กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 9 นาที

เอบีเอเอ7

ATP-binding cassette transporters/ยีนบนโครโมโซมของมนุษย์ 19

โปรตีน ในกลุ่มย่อย ATP-binding cassette member 7 เป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนABCA7

เอบีเอเอ7

บทความนี้ได้รับการปรับปรุงโดยผู้เชี่ยวชาญภายนอกภายใต้รูปแบบการตีพิมพ์แบบคู่ บทความที่ผ่านการตรวจสอบโดยผู้ทรงคุณวุฒิที่เกี่ยวข้องได้รับการตีพิมพ์ในวารสาร Gene คลิกเพื่อดู
เอบีเอเอ7
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่นABCA7 , ABCA-SSN, ABCX, AD9, สมาชิกกลุ่มย่อย A ของ ATP binding cassette หมายเลข 7
รหัสภายนอกโอมิม : 605414 ; เอ็มจีไอ : 1351646 ; โฮโมโลยีน : 22783 ; GeneCards : ABCA7 ; OMA : ABCA7 - ออโธโลจี
ออร์โธล็อก
สายพันธุ์มนุษย์หนู
เอนเทรซ
วงดนตรี
ยูนิโปรท
RefSeq (mRNA)

NM_019112 NM_033308

NM_013850 NM_001347081

RefSeq (โปรตีน)

NP_061985

NP_001334010 NP_038878

สถานที่ตั้ง (UCSC)Chr 19: 1.04 – 1.07 Mbบทที่ 10: 79.83 – 79.85 เมกะไบต์
การค้นหาใน PubMed[ 3 ][ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ดู/แก้ไขเมาส์

โปรตีน ในกลุ่มย่อย ATP-binding cassette member 7 เป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนABCA7 [ 5 ]

การทำงาน

โปรตีนที่เข้ารหัสโดยยีนนี้เป็นสมาชิกของซูเปอร์แฟมิลีของ ตัวขนส่ง ATP-binding cassette (ABC) โปรตีน ABC ขนส่งโมเลกุลต่างๆ ข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ทั้งภายนอกและภายในเซลล์ ยีน ABC แบ่งออกเป็นเจ็ดกลุ่มย่อยที่แตกต่างกัน ได้แก่ ABC1, MDR/TAP, CFTR/MRP, ALD (adrenoleukodystrophy), OABP, GCN20 และ White โปรตีนนี้เป็นสมาชิกของกลุ่มย่อย ABC1 สมาชิกของกลุ่มย่อย ABC1 ประกอบด้วยกลุ่มย่อย ABC หลักเพียงกลุ่มเดียวที่พบเฉพาะในยูคาริโอตหลายเซลล์ ตัวขนส่งแบบสมบูรณ์นี้ตรวจพบได้ส่วนใหญ่ในเนื้อเยื่อไมอีโล-ลิมฟาติก โดยมีการแสดงออกสูงสุดในเม็ดเลือดขาว ส่วนปลาย ต่อ มไทมัสม้ามและไขกระดูกหน้าที่ของโปรตีนนี้ยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด อย่างไรก็ตาม รูปแบบการแสดงออกบ่งชี้ว่ามีบทบาทในการรักษาสมดุลของไขมัน ในเซลล์ของระบบภูมิคุ้มกันการตัดต่อทางเลือกของยีนนี้ส่งผลให้เกิดรูปแบบการถอดรหัสสองแบบ[ 5 ]

การขาดหายไปของยีน ABCA7 ทำให้เกิดฟีโนไทป์ในหนู เช่น ระดับHDL ในพลาสมา และเนื้อเยื่อไขมัน ลดลงปานกลาง เฉพาะในเพศเมียเท่านั้น ในขณะที่การปล่อยคอเลสเตอรอลและฟอสโฟลิปิดของเซลล์ไม่ได้รับผลกระทบ[ 6 ] นอกจากนี้ยังมีการรายงานการลดลงของระดับเลคตินในพลาสมาด้วย[ 7 ] การลดลงของ CD3 หรือ CD1d อาจนำไปสู่การทำงานผิดปกติของเซลล์ T โดยการลบยีน ABCA7 [ 8 ] [ 9 ]

