การดัดแปลงหลังการแปล ( PTMs ) คือ กระบวนการ โควาเลนต์ที่เปลี่ยนแปลงโปรตีนหลังจากการสังเคราะห์และการปล่อยออกจากไรโบโซม PTMs เป็นเหตุการณ์การแก้ไขที่ย้อนกลับได้ซึ่งใช้และดำเนินการในกระบวนการโดยรวมของการควบคุมหลังการแปล – การควบคุมระดับของโปรตีนที่ออกฤทธิ์ เหตุการณ์ที่ไม่สามารถย้อนกลับได้คือโปรตีโอไลซิส⁽การย่อยสลายโปรตีน) PTMs ช่วยให้หน้าที่ของโปรตีนมีความหลากหลายและขยายออกไปนอกเหนือจากข้อกำหนดของการถอดรหัส [ ^{1 ]}ณ ปี 2023 มี PTM ที่รู้จักมากกว่า 650 ชนิด^{[ 2 ]} PTMs ยังเป็นกระบวนการของโปรคาริโอต อีกด้วย ^{[ 3 ]}

การดัดแปลงหลังการสังเคราะห์ โปรตีน (PTMs) อาจเกี่ยวข้องกับเอนไซม์หรือเกิดขึ้นเองโดยธรรมชาติ โปรตีนถูกสร้างขึ้นโดยไรโบโซม ซึ่งแปลmRNAเป็นสายโพลีเปปไทด์ จากนั้นสายโพลีเปป ไทด์อาจเปลี่ยนแปลงไปเป็นโปรตีนที่สมบูรณ์ แล้วจึงปล่อยออกจากไรโบโซม การดัดแปลงหลังการสังเคราะห์โปรตีนเป็นองค์ประกอบสำคัญในการ ส่งสัญญาณภายในเซลล์เช่น เมื่อโปรฮอร์โมนถูกเปลี่ยนเป็นฮอร์โมน

การดัดแปลงหลังการแปลสามารถเกิดขึ้นได้ที่โซ่ข้างของกรดอะมิโน หรือที่ ปลายC-หรือN-ของโปรตีน^{[ 4 ]}พวกมันสามารถขยายชุดทางเคมีของกรดอะมิโน 22 ชนิดได้ โดยการเปลี่ยนหมู่ฟังก์ชัน ที่มีอยู่ หรือเพิ่มหมู่ฟังก์ชันใหม่ เช่น ฟอสเฟตการฟอสฟอริเลชันมีประสิทธิภาพสูงในการควบคุมกิจกรรมของเอนไซม์และเป็นการเปลี่ยนแปลงที่พบบ่อยที่สุดหลังการแปล^{[ 5 ]} โปรตีน ยูคาริโอตและโปรคาริโอตจำนวนมากยังมี โมเลกุล คาร์โบไฮเดรตติดอยู่ด้วยในกระบวนการที่เรียกว่าไกลโคซิเลชันซึ่งสามารถส่งเสริม การพับตัว ของ โปรตีนและปรับปรุงความเสถียร ตลอดจนทำหน้าที่ควบคุม การติด โมเลกุล ไขมันที่เรียกว่าลิพิเดชันมักจะเกิดขึ้นกับโปรตีนหรือส่วนหนึ่งของโปรตีนที่ติดอยู่กับเยื่อหุ้มเซลล์

รูปแบบอื่นๆ ของการดัดแปลงหลังการแปลประกอบด้วยการตัดพันธะเปปไทด์เช่น การประมวลผลโปรเปปไทด์ให้เป็นรูปแบบที่สมบูรณ์หรือการกำจัด หมู่ เมไท โอนีนที่เป็นตัวเริ่มต้น การสร้างพันธะไดซัลไฟด์จาก หมู่ ซิสเทอีนก็อาจเรียกได้ว่าเป็นการดัดแปลงหลังการแปลเช่นกัน^{[ 6 ]}ตัวอย่างเช่น ฮอร์โมนเปปไทด์อินซูลินถูกตัดสองครั้งหลังจากสร้างพันธะไดซัลไฟด์ และโปรเปปไทด์ถูกกำจัดออกจากตรงกลางของโซ่ โปรตีนที่ได้จะประกอบด้วยโซ่โพลีเปปไทด์สองโซ่ที่เชื่อมต่อกันด้วยพันธะไดซัลไฟด์

