เฮลิเคส เป็น เอนไซม์ประเภทหนึ่งที่มีความสำคัญต่อสิ่งมีชีวิต ทุกชนิด หน้าที่หลักของพวกมันคือการแยกสารพันธุกรรม ของสิ่งมีชีวิต เฮลิเคสเป็นโปรตีนมอเตอร์ที่เคลื่อนที่ไปในทิศทางตามเกลียวคู่ ของนิวคลีอิก โดยแยกสายกรดนิวคลีอิกสองสายที่จับคู่กัน (จึงเรียกว่าเฮลิเคส)โดยอาศัยพลังงานที่ได้จากการไฮโดรไลซิสของ ATP มีเฮลิเคสหลายชนิด ซึ่งแสดงถึงกระบวนการที่หลากหลายที่ต้องมีการเร่งปฏิกิริยาการแยกสาย ประมาณ 1% ของยีนยูคาริโอตเข้ารหัสสำหรับเฮลิเคส^{[ 1 ]}

จีโนมของมนุษย์เข้ารหัสสำหรับเฮลิเคสที่ไม่ซ้ำกัน 95 ชนิด ได้แก่ เฮลิเคส RNA 64 ชนิด และเฮลิเคส DNA 31 ชนิด[ ^{2 ] กระบวนการ}ในเซลล์หลายอย่าง เช่นการจำลองแบบ DNA การถอดรหัส การแปลการรวมตัวใหม่การซ่อมแซมDNAและการสร้างไรโบโซมเกี่ยวข้องกับการแยกสายกรดนิวคลีอิกซึ่งจำเป็นต้องใช้เฮลิเคส เฮลิเคสเฉพาะบางชนิดยังเกี่ยวข้องกับการตรวจจับกรดนิวคลีอิกของไวรัสในระหว่างการติดเชื้อและทำหน้าที่ทางภูมิคุ้มกันการกลายพันธุ์ทางพันธุกรรมที่ส่งผลต่อเฮลิเคสอาจส่งผลกระทบอย่างกว้างขวางต่อสิ่งมีชีวิต เนื่องจากความสำคัญของเฮลิเคสในกระบวนการทางชีววิทยาหลายอย่าง

เฮลิเคส มักถูกใช้เพื่อแยกสายของดีเอ็นเอเกลียวคู่ หรือโมเลกุลอา ร์เอ็นเอที่เชื่อมต่อกันเองโดยใช้พลังงานจาก การไฮโดรไลซิส ของ ATPซึ่งเป็นกระบวนการที่มีลักษณะเฉพาะคือการแตกของพันธะไฮโดรเจนระหว่างเบสนิวคลีโอไทด์ที่เชื่อมต่อกันพวกมันยังทำหน้าที่กำจัดโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับกรดนิวคลีอิกและเร่งปฏิกิริยาการรวมตัวของดีเอ็นเอ แบบโฮโมโลจั ส^{[ 3 ]}กระบวนการเมตาบอลิซึมของอาร์เอ็นเอ เช่น การแปล การถอดรหัสการสร้างไรโบโซม การตัดต่อ อาร์เอ็นเอ การขนส่งอาร์เอ็นเอการแก้ไขอาร์เอ็นเอและการย่อยสลายอาร์เอ็นเอ ล้วนได้รับการอำนวยความสะดวกโดยเฮลิเคส[ ^{3 ] เฮ}ลิเคสเคลื่อนที่ทีละน้อยไปตาม สาย กรดนิวคลีอิก หนึ่ง สายของเกลียวคู่ โดยมีทิศทางและกระบวนการที่เฉพาะเจาะจงสำหรับเอนไซม์แต่ละชนิด

เฮลิเคสมีโครงสร้างและสถานะการรวมตัวเป็นโอลิโกเมอร์ ที่แตกต่างกัน ในขณะที่ เฮลิเคสชนิดDnaB คลายเกลียว DNA ในรูป เฮกซาเมอร์รูปวงแหวนเอนไซม์อื่นๆ แสดงให้เห็นว่าสามารถทำงานได้ในรูปโมโนเมอร์หรือไดเมอร์การศึกษาแสดงให้เห็นว่าเฮลิเคสอาจทำงานแบบพาสซีฟ โดยรอให้การคลายเกลียวเกิดขึ้นโดยไม่มีตัวเร่งปฏิกิริยา จากนั้นจึงเคลื่อนย้ายระหว่างสายที่แยกออกจากกัน^{[ 4 ]}หรืออาจมีบทบาทเชิงรุกในการเร่งปฏิกิริยาการแยกสายโดยใช้พลังงานที่สร้างขึ้นจากการไฮโดรไลซิสของ ATP ^{[ 5 ]}ในกรณีหลัง เฮลิเคสจะทำงานได้เทียบเท่ากับมอเตอร์ที่ทำงานอยู่ โดยคลายเกลียวและเคลื่อนย้ายไปตามสารตั้งต้นโดยตรงอันเป็นผลมาจากกิจกรรม ATPase ของมัน^{[ 6 ]}เฮลิเคสอาจประมวลผลได้เร็วกว่ามากในร่างกายมากกว่าในหลอดทดลองเนื่องจากมีโปรตีนเสริมที่ช่วยในการทำให้จุดเชื่อมต่อของส้อมไม่เสถียร^{[ 6 ]}

เอนไซม์เฮลิเคส (รูปสามเหลี่ยมสีฟ้า) ทำหน้าที่แยกสายดีเอ็นเอที่พันกันออก เพื่อให้สายดีเอ็นเอลูกสามารถก่อตัวขึ้นได้