ในทางกลับกัน ABCA7 ที่ถูกถ่ายโอนและแสดงออก แต่ไม่ใช่ ABCA7 ที่มีอยู่ตามธรรมชาติ จะเป็นตัวกลางในการปล่อยฟอสโฟลิปิดและคอเลสเตอรอลของเซลล์เพื่อสร้างอนุภาคคล้าย HDL แต่มีคอเลสเตอรอลน้อยกว่าที่สร้างโดยABCA1 [ 10 ] [ 7 ] HDL ที่สร้างโดย ABCA7 มี ขนาด เล็กกว่าและปรากฏเป็นยอดเดียวในการวิเคราะห์ HPLC แบบตะแกรงโมเลกุล เมื่อเปรียบเทียบกับ HDL ที่สร้างโดย ABCA1 ซึ่งแสดงยอดคู่ คือ ยอดเล็กและมีคอเลสเตอรอลน้อย และยอดใหญ่และมีคอเลสเตอรอลมาก [ 11 ] [ 12 ] mRNA ของ ABCA7 สร้าง cDNA ความยาวเต็มและรูปแบบ cDNA ที่ถูกตัดต่อ และมีเพียงแบบแรกเท่านั้นที่สามารถสร้าง HDL ได้เมื่อถูกถ่ายโอน[ 13 ]

ABCA7 แสดงให้เห็นว่ามีความเกี่ยวข้องกับกิจกรรมการกลืนกินของเซลล์[ 14 ] [ 15 ]โปรโมเตอร์ของ ABCA7 มีองค์ประกอบควบคุมสเตอรอล (SRE) ดังนั้น ABCA7 จึงถูกควบคุมลงโดยคอเลสเตอรอลในเซลล์ผ่านโปรตีนที่จับกับองค์ประกอบควบคุมสเตอรอล (SREBP) 2 [ 14 ] ด้วยเหตุนี้ การแสดงออกของ ABCA7 และการกลืนกินจึงถูกควบคุมขึ้นโดยการใช้สารยับยั้ง HMG-reductase ( สแตติน ) [ 16 ]นอกจากนี้ ABCA7 ยังมีความเสถียรเช่นเดียวกับ ABCA1 โดยอะโพลิโปรตีนแบบเกลียว เช่น apoA-I [ 17 ] [ 18 ] [ 19 ]และการกลืนกินจึงเพิ่มขึ้นตามไปด้วยในสภาวะดังกล่าว[ 19 ]

โดยสรุป ABCA7 เป็นโปรตีนที่มีความสัมพันธ์อย่างมีนัยสำคัญกับ ABCA1 แต่ไม่ได้ทำหน้าที่ปล่อยคอเลสเตอรอลของเซลล์โดยการสร้าง HDL เว้นแต่จะมีการถ่ายทอดและแสดงออกภายนอกในหลอดทดลอง ABCA7 แสดงให้เห็นว่าเกี่ยวข้องกับหน้าที่การกลืนกินของเซลล์ในร่างกายและในหลอดทดลอง และการแสดงออกของยีน ABCA7 ถูกควบคุมโดยคอเลสเตอรอลของเซลล์เป็นหลักผ่านระบบ SRE/SREBP ในลักษณะป้อนกลับเชิงลบ ตรงกันข้ามกับการป้อนกลับเชิงบวกโดยระบบ LXR/RXR สำหรับ ABCA1 [ 20 ]ดังนั้น ABCA7 จึงเชื่อมโยงการเผาผลาญคอเลสเตอรอลกับระบบป้องกันของโฮสต์

