solute carrier family 25, member 13 (citrin)
The protein citrin (PDB 4P5W) is a dimer and is composed of two equal polypeptide chains.
Identifiers
Symbol	SLC25A13
Alt. symbols	CTLN2
NCBI gene	10165
HGNC	10983
OMIM	603859
RefSeq	NM_014251
UniProt	Q9UJS0
Other data
Locus	Chr. 7q21.3
Search for Structures Swiss-model Domains InterPro

Citrin, also known as solute carrier family 25, member 13 (citrin) or SLC25A13, is a protein which in humans is encoded by the SLC25A13 gene.^[1]

Citrin is associated with type II citrullinemia^[2][3][4] and neonatal intrahepatic cholestasis caused by citrin deficiency (NICCD).

Citrin (74 kDa) is a dimeric calcium-activated glutamate/aspartate carrier found in the mitochondrial membrane of mammals. Citrin is one of two isoforms of these mitochondrial calcium-activated glutamate/aspartate carriers found in humans and is predominately expressed in non-excitable tissues.^[5]

Upon binding calcium, citrin catalyzes the transport of glutamate and a proton into the mitochondrial matrix in exchange for aspartate transport to the cytosol. Upon being transported by citrin from the mitochondrial matrix to the cytosol, aspartate is converted into oxaloacetate, and then into malate, which is then transported back into the matrix by means of the malate-aspartate shuttle. Upon entering the mitochondrial matrix, malate is converted back into oxaloacetate to participate in the citric acid cycle. Citrin is also important because it supplies liver cells with aspartate that is used during the urea cycle and gluconeogenesis.^[5]

เปปไทด์โมโนเมอร์ซิตรินมีโครงสร้างสามโดเมน ประกอบด้วยโดเมนปลาย N โดเมนตัวพา และโดเมนปลาย C โดเมนปลาย N ประกอบด้วย โมทีฟ EF-hand แปดโมทีฟ และมีหน้าที่ในการจับไอออนแคลเซียมหนึ่งไอออน โดเมนปลาย N ยังมีหน้าที่ในการรวมตัวเป็นไดเมอร์ของโปรตีนเพื่อสร้างตัวพากลูตาเมต/แอสปาร์เตตที่สมบูรณ์ โดเมนตัวพามีหน้าที่ในการขนส่งและประกอบด้วยลูปเกลียวหกอันที่เชื่อมโยงโดเมนปลาย N และปลาย C เข้าด้วยกัน หน้าที่ของโดเมนปลาย C ยังไม่เป็นที่เข้าใจอย่างสมบูรณ์ แต่คิดว่าเป็นเกลียวพิเศษสำหรับโดเมนตัวพาเพื่อช่วยอธิบายคุณสมบัติไม่ชอบน้ำ^{[ 5 ]}

เมื่อไอออนแคลเซียมสองไอออนจับกับโดเมน N-terminal ของไดเมอร์ซิทริน การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างจะทำให้เฮลิกซ์แอมฟิพาติกภายในโดเมน C-terminal จับกับลูปไฮโดรโฟบิกภายในโดเมน N-terminal ทำให้เกิดช่องเปิด ช่องเปิดนี้ทำให้สารตั้งต้น เช่น กลูตาเมตและแอสปาร์เทต สามารถเข้าถึงโดเมนตัวพาภายในซึ่งขนส่งสารเหล่านี้ข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ เมื่อแคลเซียมหลุดออก โมทีฟ EF แรกและที่สองภายในโดเมน N-terminal จะปิดกั้นและปิดช่องเปิด ป้องกันไม่ให้สารตั้งต้นผ่านเข้าไปได้^{[ 5 ]}

ภาวะขาดซิทรินเป็นโรคเมตาบอลิซึมของตับและความผิดปกติของวัฏจักรยูเรียที่เกิดจากการกลายพันธุ์ใน ยีน SLC25A13ซึ่งเป็นยีนที่สร้างโปรตีนซิทริน การกลายพันธุ์ส่วนใหญ่ทำให้โปรตีนซิทรินทำงานผิดปกติ หมายความว่ามันไม่สามารถขนส่งแอสปาร์เทตจากไมโทคอนเดรียไปยังไซโตซอลได้อย่างถูกต้อง แอสปาร์เทตมีบทบาทสำคัญในวัฏจักรยูเรียโดยทำปฏิกิริยากับซิทรูลีนเพื่อสร้างอาร์จินิโนซัคซิเนต หากไม่มีแอสปาร์เทตในไซโตซอลในปริมาณที่เพียงพอ ขั้นตอนกลางในวัฏจักรยูเรียนี้จะไม่สามารถเกิดขึ้นได้ ส่งผลให้ความเข้มข้นของซิทรูลีน แอมโมเนีย และสารพิษอื่นๆ เพิ่มขึ้น เนื่องจากตับไม่สามารถเปลี่ยนสารเหล่านี้ให้เป็นยูเรียได้อีกต่อไป

• กลุ่มตัวพาสารละลาย
• ภาวะขาดซิทริน

• Citrin ใน หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
• ข้อมูลเกี่ยวกับภาวะขาดซิทรินใน GeneReviews/NCBI/NIH/UW
• ตำแหน่งของยีน SLC25A13ในมนุษย์บนUCSC Genome Browser
• รายละเอียดเกี่ยวกับยีน SLC25A13ในมนุษย์ สามารถดูได้ที่UCSC Genome Browser
• มูลนิธิซิทริน (Citrin Foundation) เป็นองค์กรไม่แสวงผลกำไรที่ให้ทุนสนับสนุนการวิจัยเพื่อรักษาภาวะขาดซิทริน
• เว็บไซต์ของมูลนิธิ Citrin Foundationเป็นเว็บไซต์ที่มีแหล่งข้อมูลสำหรับผู้ป่วยและครอบครัวที่มีภาวะขาด Citrin

บทความเกี่ยวกับโปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์นี้ ยัง ไม่สมบูรณ์คุณสามารถช่วยวิกิพีเดียได้โดยการเพิ่มข้อมูลที่ขาดหายไป

• วี
• ที
• อี