นับตั้งแต่มีการอธิบายครั้งแรก มีการค้นพบการกลายพันธุ์มากกว่า 30 ครั้งใน ยีน SLC26A2 ในโรคกระดูกอ่อนผิดปกติที่ถ่ายทอดทางพันธุกรรมแบบด้อยทั้งสี่ชนิดที่ระบุไว้ข้างต้น โรค Achondrogenesis 1B (ACG-1B) เป็นโรคกระดูกอ่อนผิดปกติชนิดรุนแรงที่สุด ส่งผลให้โครงกระดูกเจริญเติบโตไม่เต็มที่และเสียชีวิตก่อนหรือหลังคลอดไม่นาน ^{[ 7 ]}โรค Atelosteogenesis ชนิดที่ II (AO-II) อาจเป็นอันตรายถึงชีวิตในช่วงแรกเกิด^{[ 15 ]}ในขณะที่โรค diastrophic dysplasia (DTD) และโรค autosomal recessive multiple epiphyseal dysplasia (EDM4/rMED) ถือเป็นโรคที่มีความรุนแรงน้อยที่สุด

เมื่อ มีการแสดงออกของการกลายพันธุ์ SLC26A2 ที่อธิบายไว้ก่อนหน้านี้ 10 รายการ ในเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม พบความสัมพันธ์ที่แข็งแกร่งระหว่างปริมาณกิจกรรมการขนส่งซัลเฟตของโปรตีนที่กลายพันธุ์และความรุนแรงของฟีโนไทป์ในผู้ป่วยที่ตรวจพบการกลายพันธุ์เหล่านี้^{[ 16 ]}ตัวอย่างเช่น การกลายพันธุ์ที่ส่งผลให้เกิดโปรตีนที่ไม่ทำงานในทั้งสองอัลลีลนั้นพบได้เสมอในฟีโนไทป์ ACG-IB ที่รุนแรง แต่การกลายพันธุ์ที่ไม่ทำงานในทั้งสองอัลลีลไม่เคยพบในฟีโนไทป์ที่รุนแรงน้อยกว่า เช่น DTD และ rMED การกลายพันธุ์ที่พบในฟีโนไทป์ AO-II ที่รุนแรงปานกลางนั้นเป็นผลมาจากการกลายพันธุ์ที่ไม่ทำงานในอัลลีลหนึ่งและการกลายพันธุ์ที่ทำงานได้บางส่วนในอัลลีลตรงข้าม ในทางตรงกันข้าม การกลายพันธุ์ที่อธิบายไว้ในรูปแบบที่อ่อนที่สุดของ chondrodysplasia คือ rMED ส่งผลให้เกิดโปรตีนที่ยังคงรักษาฟังก์ชันการขนส่งซัลเฟตบางส่วนไว้ในทั้งสองอัลลีล สิ่งนี้ชี้ให้เห็นว่าแม้การขนส่งซัลเฟตที่เกิดจาก SLC26A2 เพียงเล็กน้อยในเซลล์กระดูกอ่อนก็สามารถบรรเทาความรุนแรงทางคลินิกของโรคกระดูกอ่อนผิดปกติได้ อย่างไรก็ตาม พบความสัมพันธ์ระหว่างจีโนไทป์/ฟีโนไทป์ที่ไม่สามารถคาดเดาได้มากนักกับการกลายพันธุ์ที่พบมากในประชากรชาวฟินแลนด์ การกลายพันธุ์ของชาวฟินแลนด์นี้ตั้งอยู่ที่ไซต์การเชื่อมต่อของยีนและส่งผลให้ระดับ mRNA ของ SLC26A2 ต่ำ^{[ 17 ]}ระดับการแสดงออกของโปรตีน SLC26A2 ที่แตกต่างกันน่าจะเป็นสาเหตุของฟีโนไทป์ที่หลากหลายที่อธิบายไว้กับการกลายพันธุ์นี้