การทำงานของเอนไซม์เฮลิเคส เช่น การคลายเกลียวกรดนิวคลีอิก เกิดขึ้นจากการลดอุปสรรคการกระตุ้น ( ) ของการทำงานเฉพาะแต่ละอย่าง^{[ 7 ] [ 5 ] [ 8 ] [ 9 ]}อุปสรรคการกระตุ้นเป็นผลมาจากปัจจัยต่างๆ และสามารถกำหนดได้โดย ${\displaystyle B}$

${\displaystyle B=N(\Delta G_{\text{bp}}-G_{\text{int}}-G_{\text{f}})}$

ที่ไหน

• ${\displaystyle N}$= จำนวนคู่เบสที่คลายตัว (bps)
• ${\displaystyle \Delta G_{\text{bp}}}$= พลังงานอิสระของการสร้างคู่เบส
• ${\displaystyle G_{\text{int}}}$= การลดลงของพลังงานอิสระเนื่องจากเฮลิเคส และ
• ${\displaystyle G_{\text{f}}}$= การลดลงของพลังงานอิสระเนื่องจากแรงดึงออก

ปัจจัยที่ส่งผลต่อความสูงของกำแพงการกระตุ้น ได้แก่ ลำดับกรดนิวคลีอิกเฉพาะของโมเลกุลที่เกี่ยวข้อง จำนวนคู่เบสที่เกี่ยวข้อง แรงตึงที่มีอยู่บนส้อมการจำลองแบบ และแรงที่ไม่เสถียร^{[ 7 ] [ 5 ] [ 8 ] [ 9 ]}

ขนาดของอุปสรรคการกระตุ้นที่เฮลิเคสต้องเอาชนะนั้นมีส่วนในการกำหนดประเภทของเฮลิเคสว่าเป็นเฮลิเคสแบบแอคทีฟหรือแบบพาสซีฟ ในเฮลิเคสแบบพาสซีฟ จะมีอุปสรรคการกระตุ้นที่สำคัญอยู่ (กำหนดโดย โดยที่คือค่าคงที่ของโบลต์ซมันน์และคืออุณหภูมิของระบบ) เนื่องจากอุปสรรคการกระตุ้นที่สำคัญนี้ ความคืบหน้าของการคลายเกลียวจึงได้รับผลกระทบอย่างมากจากลำดับของกรดนิวคลีอิกภายในโมเลกุลที่จะคลายเกลียว และการมีอยู่ของแรงที่ไม่เสถียรที่กระทำต่อฟอร์กการจำลองแบบ^{[ 7 ] [ 5 ] [ 8 ] [ 9 ]}การรวมกันของกรดนิวคลีอิกบางอย่างจะลดอัตราการคลายเกลียว (เช่นกัวนีนและไซโตซีน ) ในขณะที่แรงที่ไม่เสถียรต่างๆ สามารถเพิ่มอัตราการคลายเกลียวได้^{[ 5 ] [ 8 ] [ 9 ]}ในระบบแบบพาสซีฟ อัตราการคลายเกลียว ( ) จะน้อยกว่าอัตราการเคลื่อนย้าย ( ) (การเคลื่อนย้ายไปตามกรดนิวคลีอิกสายเดี่ยว, ssNA) เนื่องจากการพึ่งพาการคลายเกลียวชั่วคราวของคู่เบสที่จุดแยกการจำลองแบบเพื่อกำหนดอัตราการคลายเกลียว^{[ 7 ] [ 5 ] [ 8 ] [ 9 ]}${\displaystyle B>k_{\text{B}}T}$${\displaystyle k_{\text{B}}}$${\displaystyle T}$${\displaystyle V_{un}}$${\displaystyle V_{trans}}$

ในเฮลิเคสที่ทำงานอยู่ระบบจะขาดอุปสรรคสำคัญ เนื่องจากเฮลิเคสสามารถทำให้กรดนิวคลีอิกไม่เสถียร คลายเกลียวคู่ในอัตราคงที่ โดยไม่คำนึงถึงลำดับของกรดนิวคลีอิก ในเฮลิเคสที่ทำงานอยู่จะใกล้เคียงกับเนื่องจากความสามารถของเฮลิเคสที่ทำงานอยู่ในการทำให้จุดแยกการจำลองแบบไม่เสถียรโดยตรงเพื่อส่งเสริมการคลายเกลียว^{[ 7 ] [ 5 ] [ 8 ] [ 9 ]}${\displaystyle B<k_{\text{B}}T}$${\displaystyle V_{\text{un}}}$${\displaystyle V_{\text{trans}}}$

เฮลิเคสที่ทำงานอยู่แสดงพฤติกรรมที่คล้ายคลึงกันเมื่อทำงานกับกรดนิวคลีอิกแบบสองสาย (dsNA) หรือแบบสายเดียว (ssNA) ในแง่ของอัตราการคลายเกลียวและอัตราการเคลื่อนย้าย ซึ่งในทั้งสองระบบจะมีค่าใกล้เคียงกัน ${\displaystyle V_{\text{un}}}$${\displaystyle V_{\text{trans}}}$

