ไกลโคโปรตีน

Q: โมโนแซ็กคาไรด์

โมโนแซ็กคาไรด์ ที่พบได้ทั่วไปใน ไกลโคโปรตีน ยูคาริ โอต ได้แก่: [ 8 ] : 526

*การไกลโคซิเลชันของโปรตีนแบบ N* -linked ( N-ไกลโคซิเลชันของN-ไกลแคน) ที่ หมู่ Asn (โมทีฟ Asn-x-Ser/Thr) ในไกลโคโปรตีน^{[ 1 ]}

ไกลโคโปรตีนเป็นโปรตีนที่มี สายโซ่โอ ลิโกแซ็กคาไรด์ (น้ำตาล) เชื่อม ต่อกับหมู่ข้างเคียงของกรดอะมิโน ด้วยพันธะโควาเลนต์ คาร์โบไฮเดรตจะถูกเชื่อมต่อกับโปรตีนใน กระบวนการ สังเคราะห์โปรตีนพร้อมกันหรือหลังการสังเคราะห์โปรตีนกระบวนการนี้เรียกว่าไกลโคซิเลชันโปรตีนที่หลั่งออกนอกเซลล์มักมีไกลโคซิเลชันอยู่

ในโปรตีนที่มีส่วนที่ยื่นออกไปนอกเซลล์ ส่วนนอกเซลล์มักจะได้รับการเติมหมู่ไกลโคซิลด้วยเช่นกัน ไกลโคโปรตีนมักเป็นโปรตีนเมมเบรนที่ สำคัญ ซึ่งมีบทบาทในการโต้ตอบระหว่างเซลล์ สิ่งสำคัญคือต้องแยกแยะการเติมหมู่ไกลโคซิลของระบบการหลั่งที่อาศัยเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมออกจากการเติมหมู่ไกลโคซิลแบบย้อนกลับได้ในไซโตโซลและนิวเคลียส ไกลโคโปรตีนของไซโตโซลและนิวเคลียสสามารถถูกดัดแปลงได้โดยการเติมหมู่ GlcNAc เพียงหมู่เดียวแบบย้อนกลับได้ ซึ่งถือว่าตรงข้ามกับการฟอสโฟรีเลชัน และหน้าที่ของสิ่งเหล่านี้มีแนวโน้มที่จะเป็นกลไกการควบคุมเพิ่มเติมที่ควบคุมการส่งสัญญาณที่อาศัยฟอสโฟรีเลชัน^{[ 2 ]}ในทางตรงกันข้าม การเติมหมู่ไกลโคซิลแบบคลาสสิกของระบบการหลั่งอาจมีความสำคัญทางโครงสร้าง ตัวอย่างเช่น การยับยั้งการเติมหมู่ไกลโคซิลที่เชื่อมโยงกับแอสปาราจีน เช่น การเติมหมู่ไกลโคซิลแบบ N-linked สามารถป้องกันการพับตัวของไกลโคโปรตีนอย่างเหมาะสม และการยับยั้งอย่างสมบูรณ์อาจเป็นพิษต่อเซลล์แต่ละเซลล์ ในทางตรงกันข้าม การรบกวนกระบวนการสร้างไกลแคน (การกำจัด/การเพิ่มหมู่คาร์โบไฮเดรตเข้าสู่ไกลแคนด้วยเอนไซม์) ซึ่งเกิดขึ้นทั้งในเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมและกอลจิแอพพาราตัสไม่จำเป็นสำหรับเซลล์ที่แยกออกมา (ดังที่เห็นได้จากการอยู่รอดได้ด้วยสารยับยั้งไกลโคไซด์) แต่สามารถนำไปสู่โรคในมนุษย์ (ความผิดปกติแต่กำเนิดของการไกลโคซิเลชัน) และอาจเป็นอันตรายถึงชีวิตในสัตว์ทดลอง ดังนั้นจึงเป็นไปได้ว่ากระบวนการสร้างไกลแคนอย่างละเอียดมีความสำคัญต่อการทำงานภายในเซลล์ เช่น การเคลื่อนย้ายเซลล์ แต่บทบาทนี้อาจเป็นรองจากบทบาทในการโต้ตอบระหว่างโฮสต์และเชื้อโรค ตัวอย่างที่มีชื่อเสียงของผลกระทบหลังนี้คือระบบหมู่เลือด ABO

แม้ว่าจะมีไกลโคโปรตีนหลายประเภท แต่ประเภทที่พบได้บ่อยที่สุดคือไกลโคโปรตีน แบบ N -linked และO -linked ^{[ 3 ]}ไกลโคโปรตีนทั้งสองประเภทนี้มีความแตกต่างกันในด้านโครงสร้างซึ่งเป็นที่มาของชื่อเรียก ไกลโคโปรตีนมีองค์ประกอบที่หลากหลาย ทำให้เกิดสารประกอบต่างๆ มากมาย เช่น แอนติบอดีหรือฮอร์โมน^{[ 4 ]}เนื่องจากมีหน้าที่มากมายในร่างกาย ความสนใจในการสังเคราะห์ไกลโคโปรตีนเพื่อใช้ทางการแพทย์จึงเพิ่มมากขึ้น^{[ 5 ]}ปัจจุบันมีวิธีการสังเคราะห์ไกลโคโปรตีนหลายวิธี รวมถึงการรวมตัวใหม่และการเติมหมู่ไกลโคซิลให้กับโปรตีน^{[ 5 ]}

เป็นที่ทราบกันดีว่าไกลโคซิเลชันเกิดขึ้นบน โปรตีนนิ วคลี โอไซโตพลาสมิกในรูปแบบของO - GlcNAc ^{[ 6 ]}

