ST เลี้ยว
การโค้งงอ STเป็นลักษณะโครงสร้างในโปรตีนและโพลีเปปไทด์ [ 1 ] แต่ละอันประกอบด้วย กรด อะมิโน 3 หน่วย (ระบุด้วยi , i + 1 และi + 2) โดยที่หน่วยiคือซีรีน (S) หรือทรีโอนีน (T) ซึ่งสร้างพันธะไฮโดรเจนจากกลุ่มออกซิเจนของโซ่ข้างไปยังกลุ่ม NH ของโซ่หลักของหน่วยi + 2 [ 2 ] [ 3 ]

โครงสร้างที่คล้ายกันนี้เกิดขึ้นได้กับแอสปาร์เทตหรือแอสปาราจีนในตำแหน่งที่iซึ่งเรียกว่าasx turn สามารถแบ่ง asx turn และ ST turn ออก เป็นสี่ประเภทได้แก่ ประเภท I, I', II และ II' ประเภทเหล่านี้สอดคล้อง (ผ่านการเลียนแบบโซ่ข้าง-โซ่หลักของตำแหน่งที่ i) กับbeta turn ที่มีพันธะไฮโดรเจน ซึ่งพบได้บ่อยกว่า โดยมีกรดอะมิโนสี่ตัวและพันธะไฮโดรเจนระหว่าง CO ของตำแหน่งที่iและ NH ของตำแหน่งที่i + 3 ในแง่ของการเกิดขึ้นในโปรตีน โครงสร้างเหล่านี้แตกต่างกันตรงที่ประเภท I เป็น beta turn ที่พบได้บ่อยที่สุดในบรรดาbeta turn ทั้งสี่ประเภท ในขณะที่ประเภท II' เป็น ST turn และ asx turn ที่พบได้บ่อยที่สุด
การเลี้ยวแบบ Asxและ ST เกิดขึ้นบ่อยครั้งที่ปลาย Nของเกลียวอัลฟา [ 4 ] [ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]โดยเป็นส่วนหนึ่งของโมทีฟ asxหรือโมทีฟ STโดยมี asx, เซรีน หรือทรีโอนีนเป็น สารตกค้าง ที่ปลาย Nดังนั้นจึงมักถูกมองว่าเป็นคุณลักษณะที่ปิดปลายเกลียว
หลักฐานสำหรับการเปลี่ยน ST ที่เกี่ยวข้องกับการทำงานนั้นมีให้ในบริเวณ CDR3 ของตัวรับเซลล์ T (โซ่ B โดเมน V) [ 8 ]
สัดส่วนของโครงสร้าง ST turn จะมีพันธะไฮโดรเจนระหว่างสายหลักกับสายหลัก ซึ่งทำให้โครงสร้างเหล่านั้นมีคุณสมบัติเป็นST motif
ลิงก์ภายนอก
- โปรตีนที่มีแรงจูงใจ
- พีดีบีโมทีฟ