เฮลิเคสทั้งสองประเภทนี้ยังสามารถจำลองเป็นกลไกได้อีกด้วย ในแบบจำลองดังกล่าว เฮลิเคสแบบพาสซีฟจะถูกมองว่าเป็นกลไกแบบบราวน์ที่ขับเคลื่อนด้วยความผันผวนของอุณหภูมิและเกรเดียนต์แอนไอโซโทรปิกที่เกิดขึ้นตามโครงสร้าง DNA ในทางตรงกันข้าม เฮลิเคสแบบแอคทีฟจะถูกมองว่าเป็นมอเตอร์แบบสเต็ปปิ้ง หรือที่รู้จักกันในชื่อมอเตอร์แบบพาวเวอร์สโตรก โดยใช้กลไกแบบ "หนอนคืบ" หรือกลไกแบบ "เดิน" แบบมือต่อมือเพื่อเคลื่อนที่ไปข้างหน้า^{[ 10 ]}ขึ้นอยู่กับสิ่งมีชีวิต การเคลื่อนที่ผ่านเกลียวดังกล่าวสามารถเกิดขึ้นได้ที่ความเร็วในการหมุนในช่วง 5,000 ^{[ 11 ]}ถึง 10,000 ^{[ 12 ]} รอบต่อนาที

ดีเอ็นเอเฮลิเคสถูกค้นพบในE. coliในปี 1976 เฮลิเคสนี้ถูกอธิบายว่าเป็น "เอนไซม์คลายเกลียวดีเอ็นเอ" ซึ่ง "พบว่าทำให้ดีเอ็นเอคู่คลายตัวในปฏิกิริยาที่ขึ้นอยู่กับ ATP โดยไม่เกิดการย่อยสลายที่ตรวจพบได้" ^{[ 13 ]}ดีเอ็นเอเฮลิเคสยูคาริโอตตัวแรกที่ถูกค้นพบคือในปี 1978 ในต้นลิลลี่^{[ 14 ]}ตั้งแต่นั้นมา ดีเอ็นเอเฮลิเคสก็ถูกค้นพบและแยกได้ในแบคทีเรีย ไวรัส ยีสต์ แมลงวัน และยูคาริโอตชั้นสูงอื่นๆ^{[ 15 ]}จนถึงปัจจุบัน มีการแยกเฮลิเคสที่แตกต่างกันอย่างน้อย 14 ชนิดจากสิ่งมีชีวิตเซลล์เดียว 6 ชนิดจากแบคทีริโอเฟจ 12 ชนิดจากไวรัส 15 ชนิดจากยีสต์ 8 ชนิดจากพืช 11 ชนิดจากต่อมไทมัสของลูกวัว และประมาณ 25 ชนิดจากเซลล์มนุษย์^{[ 16 ]}ด้านล่างนี้คือประวัติการค้นพบเฮลิเคส:

• พ.ศ. 2519 – การค้นพบและการแยกDNA helicase ที่มีพื้นฐานมาจากE. coli ^{[ 13 ]}
• พ.ศ. 2521 – การค้นพบเฮลิเคส DNA ยูคาริโอตตัวแรกที่แยกได้จากต้นลิลลี่^{[ 14 ]}
• 1982 – "โปรตีนยีน T4 41" เป็นเฮลิเคส DNA ของแบคทีริโอเฟจตัวแรกที่ได้รับการรายงาน^{[ 15 ]}
• พ.ศ. 2528 – เฮลิเคส DNA ของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมตัวแรกที่แยกได้จากต่อมไทมัสของลูกวัว^{[ 17 ]}
• พ.ศ. 2529 – แอนติเจนเนื้องอกขนาดใหญ่ SV40 ได้รับการรายงานว่าเป็นเฮลิเคสของไวรัส (โปรตีนไวรัสตัวแรกที่ได้รับการรายงานว่าทำหน้าที่เป็นเฮลิเคสของ DNA) ^{[ 18 ]}
• พ.ศ. 2529 – ATPaseIII ซึ่งเป็นโปรตีนของยีสต์ ถูกกำหนดให้เป็น DNA helicase ^{[ 19 ]}
• ปี 1988 – การค้นพบโดเมนกรดอะมิโนที่อนุรักษ์ไว้เจ็ดโดเมน ซึ่งระบุว่าเป็นโมทีฟของเฮลิเคส
• พ.ศ. 2532 – การกำหนดตระกูลเฮลิเคส DNA กลุ่มที่ 1 และกลุ่มที่ 2 ^{[ 20 ]}
• พ.ศ. 2532 – การระบุตระกูลเฮลิเคส DEAD box ^{[ 21 ]}
• พ.ศ. 2533 – การแยกเฮลิเคส DNA ของมนุษย์^{[ 22 ]}
• พ.ศ. 2535 – การแยกเฮลิเคสดีเอ็นเอไมโทคอนเดรียตัวแรกที่มีรายงาน (จากสมองวัว) ^{[ 23 ]}
• พ.ศ. 2539 – รายงานการค้นพบเฮลิเคส DNA คลอโรพลาสต์บริสุทธิ์ตัวแรกจากถั่วลันเตา^{[ 24 ]}
• 2002 – การแยกและลักษณะเฉพาะของเฮลิเคส DNA ของปรสิตมาลาเรียที่ออกฤทธิ์ทางชีวเคมีตัวแรก – Plasmodium cynomolgi ^{[ 25 ]}

หน้าที่ทั่วไปของเฮลิเคสเกิดจากข้อเท็จจริงที่ว่าพวกมันแสดงความคล้ายคลึงกันในลำดับกรดอะมิโน ในระดับหนึ่ง พวกมันทั้งหมดมีลำดับโมทีฟที่อยู่ภายในโครงสร้างหลักซึ่งเกี่ยวข้องกับ การจับกับ ATP การไฮโดรไลซิส ATP และการเคลื่อนย้ายไปตามสารตั้งต้นกรดนิวคลีอิกส่วนที่แปรผันของ ลำดับ กรดอะมิโนนั้นเกี่ยวข้องกับคุณสมบัติเฉพาะของเฮลิเคสแต่ละชนิด

