เบต้าเทิร์น
β-turn (หรือβ-bend , tight turns , reverse turns , Venkatachalam turns ) เป็นรูปแบบการโค้งงอ ที่พบได้บ่อยที่สุด ซึ่งเป็นโครงสร้างทุติยภูมิ ที่ไม่ปกติในโปรตีนที่ทำให้ทิศทางของสายโพลีเปปไทด์ เปลี่ยนไป β-turn เป็นโมทีฟ ที่พบได้ทั่วไปในโปรตีนและโพลีเปปไทด์ [ 1 ] [ 2 ] [ 3 ] [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ] แต่ละ β-turn ประกอบด้วยกรดอะมิโน 4 หน่วย (ระบุด้วยi , i+1 , i+2และi+3 ) สามารถกำหนดได้ 2 วิธี:
- โดยมีพันธะไฮโดรเจน ภายในสายโซ่หลัก ระหว่างCOของสารตกค้างiและNHของสารตกค้างi+3 ;
- โดยมีระยะห่างน้อยกว่า 7 Å ระหว่าง อะตอม Cαของสารตกค้างiและi+ 3
เกณฑ์พันธะไฮโดรเจนเป็นเกณฑ์ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับการใช้งานในชีวิตประจำวัน ส่วนหนึ่งเป็นเพราะมันก่อให้เกิดหมวดหมู่ที่แตกต่างกันสี่หมวด ในขณะที่เกณฑ์ระยะทางก่อให้เกิดหมวดหมู่สี่หมวดเช่นเดียวกัน แต่ให้ประเภทการเลี้ยวเพิ่มเติมอีกด้วย
คำนิยาม
เกณฑ์พันธะไฮโดรเจน
เกณฑ์พันธะไฮโดรเจนสำหรับเบต้าเทิร์น ซึ่งใช้กับพอลิเปปไทด์ที่มีกรดอะมิโนเชื่อมต่อกันด้วยพันธะเปปไทด์แบบทรานส์ ทำให้เกิดเพียงสี่ประเภท ดังที่เวนกาตาชาลัมได้แสดงไว้ในปี 1968 เรียกว่าประเภท I, II, I' และ III' ทั้งหมดนี้พบได้ทั่วไปในโปรตีนและพอลิเปปไทด์ แต่ประเภท I พบได้บ่อยที่สุด เพราะมีลักษณะคล้ายกับอัลฟาเฮลิกซ์ มากที่สุด โดยเกิดขึ้นภายในเฮลิกซ์ 3 และที่ปลายของอัลฟาเฮลิกซ์แบบคลาสสิกบางส่วน ในทางกลับกัน เบต้าเทิร์นประเภท II มักเกิดขึ้นร่วมกับเบต้าชีทเป็นส่วนหนึ่งของเบต้าลิงก์
เบต้าเทิร์นทั้งสี่ประเภทนั้นแตกต่างกันที่มุม φ และ ψ ของกรดอะมิโนตำแหน่งi+1และi+2ดังแสดงในตารางด้านล่างซึ่งแสดงค่าเฉลี่ยทั่วไปไกลซีน เป็น กรดอะมิโนที่พบได้บ่อยเป็นพิเศษเมื่อมีมุม φ เป็นบวก สำหรับโพรลีนนั้น รูปทรงดังกล่าวเป็นไปไม่ได้ในเชิงโครงสร้าง แต่ก็พบได้บ่อยในตำแหน่งกรดอะมิโนที่มีมุม φ เป็นลบ
| φ | ψ | φ | ψ | |
|---|---|---|---|---|
| ประเภท I | -60 | -30 | -90 | 0 |
| ประเภท II | -60 | 120 | 80 | 0 |
| ประเภท I | 60 | 30 | 90 | 0 |
| ประเภท II | 60 | -120 | -80 | 0 |
