กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 6 นาที

แคลเซนิลิน

แคลเซนิลิน เป็นโปรตีน ที่ ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดย ยีน KCNIP3 [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ]

แคลเซนิลิน

เคซีเอ็นไอพี3
โครงสร้างที่มีอยู่
พีดีบีการค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่นKCNIP3 , CSEN, DREAM, KCHIP3, โปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับช่องโพแทสเซียมแบบควบคุมด้วยแรงดันไฟฟ้า 3
รหัสภายนอกโอมิม : 604662 ; เอ็มจีไอ : 1929258 ; โฮโมโลยีน : 8382 ; GeneCards : KCNIP3 ; OMA : KCNIP3 - ออโธโลจี
ออร์โธล็อก
สายพันธุ์มนุษย์หนู
เอนเทรซ
วงดนตรี
ยูนิโปรท
RefSeq (mRNA)

NM_001034914 NM_013434

NM_001111331 NM_001291005 NM_019789

RefSeq (โปรตีน)

NP_001030086 NP_038462

NP_001104801 NP_001277934 NP_062763

สถานที่ตั้ง (UCSC)ไม่มีข้อมูลChr 2: 127.3 – 127.36 Mb
การค้นหาใน PubMed[ 2 ][ 3 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ดู/แก้ไขเมาส์

แคลเซนิลินเป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนKCNIP3 [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ]

การทำงาน

ยีนนี้เข้ารหัสโปรตีนในกลุ่มโปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับช่องโพแทสเซียมแบบควบคุมด้วยแรงดันไฟฟ้า (Kv)ซึ่งอยู่ใน กลุ่มโปรตีน เซนเซอร์แคลเซียมของ เซลล์ประสาท [ 7 ] [ 8 ]สมาชิกในกลุ่มนี้เป็นโปรตีนขนาดเล็กที่จับกับแคลเซียมซึ่งมี โดเมนคล้าย EF-handพวกมันเป็นส่วนประกอบย่อยที่สำคัญของช่อง Kv4 ดั้งเดิมที่อาจควบคุมกระแสชนิด A และด้วยเหตุนี้จึงควบคุมความตื่นตัวของเซลล์ประสาทเพื่อตอบสนองต่อการเปลี่ยนแปลงของแคลเซียมภายในเซลล์ โปรตีนที่เข้ารหัสยังทำหน้าที่เป็นตัวยับยั้งการถอดรหัส ที่ควบคุมด้วยแคลเซียม และทำปฏิกิริยากับ รีเซนิลิน นอกจากนี้ โปรตีนยังแสดงให้เห็นว่าสามารถยับยั้งการแสดงออกของ A20 ( TNFAIP3 ) ในระดับการถอดรหัสและปรับเปลี่ยนสัญญาณต้านการอักเสบได้[ 9 ] มีการอธิบายถึงตัวแปรการถอดรหัสที่ตัดต่อแบบอื่น ซึ่งเข้ารหัสไอโซฟอร์มที่แตกต่างกัน [ 6 ]

ปฏิสัมพันธ์

พบว่าแคลเซนิลินมีปฏิสัมพันธ์กับPSEN1 [ 4 ] [ 10 ]และPSEN2 [ 4 ] [ 11 ]