ประเภทของการไกลโคซิเลชัน

กระบวนการไกลโคซิเลชันมีหลายประเภท แต่สองประเภทแรกเป็นประเภทที่พบได้บ่อยที่สุด

ใน กระบวนการ N-ไกลโคซิเลชันน้ำตาลจะถูกเชื่อมต่อกับไนโตรเจน โดยทั่วไปจะอยู่ที่ โซ่ข้าง อะไมด์ของแอสปาราจีน
ใน กระบวนการ O -glycosylationน้ำตาลจะถูกเชื่อมต่อกับออกซิเจน โดยทั่วไปจะเชื่อมต่อกับซีรีนหรือทรีโอนีนแต่ก็อาจเชื่อมต่อกับไทโรซีนหรือกรดอะมิโนที่ไม่เป็นไปตามแบบแผน เช่นไฮดรอกซีไลซีนและไฮดรอกซีโพรลีนได้ เช่นกัน
ใน กระบวนการ P -glycosylationน้ำตาลจะถูกเชื่อมต่อกับฟอสฟอรัสบนฟอสโฟเซอรีน
ใน กระบวนการ C -glycosylationน้ำตาลจะถูกเชื่อมต่อโดยตรงกับคาร์บอน เช่น การเติมแมนโนสเข้ากับทริปโตเฟน
ในS- glycosylationเบต้า-GlcNAcจะติดอยู่กับอะตอมซัลเฟอร์ของหมู่ซิสเทอีน^{[ 7 ]}
ในกระบวนการไกลโคเลชัน ไกลโคลิ ปิด GPIจะถูกเชื่อมต่อเข้ากับปลาย C-terminusของพอลิเปปไทด์โดยทำหน้าที่เป็นตัวยึดกับเยื่อหุ้มเซลล์
ในกระบวนการไกลเคชั่นหรือที่เรียกว่าไกลโคซิเลชั่นแบบไม่ใช้เอนไซม์ น้ำตาลจะเชื่อมต่อกับโมเลกุลโปรตีนหรือไขมันด้วยพันธะโควาเลนต์ โดยไม่มีการควบคุมจากเอนไซม์ แต่เกิดขึ้นผ่านปฏิกิริยาเมล์ลาร์ด

โมโนแซ็กคาไรด์

โมโนแซ็กคาไรด์ที่พบได้ทั่วไปใน ไกลโคโปรตีน ยูคาริ โอต ได้แก่: ^{[ 8 ]}^{: 526}

น้ำตาลหลักที่พบในไกลโคโปรตีนของมนุษย์^{[ 9 ]}
น้ำตาล	พิมพ์	คำย่อ
เบต้า-ดี-กลูโคส	เฮกโซส	จีแอลซี
เบต้า-ดี-กาแลคโตส	เฮกโซส	กัล
เบต้า-ดี-แมนโนส	เฮกโซส	ผู้ชาย
อัลฟา-แอล-ฟูโคส	ดีออกซีเฮกโซส	ฟุค
เอ็น-อะเซทิลกาแลคโตซามีน	อะมิโนเฮกโซส	กัลเอ็นเอค
เอ็น-อะเซทิลกลูโคซามีน	อะมิโนเฮกโซส	จีแอลซีเอ็นเอซี
กรดเอ็น-อะเซทิลนิวรามินิก	กรดอะมิโนโนนูโลโซนิก ( กรดไซอะลิก )	นิวเอ็นเอซี
ไซโลส	เพนโทส	ไซล์

หมู่ของน้ำตาลสามารถช่วยในการพับตัวของโปรตีนปรับปรุงความเสถียรของโปรตีน และมีส่วนเกี่ยวข้องกับการส่งสัญญาณภายในเซลล์

โครงสร้าง

องค์ประกอบโครงสร้างที่สำคัญของไกลโคโปรตีนทั้งหมดคือการมี โอ ลิโกแซ็กคาไรด์ที่เชื่อมต่อกับโปรตีน ด้วยพันธะโควาเลนต์ ^{[ 4 ]}มีโมโนแซ็กคาไรด์ทั่วไป 10 ชนิดในไกลแคน ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม ได้แก่กลูโคส (Glc), ฟูโคส (Fuc), ไซโลส (Xyl) , แมนโน ส ( Man ), กาแลคโตส (Gal), เอ็น- อะเซทิ ลกลูโคซามี น (GlcNAc), กรดกลูคูโรนิก (GlcA) , กรดไอดูโรนิก (IdoA), เอ็น -อะเซทิลกาแลคโตซามีน (GalNAc), กรดไซอะลิกและ 5- เอ็น-อะเซทิลนิวรามินิกแอซิด (Neu5Ac) ^{[ 3 ]} ไกลแคนเหล่านี้เชื่อมโยงตัวเองกับบริเวณเฉพาะของ สายโซ่ กรดอะมิโนของโปรตีน

การเชื่อมต่อที่พบได้บ่อยที่สุดสองแบบในไกลโคโปรตีนคือไกลโคโปรตีน แบบ N -linked และ แบบ O -linked ^{[ 3 ]} ไกลโคโปรตีน แบบN -linked มีพันธะไกลแคนกับไนโตรเจนที่มี กรดอะมิโนแอสปา ราจีนอยู่ภายในลำดับโปรตีน^{[ 4 ]} ไกลโคโปรตีน แบบO -linked มีน้ำตาลเชื่อมต่อกับอะตอมออกซิเจนของ กรดอะมิโน ซีรีนหรือทรีโอนีนในโปรตีน^{[ 4 ]}

ขนาดและองค์ประกอบของไกลโคโปรตีนอาจแตกต่างกันอย่างมาก โดยองค์ประกอบของคาร์โบไฮเดรตมีตั้งแต่ 1% ถึง 70% ของมวลรวมของไกลโคโปรตีน^{[ 4 ]}ภายในเซลล์ ไกลโคโปรตีนจะปรากฏในเลือดเมทริกซ์นอกเซลล์หรือบนพื้นผิวด้านนอกของเยื่อหุ้มพลาสมา และเป็นส่วนประกอบสำคัญของโปรตีนที่หลั่งออกมาจากเซลล์ยูคาริโอติก^{[ 4 ]} ไกลโคโปรตีน มีการใช้งานที่หลากหลายมาก และสามารถทำหน้าที่เป็นสารเคมีได้หลายชนิด ตั้งแต่แอนติบอดีไปจนถึงฮอร์โมน^{[ 4 ]}

ไกลโคมิกส์

ไกลโคมิกส์คือการศึกษาส่วนประกอบคาร์โบไฮเดรตของเซลล์^{[ 4 ]}แม้ว่าจะไม่จำกัดเฉพาะไกลโคโปรตีน แต่ก็สามารถเปิดเผยข้อมูลเพิ่มเติมเกี่ยวกับไกลโคโปรตีนชนิดต่างๆ และโครงสร้างของพวกมันได้^{[ 4 ]}หนึ่งในวัตถุประสงค์ของสาขาการศึกษานี้คือการกำหนดว่าโปรตีนใดได้รับการไกลโคซิเลชัน และการไกลโคซิเลชันเกิดขึ้นที่ตำแหน่งใดในลำดับกรดอะมิโน^{[ 4 ]}ในอดีต สเปกโทรเมตรีมวลถูกนำมาใช้เพื่อระบุโครงสร้างของไกลโคโปรตีนและลักษณะเฉพาะของโซ่คาร์โบไฮเดรตที่ติดอยู่^{[ 4 ]}^{[ 10 ]}