ความสำคัญทางคลินิก

ในปี 2554 การศึกษาการเชื่อมโยงจีโนมทั่วทั้งจีโนม (GWAS) สองครั้งระบุว่า ABCA7 เป็นตำแหน่งความเสี่ยงใหม่สำหรับโรคอัลไซเมอร์ที่เกิดขึ้นในวัยชรา[ 21 ] [ 22 ]การค้นพบนี้ได้รับการยืนยันโดยการวิเคราะห์เมตาอื่นๆ ในภายหลัง[ 23 ] [ 24 ]การเชื่อมโยงของตัวแปร ABCA7 ดังกล่าวได้รับการรายงานเกี่ยวกับการค้นพบที่เฉพาะเจาะจงมากขึ้นของโรค เช่น ความจำเสื่อมและภาวะบกพร่องทางสติปัญญาเล็กน้อย[ 25 ]หรือการฝ่อของเปลือกสมองและฮิปโปแคมปัส[ 26 ] [ 27 ]

พบว่าตัวแปรที่รบกวนโปรตีนใน ABCA7 มีแนวโน้มที่จะทำให้เกิดโรคอัลไซเมอร์[ 28 ]ฐานข้อมูล Decode Genetics ของไอซ์แลนด์แสดงให้เห็นว่ามีโอกาสเกิดโรคอัลไซเมอร์เพิ่มขึ้นเป็นสองเท่าเมื่อมีตัวแปรที่ไม่ทำงานของยีน ABCA7 อยู่[ 29 ]

จากการใช้หนูทดลองแบบน็อคเอาท์ พบว่า ABCA7 มีส่วนเกี่ยวข้องกับการสร้างและการประมวลผลของเปปไทด์อะไมลอยด์เบตา (Aβ) ในสมองของหนูทดลองทรานส์เจนิกโปรตีนต้นกำเนิดอะไมลอยด์ การลบ ABCA7 ส่งผลให้เกิดการสะสมของ Aβ40 และ Aβ42 ในระยะเริ่มต้น[ 30 ]เห็นได้ชัดว่าเกิดจากการเร่งการผลิต Aβ [ 30 ] [ 31 ]พบการดูดซึมโปรตีนต้นกำเนิดอะไมลอยด์ที่รวดเร็วยิ่งขึ้นในไมโครเกลียปฐมภูมิจากหนูทดลองที่ขาด ABCA7 [ 30 ]บทบาทของ ABCA7 ยังเกี่ยวข้องกับหน้าที่การกลืนกินของไมโครเกลีย[ 32 ]และการตอบสนองทางภูมิคุ้มกัน[ 33 ] [ 12 ]แม้ว่าเป้าหมายโดยตรงของการทำงานของ ABCA7 จะไม่ชัดเจน แต่ผลการค้นพบจนถึงขณะนี้สอดคล้องกับกลไกการเพิ่มขึ้นของการผลิต Aβ

ข้อมูลสามารถสรุปได้ดังนี้ 1) การสูญเสียการทำงานของ ABCA7 เกี่ยวข้องกับความเสี่ยงต่อโรคอัลไซเมอร์ที่เกิดขึ้นในวัยชรา 2) หนึ่งในพื้นฐานทางโมเลกุลของมันอาจเป็นการเพิ่มการผลิต/ลดการประมวลผลของเปปไทด์ Aβ และ 3) อย่างน้อยที่สุด ABCA7 ก็แสดงให้เห็นว่าเพิ่มการกลืนกินเซลล์ รวมถึงไมโครเกลียด้วย เนื่องจากยีน ABCA7 ถูกควบคุมโดยคอเลสเตอรอลในเซลล์ผ่านระบบ SRE/SREBP [ 14 ]ข้อมูลที่สะสมจึงสอดคล้องกับการบ่งชี้ทางคลินิกที่ว่าการใช้สแตติน ซึ่งเป็นสารยับยั้ง HMG-CoA reductase ช่วยลดความเสี่ยงต่อโรคอัลไซเมอร์[ 34 ]