การมีอยู่ของลวดลายเฮลิเคสเหล่านี้ทำให้สามารถระบุได้ว่าโปรตีนนั้นมีกิจกรรมเฮลิเคส แต่ไม่ได้ยืนยันว่าโปรตีนนั้นเป็นเฮลิเคสที่ทำงานได้จริงเสมอไป อย่างไรก็ตาม ลวดลายที่อนุรักษ์ไว้นั้นสนับสนุนความคล้ายคลึงกันทางวิวัฒนาการระหว่างเอนไซม์ต่างๆ โดยอาศัยลวดลายเฮลิเคสเหล่านี้ จึงได้มีการจำแนกกลุ่มเฮลิเคสขนาดใหญ่หลายกลุ่ม

เฮลิเคสถูกจัดกลุ่มเป็น 6 กลุ่ม (ซูเปอร์แฟมิลี) โดยพิจารณาจากลำดับโมทีฟที่ใช้ร่วมกัน^{[ 26 ]}เฮลิเคสที่ไม่สร้างโครงสร้างวงแหวนอยู่ในซูเปอร์แฟมิลี 1 และ 2 และเฮลิเคสที่สร้างวงแหวนเป็นส่วนหนึ่งของซูเปอร์แฟมิลี 3 ถึง 6 ^{[ 27 ]}เฮลิเคสยังถูกจัดประเภทเป็น α หรือ β ขึ้นอยู่กับว่ามันทำงานกับDNA สายเดี่ยวหรือสายคู่ เฮลิเคส α ทำงานกับ DNAสายเดี่ยว และเฮลิเคส β ทำงานกับ DNAสายคู่พวกมันยังถูกจัดประเภทตามขั้วการเคลื่อนย้าย หากการเคลื่อนย้ายเกิดขึ้นในทิศทาง 3'-5' เฮลิเคสจะเป็นประเภท A หากการเคลื่อนย้ายเกิดขึ้นในทิศทาง 5'-3' จะเป็นประเภท B ^{[ 26 ]}

• ซูเปอร์แฟมิลี 1 (SF1) : ซูเปอร์แฟมิลีนี้สามารถแบ่งย่อยออกเป็นเฮลิเคส SF1A และ SF1B ได้อีก^{[ 26 ]}ในกลุ่มนี้ เฮลิเคสสามารถมีขั้วการเคลื่อนย้ายแบบ 3'-5' (ซับแฟมิลี SF1A) หรือ 5'-3' (ซับแฟมิลี SF1B) ก็ได้^{[ 26 ] [ 28 ]}เฮลิเคส SF1A ที่เป็นที่รู้จักมากที่สุดคือ Rep และUvrDใน แบคทีเรีย แกรมลบและเฮลิเคส PcrA จากแบคทีเรียแกรมบวก^{[ 26 ]}เฮลิเคสที่เป็นที่รู้จักมากที่สุดในกลุ่ม SF1B คือ เฮลิเคส RecD และ Dda ^{[ 26 ]}พวกมันมีแกนพับแบบ RecA ^{[ 27 ]}
• ซูเปอร์แฟมิลี 2 (SF2) : นี่คือกลุ่มเฮลิเคสที่ใหญ่ที่สุดซึ่งเกี่ยวข้องกับกระบวนการต่างๆ ในเซลล์^{[ 26 ] [ 2 ]}มีลักษณะเฉพาะคือการมีโมทีฟที่อนุรักษ์ไว้ 9 แบบ ได้แก่ Q, I, Ia, Ib และ II ถึง VI ^{[ 2 ]}กลุ่มนี้ส่วนใหญ่ประกอบด้วยเฮลิเคส RNA แบบ DEAD-box ^{[ 27 ]}เฮลิเคสอื่นๆ ที่รวมอยู่ใน SF2 ได้แก่ ตระกูล RecQ-like และเอนไซม์ Snf2-like ^{[ 26 ]}เฮลิเคสส่วนใหญ่ใน SF2 เป็นประเภท A โดยมีข้อยกเว้นบางประการ เช่น ตระกูล XPD ^{[ 26 ]}พวกมันมีแกนพับแบบ RecA-like ^{[ 27 ]}
• ซูเปอร์แฟมิลี 3 (SF3) : ซูเปอร์แฟมิลี 3 ประกอบด้วยเฮลิเคส AAA+ ที่เข้ารหัสโดยไวรัส DNA ขนาดเล็กเป็นหลัก และไวรัส DNA นิวเคลียสไซโตพลาสมิกขนาดใหญ่บางชนิด^{[ 29 ] [ 30 ]}พวกมันมีทิศทางการเคลื่อนย้าย 3'-5' ซึ่งหมายความว่าพวกมันทั้งหมดเป็นเฮลิเคสประเภท A ^{[ 26 ]}เฮลิเคส SF3 ที่เป็นที่รู้จักมากที่สุดคือเฮลิเคส E1 ของไวรัสพาพิลโลมา^{[ 26 ]}
• ซูเปอร์แฟมิลี 4 (SF4) : เฮลิเคสในแฟมิลี SF4 ทั้งหมดมีขั้วแบบ B (5'-3') พวกมันมีโครงสร้างแบบ RecA ^{[ 26 ]}เฮลิเคส SF4 ที่ได้รับการศึกษามากที่สุดคือ gp4 จากแบคทีริโอเฟจ T7 ^{[ 26 ]}
• ซูเปอร์แฟมิลี 5 (SF5) : โปรตีน Rhoประกอบเป็นกลุ่ม SF5 พวกมันมีโครงสร้างแบบ RecA ^{[ 26 ]}
• ซูเปอร์แฟมิลี 6 (SF6) : ประกอบด้วยแกน AAA+ ที่ไม่ได้รวมอยู่ในการจัดประเภท SF3 ^{[ 26 ]}โปรตีนบางชนิดในกลุ่ม SF6 ได้แก่ การบำรุงรักษาโครโมโซมขนาดเล็กMCM , RuvB, RuvA และ RuvC ^{[ 26 ]}

