สตาฟิโลคิเนส (SAK; หรือที่รู้จักกันในชื่อ สตาฟิโลค็อกคัล ไฟบริโนไลซินหรือ มุลเลอร์แฟคเตอร์) เป็นโปรตีนที่ผลิตโดยStaphylococcus aureusประกอบด้วยกรดอะมิโน 136 หน่วย และมีมวลโมเลกุล 15 กิโลดาลตัน การสังเคราะห์สตาฟิโลคิเนสเกิดขึ้นในช่วงปลายของระยะการเจริญเติบโต แบบทวีคูณ มีลักษณะคล้ายกับสเตรปโตไคเนส^{[ 1 ]}

สตาฟิโลไคเนสได้รับการควบคุมในเชิงบวกโดยตัวควบคุมยีน "agr" มันกระตุ้นพลาสมิโนเจนให้สร้างพลาสมิน ซึ่งจะย่อยสลายลิ่มไฟบริน การกระทำนี้จะทำลายโครงข่ายไฟบรินที่ก่อตัวขึ้นเพื่อจำกัด การติดเชื้อสตาฟิโลไคเนสมีปฏิสัมพันธ์กับพลาสมิโนเจนเพื่อสร้างคอมเพล็กซ์ 1:1 ที่เปิดเผยตำแหน่งออกฤทธิ์ของโมเลกุลพลาสมิโนเจน^{[ 1 ]}คอมเพล็กซ์พลาสมิน Sak จะถูกทำให้เป็นกลางโดย α - แอนติพลาสมินในพลาสมาในกรณีที่ไม่มีไฟบริน ส่งผลให้เกิดการสลายตัว อย่างไรก็ตาม ในกรณีที่มีไฟบริน การยับยั้งจะล่าช้า ทำให้เกิดกลไกเฉพาะสำหรับการเลือกไฟบรินในพลาสมา

สตาฟิโลคิเนสยังตัดIgGและคอมพลีเมนต์คอมโพเนนต์C3bซึ่งยับยั้งการกลืนกิน^{[ 2 ]}

mRNAของสตาฟิโลไคเนสที่เจริญเต็มที่มีความยาว 489 คู่ เบส กรดอะมิโน 27 ตัวแรกเข้ารหัสสำหรับเปปไทด์ สัญญาณ ซึ่งจะถูกตัดออกในโปรตีนที่เจริญเต็มที่ (mSak) โครงสร้างหลักของ Sak มีความคล้ายคลึงกับตัวกระตุ้นพลาสมิโนเจนอื่นๆ น้อยมากหรือไม่มีเลย รูปแบบต่างๆ ตามธรรมชาติของ Sak ได้แก่ Sak42D, SakφC และ SakSTAR รูปแบบเหล่านี้มีความแตกต่างกัน 4 นิวคลีโอไทด์ในบริเวณการเข้ารหัส โดยมีการกลายพันธุ์แบบเงียบ 1 ตำแหน่ง โคดอนที่ได้รับผลกระทบคือกรดอะมิโนตำแหน่งที่ 38, 61, 63 และ 70 ในสตาฟิโลไคเนสที่มีความยาวเต็มที่ กรดอะมิโนตำแหน่งที่ 38 คือไลซีนกรดอะมิโนตำแหน่งที่ 61 คือซีรีนใน SakSTAR ไกลซีนใน SakφC และอาร์จินีนใน Sak42D กรดอะมิโนตำแหน่งที่ 63 คือไกลซีนใน SakSTAR และ SakφC แต่เป็นอาร์จินีนใน Sak42D กรดอะมิโน 70 ของ SakSTAR และ SakφC คือฮิสติดีนในขณะที่ใน Sak42D คืออาร์จินีน^{[ 3 ] [ 4 ]}

โครงสร้างที่สมบูรณ์ของสตาฟิโลไคเนสประกอบด้วยกรดอะมิโน 163 ตัว และมีรูปร่างยาวรี Sak ประกอบด้วยโดเมน ที่พับงอสองโดเมน ซึ่งมีขนาดใกล้เคียงกัน ระยะห่างจากจุดศูนย์กลางมวลระหว่างสองโดเมนคือ 3.7 นาโนเมตร เมื่ออยู่ในสารละลาย ตำแหน่งนี้จะเปลี่ยนแปลงไประหว่างสองโดเมน ซึ่งบ่งชี้ว่ามีรูปร่าง คล้ายดัมเบล ที่ยืดหยุ่นได้

• ไฟบริโนไลซิน