ตัวอย่าง

ปฏิสัมพันธ์อันเป็นเอกลักษณ์ระหว่างโซ่โอลิโกแซ็กคาไรด์มีการใช้งานที่แตกต่างกัน ประการแรก ช่วยในการควบคุมคุณภาพโดยการระบุโปรตีนที่พับผิดรูป^{[ 4 ]}โซ่โอลิโกแซ็กคาไรด์ยังเปลี่ยนความสามารถในการละลายและขั้วของโปรตีนที่พวกมันเชื่อมต่อด้วย^{[ 4 ]}ตัวอย่างเช่น หากโซ่โอลิโกแซ็กคาไรด์มีประจุลบ และมีความหนาแน่นรอบโปรตีนมากพอ พวกมันสามารถผลักเอนไซม์โปรตีโอไลติกออกไปจากโปรตีนที่เชื่อมต่อได้^{[ 4 ]}ความหลากหลายในปฏิสัมพันธ์ทำให้เกิดไกลโคโปรตีนประเภทต่างๆ ที่มีโครงสร้างและหน้าที่ที่แตกต่างกัน^{[ 5 ]}

ตัวอย่างหนึ่งของไกลโคโปรตีนที่พบในร่างกายคือมิวซินซึ่งถูกหลั่งออกมาในเมือกของระบบทางเดินหายใจและระบบทางเดินอาหาร น้ำตาลที่เกาะติดกับมิวซินจะทำให้มิวซินมีคุณสมบัติในการกักเก็บน้ำได้ดี และยังทำให้ทนต่อการย่อยสลายโดยเอนไซม์ในระบบย่อยอาหาร อีกด้วย

ไกลโคโปรตีนมีความสำคัญต่อ การจดจำ ของเม็ดเลือดขาวตัวอย่างของไกลโคโปรตีนในระบบภูมิคุ้มกันได้แก่:

โมเลกุลต่างๆ เช่นแอนติบอดี (อิมมูโนโก ลบูลิน) ซึ่งมีปฏิกิริยาโดยตรงกับแอนติเจน
โมเลกุลของคอมเพล็กซ์ความเข้ากันได้ทางเนื้อเยื่อหลัก (หรือ MHC) ซึ่งแสดงออกบนพื้นผิวของเซลล์และมีปฏิสัมพันธ์กับเซลล์ Tในฐานะส่วนหนึ่งของการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันแบบปรับตัว
แอนติเจน ไซอะลิล-ลูอิส เอ็กซ์บนพื้นผิวของเม็ดเลือดขาว
แอนติเจน H ของ แอนติเจนความ เข้ากันได้ของหมู่เลือด ABO

ตัวอย่างอื่นๆ ของไกลโคโปรตีน ได้แก่:

ฮอร์โมนโกนาโดโทรปิน (ฮอร์โมนลูทีไนซิงและฮอร์โมนกระตุ้นฟอลลิเคิล)
ไกลโคโปรตีน IIb/IIIaเป็นอินทิกรินที่พบในเกล็ดเลือดซึ่งจำเป็นต่อการรวมตัวของเกล็ดเลือดและการยึดเกาะกับเยื่อบุผนังหลอดเลือด ตามปกติ
ส่วนประกอบของโซนาเพลลูซิดาซึ่งล้อมรอบเซลล์ไข่และมีความสำคัญต่อการปฏิสัมพันธ์ระหว่างอสุจิ และไข่
ไกลโคโปรตีนเชิงโครงสร้าง ซึ่งพบในเนื้อเยื่อเกี่ยวพันช่วยยึดเส้นใย เซลล์ และสารพื้นฐานของเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน เข้าด้วยกัน นอกจากนี้ ยังอาจช่วยให้ส่วนประกอบของเนื้อเยื่อจับกับสารอนินทรีย์ เช่นแคลเซียมในกระดูกได้ อีกด้วย
ไกลโคโปรตีน-41 ( gp41 ) และไกลโคโปรตีน-120 ( gp120 ) เป็นโปรตีนหุ้มไวรัสเอชไอวี

ไกลโคโปรตีนที่ละลายน้ำได้มักมี ความหนืดสูงตัวอย่างเช่น ในไข่ขาวและพลาสมาในเลือด

มิราคูลินเป็นไกลโคโปรตีนที่สกัดจากSynsepalum dulcificum ซึ่งเป็น ผลเบอร์รี่ที่เปลี่ยนแปลงตัวรับบนลิ้นของมนุษย์ให้รับรู้รสเปรี้ยวเป็นรสหวาน^{[ 11 ]}

ไกลโคโปรตีนบนพื้นผิวที่มีความหลากหลาย ช่วยให้ปรสิต Trypanosoma ซึ่ง เป็น สาเหตุของโรคเหงาหลับสามารถหลบเลี่ยงการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของโฮสต์ได้

โปรตีนหนามของไวรัสภูมิคุ้มกันบกพร่องในมนุษย์มีการเติมหมู่ไกลโคซิลจำนวนมาก^{[ 12 ]}ประมาณครึ่งหนึ่งของมวลของโปรตีนหนามเป็นการเติมหมู่ไกลโคซิล และไกลแคนทำหน้าที่จำกัดการจดจำแอนติบอดี เนื่องจากไกลแคนถูกประกอบขึ้นโดยเซลล์เจ้าบ้าน ดังนั้นส่วนใหญ่จึงเป็น 'ของตัวเอง' เมื่อเวลาผ่านไป ผู้ป่วยบางรายสามารถพัฒนาแอนติบอดีเพื่อจดจำไกลแคนของ HIV ได้ และแอนติบอดีที่เรียกว่า 'แอนติบอดีที่ทำให้เป็นกลางในวงกว้าง' (bnAbs) เกือบทั้งหมดจะจดจำไกลแคนบางส่วนได้ นี่เป็นไปได้ส่วนใหญ่เนื่องจากความหนาแน่นของไกลแคนที่สูงผิดปกติขัดขวางการเจริญเติบโตของไกลแคนตามปกติ และไกลแคนจึงติดอยู่ในสภาวะก่อนกำหนดที่มีแมนโนสสูง^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}ซึ่งทำให้เกิดช่องทางสำหรับการจดจำของภูมิคุ้มกัน นอกจากนี้ เนื่องจากไกลแคนเหล่านี้มีความแปรปรวนน้อยกว่าโปรตีนพื้นฐานมาก จึงกลายเป็นเป้าหมายที่น่าสนใจสำหรับการออกแบบวัคซีน^{[ 15 ]}