พบระดับ mRNA ของ SLC26A2 จำนวนมากในลำไส้เล็กและลำไส้ใหญ่ของหนู หนูแรต และมนุษย์ ในลำไส้ใหญ่ของมนุษย์ SLC26A2 พบได้ในส่วนบนหนึ่งในสามของคริปต์ ซึ่งมุ่งไปยังเยื่อหุ้มเซลล์ส่วนปลาย^{[ 19 ]}บทบาททางสรีรวิทยาของ SLC26A2 ในลำไส้ใหญ่ของมนุษย์ยังคงต้องได้รับการตรวจสอบ แต่คาดว่าน่าจะเป็นตัวแลกเปลี่ยนซัลเฟต/ออกซาเลตที่ได้รับการระบุลักษณะในการเตรียมเวสิเคิลเยื่อหุ้มเซลล์ส่วนปลายของลำไส้ใหญ่ และอาจมีบทบาทสำคัญในการขนส่งซัลเฟตในเนื้อเยื่อนี้^{[ 20 ]}ในความเป็นจริง มีการเสนอว่าการซัลเฟตที่บกพร่องอาจเกิดขึ้นในระหว่างการเปลี่ยนแปลงของเซลล์เยื่อบุผิวลำไส้ใหญ่ไปเป็นมะเร็ง และการศึกษาแสดงให้เห็นว่าอัตราการเติบโตของเซลล์มะเร็งเพิ่มขึ้นอย่างเห็นได้ชัดเมื่อการถอดรหัสของSLC26A2ถูกยับยั้ง^{[ 21 ]}

โปรตีน SLC26A2 ถูกระบุตำแหน่งที่เยื่อหุ้มขอบแปรงของท่อไตส่วนต้นของหนู^{[ 18 ]}ในตำแหน่งนั้น การแลกเปลี่ยนออกซาเลต-ซัลเฟต หรือการแลกเปลี่ยนคลอไรด์-ซัลเฟตโดย SLC26A2 อาจมีส่วนช่วยในกระบวนการที่สำคัญของการดูดซับโซเดียมคลอไรด์กลับคืนผ่านเยื่อบุผิวท่อไตส่วนต้น ภายใต้แบบจำลองที่เสนอหนึ่งแบบ ตัวขนส่งแอนไอออนจะแลกเปลี่ยนออกซาเลตภายในเซลล์กับคลอไรด์ในลูเมนควบคู่ไปกับตัวขนส่งร่วมโซเดียม-ซัลเฟต ส่งผลให้เกิดการดูดซับโซเดียมคลอไรด์กลับคืนสุทธิ^{[ 22 ]}ภายใต้แบบจำลองนี้ จำเป็นต้องมีกระบวนการขนส่งที่สามซึ่งทำหน้าที่เป็นวิธีการรีไซเคิลออกซาเลตกลับเข้าไปในเซลล์ และรีไซเคิลซัลเฟตจากเซลล์ไปยังลูเมน ก่อนหน้านี้ SLC26A6 ซึ่งเป็นสมาชิกอีกตัวหนึ่งในตระกูลเดียวกันของตัวขนส่งแอนไอออนเช่นเดียวกับ DTDST ถูกคิดว่าให้กลไกของการขนส่งคลอไรด์ที่เกิดจากออกซาเลตหรือฟอร์เมตในส่วนของเนฟรอนนี้ อย่างไรก็ตาม การศึกษาล่าสุดในหนูที่ขาดSlc26a6 ได้ก่อให้เกิดคำถามเกี่ยวกับบทบาทของมันในกระบวนการขนส่งนี้ ^{[ 23 ]}ในทางตรงกันข้าม ตำแหน่งเยื่อหุ้มเซลล์ส่วนปลายและคุณสมบัติทางไฟฟ้าเคมีของ SLC26A2 จะตรงกับข้อกำหนดของตัวแลกเปลี่ยนแอนไอออนที่อยู่บนเยื่อหุ้มเซลล์ส่วนปลายของท่อไตส่วนต้น ซึ่งจะทำหน้าที่เป็นกลไกในการขนส่งคลอไรด์เพื่อแลกกับออกซาเลต และ/หรือรีไซเคิลออกซาเลตเพื่อแลกกับซัลเฟต