เฮลิเคสทั้งหมดเป็นสมาชิกของ กลุ่มที่มี P-loop หรือWalker motif อยู่

ยีนATRXเข้ารหัสเฮลิเคสที่ขึ้นอยู่กับ ATP ชื่อ ATRX (หรือที่รู้จักกันในชื่อ XH2 และ XNP) ในกลุ่มย่อย SNF2 ซึ่งเชื่อว่ามีหน้าที่รับผิดชอบในการปรับโครงสร้างโครมาติน การควบคุมยีน และการเมทิลเลชั่นของ DNA ^{[ 31 ] [ 32 ] [ 33 ] [ 34 ]}หน้าที่เหล่านี้ช่วยป้องกันอะพอพโทซิส ส่งผลให้ขนาดของคอร์เทกซ์ถูกควบคุม รวมถึงมีส่วนช่วยในการอยู่รอดของโครงสร้างฮิปโปแคมปัสและคอร์เทกซ์ ซึ่งส่งผลต่อความจำและการเรียนรู้^{[ 31 ]}เฮลิเคสนี้ตั้งอยู่บนโครโมโซม X (Xq13.1-q21.1) ในเฮเทอโรโครมาตินรอบเซนโทรเมียร์และจับกับโปรตีนเฮเทอโรโครมาติน 1 [ 31 ] [ 33 ] การศึกษาแสดงให้เห็นว่า ATRX มีบทบาทในการเมทิลเลชั่น^{ของ rDNA และมีความสำคัญ}ต่อการพัฒนาของตัวอ่อน^{[ 35 ]}พบการกลายพันธุ์ทั่วทั้ง โปรตีน ATRXโดยกว่า 90% อยู่ในโดเมนนิ้วสังกะสีและเฮลิเคส^{[ 36 ]}การกลายพันธุ์ของ ATRX อาจส่งผลให้เกิดภาวะปัญญาอ่อนจากโรคธาลัสซีเมียอัลฟาที่เชื่อมโยงกับโครโมโซม X ( กลุ่มอาการ ATR-X ) ^{[ 31 ]}

การกลายพันธุ์หลายประเภทที่พบใน ATRX พบว่ามีความเกี่ยวข้องกับ ATR-X รวมถึงการกลายพันธุ์แบบ missense ของเบสเดี่ยวที่พบได้บ่อยที่สุด ตลอดจนการกลายพันธุ์แบบ nonsense, frameshift และ deletion ^{[ 34 ]}ลักษณะของ ATR-X ได้แก่ ภาวะศีรษะเล็ก ความผิดปกติของโครงกระดูกและใบหน้า ความบกพร่องทางสติปัญญา ความผิดปกติของอวัยวะเพศ อาการชัก การใช้และทักษะทางภาษาที่จำกัด และโรคธาลัสซีเมียอัลฟา^{[ 31 ] [ 35 ] [ 32 ]}ฟีโนไทป์ที่พบใน ATR-X บ่งชี้ว่าการกลายพันธุ์ของยีน ATRX ทำให้เกิดการลดการแสดงออกของยีน เช่น ยีนอัลฟาโกลบิน^{[ 32 ]}ยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัดว่าอะไรเป็นสาเหตุของการแสดงออกของลักษณะต่างๆ ของ ATR-X ในผู้ป่วยแต่ละราย^{[ 35 ]}

XPD (Xeroderma pigmentosum factor D หรือที่รู้จักกันในชื่อโปรตีน ERCC2) เป็นเฮลิเคสที่ขึ้นอยู่กับ ATP ใน Superfamily II ที่มีโดเมนคลัสเตอร์เหล็ก-กำมะถันแบบ 5'-3' ^{[ 26 ] [ 37 ]}การกลายพันธุ์แบบจุดที่ถ่ายทอดทางพันธุกรรมในเฮลิเคส XPD พบว่าเกี่ยวข้องกับความผิดปกติของการแก่ก่อนวัย เช่นกลุ่มอาการค็อกเคน (CS) และโรคผมบาง (TTD) ^{[ 38 ]}กลุ่มอาการค็อกเคนและโรคผมบางเป็นความผิดปกติทางพัฒนาการที่เกี่ยวข้องกับความไวต่อแสงยูวีและการแก่ก่อนวัย และกลุ่มอาการค็อกเคนแสดงให้เห็นถึงความพิการทางสติปัญญาอย่างรุนแรงตั้งแต่แรกเกิด^{[ 38 ]}การกลายพันธุ์ของเฮลิเคส XPD ยังเกี่ยวข้องกับโรคผิวหนังแห้ง (XP) ซึ่งเป็นโรคที่มีลักษณะเฉพาะคือความไวต่อแสงยูวีและส่งผลให้การเกิดมะเร็งผิวหนังเพิ่มขึ้นหลายพันเท่า^{[ 38 ]}