โปรตีน P-glycoproteinมีความสำคัญต่อการวิจัยต้านมะเร็งเนื่องจากความสามารถในการปิดกั้นผลของยาต้านมะเร็ง^{[ 4 ]}^{[ 16 ]}โปรตีน P-glycoprotein หรือตัวขนส่งยาหลายชนิด (MDR1) เป็นตัวขนส่ง ABC ชนิดหนึ่งที่ขนส่งสารประกอบออกจากเซลล์^{[ 4 ]}การขนส่งสารประกอบออกจากเซลล์นี้รวมถึงยาที่ผลิตขึ้นเพื่อส่งไปยังเซลล์ ทำให้ประสิทธิภาพของยาลดลง^{[ 4 ]}ดังนั้น การสามารถยับยั้งพฤติกรรมนี้จะช่วยลดการรบกวนของโปรตีน P-glycoprotein ในการส่งยา ทำให้เป็นหัวข้อสำคัญในการค้นพบยา^{[ 4 ]}ตัวอย่างเช่น โปรตีน P-glycoprotein ทำให้การสะสมของยาต้านมะเร็งภายในเซลล์เนื้องอกลดลง จำกัดประสิทธิภาพของเคมีบำบัดที่ใช้ในการรักษามะเร็ง^{[ 16 ]}

ฮอร์โมน

ฮอร์โมนที่เป็นไกลโคโปรตีน ได้แก่:

ความแตกต่างระหว่างไกลโคโปรตีนและโปรตีโอไกลแคน

อ้างอิงจากคำแนะนำสำหรับIUPAC : ^{[ 17 ]}

ไกลโคโปรตีนเป็นสารประกอบที่ประกอบด้วยคาร์โบไฮเดรต (หรือไกลแคน) ที่เชื่อมต่อกับโปรตีนด้วยพันธะโควาเลนต์ คาร์โบไฮเดรตอาจอยู่ในรูปของโมโนแซ็กคาไรด์ ไดแซ็กคาไรด์ โอลิโกแซ็กคาไรด์ โพลีแซ็กคาไรด์ หรืออนุพันธ์ของสารเหล่านี้ (เช่น สารที่ถูกแทนที่ด้วยซัลโฟหรือฟอสโฟ) อาจมีหน่วยคาร์โบไฮเดรตหนึ่งหน่วย สองสามหน่วย หรือหลายหน่วยก็ได้ โปรตีโอไกลแคนเป็นอนุวงศ์ของไกลโคโปรตีนซึ่งหน่วยคาร์โบไฮเดรตเป็นโพลีแซ็กคาไรด์ที่ประกอบด้วยน้ำตาลอะมิโน โพลีแซ็กคาไรด์ดังกล่าวเรียกอีกอย่างว่าไกลโคซามิโนไกลแคน

ฟังก์ชัน

หน้าที่บางประการของไกลโคโปรตีน^{[ 8 ]}^{: 524}
การทำงาน	ไกลโคโปรตีน
โมเลกุลโครงสร้าง	คอลลาเจน
สารหล่อลื่นและสารป้องกัน	มิวซิน
โมเลกุลขนส่ง	ทรานสเฟอร์ริน , เซรูโลพลาสมิน
โมเลกุลภูมิคุ้มกัน	อิ มมูโนโกลบูลิน^[ 18 ^]^{แอนติเจน}ความ เข้ากันได้ของเนื้อเยื่อ
ฮอร์โมน	ฮอร์โมนฮิวแมนคอริโอนิกโกนาโดโทรปิน (HCG), ฮอร์โมนกระตุ้นต่อมไทรอยด์ (TSH)
เอนไซม์	ต่างๆ เช่น อัลคาไลน์ฟอสฟาเตส , พาตาติน
ตำแหน่งการจดจำการยึดเกาะของเซลล์	โปรตีนต่างๆ ที่เกี่ยวข้องกับการปฏิสัมพันธ์ระหว่างเซลล์ต่อเซลล์ (เช่นอสุจิกับไข่ ) ไวรัสกับเซลล์ แบคทีเรียกับเซลล์ และฮอร์โมนกับเซลล์
โปรตีนป้องกันการแข็งตัว	โปรตีนในพลาสมาบางชนิดของปลาที่อาศัยอยู่ในน้ำเย็น
มีปฏิสัมพันธ์กับคาร์โบไฮเดรตเฉพาะชนิด	เลคติน , เซเลคติน (เลคตินที่เกี่ยวข้องกับการยึดเกาะของเซลล์), แอนติบอดี
ตัวรับ	โปรตีนต่างๆ ที่เกี่ยวข้องกับการออกฤทธิ์ของฮอร์โมนและยา
ส่งผลต่อการพับตัวของโปรตีนบางชนิด	แคลเน็กซิน , แคลเรติคูลิน
การควบคุมการพัฒนา	น็อตช์และโปรตีนที่คล้ายคลึงกัน โปรตีนสำคัญในการพัฒนา
การห้ามเลือด (และการเกิดลิ่มเลือด )	ไกลโคโปรตีนจำเพาะบนเยื่อหุ้มผิวของเกล็ดเลือด

การวิเคราะห์

วิธีการต่างๆ ที่ใช้ในการตรวจจับ การทำให้บริสุทธิ์ และการวิเคราะห์โครงสร้างของไกลโคโปรตีน ได้แก่^{[ 8 ]}^{: 525}^{[ 18 ]}^{[ 10 ]}

