พีแอลดี1
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่น	PLD1 , ฟอสโฟลิเปส D1, CVDD
รหัสภายนอก	โอมิม : 602382 ; เอ็มจีไอ : 109585 ; โฮโมโลยีน : 116234 ; การ์ดยีน : PLD1 ; OMA : PLD1 - ออโธโลจี
ตำแหน่งของยีน ( มนุษย์ ) คริส. โครโมโซม 3 (มนุษย์) [ 1 ] วงดนตรี 3q26.31 เริ่ม 171,600,404 bp [ 1 ] จบ 171,810,950 bp [ 1 ]
ตำแหน่งของยีน ( เมาส์ ) คริส. โครโมโซม 3 (เมาส์) [ 2 ] วงดนตรี 3 A3 | 3 11.15 cM เริ่ม 27,992,844 bp [ 2 ] จบ 28,187,511 bp [ 2 ]
รูปแบบการแสดงออกของ RNA บีจี มนุษย์ เมาส์ (ออร์โธล็อก) สูงสุดที่แสดงใน ถุงน้ำดี ต่อมหมวกไตด้านขวา เยื่อบุผิวของหลอดอาหาร ลำไส้เล็กส่วนต้น ต่อมหมวกไตซ้าย คอร์ปัส คัลโลซัม ต่อมหมวกไตด้านซ้าย ผิวหนังบริเวณหน้าท้อง ผิวหนังบริเวณขา เยื่อบุลำไส้เล็กส่วนเจจูนัม สูงสุดที่แสดงใน ไซโกต โอโอไซต์รอง โอโอไซต์ปฐมภูมิ คริปต์ของลีเบอร์คูห์นในลำไส้เล็ก ลำไส้เล็กส่วนต้น ลำไส้เล็กส่วนปลาย ลำไส้ใหญ่ด้านซ้าย เยื่อทรงตัวของท่อหูชั้นใน เนื้อเยื่อบุผิวของเลนส์ เซลล์พาเนธ ข้อมูลอ้างอิงเพิ่มเติม ไบโอจีพีเอส ข้อมูลอ้างอิงเพิ่มเติม
ออนโทโลยีของยีน หน้าที่ระดับโมเลกุล กิจกรรมของฟอสโฟลิเปส ดี กิจกรรมฟอสโฟลิเปส D ที่จำเพาะต่อ N-acylphosphatidylethanolamine การจับโปรตีน กิจกรรมเร่งปฏิกิริยา การจับฟอสฟาติดิลอิโนซิทอล กิจกรรมไฮโดรเลส ส่วนประกอบของเซลล์ ไซโตพลาซึม เยื่อหุ้มเอนโดโซมระยะท้าย เยื่อกอลจิ ถุงเอนโดไซติก เยื่อหุ้มไลโซโซม เยื่อหุ้มพลาสมาส่วนปลาย เอนโดพลาสมิกเรติคูลัม บริเวณไซโตพลาซึมรอบนิวเคลียส เอนโดโซม เยื่อหุ้มเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม เมมเบรน เครื่องมือของกอลจิ เยื่อหุ้มพลาสมา เยื่อหุ้มเม็ดแกรนูลเฉพาะ เยื่อแกรนูลตติยภูมิ ไซแนปส์โคลินเนอร์จิก กระบวนการทางชีวภาพ การควบคุมการประกอบไมโครวิลลัส การเผาผลาญไขมัน การเคลื่อนที่ของเซลล์ การส่งสัญญาณผ่าน GTPase ขนาดเล็ก กระบวนการสลายไขมัน เคโมแท็กซิส การส่งสัญญาณของโปรตีน Ras การปลดปล่อยสารจากนิวโทรฟิล กระบวนการสังเคราะห์กรดฟอสฟาติดิก การส่งสัญญาณผ่านลิปิดอิโนซิทอล การควบคุมวงจรของถุงบรรจุสารสื่อประสาท แหล่งที่มา: Amigo / QuickGO
ออร์โธล็อก สายพันธุ์ มนุษย์ หนู เอนเทรซ 5337 18805 วงดนตรี ENSG00000075651 ENSMUSG00000027695 ยูนิโปรท Q13393 Q9Z280 RefSeq (mRNA) NM_001130081 NM_002662 NM_001164056 NM_008875 NM_001368667 RefSeq (โปรตีน) NP_001123553 NP_002653 ไม่มีข้อมูล สถานที่ตั้ง (UCSC) Chr 3: 171.6 – 171.81 Mb บทที่ 3: 27.99 – 28.19 เมกะไบต์ การค้นหาใน PubMed [ 3 ] [ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ ดู/แก้ไขเมาส์

