ไฟบริน (เรียกอีกอย่างว่าแฟกเตอร์ Ia ) เป็นโปรตีนเส้นใยที่ไม่เป็นทรงกลมซึ่งเกี่ยวข้องกับการแข็งตัวของเลือดเกิดจากการทำงานของโปรตีเอสทรอมบินบนไฟบริโนเจนซึ่งทำให้เกิดการพอลิ เมอไรเซ ชัน ไฟบรินที่พอลิเมอไรเซชันร่วมกับเกล็ดเลือดจะก่อตัวเป็น ปลั๊ก ห้ามเลือดหรือลิ่มเลือดเหนือบริเวณบาดแผล^{[ 1 ]}

เมื่อเยื่อบุของหลอดเลือดแตก เกล็ดเลือดจะถูกดึงดูดเข้ามา ทำให้เกิดปลั๊กเกล็ดเลือดเกล็ดเลือดเหล่านี้มีตัวรับทรอมบินบนพื้นผิวที่จับกับโมเลกุลทรอมบินในซีรั่ม^{[ 2 ]}ซึ่งจะเปลี่ยนไฟบริโนเจนที่ละลายได้ในซีรั่มให้กลายเป็นไฟบรินที่บริเวณบาดแผล ไฟบรินก่อตัวเป็นเส้นใยยาวของโปรตีนที่ไม่ละลายน้ำและแข็งแรงซึ่งยึดติดกับเกล็ดเลือดแฟคเตอร์ XIIIจะทำให้การเชื่อมโยงของไฟบรินสมบูรณ์ ทำให้แข็งตัวและหดตัว ไฟบรินที่เชื่อมโยงกันจะก่อตัวเป็นตาข่ายอยู่ด้านบนของปลั๊กเกล็ดเลือด ซึ่งทำให้ลิ่มเลือดสมบูรณ์ ไฟบรินถูกค้นพบ^{[ 3 ]}โดยมาร์เชลโล มัลปิกีในปี ค.ศ. 1666 ^{[ 4 ]}

การสร้างไฟบรินมากเกินไปเนื่องจากการกระตุ้นของกระบวนการแข็งตัวของเลือดนำไปสู่ ภาวะลิ่มเลือด อุดตันซึ่งเป็นการอุดตันของหลอดเลือดโดยการเกาะกลุ่มของเซลล์เม็ดเลือดแดง เกล็ดเลือด ไฟบรินที่เกิดพอลิเมอไรซ์ และส่วนประกอบอื่นๆ^{[ 5 ]}การสร้างไฟบรินที่ไม่มีประสิทธิภาพหรือการสลาย ตัวก่อนกำหนด จะเพิ่มโอกาสในการเกิดเลือดออก^{[ 6 ]}

การทำงานผิดปกติหรือโรคของตับอาจนำไปสู่การลดลงของการผลิตไฟบริโนเจนซึ่งเป็นสารตั้งต้นที่ไม่ทำงานของไฟบรินหรือการผลิตโมเลกุลไฟบริโนเจนที่ผิดปกติซึ่งมีกิจกรรมลดลง (ภาวะไฟบริโนเจนผิดปกติ ) ^{[ 7 ]}ความผิดปกติทางพันธุกรรมของไฟบริโนเจน (ยีนอยู่บนโครโมโซม 4) มีทั้งลักษณะเชิงปริมาณและเชิงคุณภาพ และรวมถึง ภาวะขาดไฟบริโนเจน ภาวะไฟบริโนเจนต่ำ ภาวะไฟบริโนเจนผิดปกติ และภาวะไฟบริโนเจน ต่ำและผิด ปกติ^{[ 8 ]}

ไฟบรินที่ลดลง ขาดหายไป หรือทำงานผิดปกติ มีแนวโน้มที่จะทำให้ผู้ป่วยเป็นโรคฮีโมฟีเลีย^{[ 9 ]}

ไฟบรินจากแหล่งสัตว์ต่างๆ โดยทั่วไปจะถูกไกลโคซิเลชันด้วยไกลแคน แอสพาราจีนแบบไบแอนเทนารีที่ซับซ้อน ความ หลากหลายพบได้ในระดับของฟูโคซิเลชัน แกนกลาง และในประเภทของกรดไซอะลิกและการเชื่อมต่อกาแลคโตส^{[ 10 ]}

ไฟบรินเกิดขึ้นหลังจากทรอมบินตัดไฟบริโนเปปไทด์ A (FPA) ออกจากสายอัลฟาของไฟบริโนเจน A ซึ่งเป็นการเริ่มต้นการเกิดพอลิเมอไรเซชันของไฟบริน เส้นใยสองสายเกิดขึ้นจากการเชื่อมโยงแบบปลายต่อกลาง (D:E) และการเชื่อมโยงเส้นใยด้านข้างและการแตกแขนงที่เกิดขึ้นพร้อมกันจะสร้างเครือข่ายลิ่มเลือด^{[ 11 ] [ 12 ]}การประกอบไฟบรินช่วยอำนวยความสะดวกในการจัดเรียงปลาย C แบบขนานระหว่างโมเลกุลของคู่สายแกมมา ซึ่งจากนั้นจะถูก 'เชื่อมโยงข้าม' ด้วยพันธะโควาเลนต์โดยแฟคเตอร์ XIII ('พลาสมาโปรทรานส์กลูตามิเนส') หรือ XIIIa เพื่อสร้าง 'แกมมาไดเมอร์' ภาพด้านซ้ายเป็นโครงสร้างผลึกของชิ้นส่วน d สองตัวจากไฟบรินของมนุษย์ที่มีลิแกนด์สองตัวที่จับอยู่ วิธีการทดลองที่ใช้ในการได้ภาพคือการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ และมีความละเอียด 2.30 Å โครงสร้างส่วนใหญ่ประกอบด้วยอัลฟาเฮลิกซ์ เดี่ยว ที่แสดงด้วยสีแดงและเบตาชีทที่แสดงด้วยสีเหลือง โครงสร้างสีน้ำเงินสองอันคือลิแกนด์ ที่ผูกพัน โครงสร้างทางเคมีของลิแกนด์คือไอออน Ca ²⁺ , อัลฟา-ดี-แมนโนส (C H O ) และดี-กลูโคซามีน (C H NO ) ^{[ 13 ]}

• ดี-ไดเมอร์
• กาวไฟบริน
• โครงสร้างไฟบริน
• ไฟบริโนไลซิส