วิธีการสำคัญบางประการที่ใช้ในการศึกษาไกลโคโปรตีน
วิธี	ใช้
การย้อมสีด้วยกรดเพอร์ออกซิไดซ์-ชิฟฟ์	ตรวจจับไกลโคโปรตีนโดยแสดงเป็นแถบสีชมพูหลังจากการแยก ด้วยวิธีอิเล็กโทรโฟเรซิ ส
การบ่มเซลล์เพาะเลี้ยงร่วมกับไกลโคโปรตีนในรูปของแถบ การสลายตัวของสารกัมมันตรังสี	ส่งผลให้ตรวจพบน้ำตาลกัมมันตรังสีหลังจากการแยกด้วยวิธีอิเล็กโทรโฟเรซิส
การรักษาด้วยเอนโดไกลโคซิเดสหรือเอ็กโซไกลโคซิเดสหรือฟอสโฟลิเปส ที่เหมาะสม	การเปลี่ยนแปลงที่เกิดขึ้นในการเคลื่อนที่ด้วยอิเล็กโทรโฟเรซิสช่วยให้สามารถแยกแยะโปรตีนที่มีพันธะ N-ไกลแคน, O-ไกลแคน หรือ GPI ได้ รวมถึงแยกแยะระหว่าง N- ไกลแคน ที่มีแมนโนส สูง และ N-ไกลแคนที่มีโครงสร้างซับซ้อนได้ ด้วย
โครมาโทกราฟีคอลัมน์อะกาโรส - เลคติน , โครมาโทกราฟีแบบอาศัยความสัมพันธ์กับเลคติน	เพื่อทำให้ไกลโคโปรตีนหรือไกลโคเปปไทด์ที่จับกับเลคตินชนิดนั้นบริสุทธิ์
การแยกสารด้วยอิเล็กโทรโฟเรซิสแบบอาศัยความสัมพันธ์กับเลคติน	การเปลี่ยนแปลงที่เกิดขึ้นในการเคลื่อนที่ด้วยอิเล็กโทรโฟเรซิสช่วยในการแยกแยะและระบุลักษณะ ของ ไกลโคฟอร์มซึ่งก็คือรูปแบบต่างๆ ของไกลโคโปรตีนที่แตกต่างกันในส่วนของคาร์โบไฮเดรต
การวิเคราะห์องค์ประกอบหลังการไฮโดรไลซิส ด้วยกรด	ระบุชนิดของน้ำตาลที่ประกอบอยู่ในไกลโคโปรตีนและอัตราส่วนสัดส่วนของน้ำตาลเหล่านั้น
สเปกโทรเมตรีมวล	ให้ข้อมูลเกี่ยวกับมวลโมเลกุลองค์ประกอบ ลำดับ และบางครั้งการแตกแขนงของโซ่ไกลแคน นอกจากนี้ยังสามารถใช้สำหรับการสร้างโปรไฟล์ไกลโคซิเลชันเฉพาะไซต์ได้อีกด้วย^{[ 18 ]}
สเปกโทรสโกปี NMR	เพื่อระบุชนิดของน้ำตาล ลำดับ โครงสร้างพันธะ และลักษณะอะโนเมอริกของสายโซ่ไกลโคไซด์
การกระเจิงแสงหลายมุม	เมื่อใช้ร่วมกับโครมาโทกราฟีแบบแยกขนาด การดูดกลืนแสงยูวี/วิสิเบิล และการวัดดัชนีหักเหแบบดิฟเฟอเรนเชียล จะให้ข้อมูลเกี่ยวกับมวลโมเลกุลอัตราส่วนโปรตีนต่อคาร์โบไฮเดรต สถานะการรวมตัว ขนาด และบางครั้งการแตกแขนงของสายโซ่ไกลแคน เมื่อใช้ร่วมกับการวิเคราะห์การไล่ระดับองค์ประกอบ จะวิเคราะห์การรวมตัวแบบตัวเองและแบบต่างชนิดกัน เพื่อกำหนดความสัมพันธ์ในการจับและสัดส่วนกับโปรตีนหรือคาร์โบไฮเดรตในสารละลายโดยไม่ต้องติดฉลาก
อินเตอร์เฟอโรเมตรีแบบโพลาไรเซชันคู่	วัดกลไกที่อยู่เบื้องหลังปฏิกิริยาระหว่างโมเลกุลชีวภาพ รวมถึงอัตราการเกิดปฏิกิริยา ความสัมพันธ์ และการ เปลี่ยนแปลงโครงสร้าง ที่เกี่ยวข้อง
การวิเคราะห์ เมทิลเลชัน (การเชื่อมโยง)	เพื่อตรวจสอบความเชื่อมโยงระหว่างน้ำตาล
การจัดลำดับ กรดอะมิโนหรือซีดีเอ็นเอ	การหาลำดับกรดอะมิโน

สังเคราะห์

การไกลโคซิเลชันของโปรตีนมีการใช้งานที่หลากหลาย ตั้งแต่การมีอิทธิพลต่อการสื่อสารระหว่างเซลล์ ไปจนถึงการเปลี่ยนแปลงความเสถียรทางความร้อนและการพับตัวของโปรตีน^{[ 4 ]}^{[ 19 ]}เนื่องจากความสามารถเฉพาะตัวของไกลโคโปรตีน จึงสามารถนำมาใช้ในการบำบัดรักษาได้หลายวิธี^{[ 19 ]}ด้วยความเข้าใจเกี่ยวกับไกลโคโปรตีนและการสังเคราะห์ พวกมันจึงสามารถนำมาใช้รักษาโรคมะเร็งโรคโครห์นคอเลสเตอรอลสูง และอื่นๆ ได้^{[ 3 ]}

กระบวนการไกลโคซิเลชัน (การเชื่อมต่อคาร์โบไฮเดรตกับโปรตีน) เป็นการดัดแปลงหลังการแปลหมายความว่าเกิดขึ้นหลังจากการผลิตโปรตีน^{[ 3 ]}ไกลโคซิเลชันเป็นกระบวนการที่โปรตีนของมนุษย์ประมาณครึ่งหนึ่งต้องผ่าน และมีอิทธิพลอย่างมากต่อคุณสมบัติและหน้าที่ของโปรตีน^{[ 3 ]}ภายในเซลล์ ไกลโคซิเลชันเกิดขึ้นในเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม^{[ 3 ]}