ดูเพิ่มเติม

อ่านเพิ่มเติม

  • Carrión AM, Mellström B, Naranjo JR (1998). "การปลดปล่อยการยับยั้งของยีนโปรไดนอร์ฟินของมนุษย์โดยอาศัยโปรตีนไคเนส A ผ่านการจับที่แตกต่างกันกับองค์ประกอบตัวยับยั้งภายในยีน" . Mol. Cell. Biol . 18 (12): 6921– 9. doi : 10.1128/MCB.18.12.6921 . PMC  109275 . PMID  9819380 .
  • An WF, Bowlby MR, Betty M, Cao J, Ling HP, Mendoza G, Hinson JW, Mattsson KI, Strassle BW, Trimmer JS, Rhodes KJ (2000). "การปรับเปลี่ยนช่องโพแทสเซียมชนิด A โดยตระกูลเซนเซอร์แคลเซียม" Nature . 403 (6769): 553– 6. Bibcode : 2000Natur.403..553A . doi : 10.1038/35000592 . PMID  10676964 . S2CID  4419472 .
  • Leissring MA, Yamasaki TR, Wasco W, Buxbaum JD, Parker I, LaFerla FM (2000). "Calsenilin ย้อนกลับการเพิ่มประสิทธิภาพการส่งสัญญาณแคลเซียมที่เกิดจาก presenilin" Proc . Natl. Acad. Sci. USA . 97 (15): 8590– 3. Bibcode : 2000PNAS...97.8590L . doi : 10.1073/pnas.97.15.8590 . PMC  26992 . PMID  10900016 .
  • Buxbaum JD, Lilliehook C, Chan JY, Go RC, Bassett SS, Tanzi RE, Wasco W, Blacker D (2000). "โครงสร้างจีโนม รูปแบบการแสดงออก และตำแหน่งโครโมโซมของยีนแคลเซนิลินของมนุษย์: ไม่พบความสัมพันธ์ระหว่างโพลีมอร์ฟิซึมในเอ็กซอนกับโรคอัลไซเมอร์" Neurosci. Lett . 294 (3): 135– 8. doi : 10.1016/S0304-3940(00)01553-6 . PMID  11072133 . S2CID  16765518 .
  • Ledo F, Carrión AM, Link WA, Mellström B, Naranjo JR (2001). "การโต้ตอบระหว่าง DREAM-αCREM ผ่านโดเมนที่มีประจุลิวซีนจะปลดปล่อยการถอดรหัสที่ขึ้นอยู่กับองค์ประกอบควบคุมปลายน้ำ" . Mol. Cell. Biol . 20 (24): 9120– 6. doi : 10.1128/MCB.20.24.9120-9126.2000 . PMC  102170 . PMID  11094064 .
  • Jo DG, Kim MJ, Choi YH, Kim IK, Song YH, Woo HN, Chung CW, Jung YK (2001). "หน้าที่กระตุ้นการตายของเซลล์ของ calsenilin/DREAM/KChIP3" . FASEB J . 15 (3): 589– 91. doi : 10.1096/fj.00-0541fje . PMID  11259376 . S2CID  37815129 .
  • Choi EK, Zaidi NF, Miller JS, Crowley AC, Merriam DE, Lilliehook C, Buxbaum JD, Wasco W (2001). "Calsenilin เป็นสารตั้งต้นสำหรับ caspase-3 ที่มีปฏิสัมพันธ์กับส่วนปลาย C ของ presenilin 2 ที่เกี่ยวข้องกับโรคอัลไซเมอร์ในครอบครัวโดยเฉพาะ" . J. Biol. Chem . 276 (22): 19197– 204. doi : 10.1074/jbc.M008597200 . PMID  11278424 .
  • Osawa M, Tong KI, Lilliehook C, Wasco W, Buxbaum JD, Cheng HY, Penninger JM, Ikura M, Ames JB (2001). "การจับกับ DNA ที่ควบคุมด้วยแคลเซียมและการเกิดโอลิโกเมอร์ของโปรตีนรับรู้แคลเซียมในเซลล์ประสาท calsenilin/DREAM/KChIP3" . J. Biol. Chem . 276 (44): 41005– 13. doi : 10.1074/jbc.M105842200 . PMID  11535596 .
  • Cheng HY, เหยือก GM, Laviolette SR, Whishaw IQ, Tong KI, Kockeritz LK, Wada T, Joza NA, Crackower M, Goncalves J, Sarosi I, Woodgett JR, Oliveira-dos-Santos AJ, Ikura M, van der Kooy D, Salter MW, Penninger JM (2002) "DREAM เป็นตัวยับยั้งการถอดรหัสที่สำคัญสำหรับการปรับความเจ็บปวด " เซลล์108 (1): 31– 43. ดอย : 10.1016/S0092-8674(01)00629-8 . PMID  11792319 . S2CID  16602843 .
  • Lilliehook C, Chan S, Choi EK, Zaidi NF, Wasco W, Mattson MP, Buxbaum JD (2002). "Calsenilin ช่วยเพิ่มการเกิดอะพอพโทซิสโดยการเปลี่ยนแปลงการส่งสัญญาณแคลเซียมของเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม" Mol. Cell. Neurosci . 19 (4): 552– 9. doi : 10.1006/mcne.2001.1096 . PMID  11988022 . S2CID  42446025 .
  • Takimoto K, Yang EK, Conforti L (2002). "การพาลมิโทอิเลชันของตัวแปรการตัดต่อ KChIP จำเป็นสำหรับการแสดงออกของช่อง Kv4.3 บนพื้นผิวเซลล์อย่างมีประสิทธิภาพ" J. Biol. Chem . 277 (30): 26904– 11. doi : 10.1074/jbc.M203651200 . PMID  12006572 .
  • Ledo F, Kremer L, Mellström B, Naranjo JR (2002). "การปิดกั้นการถอดรหัส CREB–CBP ที่ขึ้นอยู่กับ Ca2+ โดยตัวยับยั้ง DREAM" . EMBO J . 21 (17): 4583– 92. doi : 10.1093/emboj/cdf440 . PMC  126180 . PMID  12198160 .
  • Zaidi NF, Berezovska O, Choi EK, Miller JS, Chan H, Lilliehook C, Hyman BT, Buxbaum JD, Wasco W (2002). "ลักษณะทางชีวเคมีและภูมิคุ้มกันวิทยาของแคลเซนิลินในสมองหนู" Neuroscience . 114 (1): 247– 63. doi : 10.1016/S0306-4522(02)00251-8 . PMID  12207970 . S2CID  12738777 .
  • Sanz C, Horita M, Fernandez-Luna JL (2004). "การส่งสัญญาณ Fas และการปิดกั้นไคเนส Bcr-Abl ชักนำโปรตีน Hrk ที่ทำให้เกิดอะพอพโทซิสผ่านการยับยั้ง DREAM ในเซลล์มะเร็งเม็ดเลือดขาวของมนุษย์" Haematologica . 87 (9): 903– 7. PMID  12217801 .
  • Schrader LA, Anderson AE, Mayne A, Pfaffinger PJ, Sweatt JD (2002). "การปรับเปลี่ยนช่องโพแทสเซียมชนิด A ที่เข้ารหัสโดย PKA ต้องอาศัยการสร้างคอมเพล็กซ์ระดับเหนือโมเลกุล" . J. Neurosci . 22 (23): 10123– 33. doi : 10.1523/JNEUROSCI.22-23-10123.2002 . PMC  6758737 . PMID  12451113 .
  • Hong YM, Jo DG, Lee MC, Kim SY, Jung YK (2003). "การแสดงออกของ calsenilin/DREAM/KChIP3 ที่ลดลงในสมองของผู้ป่วยโรคลมชักและโรคลมบ้าหมูที่เกิดจากกรดไคนิก" Neurosci. Lett . 340 (1): 33– 6. doi : 10.1016/S0304-3940(03)00067-3 . PMID  12648752 . S2CID  10647796 .
  • Shibata R, Misonou H, Campomanes CR, Anderson AE, Schrader LA, Doliveira LC, Carroll KI, Sweatt JD, Rhodes KJ, Trimmer JS (2003). "บทบาทพื้นฐานของ KChIPs ในการกำหนดคุณสมบัติทางโมเลกุลและการขนส่งของช่องโพแทสเซียม Kv4.2" . J. Biol. Chem . 278 (38): 36445– 54. doi : 10.1074/jbc.M306142200 . PMID  12829703 .
  • Venn N, Haynes LP, Burgoyne RD (2008). "ผลเฉพาะของ KChIP3/calsenilin/DREAM แต่ไม่ใช่ KChIPs 1, 2 และ 4 ต่อการส่งสัญญาณแคลเซียมและการหลั่งที่ถูกควบคุมในเซลล์ PC12" . Biochem. J . 413 (1): 71– 80. doi : 10.1042/BJ20080441 . PMC  2474559 . PMID  18393943 .
  • KCNIP3+โปรตีน+มนุษย์ ที่ หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
  • โปรตีน NCS

