยังยับยั้งการแปลของ p2 ดังนั้นการผลิตและการบรรจุ ssDNA ของไวรัสลูกหลานจึงเกิดขึ้นพร้อมกัน^{[ 6 ]}

การติดเชื้อไม่ฆ่าแบคทีเรียเจ้าบ้าน^{[ 23 ]}ซึ่งตรงกันข้ามกับตระกูลฟาจอื่นๆ ส่วนใหญ่ ฟาจลูกหลานจะถูกประกอบขึ้นเมื่อพวกมันแทรกตัวผ่านเยื่อหุ้มของแบคทีเรียที่กำลังเติบโต โดยอาจเกิดขึ้นที่บริเวณยึดเกาะที่เชื่อมต่อเยื่อหุ้มชั้นในและชั้นนอก โปรตีนฟาจทั้งห้าที่ประกอบเป็นเปลือกของฟาจที่สมบูรณ์จะเข้าสู่เยื่อหุ้มชั้นใน สำหรับ p8 และ p3 ลำดับนำ N-terminal (ซึ่งจะถูกกำจัดออกในภายหลัง) ช่วยให้โปรตีนเข้าสู่เยื่อหุ้มแบคทีเรีย โดยให้ N-terminus หันออกจากไซโตพลาสซึมไปยังเพริพลาสซึมโปรตีนเยื่อหุ้ม ฟาจอีกสามตัว ที่ไม่ได้อยู่ในฟาจ ได้แก่ p1, p11 และ p4 ก็มีส่วนร่วมในการประกอบเช่นกัน การจำลองแบบของ RF DNA จะถูกแปลงเป็นการผลิต ssDNA ของฟาจโดยการเคลือบ DNA ด้วย p5 เพื่อสร้างคอมเพล็กซ์การจำลองแบบ/การประกอบ p5/DNA ที่ยาวขึ้น ซึ่งจากนั้นจะโต้ตอบกับโปรตีนฟาจที่ยึดติดกับเยื่อหุ้มเซลล์ กระบวนการอัดรีดจะรับโปรตีน p7 และ p9 ซึ่งก่อตัวเป็นปลายด้านนอกของฟาจลูกหลาน เมื่อ p5 ถูกแยกออกจาก DNA DNA ลูกหลานจะถูกอัดรีดข้ามเยื่อหุ้มเซลล์และห่อหุ้มด้วยปลอกเกลียวของ p8 ซึ่ง p3 และ p6 จะถูกเพิ่มเข้าไปในตอนท้ายของการประกอบ โปรตีน p4 อาจก่อตัวเป็นรูพรุนการอัดรีดในเยื่อหุ้มเซลล์ด้านนอก^{[ 14 ]}

ปฏิสัมพันธ์ของสัญญาณ DNA บรรจุภัณฑ์แบบสองสายกับคอมเพล็กซ์ p1-thioredoxin ที่เยื่อหุ้มเซลล์ชั้นในของโฮสต์จะกระตุ้นการสร้างรูพรุน โปรตีน p1 ประกอบด้วยโมทีฟ Walkerซึ่งจำเป็นสำหรับการประกอบฟาจ^{[ 24 ]}แสดงให้เห็นว่า p1 เป็นมอเตอร์โมเลกุลที่เกี่ยวข้องกับการประกอบฟาจ โปรตีน p1 มีโดเมนไฮโดรโฟบิกที่ทะลุผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ โดยส่วนปลาย N อยู่ในไซโตพลาสม์และส่วนปลาย C อยู่ในเพริพลาสม์ (กลับทิศทางของ p8) ติดกับด้านไซโตพลาสม์ของโดเมนที่ทะลุผ่านเยื่อหุ้มเซลล์คือลำดับ 13 เรซิเดิวของ p1 ที่มีรูปแบบของเรซิเดิวพื้นฐานที่ตรงกับรูปแบบของเรซิเดิวพื้นฐานใกล้ปลาย C ของ p8 อย่างใกล้เคียง แต่กลับด้านเมื่อเทียบกับลำดับนั้น^{[ 25 ]}

สามารถสร้างโครงสร้างระดับกลางของ p8 ได้โดยการบำบัดฟาจด้วยคลอโรฟอร์ม^{[ 26 ] [ 27 ] [ 28 ]}ปริมาณเฮลิกซ์ของ p8 ในรูปแบบระดับกลางเหล่านี้คล้ายกับในฟาจ ซึ่งแสดงให้เห็นว่าการเปลี่ยนแปลงโครงสร้างระหว่างการประกอบอาจเกี่ยวข้องกับการเลื่อนของซับยูนิต p8 ที่ซ้อนกันเมื่อเทียบกับเพื่อนบ้านในการประกอบเท่านั้น^{[ 29 ] [ 30 ]}