การรวมตัวใหม่

มีเทคนิคหลายอย่างสำหรับการประกอบไกลโคโปรตีน เทคนิคหนึ่งใช้การรวมตัวใหม่ [ ^{3 ] ข้อ}พิจารณาแรกสำหรับวิธีนี้คือการเลือกโฮสต์ เนื่องจากมีปัจจัยหลายอย่างที่สามารถส่งผลต่อความสำเร็จของการรวมตัวใหม่ของไกลโคโปรตีน เช่น ต้นทุน สภาพแวดล้อมของโฮสต์ ประสิทธิภาพของกระบวนการ และข้อพิจารณาอื่นๆ^{[ 3 ]}ตัวอย่างของเซลล์โฮสต์ ได้แก่ E. coli ยีสต์ เซลล์พืช เซลล์แมลง และเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม^{[ 3 ]}ในบรรดาตัวเลือกเหล่านี้ เซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมเป็นที่นิยมใช้มากที่สุด เนื่องจากเซลล์เหล่านี้ไม่เผชิญกับความท้าทายเช่นเดียวกับเซลล์โฮสต์อื่นๆ เช่น โครงสร้างไกลแคนที่แตกต่างกัน อายุขัยที่สั้นกว่า และการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันที่ไม่พึงประสงค์ในมนุษย์^{[ 3 ]}ในบรรดาเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม เซลล์ไลน์ที่ใช้กันมากที่สุดสำหรับการผลิตไกลโคโปรตีนลูกผสมคือเซลล์รังไข่ของหนูแฮมสเตอร์จีน^{[ 3 ]}อย่างไรก็ตาม เมื่อเทคโนโลยีพัฒนาขึ้น เซลล์ไลน์ที่มีแนวโน้มดีที่สุดสำหรับการผลิตไกลโคโปรตีนลูกผสมคือเซลล์ไลน์ของมนุษย์^{[ 3 ]}

ไกลโคซิเลชัน

การสร้างพันธะระหว่างไกลแคนและโปรตีนเป็นองค์ประกอบสำคัญของการสังเคราะห์ไกลโคโปรตีน^{[ 5 ]}วิธีการไกลโคซิเลชันที่พบได้บ่อยที่สุดของไกลโคโปรตีนแบบ N-linked คือผ่านปฏิกิริยาระหว่างไกลแคนที่ได้รับการป้องกันและแอสปาราจีนที่ได้รับการป้องกัน^{[ 5 ]}ในทำนองเดียวกัน ไกลโคโปรตีนแบบ O-linked สามารถเกิดขึ้นได้จากการเติม ตัวให้ ไกลโคซิลกับซีรีนหรือทรีโอนีนที่ ได้รับการป้องกัน ^{[ 5 ]}สองวิธีนี้เป็นตัวอย่างของพันธะตามธรรมชาติ^{[ 5 ]}อย่างไรก็ตาม ยังมีวิธีของพันธะที่ไม่เป็นธรรมชาติอีกด้วย^{[ 5 ]}บางวิธีรวมถึงการเชื่อมต่อและปฏิกิริยาระหว่างซัลฟามิเดตที่ได้จากซีรีนและไทโอเฮกโซสในน้ำ^{[ 5 ]}เมื่อการเชื่อมต่อนี้เสร็จสมบูรณ์ ลำดับกรดอะมิโนสามารถขยายได้โดยใช้การสังเคราะห์เปปไทด์แบบเฟสของแข็ง^{[ 5 ]}

ดูเพิ่มเติม

หมายเหตุและเอกสารอ้างอิง

^ Ruddock LW, Molinari M (พฤศจิกายน 2006). "การประมวลผล N-ไกลแคนในการควบคุมคุณภาพของ ER"วารสารวิทยาศาสตร์เซลล์ 119 (ตอนที่ 21): 4373–4380 . doi : 10.1242/jcs.03225 . PMID 17074831 .
^ Funakoshi Y, Suzuki T (กุมภาพันธ์ 2552). "ชีววิทยาของไกลโคในไซโตซอล: ด้านขมขื่นของโลกอันแสนหวาน" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects . 1790 (2): 81– 94. doi : 10.1016/j.bbagen.2008.09.009 . PMID 18952151 .
↑ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j ^k ^l ^m Picanco e Castro V, Swiech SH (2018) วิธีและเกณฑ์วิธีการผลิตไกลโคโปรตีนชนิดรีคอมบิแนนท์ สปริงเกอร์. ไอเอสบีเอ็น 978-1-4939-7312-5. OCLC 1005519572 .
^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j ^k ^l ^m ⁿ ^o ^p ^q ^r ^s Nelson DL, Cox MM, Hoskins AA, Lehninger AL (2013). หลักการชีวเคมีของเลห์นิงเกอร์ (ฉบับที่หก). แมคมิลแลน เลิร์นนิง. ISBN 978-1-319-38149-3. OCLC 1249676451 .
^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j Gamblin DP, Scanlan EM, Davis BG (มกราคม 2552). "การสังเคราะห์ไกลโคโปรตีน: การอัปเดต". Chemical Reviews . 109 (1): 131– 163. doi : 10.1021/cr078291i . PMID 19093879 .
^ Hart GW (27 ตุลาคม 2014). "การวิจัยสามทศวรรษเกี่ยวกับ O-GlcNAcylation - เซนเซอร์สารอาหารหลักที่ควบคุมการส่งสัญญาณ การถอดรหัส และการเผาผลาญของเซลล์" . Frontiers in Endocrinology . 5 : 183. doi : 10.3389/fendo.2014.00183 . PMC 4209869 . PMID 25386167 .
^ Stepper J, Shastri S, Loo TS, Preston JC, Novak P, Man P และคณะ (กุมภาพันธ์ 2011). "การเติมหมู่ไกลโคซิลที่ซิสเทอีน เอส การดัดแปลงหลังการแปลแบบใหม่ที่พบในแบคทีริโอซินไกลโคเปปไทด์" FEBS Letters 585 ( 4): 645– 650. doi : 10.1016/j.febslet.2011.01.023 . PMID 21251913 . S2CID 29992601 .
^ ^a ^b ^c Murray RC, Granner DK, Rodwell VW (2006). Harper's Illustrated Biochemistry (ฉบับที่ 27). McGraw–Hill.
^การจำแนกประเภทไกลแคน เก็บถาวรเมื่อวันที่ 27 ตุลาคม 2012 ที่ Wayback Machine SIGMA
^ ^a ^b Dell A, Morris HR (มีนาคม 2001). "การกำหนดโครงสร้างไกลโคโปรตีนโดยแมสสเปกโทรเมตรี". Science . 291 (5512): 2351– 2356. Bibcode : 2001Sci...291.2351D . doi : 10.1126/science.1058890 . PMID 11269315 . S2CID 23936441 .
^ Theerasilp S, Kurihara Y (สิงหาคม 1988). "การทำให้บริสุทธิ์อย่างสมบูรณ์และลักษณะเฉพาะของโปรตีนปรับเปลี่ยนรสชาติ มิราคูลิน จากผลไม้มหัศจรรย์"วารสารเคมีชีวภาพ 263 ( 23): 11536– 11539. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37991-2 . PMID 3403544 .
^ Pritchard LK, Vasiljevic S, Ozorowski G, Seabright GE, Cupo A, Ringe R และคณะ (มิถุนายน 2015). "ข้อจำกัดเชิงโครงสร้างกำหนดการไกลโคซิเลชันของไตรเมอร์ซองหุ้ม HIV-1" Cell Reports . 11 ( 10): 1604– 1613. doi : 10.1016/j.celrep.2015.05.017 . PMC 4555872 . PMID 26051934 .
^ Pritchard LK, Spencer DI, Royle L, Bonomelli C, Seabright GE, Behrens AJ และคณะ (มิถุนายน 2015). "การรวมกลุ่มของไกลแคนช่วยทำให้บริเวณแมนโนสของ HIV-1 มีเสถียรภาพและรักษาความเปราะบางต่อแอนติบอดีที่สามารถยับยั้งไวรัสได้ในวงกว้าง" Nature Communications . 6 : 7479. Bibcode : 2015NatCo...6.7479P . doi : 10.1038/ncomms8479 . PMC 4500839. PMID 26105115 .
^ Behrens AJ, Vasiljevic S, Pritchard LK, Harvey DJ, Andev RS, Krumm SA และคณะ (มีนาคม 2016). "องค์ประกอบและผลกระทบทางแอนติเจนของไซต์ไกลแคนแต่ละไซต์ของไกลโคโปรตีนซองหุ้ม HIV-1 แบบไตรเมอร์" Cell Reports . 14 (11): 2695– 2706. doi : 10.1016/j.celrep.2016.02.058 . PMC 4805854 . PMID 26972002 .
^ Crispin M, Doores KJ (เมษายน 2015). "การกำหนดเป้าหมายไกลแคนจากโฮสต์บนไวรัสที่มีเปลือกหุ้มสำหรับการออกแบบวัคซีนแบบใช้แอนติบอดี" Current Opinion in Virologyพยาธิกำเนิดของไวรัส • วัคซีนป้องกันและรักษา11 : 63– 69. doi : 10.1016/j.coviro.2015.02.002 . PMC 4827424 . PMID 25747313 .
^ ^a ^b Ambudkar SV, Kimchi-Sarfaty C, Sauna ZE, Gottesman MM (ตุลาคม 2546). "P-glycoprotein: จากจีโนมิกส์สู่กลไก" . Oncogene . 22 (47): 7468– 7485. doi : 10.1038/sj.onc.1206948 . PMID 14576852 . S2CID 11259597 .
^ "ระบบการตั้งชื่อไกลโคโปรตีน ไกลโคเปปไทด์ และเปปติโดไกลแคน ข้อแนะนำปี 1985" . www.qmul.ac.uk . สืบค้นเมื่อ16 มีนาคม 2021 .
^ ^a ^b ^c Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin ME, Patel F, Wilken R และคณะ (กุมภาพันธ์ 2015). "ไกลแคนในระบบภูมิคุ้มกันและทฤษฎีไกลแคนที่เปลี่ยนแปลงไปของโรคภูมิต้านตนเอง: การวิจารณ์เชิงวิเคราะห์"วารสารโรคภูมิต้านตนเอง 57 ( 6): 1– 13. doi : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . PMC 4340844 . PMID 25578468 .
^ ^a ^b Davis BG (กุมภาพันธ์ 2545). "การสังเคราะห์ไกลโคโปรตีน". Chemical Reviews . 102 (2): 579– 602. doi : 10.1021/cr0004310 . PMID 11841255 .