ดูเพิ่มเติม

หมายเหตุ

เอกสารอ้างอิง

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl รุ่น 89: ENSG00000064687Ensembl , พฤษภาคม 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Ensembl รุ่น 89: ENSMUSG00000035722Ensembl , พฤษภาคม 2017
  3. ^ "ข้อมูลอ้างอิง PubMed ของมนุษย์:"ศูนย์ข้อมูลเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ ห้องสมุดการแพทย์แห่งชาติสหรัฐอเมริกา
  4. ^ "ข้อมูลอ้างอิง PubMed ของเมาส์:"ศูนย์ข้อมูลเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ ห้องสมุดการแพทย์แห่งชาติสหรัฐอเมริกา
  5. ^ a b "ยีน Entrez: ABCA7 ATP-binding cassette, ตระกูลย่อย A (ABC1), สมาชิก 7 "
  6. ^ Kim WS, Fitzgerald ML, Kang K, Okuhira K, Bell SA, Manning JJ และคณะ (กุมภาพันธ์ 2548) "หนูที่ขาด Abca7 ยังคงมีกิจกรรมการขับฟอสฟาติดิลโคลีนและคอเลสเตอรอลออกจากแมโครฟาจตามปกติ แม้จะมีการเปลี่ยนแปลงในมวลไขมันและระดับคอเลสเตอรอลในซีรั่ม"วารสารชีวเคมี 280 ( 5): 3989– 3995. doi : 10.1074/jbc.M412602200 . PMID 15550377 . 
  7. ^ a b Bhatia S, Fu Y, Hsiao JT, Halliday GM, Kim WS (ธันวาคม 2017). "การลบยีนเสี่ยงโรคอัลไซเมอร์ ABCA7 เปลี่ยนแปลงการพัฒนาของเนื้อเยื่อไขมันสีขาวและระดับเลปติน"วารสารรายงานโรคอัลไซเมอร์ 1 ( 1): 237– 247. doi : 10.3233/ADR-170029 . PMC 6159609 . PMID 30480241 .  
  8. ^ Meurs I, Calpe-Berdiel L, Habets KL, Zhao Y, Korporaal SJ, Mommaas AM และคณะ (2012). "ผลของการลบ ABCA7 ของแมคโครฟาจต่อการเผาผลาญไขมันและการพัฒนาของหลอดเลือดแดงแข็งในกรณีที่มีและไม่มี ABCA1" PLOS ONE . ​​7 (3) e30984. Bibcode : 2012PLoSO...730984M . doi : 10.1371/journal.pone.0030984 . PMC 3293875 . PMID 22403608 .  
  9. ^ Nowyhed HN, Chandra S, Kiosses W, Marcovecchio P, Andary F, Zhao M และคณะ (มกราคม 2017). "ATP Binding Cassette Transporter ABCA7 ควบคุมการพัฒนาและการทำงานของเซลล์ NKT โดยการควบคุมการแสดงออกของ CD1d และปริมาณลิพิดแรฟต์" Scientific Reports . 7 40273. Bibcode : 2017NatSR...740273N . doi : 10.1038/srep40273 . PMC 5238393 . PMID 28091533 .  
  10. ^ Kim WS, Fitzgerald ML, Kang K, Okuhira K, Bell SA, Manning JJ และคณะ (กุมภาพันธ์ 2548) "หนูที่ขาด Abca7 ยังคงมีกิจกรรมการขับฟอสฟาติดิลโคลีนและคอเลสเตอรอลออกจากแมโครฟาจตามปกติ แม้จะมีการเปลี่ยนแปลงในมวลไขมันและระดับคอเลสเตอรอลในซีรั่ม" วารสารชีวเคมี 280 ( 5 ) : 3989– 3995. doi : 10.1074/jbc.M412602200 . PMID 15550377 . S2CID 24263492 .  
  11. ^ Meurs I, Calpe-Berdiel L, Habets KL, Zhao Y, Korporaal SJ, Mommaas AM และคณะ (2012). "ผลของการลบ ABCA7 ของแมคโครฟาจต่อการเผาผลาญไขมันและการพัฒนาของหลอดเลือดแดงแข็งในกรณีที่มีและไม่มี ABCA1" PLOS ONE . ​​7 (3) e30984. Bibcode : 2012PLoSO...730984M . doi : 10.1371/journal.pone.0030984 . PMC 3293875 . PMID 22403608 .  