การดัดแปลงหลังการแปลบางประเภทเป็นผลมาจากความเครียดออกซิเดชันการคาร์บอนิเลชันเป็นตัวอย่างหนึ่งที่กำหนดเป้าหมายโปรตีนที่ถูกดัดแปลงเพื่อการย่อยสลายและอาจส่งผลให้เกิดการก่อตัวของโปรตีนรวมกลุ่ม^{[ 7 ] [ 8 ]}การดัดแปลงกรดอะมิโนเฉพาะสามารถใช้เป็นตัวบ่งชี้ทางชีวภาพที่บ่งบอกถึงความเสียหายจากออกซิเดชัน^{[ 9 ]} PTMs และไอออนโลหะมีบทบาทสำคัญและมีปฏิสัมพันธ์กันในการควบคุมการทำงานของโปรตีน ส่งผลต่อกระบวนการของเซลล์ เช่น การส่งสัญญาณและการแสดงออกของยีน โดยปฏิสัมพันธ์ที่ผิดปกติเกี่ยวข้องกับโรคต่างๆ เช่น มะเร็งและโรคความเสื่อมของระบบประสาท^{[ 10 ]}

ตำแหน่งที่มักได้รับการดัดแปลงหลังการแปลรหัสคือตำแหน่งที่มีหมู่ฟังก์ชันที่สามารถทำหน้าที่เป็นนิวคลีโอไฟล์ในปฏิกิริยา ได้แก่ หมู่ ไฮดรอกซิลของซีรีนทรีโอนีนและไทโร ซีน รูป แบบ อะมีนของไลซีนอาร์จินีนและฮิ สติดีน แอนไอออนไทโอเลต ของซิส เทอี น คาร์บอกซิเลตของแอสปาร์เทตและกลูตาเมตและปลาย N- และ C-เทอร์มินัส นอกจากนี้ แม้ว่าอะไมด์ของแอสปาราจีนจะเป็นนิวคลีโอไฟล์ที่อ่อนแอ แต่ก็สามารถทำหน้าที่เป็นจุดยึดสำหรับไกลแคนได้ การดัดแปลงที่หายากกว่าอาจเกิดขึ้นที่ เมไทโอนีนที่ถูกออกซิไดซ์และที่หมู่เมทิลีน บางหมู่ ในโซ่ข้าง^{[ 11 ]}

การดัดแปลงโปรตีนหลังการสังเคราะห์สามารถตรวจจับได้ด้วยวิธีการทดลองหลากหลายวิธี รวมถึงแมสสเปกโทรเมตรีอีสเทิร์นบลอตติงและเวสเทิร์นบลอตติง

• ไมริสโตอิลเลชัน ( อะซิเลชันชนิดหนึ่ง) คือการเติมไมริสเตต ซึ่งเป็น กรดอิ่มตัวC14 _{เข้าไป}
• การเติมหมู่ปาล์มิโตอิล (ซึ่งเป็นกระบวนการอะซิเลชันชนิดหนึ่ง) คือการเติมหมู่ปาล์มิเตต ซึ่ง เป็นกรดอิ่มตัวที่มีคาร์บอน_{16 อะตอม}
• ไอโซพรีนิเลชันหรือพรีนิเลชันคือการเติม หมู่ ไอโซพรีนอยด์ (เช่นฟาร์เนซอลและเจอรานิลเจอรานิออล )
  • ฟาร์เนซิเลชัน
  • เจอรานิลเจอรานิเลชัน
• การไกลโคซิเอชันคือ การสร้าง แองเคอร์ไกลโคซิลฟอสฟาติดิลอิโนซิทอล (GPI)ผ่านพันธะอะไมด์กับส่วนหาง C-เทอร์มินัล