อ่านเพิ่มเติม

Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin ME, Patel F, Wilken R, Raychaudhuri S, Ruhaak LR, Lebrilla CB (กุมภาพันธ์ 2015). "ไกลแคนในระบบภูมิคุ้มกันและทฤษฎีไกลแคนที่เปลี่ยนแปลงไปของโรคภูมิต้านตนเอง : การวิจารณ์เชิงวิเคราะห์" วารสารโรคภูมิต้านตนเอง 57 : 1– 13. doi : 10.1016 /j.jaut.2014.12.002 . PMC 4340844 . PMID 25578468 .
Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L (2002). "คาร์โบไฮเดรตสามารถเชื่อมต่อกับโปรตีนเพื่อสร้างไกลโคโปรตีนได้" . ชีวเคมี (ฉบับที่ 5). นิวยอร์ก: WH Freeman. ISBN 978-0-7167-4684-3.

ลิงก์ภายนอก

ไกลโคโปรตีน ในฐานข้อมูล Medical Subject Headings (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
"ความสำคัญทางชีววิทยาของการเติมหมู่ไกลโคซิลลงบนโปรตีน" . BiochemPages . 15 สิงหาคม 2015. เก็บถาวรจากต้นฉบับเมื่อ 30 พฤศจิกายน 2020 . สืบค้นเมื่อ18 สิงหาคม 2015 .
"เคมีของคาร์โบไฮเดรตและชีววิทยาของไกลโคไซด์: การเยี่ยมชมเว็บไซต์" . Science . 291 (5512): 2263– 2502. 23 มีนาคม 2544. เก็บถาวรจากต้นฉบับเมื่อวันที่ 9 มกราคม 2551. ภาคผนวกพิเศษทางเว็บ
" โปรตีนที่รู้จักไกลแคน" bioWORLD
"โครงสร้างของไกลโคโปรตีนและโซ่คาร์โบไฮเดรต"หน้าหลักสำหรับการเรียนรู้เคมีสิ่งแวดล้อม

[1] Ruddock LW, Molinari M (พฤศจิกายน 2006). "การประมวลผล N-ไกลแคนในการควบคุมคุณภาพของ ER"วารสารวิทยาศาสตร์เซลล์ 119 (ตอนที่ 21): 4373–4380 . doi : 10.1242/jcs.03225 . PMID 17074831 .

[2] Funakoshi Y, Suzuki T (กุมภาพันธ์ 2552). "ชีววิทยาของไกลโคในไซโตซอล: ด้านขมขื่นของโลกอันแสนหวาน" . Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects . 1790 (2): 81– 94. doi : 10.1016/j.bbagen.2008.09.009 . PMID 18952151 .

[Picanco_e_Castro_2018-3] ↑ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j ^k ^l ^m Picanco e Castro V, Swiech SH (2018) วิธีและเกณฑ์วิธีการผลิตไกลโคโปรตีนชนิดรีคอมบิแนนท์ สปริงเกอร์. ไอเอสบีเอ็น 978-1-4939-7312-5. OCLC 1005519572 .