  12. ^ a b Nowyhed HN, Chandra S, Kiosses W, Marcovecchio P, Andary F, Zhao M และคณะ (มกราคม 2017). "ATP Binding Cassette Transporter ABCA7 ควบคุมการพัฒนาและการทำงานของเซลล์ NKT โดยการควบคุมการแสดงออกของ CD1d และปริมาณลิพิดแรฟต์" Scientific Reports . 7 40273. Bibcode : 2017NatSR...740273N . doi : 10.1038/srep40273 . PMC 5238393 . PMID 28091533 .  
  13. อิเคดะ วาย, อาเบะ-โดมาเอะ เอส, มูเนฮิระ วาย, อาโอกิ อาร์, คาวาโมโตะ เอส, ฟูรุยะ เอ และคณะ (พฤศจิกายน 2546). "การควบคุมหลังการถอดรหัสของ ABCA7 ของมนุษย์และการทำงานของมันสำหรับการปล่อยไขมันที่ขึ้นกับ apoA-I" การสื่อสารการวิจัยทางชีวเคมีและชีวฟิสิกส์311 (2): 313– 318. ดอย : 10.1016/j.bbrc.2003.10.002 . PMID14592415 . 
  14. ^ a b c Iwamoto N, Abe-Dohmae S, Sato R, Yokoyama S (กันยายน 2549). "การแสดงออกของ ABCA7 ถูกควบคุมโดยคอเลสเตอรอลในเซลล์ผ่านทางเส้นทาง SREBP2 และเกี่ยวข้องกับการกลืนกินเซลล์"วารสารวิจัยไขมัน 47 ( 9): 1915– 1927. doi : 10.1194/jlr.M600127-JLR200 . PMID 16788211 . S2CID 23145752 .  
  15. ^ Jehle AW, Gardai SJ, Li S, Linsel-Nitschke P, Morimoto K, Janssen WJ และคณะ (สิงหาคม 2549) "ตัวขนส่งแคสเซ็ตจับ ATP A7 เพิ่มประสิทธิภาพการกลืนกินเซลล์อะพอพโทซิสและการ ส่งสัญญาณ ERK ที่เกี่ยวข้องในมาโครฟาจ"วารสารชีววิทยาของเซลล์ 174 (4): 547– 556. doi : 10.1083/jcb.200601030 . PMC 2064260 . PMID 16908670 .  
  16. ^ Tanaka N, Abe-Dohmae S, Iwamoto N, Fitzgerald ML, Yokoyama S (สิงหาคม 2011). "สารยับยั้ง HMG-CoA reductase ช่วยเพิ่มการกลืนกินโดยการเพิ่มการแสดงออกของ ATP-binding cassette transporter A7" . Atherosclerosis . 217 (2): 407– 414. doi : 10.1016/j.atherosclerosis.2011.06.031 . PMC 3150192 . PMID 21762915 .  
  17. ^ Arakawa R, Yokoyama S (มิถุนายน 2545). "อะโพลิโปโปรตีนแบบเกลียวช่วยรักษาเสถียรภาพของตัวขนส่ง ATP-binding cassette transporter A1 โดยป้องกันการย่อยสลายที่เกิดจากเอนไซม์ไทออลโปรตีเอส"วารสารชีวเคมี 277 ( 25): 22426– 22429. doi : 10.1074/jbc.M202996200 . PMID 11950847 . S2CID 27052533 .  
  18. ^ Lu R, Arakawa R, Ito-Osumi C, Iwamoto N, Yokoyama S (ตุลาคม 2551). "ApoA-I ช่วยอำนวยความสะดวกในการรีไซเคิล/สะสม ABCA1 บนพื้นผิวเซลล์โดยการยับยั้งการย่อยสลายภายในเซลล์และเพิ่มการสร้าง HDL" . Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology . 28 (10): 1820– 1824. doi : 10.1161/ATVBAHA.108.169482 . PMID 18617649 . S2CID 13492156 .  