• ลิโปอิเลชัน (อะซิเลชันชนิดหนึ่ง) คือการเติม หมู่ฟังก์ชัน ลิโปเอต (C8 ₎เข้าไป
• หมู่ ฟลาวิน ( ฟลาวินโมโนนิวคลีโอไทด์ (FMN) หรือฟลาวินอะดีนีนไดนิวคลีโอไทด์ (FAD)) อาจถูกเชื่อมต่อด้วยพันธะโควาเลนต์
• การยึดเกาะของ ฮีมซีผ่าน พันธะ ไทโออีเทอร์กับซิสเทอีน
• ฟอสโฟแพนเททีนิเลชันคือการเติมหมู่ 4'-ฟอสโฟแพนเททีนิลจากโคเอนไซม์เอเช่น ในการสังเคราะห์กรดไขมัน โพลีคีไทด์ เปปไทด์ที่ไม่ใช่ไรโบโซม และลิวซีน
• การก่อตัวของฐานชิฟฟ์เรตินิลิ ดีน

• การก่อตัว ของไดฟ์ทาไมด์ (บนฮิสติดีนที่พบในeEF2 )
• การยึดเกาะ เอทานอลอะมีนฟอสโฟกลีเซอรอล (บนกลูตาเมตที่พบในeEF1α ) ^{[ 12 ]}
• การสร้าง ไฮพูซีน (บนไลซีนที่คงสภาพของeIF5A (ยูคาริโอต) และaIF5A (อาร์เคีย))
• การเติม เบต้า-ไลซีนบนไลซีนที่อนุรักษ์ไว้ของปัจจัยการยืด P (EFP) ในแบคทีเรียส่วนใหญ่^{[ 13 ]} EFP เป็นโฮโมล็อกของeIF5A (ยูคาริโอต) และaIF5A (อาร์เคีย) (ดูด้านบน)