[Lehninger_2013-4] ^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j ^k ^l ^m ⁿ ^o ^p ^q ^r ^s Nelson DL, Cox MM, Hoskins AA, Lehninger AL (2013). หลักการชีวเคมีของเลห์นิงเกอร์ (ฉบับที่หก). แมคมิลแลน เลิร์นนิง. ISBN 978-1-319-38149-3. OCLC 1249676451 .

[Gamblin_2009-5] ^ ^a ^b ^c ^d ^e ^f ^g ^h ⁱ ^j Gamblin DP, Scanlan EM, Davis BG (มกราคม 2552). "การสังเคราะห์ไกลโคโปรตีน: การอัปเดต". Chemical Reviews . 109 (1): 131– 163. doi : 10.1021/cr078291i . PMID 19093879 .

[6] Hart GW (27 ตุลาคม 2014). "การวิจัยสามทศวรรษเกี่ยวกับ O-GlcNAcylation - เซนเซอร์สารอาหารหลักที่ควบคุมการส่งสัญญาณ การถอดรหัส และการเผาผลาญของเซลล์" . Frontiers in Endocrinology . 5 : 183. doi : 10.3389/fendo.2014.00183 . PMC 4209869 . PMID 25386167 .

[7] Stepper J, Shastri S, Loo TS, Preston JC, Novak P, Man P และคณะ (กุมภาพันธ์ 2011). "การเติมหมู่ไกลโคซิลที่ซิสเทอีน เอส การดัดแปลงหลังการแปลแบบใหม่ที่พบในแบคทีริโอซินไกลโคเปปไทด์" FEBS Letters 585 ( 4): 645– 650. doi : 10.1016/j.febslet.2011.01.023 . PMID 21251913 . S2CID 29992601 .

[Murray-8] Murray RC, Granner DK, Rodwell VW (2006). Harper's Illustrated Biochemistry (ฉบับที่ 27). McGraw–Hill.

[9] การจำแนกประเภทไกลแคน เก็บถาวรเมื่อวันที่ 27 ตุลาคม 2012 ที่ Wayback Machine SIGMA

[Dell_2001-10] Dell A, Morris HR (มีนาคม 2001). "การกำหนดโครงสร้างไกลโคโปรตีนโดยแมสสเปกโทรเมตรี". Science . 291 (5512): 2351– 2356. Bibcode : 2001Sci...291.2351D . doi : 10.1126/science.1058890 . PMID 11269315 . S2CID 23936441 .

[jbc-263-23-11536-11] Theerasilp S, Kurihara Y (สิงหาคม 1988). "การทำให้บริสุทธิ์อย่างสมบูรณ์และลักษณะเฉพาะของโปรตีนปรับเปลี่ยนรสชาติ มิราคูลิน จากผลไม้มหัศจรรย์"วารสารเคมีชีวภาพ 263 ( 23): 11536– 11539. doi : 10.1016/S0021-9258(18)37991-2 . PMID 3403544 .

[12] Pritchard LK, Vasiljevic S, Ozorowski G, Seabright GE, Cupo A, Ringe R และคณะ (มิถุนายน 2015). "ข้อจำกัดเชิงโครงสร้างกำหนดการไกลโคซิเลชันของไตรเมอร์ซองหุ้ม HIV-1" Cell Reports . 11 ( 10): 1604– 1613. doi : 10.1016/j.celrep.2015.05.017 . PMC 4555872 . PMID 26051934 .

[13] Pritchard LK, Spencer DI, Royle L, Bonomelli C, Seabright GE, Behrens AJ และคณะ (มิถุนายน 2015). "การรวมกลุ่มของไกลแคนช่วยทำให้บริเวณแมนโนสของ HIV-1 มีเสถียรภาพและรักษาความเปราะบางต่อแอนติบอดีที่สามารถยับยั้งไวรัสได้ในวงกว้าง" Nature Communications . 6 : 7479. Bibcode : 2015NatCo...6.7479P . doi : 10.1038/ncomms8479 . PMC 4500839. PMID 26105115 .

[14] Behrens AJ, Vasiljevic S, Pritchard LK, Harvey DJ, Andev RS, Krumm SA และคณะ (มีนาคม 2016). "องค์ประกอบและผลกระทบทางแอนติเจนของไซต์ไกลแคนแต่ละไซต์ของไกลโคโปรตีนซองหุ้ม HIV-1 แบบไตรเมอร์" Cell Reports . 14 (11): 2695– 2706. doi : 10.1016/j.celrep.2016.02.058 . PMC 4805854 . PMID 26972002 .

[15] Crispin M, Doores KJ (เมษายน 2015). "การกำหนดเป้าหมายไกลแคนจากโฮสต์บนไวรัสที่มีเปลือกหุ้มสำหรับการออกแบบวัคซีนแบบใช้แอนติบอดี" Current Opinion in Virologyพยาธิกำเนิดของไวรัส • วัคซีนป้องกันและรักษา11 : 63– 69. doi : 10.1016/j.coviro.2015.02.002 . PMC 4827424 . PMID 25747313 .

[Ambudkar_2003-16] Ambudkar SV, Kimchi-Sarfaty C, Sauna ZE, Gottesman MM (ตุลาคม 2546). "P-glycoprotein: จากจีโนมิกส์สู่กลไก" . Oncogene . 22 (47): 7468– 7485. doi : 10.1038/sj.onc.1206948 . PMID 14576852 . S2CID 11259597 .

[17] "ระบบการตั้งชื่อไกลโคโปรตีน ไกลโคเปปไทด์ และเปปติโดไกลแคน ข้อแนะนำปี 1985" . www.qmul.ac.uk . สืบค้นเมื่อ16 มีนาคม 2021 .

[immune_glycan-18] Maverakis E, Kim K, Shimoda M, Gershwin ME, Patel F, Wilken R และคณะ (กุมภาพันธ์ 2015). "ไกลแคนในระบบภูมิคุ้มกันและทฤษฎีไกลแคนที่เปลี่ยนแปลงไปของโรคภูมิต้านตนเอง: การวิจารณ์เชิงวิเคราะห์"วารสารโรคภูมิต้านตนเอง 57 ( 6): 1– 13. doi : 10.1016/j.jaut.2014.12.002 . PMC 4340844 . PMID 25578468 .

[Davis_2002-19] Davis BG (กุมภาพันธ์ 2545). "การสังเคราะห์ไกลโคโปรตีน". Chemical Reviews . 102 (2): 579– 602. doi : 10.1021/cr0004310 . PMID 11841255 .

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[ 4 ]

[ 5 ]

[ 6 ]

[ 7 ]

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[

[ 19 ]