เบต้าเทิร์นประเภท I และ II แสดงความสัมพันธ์ซึ่งกันและกัน เนื่องจากอาจเปลี่ยนรูปไปมาได้โดยกระบวนการพลิกระนาบเปปไทด์ (การหมุนระนาบเปปไทด์ CONH 180° โดยมีการเปลี่ยนแปลงตำแหน่งของโซ่ข้างและเปปไทด์โดยรอบเพียงเล็กน้อย) ความสัมพันธ์เดียวกันนี้มีอยู่ระหว่างเบต้าเทิร์นประเภท I' และ II' หลักฐานบางอย่างบ่งชี้ว่าการเปลี่ยนรูปเหล่านี้เกิดขึ้นในเบต้าเทิร์นในโปรตีน โดยที่โครงสร้างผลึกหรือ NMR เป็นเพียงภาพรวมของเบต้าเทิร์นที่ในความเป็นจริงแล้วมีการแลกเปลี่ยนกัน[ 10 ]ในโปรตีนโดยทั่วไป เบต้าเทิร์นทั้งสี่ประเภทเกิดขึ้นบ่อย แต่ประเภท I พบได้บ่อยที่สุด รองลงมาคือประเภท II, I' และ II' ตามลำดับ เบต้าเทิร์นพบได้บ่อยเป็นพิเศษที่ปลายลูปของเบต้าแฮร์พินโดยมีการกระจายประเภทที่แตกต่างจากประเภทอื่นๆ ประเภท I' พบได้บ่อยที่สุด รองลงมาคือประเภท II', I และ II ประเภทเทิร์นเพิ่มเติมได้รับการกำหนดโดยการจัดกลุ่มโครงสร้างเทิร์นภายในโครงสร้างโปรตีนที่มีความละเอียดสูงมาก[ 11 ]
การเลี้ยว Asxและการเลี้ยว STคล้ายกับการเลี้ยวเบต้า ยกเว้นว่าสารตกค้างiถูกแทนที่ด้วยโซ่ข้างของแอสปาร์เทตแอสปาราจีนเซรีน หรือทรีโอนีนพันธะไฮโดรเจนระหว่างโซ่หลักกับโซ่หลักถูกแทนที่ด้วยพันธะไฮโดรเจนระหว่างโซ่ข้างกับโซ่หลัก การซ้อนทับด้วยคอมพิวเตอร์ 3 มิติแสดงให้เห็นว่าในโปรตีน การเลี้ยวเหล่านี้เกิดขึ้น[ 12 ]ในรูปแบบ 4 ประเภทเดียวกันกับการเลี้ยวเบต้า ยกเว้นว่าความถี่สัมพัทธ์ของการเกิดขึ้นจะแตกต่างกัน: ประเภท II' เป็นประเภทที่พบได้บ่อยที่สุด ตามด้วยประเภท I, II และ I'
เกณฑ์ระยะทาง
นอกเหนือจากเบต้าเทิร์นประเภท I, I', II และ II' ที่ระบุโดยใช้เกณฑ์พันธะไฮโดรเจนแล้ว เบต้าเทิร์นที่ไม่มีพันธะไฮโดรเจนซึ่งเรียกว่าประเภท VIII มักพบได้บ่อย นอกจากนี้ยังมีการระบุเบต้าเทิร์นอีกสามประเภทที่ค่อนข้างหายาก ซึ่งพันธะเปปไทด์ระหว่างเรซิเดิวi+1และi+2เป็นแบบซิส (cis)แทนที่จะเป็นแบบทรานส์ (trans ) โดยตั้งชื่อว่าประเภท VIa1, VIa2 และ VIb ส่วนอีกประเภทหนึ่งคือประเภท IV ใช้สำหรับเบต้าเทิร์นที่ไม่จัดอยู่ในประเภทใดๆ ข้างต้น รายละเอียดเพิ่มเติมเกี่ยวกับเบต้าเทิร์นเหล่านี้มีอยู่ในหัวข้อ (ชีวเคมี )
ลิงก์ภายนอก
มีเว็บไซต์สองแห่งที่สามารถค้นหาและตรวจสอบโครงสร้างเบต้าเทิร์นที่เชื่อมด้วยพันธะไฮโดรเจนในโปรตีนได้:
เว็บไซต์ที่สามสนับสนุนการสำรวจและวิเคราะห์เบต้าเทิร์นที่มีและไม่มีพันธะไฮโดรเจนของโครงสร้างหลัก:
- betaturn.com [ 14 ]