บทความนี้ได้นำข้อความจากหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกาด้านการแพทย์ มา ใช้ ซึ่งเป็นข้อมูลสาธารณะ

ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Calsenilin&oldid=1347352578 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ แคลเซนิลิน

แคลเซนิลิน เป็นโปรตีน ที่ ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดย ยีน KCNIP3 [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ]

การทำงาน

ยีนนี้เข้ารหัสโปรตีนใน กลุ่มโปรตีนที่ทำปฏิกิริยากับช่องโพแทสเซียมแบบควบคุมด้วยแรงดันไฟฟ้า (Kv) ซึ่งอยู่ใน กลุ่มโปรตีน เซนเซอร์แคลเซียม ของ เซลล์ประสาท [ 7 ] [ 8 ] สมาชิกในกลุ่มนี้เป็นโปรตีนขนาดเล็กที่จับกับแคลเซียมซึ่งมี โดเมนคล้าย EF-hand...

ปฏิสัมพันธ์

พบว่าแคลเซนิลินมี ปฏิสัมพันธ์ กับ PSEN1 [ 4 ] [ 10 ] และ PSEN2 [ 4 ] [ 11 ]

อ่านเพิ่มเติม

Carrión AM, Mellström B, Naranjo JR (1998). "การปลดปล่อยการยับยั้งของยีนโปรไดนอร์ฟินของมนุษย์โดยอาศัยโปรตีนไคเนส A ผ่านการจับที่แตกต่างกันกับองค์ประกอบตัวยับยั้งภายในยีน" . Mol. Cell. Biol . 18 (12): 6921– 9. doi : 10.1128/MCB.18.12.6921 . PMC 109275 .