• การเติมหมู่แอซิลเช่น หมู่แอซิลที่ตำแหน่ง O ( เอสเทอร์ ), หมู่แอซิลที่ตำแหน่ง N ( เอไมด์ ), หมู่แอซิลที่ตำแหน่ง S ( ไทโอเอสเทอร์ )
  • การอะซิทิเลชันคือการเพิ่ม กลุ่ม อะซิทิลที่ปลาย Nของโปรตีนหรือที่หมู่ไลซีน^{[ 14 ]}กระบวนการตรงกันข้ามเรียกว่าการดีอะซิทิเลชัน
  • ฟอร์ไมเลชัน
• การเติม หมู่แอลคิล (Alkylation)คือการเติม หมู่ แอลคิลเช่นหมู่เมทิลหมู่เอทิล
  • การเติม หมู่เมทิล (methylation)คือการเติม หมู่ เมทิล เข้าไป โดยปกติจะเกิดขึ้นที่ กรด อะมิโนไลซีนหรืออาร์จินีนส่วนกระบวนการตรงกันข้ามเรียกว่าการดีเมทิลเลชัน (demethylation )
• การเกิดอะมิเดชันที่ปลาย C เกิดจากการแยกตัวแบบออกซิเดชันของหมู่ไกลซีนที่ปลาย C ^{[ 15 ]}
  • โมโนอะมินิเลชันการเพิ่มโมโนอะมีนให้กับ สารตกค้าง กลูตามีนผ่านทรานส์อะมิเดชัน^{[ 16 ]}
    • โดปามินิเลชันคือการเติมโดปามีนเข้ากับ หมู่ กลูตามีนผ่านกระบวนการทรานส์อะมิเดชัน
    • ฮิสตามินิเลชันคือการเติมฮิสตามีนเข้ากับ หมู่ กลูตามีนผ่านกระบวนการทรานส์อะมิเดชัน
    • เซโรโทนิเลชันคือการเติมเซโรโทนินเข้ากับ หมู่ กลูตามีนผ่านกระบวนการทรานส์อะมิเดชัน
• การสร้างพันธะ อะไมด์
  • การเติม กรดอะมิโน
    • การเติม อาร์จินีน (arginylation)เป็นกระบวนการเติมที่อาศัยtRNA เป็นตัวกลาง
    • โพลีกลูตาไมเลชันคือการเชื่อมต่อแบบโควาเลนต์ของ สารตกค้าง ของกรดกลูตามิกกับปลาย N ของทูบูลินและโปรตีนอื่นๆ บางชนิด^{[ 17 ]} (ดูทูบูลินโพลีกลูตาไมเลส )
    • โพลีไกลซิเลชัน คือการเชื่อมต่อแบบโควาเลนต์ของ กรดอะมิโนไกลซีน 1 ถึงมากกว่า 40 โมเลกุล เข้ากับส่วนปลาย C-terminal ของทูบูลิน
• บิวทิริเลชัน
• แกมมาคาร์บอกซิเลชันขึ้นอยู่กับวิตามินเค^{[ 18 ]}
• การเติม หมู่ไกลโค ซิล (glycosylation) คือการเติมหมู่ ไกลโคซิลเข้าไป ใน กรดอะมิโนอาร์จินีนแอส พารา จีนซิสเทอีน ไฮดรอก ซีไลซีน เซ รีน ทรีโอ นีน ไทโรซีนหรือทริปโตเฟน ทำให้เกิดเป็นไกลโคโปรตีนซึ่งแตกต่างจาก การเติม หมู่ไกลเคชั่น (glycation)ซึ่งถือเป็นการเติมหมู่ของน้ำตาลโดยไม่ใช้เอนไซม์
  • พอซิแมนโนซิเลชันคือการเติมไกลแคนอย่างง่าย ซึ่งส่วนใหญ่ประกอบด้วยแมนโนสและเอ็น-อะเซทิลกลูโคซามีน (GlcNAc) เข้ากับกรดอะมิโนแอสปาราจีน
  • O -GlcNAcคือการเติม N -acetylglucosamine เข้ากับหมู่เซรินหรือทรีโอนีนในพันธะ β-ไกลโคไซด์
  • โพลีไซอะลิเลชัน คือการเติมกรดโพลีไซอะลิก (PSA) เข้ากับโมเลกุลการยึดเกาะของเซลล์ประสาท (NCAM)
• ไฮดรอกซิเลชัน : การเติมอะตอมออกซิเจนเข้าไปที่โซ่ข้างของกรดอะมิโนโพรลีนหรือไลซีน
• การเติมไอโอดีน : การเติมอะตอมของไอโอดีนเข้าไปในวงแหวนอะโรมาติกของหมู่ไทโรซีน (เช่น ในไทโรโกลบูลิน )
• การเติมสารนิวคลีโอไทด์เช่น การเติม ADP-ไรโบซิเลชัน
• เพอร์ซัลฟิเดชันคือการเติมโมเลกุลกำมะถันลงบน หมู่ ไทออลของ กรดอะ มิโนซิสเทอี น
• การก่อตัว ของฟอสเฟตเอสเทอร์ ( O -linked) หรือฟอสโฟรามิเดต ( N -linked)
  • การฟอสโฟรีเลชันคือการเติม หมู่ ฟอสเฟตโดยปกติจะเติมที่ซีรีน ทรีโอนีนและไทโรซีน ( แบบ O -linked) หรือฮิสติดีน ( แบบ N -linked)
  • การเติม หมู่แอดีนิล (adenylylation)คือการเติม หมู่ แอดีนิลเข้าไปโดยปกติจะเติมที่ไทโรซีน ( O -linked) หรือฮิสติดีนและไลซีน ( N -linked)
  • การเติมหมู่ยูริดิล (uridylylation) คือการเติมหมู่ยูริดิล (เช่นยูริดีนโมโนฟอสเฟต (UMP)) เข้าไปที่ไทโรซีนเป็นส่วนใหญ่
• โพรพิโอนิเลชัน
• การก่อตัวของไพโรกลูตาเมต
• เอส -กลูตาไธโอนิเลชัน
• เอส -ไนโตรซิเลชัน
• S-ซัลฟีนิเลชัน ( หรือเรียกอีกอย่างว่าS-ซัลฟีนิเลชัน) การเพิ่มโคเวเลนต์แบบย้อนกลับของอะตอมออกซิเจนหนึ่งอะตอมไปยัง กลุ่ม ไทออลของสารตกค้างซิสเทอีน^{[ 19 ]}
• S-ซัลฟินิเลชัน ซึ่งโดยปกติแล้วเป็นการเติมโคเวเลนต์ที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ของอะตอมออกซิเจนสองอะตอมไปยัง กลุ่ม ไทออลของสารตกค้างซิสเทอีน^{[ 19 ]}
• S-ซัลโฟนิเลชัน ซึ่งโดยปกติแล้วเป็นการเติมโคเวเลนต์ที่ไม่สามารถย้อนกลับได้ของอะตอมออกซิเจนสามอะตอมไปยัง กลุ่ม ไทออลของ สารตกค้าง ซิสเทอีนส่งผลให้เกิดสารตกค้างกรดซิสเทอิก^{[ 19 ]}
• การเติมหมู่ซัลเฟตเข้าไปในไทโรซีน(sulfation )

