ลวดลายSTเป็นลักษณะที่พบได้ทั่วไปในโปรตีนและโพลีเปปไทด์ประกอบด้วยกรดอะมิโน 4 หรือ 5 ตัว โดยมี ซีรีนหรือทรีโอนีนเป็นกรดอะมิโนตัวแรก (กรดอะมิโนi ) ^{[ 1 ] [ 2 ] [ 3 ]}ถูกกำหนดโดยพันธะไฮโดรเจน ภายใน 2 พันธะ พันธะหนึ่งอยู่ระหว่างออกซิเจนของหมู่ข้างเคียงของกรดอะมิโนiและ NH ของสายหลักของกรดอะมิโนi  +  2 หรือi  +  3 อีกพันธะหนึ่งอยู่ระหว่างออกซิเจนของสายหลักของกรดอะมิโนiและ NH ของสายหลักของกรดอะมิโนi  +  3 หรือi  +  4 มีเว็บไซต์ 2 แห่งที่ใช้สำหรับค้นหาและตรวจสอบลวดลาย ST ในโปรตีน ได้แก่ Motivated Proteins: ^{[ 4 ] [ 5 ]}และ PDBeMotif ^{[ 6 ] [ 7 ]}

เมื่อพันธะไฮโดรเจนหนึ่งพันธะอยู่ระหว่างออกซิเจนของสายหลักของกรดอะมิโนiและ NH ของสายข้างของกรดอะมิโนi  +  3 โครงสร้างนั้นจะมีลักษณะเป็นเบต้าเทิร์นเมื่อพันธะไฮโดรเจนหนึ่งพันธะอยู่ระหว่างออกซิเจนของสายข้างของกรดอะมิโนiและ NH ของสายหลักของกรดอะมิโนi  +  2 โครงสร้างนั้นจะมีลักษณะเป็นST เทิร์น

เช่นเดียวกับST turnsสัดส่วนที่สำคัญของโมทีฟ ST เกิดขึ้นที่ปลาย Nของอัลฟาเฮลิกซ์โดยมีซีรีนหรือทรีโอนีนเป็น สารตกค้าง N capดังนั้นจึงมักถูกอธิบายว่าเป็นคุณลักษณะการปิดปลายเฮลิกซ์^{[ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] [ 11 ]}

ลวดลายที่เกี่ยวข้องอีกอย่างหนึ่งคือลวดลาย asxซึ่งมีแอสปาร์เทตหรือแอสปาราจีนเป็นกรดอะมิโนตัวแรก

ทรีโอนีนสองตัวที่ได้รับการอนุรักษ์ไว้อย่างดี ที่ ปลาย N-terminus α-helical ปรากฏเป็นโมทีฟ ST และเป็นส่วนหนึ่งของ ไซต์การจับ นิวคลีโอไทด์ ที่เป็นลักษณะเฉพาะของ เฮลิเคส DNA และ RNA ประเภทSF1 และ SF2 ^{[ 12 ]}

มีการเสนอแนะว่าลำดับ SPXX หรือ STXX มักพบที่ไซต์การจับกับ DNA และยังได้รับการยอมรับว่าเป็นสารตั้งต้นโดยโปรตีนไคเนส บางชนิด การศึกษาโครงสร้างของโพลีเปปไทด์แสดงให้เห็นว่าเตตระเปปไทด์ดังกล่าวสามารถใช้รูปแบบพันธะไฮโดรเจนของโมทีฟ ST ได้^{[ 13 ] [ 14 ]}