XPD เป็นส่วนประกอบสำคัญของ คอมเพล็กซ์ TFIIHซึ่งเป็นปัจจัยการถอดรหัสและการซ่อมแซมในเซลล์^{[ 38 ] [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] [ 42 ]}ในฐานะส่วนหนึ่งของคอมเพล็กซ์นี้ มันช่วยอำนวยความสะดวกในการซ่อมแซมการตัดนิวคลีโอไทด์โดยการคลายเกลียว DNA ^{[ 38 ]} TFIIH ช่วยในการซ่อมแซม DNA ที่เสียหาย เช่น ความเสียหายจากแสงแดด^{[ 38 ] [ 39 ] [ 40 ] [ 41 ] [ 42 ]}การกลายพันธุ์ในเฮลิเคส XPD ที่ช่วยสร้างคอมเพล็กซ์นี้และมีส่วนช่วยในการทำงานของมัน ทำให้เกิดความไวต่อแสงแดดที่พบในโรคทั้งสามชนิด รวมถึงความเสี่ยงที่เพิ่มขึ้นของโรคมะเร็งที่พบใน XP และการแก่ก่อนวัยที่พบใน trichothiodystrophy และ Cockayne syndrome ^{[ 38 ]}

การกลายพันธุ์ของเฮลิเคส XPD ที่นำไปสู่โรค trichothiodystrophy พบได้ทั่วทั้งโปรตีนในตำแหน่งต่างๆ ที่เกี่ยวข้องกับการโต้ตอบระหว่างโปรตีน^{[ 38 ]}การกลายพันธุ์นี้ส่งผลให้โปรตีนไม่เสถียรเนื่องจากไม่สามารถสร้างปฏิสัมพันธ์ที่ทำให้เสถียรกับโปรตีนอื่นๆ ณ จุดที่เกิดการกลายพันธุ์ได้^{[ 38 ]}ซึ่งในทางกลับกันจะทำให้คอมเพล็กซ์ TFIIH ทั้งหมดไม่เสถียร ส่งผลให้เกิดความบกพร่องในกลไกการถอดรหัสและการซ่อมแซมของเซลล์^{[ 38 ]}

มีการเสนอแนะว่าการกลายพันธุ์ของเฮลิเคส XPD ที่นำไปสู่โรคค็อกเคนอาจเป็นผลมาจากการกลายพันธุ์ภายใน XPD ซึ่งทำให้โปรตีนแข็งตัวและไม่สามารถเปลี่ยนจากหน้าที่ซ่อมแซมไปเป็นหน้าที่การถอดรหัสได้เนื่องจาก "การล็อก" ในโหมดซ่อมแซม^{[ 38 ]}ซึ่งอาจทำให้เฮลิเคสตัดส่วนของ DNA ที่มีไว้สำหรับการถอดรหัส^{[ 38 ]}แม้ว่าหลักฐานในปัจจุบันจะชี้ให้เห็นถึงข้อบกพร่องในเฮลิเคส XPD ที่ส่งผลให้โปรตีนสูญเสียความยืดหยุ่นในกรณีของโรคค็อกเคน แต่ก็ยังไม่ชัดเจนว่าโครงสร้างโปรตีนนี้ทำให้เกิดอาการที่อธิบายไว้ในโรคค็อกเคนได้อย่างไร^{[ 38 ]}

ในโรค xeroderma pigmentosa การกลายพันธุ์ของเฮลิเคส XPD เกิดขึ้นที่ตำแหน่งการจับ ATP หรือ DNA ^{[ 38 ]}ส่งผลให้เฮลิเคสที่มีโครงสร้างและฟังก์ชันการทำงานสามารถอำนวยความสะดวกในการถอดรหัสได้ แต่กลับยับยั้งการทำงานในการคลายเกลียว DNA และการซ่อมแซม DNA ^{[ 38 ]}การที่เซลล์ขาดความสามารถในการซ่อมแซมการกลายพันธุ์ เช่น การกลายพันธุ์ที่เกิดจากความเสียหายจากแสงแดด เป็นสาเหตุของอัตราการเกิดมะเร็งสูงในผู้ป่วยโรค xeroderma pigmentosa

เฮลิเคส RecQ (3'-5') จัดอยู่ในกลุ่มเฮลิเคส Superfamily II ซึ่งช่วยรักษาเสถียรภาพของจีโนมและยับยั้งการเกิดการรวมตัวใหม่ที่ไม่เหมาะสม^{[ 43 ] [ 44 ]}การขาดและ/หรือการกลายพันธุ์ในเฮลิเคสตระกูล RecQ ทำให้เกิดการรวมตัวทางพันธุกรรมที่ผิดปกติและ/หรือการจำลองดีเอ็นเอ ซึ่งนำไปสู่ความไม่เสถียรของโครโมโซมและความสามารถในการเพิ่มจำนวนโดยรวมลดลง^{[ 43 ]}การกลายพันธุ์ในเฮลิเคสตระกูล RecQ ได้แก่ BLM, RECQL4และ WRN ซึ่งมีบทบาทในการควบคุมการรวมตัวแบบโฮโมโลจัส ได้แสดงให้เห็นว่าส่งผลให้เกิดโรคทางพันธุกรรมแบบออโตโซมัลรีเซส ซีฟ ได้แก่ กลุ่มอาการบลูม (BS), กลุ่มอาการรอธมันด์-ทอมสัน (RTS) และกลุ่มอาการเวอร์เนอร์ (WS) ตามลำดับ^{[ 44 ] [ 45 ]}