ตัวอย่างของ PTM ที่ไม่ใช่เอนไซม์ ได้แก่ ไกลเคชั่น ไกลโคออกซิเดชั่น ไนโตรซิเลชั่น ออกซิเดชั่น ซัคซิเนชั่น และลิโปออกซิเดชั่น^{[ 20 ]}

• การคาร์บาไมเลชัน คือการเติมกรดไอโซไซยานิกที่ปลาย N ของโปรตีนหรือโซ่ข้างของไลซีน^{[ 21 ]}
• กระบวนการคาร์บอนิเลชันคือการเติมคาร์บอนมอนอกไซด์เข้าไปในสารประกอบอินทรีย์/อนินทรีย์อื่นๆ
• กระบวนการไกลเคชั่นคือการเติมโมเลกุลน้ำตาลเข้าไปในโปรตีนโดยปราศจากการควบคุมของเอนไซม์
• กลูตาริเลชันคือ การเพิ่มกลุ่มกลูตาริลให้กับหมู่ไลซีน^{[ 22 ]}
• มาโลนิเลชันคือการเพิ่มกลุ่มมาโลนิลให้กับสารตกค้างไลซีน^{[ 23 ]}
• เมทิลมาโลนิเลชันคือการเพิ่มกลุ่มเมทิลมาโลนิลให้กับหมู่ไลซีน^{[ 24 ]}
• การสร้าง พันธะไอโซเปปไทด์โดยธรรมชาติระหว่างไลซีนและกรดแอสปาร์ติกหรือแอสปาราจีน ดังที่พบในโปรตีนพื้นผิวหลายชนิดของแบคทีเรียแกรมบวก^{[ 25 ]}
• ซัคซินิเลชันการเพิ่ม กลุ่ม ซัคซินิลให้กับไลซีน^{[ 26 ]}

• การไบโอติไนเลชัน : การเชื่อมต่อโมเลกุลไบโอตินเข้ากับโปรตีนด้วยพันธะโควาเลนต์โดยใช้สารเคมีไบโอติไนเลชัน ซึ่งโดยทั่วไปมีวัตถุประสงค์เพื่อติดฉลากโปรตีน
• การคาร์บาไมเลชัน: การเพิ่มกรดไอโซไซยานิกที่ปลาย N ของโปรตีนหรือโซ่ข้างของสารตกค้าง Lys หรือ Cys ซึ่งโดยทั่วไปเกิดจากการสัมผัสกับสารละลายยูเรีย^{[ 27 ]}
• ออกซิเดชัน: การเติมอะตอมออกซิเจนหนึ่งอะตอมหรือมากกว่านั้นลงในหมู่ข้างเคียงที่ไวต่อปฏิกิริยา โดยเฉพาะอย่างยิ่งในหมู่เมไทโอนีน (Met), ทริปโตเฟน (Trp), ฮิสติดีน (His) หรือซิสทีน (Cys) การเกิด พันธะ ไดซัลไฟด์ระหว่างหมู่ซิสทีน
• การเพกิเลชัน : การเชื่อมต่อโพลีเอทิลีนไกลคอล (PEG) ด้วยพันธะโควาเลนต์โดยใช้สารเพกิเลชัน ซึ่งโดยทั่วไปจะเชื่อมต่อกับปลาย N-terminus หรือหมู่ข้างเคียงของกรดอะมิโนไลซีน การเพกิเลชันใช้เพื่อเพิ่มประสิทธิภาพของยาโปรตีน

• กระบวนการยูบิควิติเนชันคือ การเชื่อมต่อ แบบโควาเลนต์กับโปรตีนยูบิควิติน
• SUMOylationคือการเชื่อมต่อแบบโควาเลนต์กับโปรตีน SUMO (ตัวดัดแปลงที่เกี่ยวข้องกับยูบิควิตินขนาดเล็ก) ^{[ 28 ]}
• เนดดิเลชันคือการเชื่อมต่อแบบโควาเลนต์กับโปรตีนเน็ด
• ISGylation คือการเชื่อมโยงโควาเลนต์กับ โปรตีน ISG15 (ยีนกระตุ้นอินเตอร์เฟรอน 15) ^{[ 29 ]}
• พูพิเลชันคือการเชื่อมต่อแบบโควาเลนต์กับโปรตีนคล้ายยูบิควิตินของโปรคาริโอต