Phospholipase D (PLD1) is an enzyme that in humans is encoded by the PLD1gene,^[5][6] though analogues are found in plants, fungi, prokaryotes, and even viruses.^[7]

The possibility of PLD1 was first mentioned in 1947 by authors Hanahan and Chaikoff at Berkeley when describing a carrot enzyme that could "[split] choline from phospholipids."^[8] PLD was first derived in mammals in 1975 by Saito and Kanfer, who noted its activity in rats.^[9] PLD was first cloned from HeLa cell cDNA in 1995, while mammalian PLD1 was first cloned from a rat in 1997.^[7]

Phosphatidylcholine (PC)-specific phospholipases D (PLDs) EC3.1.4.4 catalyze the hydrolysis of PC to produce phosphatidic acid (PA) and choline. A range of agonists acting through G protein-coupled receptors and receptor tyrosine kinases stimulate this hydrolysis. PC-specific PLD activity has been implicated in numerous cellular pathways, including membrane trafficking, signal transduction, platelet coagulation, mitosis, apoptosis, and the creation of cytoplasmic lipid droplets.^{[6][7][10][11]}

PLD1 ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีโดเมนหลายโดเมนสำหรับตัวกระตุ้น ตัวยับยั้ง และการเร่งปฏิกิริยา ซึ่งมีร่วมกับ PLD2 โดเมนสำหรับการกระตุ้นและการยับยั้งเรียกว่าโดเมน phox homology (PX) และ pleckstrin homology (PH) โดเมนเร่งปฏิกิริยาประกอบด้วยบริเวณ HKD สองบริเวณ ซึ่งตั้งชื่อตามกรดอะมิโนสามตัวที่เป็นกุญแจสำคัญในการเร่งปฏิกิริยา โดเมนเหล่านี้ได้รับการอนุรักษ์ไว้ในสิ่งมีชีวิตหลายชนิด^{[ 7 ] [ 9 ]}มีโปรตีนสองรูปแบบที่เกิดจากการตัดต่อยีน คือ PLD1a และ PLD1b แต่ดูเหมือนว่าจะไม่มีการจัดตำแหน่งที่แตกต่างกัน^{[ 7 ]}

โรคอัลไซเมอร์ : PA ซึ่งผลิตขึ้นบางส่วนโดย PLD1 ดูเหมือนจะมีส่วนเกี่ยวข้องกับการเคลื่อนที่ของ β-amyloid ซึ่งอาจเกิดขึ้นก่อนการเกิด amyloidogenesis ^{[ 14 ]}

มะเร็ง : เนื้องอกของหนูบางชนิดที่มี PLD เชิงลบแบบเด่นไม่ปรากฏว่าสร้างโคโลนีหรือเนื้องอกใหม่^{[ 7 ] [ 14 ]}

ภาวะลิ่มเลือดอุดตัน : หนูที่ขาด PLD ดูเหมือนจะมีภาวะอุดตันลดลง จึงช่วยชดเชยภาวะลิ่มเลือดอุดตันได้^{[ 7 ]}

โรคเบาหวานประเภท II : โปรตีน PED/PEA15 มักมีระดับสูงขึ้นในผู้ป่วยโรคเบาหวานประเภท II ส่งผลให้กิจกรรมของ PLD1 เพิ่มขึ้น และส่งผลให้การทำงานของอินซูลินลดลง^{[ 7 ]}

มีการค้นพบว่าฟอสโฟลิเพส D1 มีปฏิกิริยากับ:

• แคลฟอสทิน-ซีซึ่งเป็นสารยับยั้ง^{[ 7 ]}
• VU-0359595: คัดเลือกได้ 1,700 เท่าเมื่อเทียบกับฟอสโฟลิเปส D2 , IC = 3.7 nM ^{[ 24 ]}