  19. ^ a b Tanaka N, Abe-Dohmae S, Iwamoto N, Fitzgerald ML, Yokoyama S (กันยายน 2010). "อะโพลิโปโปรตีนแบบเกลียวของไลโปโปรตีนความหนาแน่นสูงช่วยเพิ่มการกลืนกินโดยการทำให้ทรานสปอร์ตเตอร์ ATP-binding cassette A7 มีเสถียรภาพ"วารสารวิจัยไขมัน 51 ( 9): 2591– 2599. doi : 10.1194/jlr.M006049 . PMC 2918442 . PMID 20495215 .  
  20. ^ Costet P, Luo Y, Wang N, Tall AR (กันยายน 2000). "การกระตุ้นการทำงานของโปรโมเตอร์ ABC1 โดยอาศัยสเตอรอลโดยตัวรับตับ X/ตัวรับเรตินอยด์ X"วารสารเคมีชีวภาพ 275 ( 36): 28240– 28245. doi : 10.1074/jbc.M003337200 . PMID 10858438 . 
  21. ^ Hollingworth P, Harold D, Sims R, Gerrish A, Lambert JC, Carrasquillo MM และคณะ (พฤษภาคม 2011). "ความแปรผันทั่วไปที่ ABCA7, MS4A6A/MS4A4E, EPHA1, CD33 และ CD2AP เกี่ยวข้องกับโรคอัลไซเมอร์" Nature Genetics . 43 (5): 429– 435. doi : 10.1038/ng.803 . PMC 3084173 . PMID 21460840 .  
  22. นัจ เอซี, จุน จี, บีแชม GW, วัง แอลเอส, วาร์ดาราจัน BN, บูรอส เจ และคณะ (พฤษภาคม 2554). "ตัวแปรทั่วไปใน MS4A4/MS4A6E, CD2AP, CD33 และ EPHA1 มีความเกี่ยวข้องกับโรคอัลไซเมอร์ที่เริ่มมีอาการช้า " พันธุศาสตร์ธรรมชาติ . 43 (5): 436– 441. ดอย : 10.1038/ ng.801 PMC 3090745 . PMID21460841 .  
  23. ^ Reitz C, Jun G, Naj A, Rajbhandary R, ​​Vardarajan BN, Wang LS และคณะ (เมษายน 2556) "ความแปรผันในตัวขนส่งแคสเซ็ตที่จับกับ ATP (ABCA7), อะ โพลิโปโปรตีน E ϵ4 และความเสี่ยงของโรคอัลไซเมอร์ที่เกิดขึ้นในวัยชราในชาวอเมริกันเชื้อสายแอฟริกัน" JAMA 309 ( 14): 1483– 1492. doi : 10.1001/jama.2013.2973 . PMC 3667653 . PMID 23571587 .  
  24. แลมเบิร์ต เจซี, อิบราฮิม-เวอร์บาส ซีเอ, ฮาโรลด์ ดี, นัจ เอซี, ซิมส์ อาร์, เบลเลงเกซ ซี และคณะ (ธันวาคม 2556). "การวิเคราะห์เมตาของบุคคล 74,046 คน ระบุตำแหน่งความไวต่อโรคอัลไซเมอร์ใหม่ 11 ตำแหน่ง " พันธุศาสตร์ธรรมชาติ . 45 (12): 1452– 1458. ดอย : 10.1038/ng.2802 . PMC 3896259 . PMID24162737 .  
  25. ^ Carrasquillo MM, Crook JE, Pedraza O, Thomas CS, Pankratz VS, Allen M และคณะ (มกราคม 2015). "ตัวแปรความเสี่ยงของโรคอัลไซเมอร์ที่เกิดขึ้นในวัยชราในภาวะความจำเสื่อม ภาวะบกพร่องทางสติปัญญาเล็กน้อยที่เกิดขึ้น และโรคอัลไซเมอร์" . Neurobiology of Aging . 36 (1): 60– 67. doi : 10.1016/j.neurobiolaging.2014.07.042 . PMC 4268433 . PMID 25189118 .  
  26. ^ Ramirez LM, Goukasian N, Porat S, Hwang KS, Eastman JA, Hurtz S และคณะ (มีนาคม 2016). "ความแปรผันทั่วไปใน ABCA7 และ MS4A6A เกี่ยวข้องกับการฝ่อของเปลือกสมองและฮิปโปแคมปัส" Neurobiology of Aging . 39 : 82–89 . doi : 10.1016/j.neurobiolaging.2015.10.037 . PMID 26923404. S2CID 195675085 .  