• ซิทรูลลิเนชันหรือ ดีอิมิเนชัน คือ การแปลงอาร์จินีนเป็นซิทรูลลีน^{[ 30 ]}
• การดีแอมิเดชันคือการเปลี่ยนกลูตามีนเป็นกรดกลูตามิกหรือแอสพาราจีนเป็นกรดแอสปาร์ติก
• การกำจัดการแปลงเป็นแอลคีนโดยการกำจัดเบต้าของฟอสโฟทรีโอนีนและฟอสโฟเซอรีนหรือการกำจัดน้ำของทรีโอนีนและเซอรีน^{[ 31 ]}

• พันธะไดซัลไฟด์คือพันธะโควาเลนต์ระหว่างกรดอะมิโนซิสเทอีน สอง โมเลกุล
• สะพานไลซีน-ซิสเทอีนการเชื่อมต่อแบบโควาเลนต์ของไลซีน 1 ตัวและซิสเทอีน 1 หรือ 2 ตัวผ่านอะตอมออกซิเจน (สะพาน NOS และ SONOS) ^{[ 32 ]}
• การแตกตัวของโปรตีนด้วยเอนไซม์โปรตีเอสคือการแตกตัวของโปรตีนที่พันธะเปปไทด์
• การสร้าง ไอโซแอสปาร์เทตผ่านการสร้างวงแหวนของกรดอะมิโนแอสพาราจีนหรือกรดแอสปาร์ติก
• การเกิดราซีไมเซชัน
  • ของซีรีนโดยโปรตีน-ซีรีนอีพิเมอเรส
  • ของอะลานีนในเดอร์มอร์ฟิน ซึ่งเป็น เปปไทด์โอปิออยด์จากกบ
  • ของเมไทโอนีนในเดลทอร์ฟินซึ่งเป็นเปปไทด์โอปิออยด์ของกบเช่นกัน
• การตัดต่อโปรตีน การกำจัด อินเทอินแบบเร่งปฏิกิริยาด้วยตนเองซึ่งคล้ายคลึงกับการประมวลผล mRNA

ในปี 2554 สถิติของการดัดแปลงหลังการแปลแต่ละครั้งที่ตรวจพบจากการทดลองและที่คาดการณ์ไว้ได้ถูกรวบรวมโดยใช้ข้อมูลทั่วทั้งโปรตีโอมจากฐานข้อมูล Swiss-Prot ^{[ 33 ]}การดัดแปลงที่พบจากการทดลองที่พบบ่อยที่สุด 10 อันดับแรกมีดังนี้: ^{[ 34 ]}

ตัวอย่างการดัดแปลงหลังการสังเคราะห์โปรตีนที่พบได้ทั่วไปในกรดอะมิโนบางชนิดแสดงไว้ด้านล่าง การดัดแปลงเกิดขึ้นที่หมู่ข้างเคียงเว้นแต่จะระบุไว้เป็นอย่างอื่น

ลำดับโปรตีนประกอบด้วยลวดลายลำดับที่เอนไซม์ดัดแปลงจดจำได้ และสามารถบันทึกหรือทำนายได้ในฐานข้อมูล PTM (Post-Transformation Technology) เนื่องจากมีการค้นพบการดัดแปลงที่แตกต่างกันจำนวนมาก จึงมีความจำเป็นต้องบันทึกข้อมูลประเภทนี้ไว้ในฐานข้อมูล ข้อมูล PTM สามารถรวบรวมได้จากวิธีการทดลองหรือทำนายได้จากข้อมูลคุณภาพสูงที่ได้รับการตรวจสอบและคัดกรองด้วยตนเอง มีการสร้างฐานข้อมูลจำนวนมาก โดยมักเน้นไปที่กลุ่มอนุกรมวิธานบางกลุ่ม (เช่น โปรตีนของมนุษย์) หรือคุณลักษณะอื่นๆ