กลุ่มอาการบลูมมีลักษณะเฉพาะคือมีแนวโน้มที่จะเป็นมะเร็งตั้งแต่อายุยังน้อย โดยมีอายุเฉลี่ยที่เริ่มเป็นโรคคือ 24 ปี^{[ 44 ] [ 46 ]}เซลล์ของผู้ป่วยกลุ่มอาการบลูมแสดงให้เห็นความถี่สูงของการแลกเปลี่ยนระหว่างโครมาทิดคู่ (SCEs) และความเสียหายของโครโมโซมมากเกินไป^{[ 47 ]}มีหลักฐานที่บ่งชี้ว่า BLM มีบทบาทในการกู้คืนการจำลองดีเอ็นเอที่หยุดชะงักที่จุดแยกการจำลอง^{[ 47 ]}

กลุ่มอาการเวอร์เนอร์เป็นความผิดปกติของการแก่ก่อนวัย โดยมีอาการต่างๆ เช่น การเกิดหลอดเลือดแดงแข็งและโรคกระดูกพรุนในระยะเริ่มต้น รวมถึงโรคอื่นๆ ที่เกี่ยวข้องกับอายุ การเกิดมะเร็งซาร์โคมาในอัตราสูง และมักเสียชีวิตจากกล้ามเนื้อหัวใจตายหรือมะเร็งในช่วงอายุ 40-60 ปี^{[ 44 ] [ 48 ]}เซลล์ของผู้ป่วยกลุ่มอาการเวอร์เนอร์มีอายุขัยในการสืบพันธุ์ลดลง โดยมีการแตกหักและการย้ายตำแหน่งของโครโมโซม รวมถึงการลบส่วนประกอบของโครโมโซมจำนวนมาก ทำให้เกิดความไม่เสถียรของจีโนม^{[ 48 ]}

กลุ่มอาการ Rothmund-Thomson หรือที่รู้จักกันในชื่อpoikiloderma congenitaleมีลักษณะเฉพาะคือ การแก่ก่อนวัย ความผิดปกติของผิวหนังและโครงกระดูก ผื่นผิวหนังเป็นปุ่ม ต้อกระจกในวัยเด็ก และความเสี่ยงต่อโรคมะเร็ง เช่น มะเร็งกระดูก^{[ 44 ] [ 49 ]}พบการจัดเรียงโครโมโซมใหม่ที่ทำให้เกิดความไม่เสถียรของจีโนมในเซลล์ของผู้ป่วยกลุ่มอาการ Rothmund-Thomson RecQ เป็นกลุ่มของเอนไซม์ DNA helicase ที่พบในสิ่งมีชีวิตต่างๆ รวมถึงแบคทีเรีย อาร์เคีย และยูคาริโอต (เช่น มนุษย์) เอนไซม์เหล่านี้มีบทบาทสำคัญในกระบวนการเผาผลาญ DNA ระหว่างการจำลองแบบ DNA การรวมตัวใหม่ และการซ่อมแซม DNA มีโปรตีน RecQ helicase ที่รู้จักกัน 5 ชนิดในมนุษย์ ได้แก่ RecQ1, BLM, WRN, RecQ4 และ RecQ5 การกลายพันธุ์ในยีนบางส่วนเหล่านี้เกี่ยวข้องกับความผิดปกติทางพันธุกรรม ตัวอย่างเช่น การกลายพันธุ์ในยีน BLM ทำให้เกิดโรค Bloom ซึ่งมีลักษณะเฉพาะคือความเสี่ยงต่อโรคมะเร็งที่เพิ่มขึ้นและปัญหาสุขภาพอื่นๆ^{[ 50 ]}การกลายพันธุ์ในยีน WRN นำไปสู่โรค Werner ซึ่งเป็นภาวะที่มีลักษณะเฉพาะคือการแก่ก่อนวัยและความเสี่ยงต่อโรคที่เกี่ยวข้องกับอายุที่เพิ่มขึ้น เฮลิเคส RecQ มีความสำคัญต่อการรักษาเสถียรภาพและความสมบูรณ์ของจีโนม ช่วยป้องกันการสะสมของความผิดปกติทางพันธุกรรมที่อาจนำไปสู่โรคต่างๆ เช่น มะเร็ง ความสมบูรณ์ของจีโนมขึ้นอยู่กับตระกูลเฮลิเคส DNA RecQ ซึ่งรวมถึงกระบวนการซ่อมแซม DNA การรวมตัวใหม่ การจำลองแบบ และการถอดรหัส ความไม่เสถียรของจีโนมและการแก่ก่อนวัยเป็นภาวะที่เกิดขึ้นจากการกลายพันธุ์ในเฮลิเคส RecQ ของมนุษย์^{[ 51 ]}เฮลิเคส RecQ Sgs1 หายไปในเซลล์ยีสต์ ทำให้เซลล์ยีสต์เป็นแบบจำลองที่มีประโยชน์สำหรับการทำความเข้าใจความผิดปกติของเซลล์มนุษย์และหน้าที่ของเฮลิเคส RecQ ^{[ 52 ]}สมาชิกในตระกูลเฮลิเคส RecQ คือ RECQ1 เกี่ยวข้องกับความผิดปกติของมะเร็งทางพันธุกรรมที่ไม่พบบ่อยจำนวนเล็กน้อยในบุคคล เอนไซม์ดีเอ็นเอเฮลิเคสมีส่วนร่วมในกระบวนการถอดรหัสพันธุกรรม วงจรเซลล์ และการซ่อมแซมดีเอ็นเอ จากการวิจัยล่าสุดพบว่า การกลายพันธุ์แบบมิสเซนส์ในยีน RECQ1 อาจมีบทบาทในการพัฒนาของมะเร็งเต้านมในครอบครัว เอนไซม์ดีเอ็นเอเฮลิเคสมักถูกดึงดูดไปยังบริเวณที่มีความเสียหายของดีเอ็นเอ และมีความสำคัญต่อการจำลองแบบดีเอ็นเอ การรวมตัวใหม่ การซ่อมแซม และการถอดรหัสพันธุกรรมของเซลล์ การควบคุมกระบวนการระดับโมเลกุลของเอนไซม์เหล่านี้ด้วยสารเคมีสามารถเปลี่ยนแปลงอัตราการแบ่งตัวของเซลล์มะเร็ง ตลอดจนประสิทธิภาพของกระบวนการต่างๆ และภาวะสมดุลของเซลล์ การดักจับเอนไซม์ดีเอ็นเอเฮลิเคส ซึ่งเป็นโปรตีนเมตาบอลิซึมของดีเอ็นเอชนิดหนึ่ง ด้วยโมเลกุลขนาดเล็ก อาจส่งผลเสียต่อเซลล์มะเร็งที่เพิ่มจำนวนอย่างรวดเร็ว ซึ่งอาจมีประสิทธิภาพในการรักษามะเร็ง