  27. ^ Schott JM, Crutch SJ, Carrasquillo MM, Uphill J, Shakespeare TJ, Ryan NS และคณะ (สิงหาคม 2016). "ปัจจัยเสี่ยงทางพันธุกรรมสำหรับโรคอัลไซเมอร์ชนิดที่มีการฝ่อของเปลือกสมองส่วนหลัง" . Alzheimer's & Dementia . 12 (8): 862– 871. doi : 10.1016/j.jalz.2016.01.010 . PMC 4982482 . PMID 26993346 .  
  28. ^ Chen JA, Wang Q, Davis-Turak J, Li Y, Karydas AM, Hsu SC และคณะ (เมษายน 2558) "การศึกษาอาร์เรย์เอ็กโซมทั่วทั้งจีโนมหลายบรรพบุรุษของโรคอัลไซเมอร์ โรคสมองเสื่อมส่วนหน้าและส่วนขมับ และโรคอัมพาตเหนือแกนสมองแบบก้าวหน้า" JAMA Neurology 72 ( 4): 414– 422. doi : 10.1001/jamaneurol.2014.4040 . PMC 4397175 . PMID 25706306 .  
  29. สไตน์เบิร์ก เอส, สเตฟานสัน เอช, จอนส์สัน ที, โยฮันส์ด็อตตีร์ เอช, อินกาสัน เอ, เฮลกาสัน เอช, และคณะ (พฤษภาคม 2558). "ตัวแปรที่สูญเสียการทำงานใน ABCA7 มีความเสี่ยงต่อโรคอัลไซเมอร์" พันธุศาสตร์ธรรมชาติ . 47 (5): 445– 447. ดอย : 10.1038/ng.3246 . hdl : 11250/296499 . PMID25807283 .S2CID 205349727 .  
  30. ^ a b c Satoh K, Abe-Dohmae S, Yokoyama S, St George-Hyslop P, Fraser PE (ตุลาคม 2015). "การสูญเสียการทำงานของตัวขนส่งแคสเซ็ตต์ที่จับกับ ATP A7 (ABCA7) เปลี่ยนแปลงกระบวนการสร้างอะไมลอยด์ในโรคอัลไซเมอร์"วารสารเคมีชีวภาพ 290 ( 40): 24152– 24165. doi : 10.1074/jbc.M115.655076 . PMC 4591804 . PMID 26260791 .  
  31. ซากาเอะ เอ็น, หลิว ซีซี, ชิโนฮาระ เอ็ม, ฟริสช์-ไดเอลโล เจ, มา แอล, ยามาซากิ วาย, และคณะ (มีนาคม 2559). การขาด ABCA7 เร่งการสร้าง Amyloid-β และพยาธิวิทยาของเส้นประสาทอัลไซเมอร์วารสารประสาทวิทยาศาสตร์ . 36 (13): 3848– 3859. ดอย : 10.1523/JNEUROSCI.3757-15.2016 . PMC 4812140 . PMID 27030769 .  
  32. ^ Fu Y, Hsiao JH, Paxinos G, Halliday GM, Kim WS (กันยายน 2016). "ABCA7 เป็นตัวกลางในการกำจัดอะไมลอยด์-เบตาโดยฟาโกไซต์ในสมอง" วารสารโรคอัลไซเมอร์ 54 ( 2): 569– 584. doi : 10.3233/JAD-160456 . PMID 27472885 . 
  33. ^ Aikawa T, Ren Y, Yamazaki Y, Tachibana M, Johnson MR, Anderson CT และคณะ (พฤศจิกายน 2019). "การขาด ABCA7 เพียงครึ่งเดียวรบกวนการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันของไมโครเกลียในสมองของหนู" Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America . 116 (47): 23790– 23796. Bibcode : 2019PNAS..11623790A . doi : 10.1073/pnas.1908529116 . PMC 6876254 . PMID 31690660 .  
  34. ^ Zissimopoulos JM, Barthold D, Brinton RD, Joyce G (กุมภาพันธ์ 2017). "ความแตกต่างทางเพศและเชื้อชาติในความสัมพันธ์ระหว่างการใช้ยา statin และอุบัติการณ์ของโรคอัลไซเมอร์" . JAMA Neurology . 74 (2): 225– 232. doi : 10.1001/jamaneurol.2016.3783 . PMC 5646357 . PMID 27942728 .  