• PhosphoSitePlus ^{[ 36 ]} – ฐานข้อมูลข้อมูลและเครื่องมือที่ครอบคลุมสำหรับการศึกษาการดัดแปลงหลังการแปลโปรตีนของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม
• ProteomeScout ^{[ 37 ]} – ฐานข้อมูลโปรตีนและการดัดแปลงหลังการแปลรหัสแบบทดลอง
• ฐานข้อมูลอ้างอิงโปรตีนของมนุษย์^{[ 37 ]} – ฐานข้อมูลสำหรับการดัดแปลงที่แตกต่างกันและทำความเข้าใจโปรตีนที่แตกต่างกัน คลาส และหน้าที่/กระบวนการที่เกี่ยวข้องกับโปรตีนที่ก่อให้เกิดโรค
• PROSITE ^{[ 38 ]} – ฐานข้อมูลของรูปแบบฉันทามติสำหรับ PTM หลายประเภท รวมถึงไซต์
• RESID ^{[ 39 ]} – ฐานข้อมูลที่ประกอบด้วยชุดคำอธิบายประกอบและโครงสร้างสำหรับ PTM
• iPTMnet ^{[ 40 ]} – ฐานข้อมูลที่รวมข้อมูล PTM จากฐานความรู้หลายแห่งและผลลัพธ์การขุดข้อความ
• dbPTM ^{[ 35 ]} – ฐานข้อมูลที่แสดง PTM ต่างๆ และข้อมูลเกี่ยวกับองค์ประกอบทางเคมี/โครงสร้าง และความถี่สำหรับตำแหน่งที่มีการดัดแปลงกรดอะมิโน
• Uniprotมีข้อมูลเกี่ยวกับ PTM แม้ว่าข้อมูลอาจจะไม่ครบถ้วนเท่ากับฐานข้อมูลเฉพาะทางอื่นๆ

  

• ฐาน ข้อมูล O -GlcNAc ^{[ 42 ] [ 43 ]} - ฐานข้อมูลที่รวบรวมไว้สำหรับการเติมหมู่ O-GlcNAc ให้กับโปรตีนและอ้างอิงถึงรายการโปรตีนมากกว่า 14,000 รายการและไซต์O -GlcNAc มากกว่า 10,000 ไซต์

รายชื่อซอฟต์แวร์สำหรับแสดงภาพโปรตีนและการดัดแปลงหลังการสังเคราะห์ (PTMs)

• PyMOL ^{[ 44 ]} – แนะนำชุด PTM ทั่วไปลงในแบบจำลองโปรตีน
• สุดยอด^{[ 45 ]} – เครื่องมือแบบโต้ตอบเพื่อดูบทบาทของโพลีมอร์ฟิซึมของนิวคลีโอไทด์เดี่ยวต่อ PTM
• ไคเมรา^{[ 46 ]} – ฐานข้อมูลเชิงโต้ตอบเพื่อแสดงภาพโมเลกุล

• การแตกตัวและการสร้างพันธะไดซัลไฟด์ระหว่างการผลิตอินซูลิน
• การดัดแปลง โปรตีนฮิสโตน หลังการสังเคราะห์ (PTM) เป็นกลไกควบคุมการถอดรหัส : การควบคุมเอนไซม์ RNA polymerase โดยโครงสร้างโครมาติน
• การดัดแปลงหลังการสังเคราะห์โปรตีน (PTM) ของRNA polymerase IIในการควบคุมการถอดรหัส
• การแตกตัวของโซ่โพลีเปปไทด์มีความสำคัญต่อความจำเพาะของเลคติน^{[ 47 ]}
• อิทธิพลของ Ni(II) ในการอะซิทิเลชันของโปรตีนฮิสโตน H4 ^{[ 10 ]}

• การกำหนดเป้าหมายโปรตีน
• การควบคุมหลังการแปล

• คำศัพท์ควบคุมสำหรับการดัดแปลงหลังการแปลในUniprot
• รายการการดัดแปลงหลังการแปลใน ExPASy
• เรียกดูโดเมน SCOP ตาม PTMจากฐานข้อมูลdcGO
• ภาพรวมและคำอธิบายของเทคนิคการตรวจจับการดัดแปลงหลังการแปลโปรตีนที่ใช้กันทั่วไป