ฟาจ Ff ได้รับการดัดแปลงทางวิศวกรรมเพื่อการประยุกต์ใช้ในวิทยาศาสตร์ชีวภาพและการแพทย์ การประยุกต์ใช้หลายอย่างสร้างขึ้นจากการทดลอง^{[ 12 ]}ที่แสดงให้เห็นว่าลำดับ DNA ที่กำหนดความต้านทานต่อยาปฏิชีวนะคานามัยซินสามารถแทรกในรูปแบบที่ใช้งานได้ลงในลำดับระหว่างยีนที่ไม่เข้ารหัสของ DNA ฟาจ fd ฟาจที่ดัดแปลงดังกล่าวจะยาวกว่าฟาจ fd แบบเส้นใยชนิดดั้งเดิม เนื่องจาก DNA ที่ยาวกว่าจะถูกเคลือบด้วยโปรตีนเคลือบยีน 8 มากขึ้น แต่รอบชีวิตของฟาจจะไม่ถูกรบกวน ในทางกลับกัน ฟาจรูปทรง "ลูกอ๊อด" หรือรูปทรงไอโซเมตริกแบบดั้งเดิม ซึ่งมีแคปซิดขนาดจำกัด ไม่สามารถใช้ห่อหุ้มโมเลกุล DNA ขนาดใหญ่ได้ง่ายนัก ฟาจที่ดัดแปลงสามารถคัดเลือกได้โดยการติดเชื้อแบคทีเรียที่ไวต่อคานามัยซินด้วยฟาจที่ดัดแปลงเพื่อแนะนำความต้านทานต่อคานามัยซิน และเพาะเลี้ยงแบคทีเรียที่ติดเชื้อในอาหารเลี้ยงเชื้อที่มีความเข้มข้นของคานามัยซินที่อาจเป็นอันตรายถึงชีวิตได้

ผลลัพธ์นี้ได้รับการขยายโดยการแทรก DNA ต่างประเทศที่แสดงเปปไทด์ต่างประเทศเข้าไปในยีน 3 ของฟาจ fd แทนที่จะแทรกเข้าไปในลำดับระหว่างยีน เพื่อให้เปปไทด์ต่างประเทศปรากฏบนพื้นผิวของฟาจเป็นส่วนหนึ่งของโปรตีนดูดซับของยีน 3 ^{[ 31 ] [ 32 ] [ 33 ]}จากนั้นฟาจที่บรรจุเปปไทด์ต่างประเทศสามารถตรวจจับได้โดยใช้แอนติบอดีที่เหมาะสม วิธีการย้อนกลับของวิธีนี้คือการแทรก DNA ที่เข้ารหัสแอนติบอดีเข้าไปในยีน 3 และตรวจจับการมีอยู่ของแอนติบอดีโดยใช้แอนติเจนที่เหมาะสม^{[ 34 ]}

เทคนิคเหล่านี้ได้รับการขยายออกไปในหลายๆ ด้านตลอดหลายปีที่ผ่านมา ตัวอย่างเช่น โดยการแทรก DNA ต่างประเทศเข้าไปในยีนที่เข้ารหัสโปรตีนเปลือกของฟาจที่ไม่ใช่ยีน 3 และ/หรือการทำสำเนาของยีนที่สนใจเพื่อแก้ไขเฉพาะผลิตภัณฑ์ยีนที่เกี่ยวข้องบางส่วนเท่านั้น เทคโนโลยีการแสดงผลฟาจได้รับการใช้อย่างกว้างขวางเพื่อวัตถุประสงค์หลายประการ^{[ 35 ] [ 36 ] [ 37 ]}

ฟาจ Ff ได้รับการดัดแปลงเพื่อการใช้งานต่างๆ เช่น การบำบัด การทำงานทางไฟฟ้าเคมี โฟโตโวลตาอิก ตัวเร่งปฏิกิริยา การตรวจจับ และอุปกรณ์หน่วยความจำดิจิทัล โดยเฉพาะอย่างยิ่งโดยAngela Belcherและเพื่อนร่วมงาน^{[ 6 ] [ 38 ] [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] [ 42 ] [ 43 ] [ 44 ] [ 45 ]}