อ่านเพิ่มเติม

บทความนี้ได้นำข้อความจากหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกาด้านการแพทย์ มา ใช้ ซึ่งเป็นข้อมูลสาธารณะ

ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=ABCA7&oldid=1315597218 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ เอบีเอเอ7

โปรตีน ในกลุ่มย่อย ATP-binding cassette member 7 เป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนABCA7

การทำงาน

โปรตีนที่เข้ารหัสโดยยีนนี้เป็นสมาชิกของซูเปอร์แฟมิลีของ ตัวขนส่ง ATP-binding cassette (ABC) โปรตีน ABC ขนส่งโมเลกุลต่างๆ ข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ทั้งภายนอกและภายในเซลล์ ยีน ABC แบ่งออกเป็นเจ็ดกลุ่มย่อยที่แตกต่างกัน ได้แก่ ABC1, MDR/TAP, CFTR/MRP, ALD...

ความสำคัญทางคลินิก

ในปี 2554 การศึกษาการเชื่อมโยงจีโนมทั่วทั้งจีโนม (GWAS) สองครั้งระบุว่า ABCA7 เป็นตำแหน่งความเสี่ยงใหม่สำหรับโรคอัลไซเมอร์ที่เกิดขึ้นในวัยชรา[ 21 ] [ 22 ]การค้นพบนี้ได้รับการยืนยันโดยการวิเคราะห์เมตาอื่นๆ ในภายหลัง[ 23 ] [ 24 ]การเชื่อมโยงของตัวแปร ABCA7...

เอกสารอ้างอิง

^ a b c GRCh38: Ensembl รุ่น 89: ENSG00000064687 – Ensembl , พฤษภาคม 2017^ a b c GRCm38: Ensembl รุ่น 89: ENSMUSG00000035722 – Ensembl , พฤษภาคม 2017^ "ข้อมูลอ้างอิง PubMed ของมนุษย์:"ศูนย์ข้อมูลเทคโนโลยีชีวภาพแห่งชาติ ห้องสมุดการแพทย์แห่งชาติสหรัฐอเมริกา^...