ในระหว่างไมโอซิสการแตกของสายดีเอ็นเอคู่และความเสียหายของดีเอ็นเอ อื่นๆ ในโครมาทิดจะได้รับการซ่อมแซมโดยการรวมตัวกันแบบโฮโมโลกัสโดยใช้โครมาทิดพี่น้องหรือโครมาทิดที่ไม่ใช่พี่น้องที่เป็นโฮโมโลกัสเป็นแม่แบบ การซ่อมแซมนี้อาจส่งผลให้เกิดการไขว้กัน (CO) หรือที่พบได้บ่อยกว่าคือการรวมตัวกันแบบไม่ไขว้กัน (NCO) ในยีสต์Schizosaccharomyces pombeเฮลิเคสดีเอ็นเอตระกูลFANCM ชื่อ FmI1 จะควบคุมการสร้างการรวมตัวกันแบบ NCO ในระหว่างไมโอซิส ^{[ 53 ]} เฮลิเคสชนิด RecQ ชื่อ Rqh1 ก็ควบคุมการรวมตัวกันแบบไมโอซิสแบบ NCO เช่นกัน^{[ 54 ]} เฮลิเคสเหล่านี้ ด้วยความสามารถในการคลาย ตัวกลาง D-loop จึงส่งเสริมการรวมตัวกันแบบ NCO โดยกระบวนการเชื่อมต่อสายที่ขึ้นอยู่กับการสังเคราะห์

ในพืชArabidopsis thalianaเฮลิเคส FANCM ส่งเสริม NCO และต่อต้านการก่อตัวของรีคอมบิแนนท์ CO ^{[ 55 ]} เฮลิเคสอีกตัวหนึ่งคือ RECQ4A/B ก็ลด CO ลงอย่างอิสระเช่นกัน มีการเสนอแนะว่า CO ถูกจำกัดเนื่องจากต้นทุนระยะยาวของการรวมตัวของ CO นั่นคือ การทำลายชุดยีนที่เอื้ออำนวยของอัลลีลที่สร้างขึ้นโดยการคัดเลือกตามธรรมชาติ ในอดีต ^{[ 55 ]}

RNA helicase มีความสำคัญต่อกระบวนการเผาผลาญ RNA ส่วนใหญ่ เช่น การสร้างไร โบโซมการตัดต่อ pre-mRNA และ การเริ่มต้น การแปลนอกจากนี้ยังมีบทบาทสำคัญในการตรวจจับ RNA ของไวรัส^{[ 56 ]} RNA helicase มีส่วนเกี่ยวข้องในการตอบสนองภูมิคุ้มกันต้านไวรัส เนื่องจากสามารถระบุ RNA แปลกปลอมในสัตว์มีกระดูกสันหลังได้ ประมาณ 80% ของไวรัสทั้งหมดเป็นไวรัส RNA และมี RNA helicase ของตัวเอง^{[ 57 ] RNA helicase ที่บกพร่องมีความเชื่อมโยงกับโรคมะเร็ง โรคติดเชื้อ และความผิดปกติทางระบบประสาทเสื่อม [ 56 ]}ความผิดปกติทางระบบประสาทบางอย่างที่เกี่ยวข้องกับ RNA helicase ที่บกพร่อง ได้แก่ โรคกล้ามเนื้ออ่อนแรง( amyotrophic lateral sclerosis) โรคกล้ามเนื้อฝ่อไขสันหลัง (spinal muscular atrophy ) โรคสมองน้อยเสื่อมชนิดที่ 2 (spinocerebellar ataxia type-2 ) โรคอัลไซเมอร์และกลุ่มอาการข้อหดเกร็งแต่กำเนิดที่ร้ายแรง^{[ 57 ]}

เฮลิเคส RNA และเฮลิเคส DNA สามารถพบได้ร่วมกันในซูเปอร์แฟมิลีเฮลิเคสทั้งหมด ยกเว้น SF6 ^{[ 58 ] [ 59 ]}เฮลิเคส RNA ของยูคาริโอตทั้งหมดที่ได้รับการระบุจนถึงปัจจุบันเป็นเฮลิเคสที่ไม่สร้างวงแหวนและเป็นส่วนหนึ่งของ SF1 และ SF2 ในทางกลับกัน เฮลิเคส RNA ที่สร้างวงแหวนได้ถูกพบในแบคทีเรียและไวรัส^{[ 56 ]}อย่างไรก็ตาม เฮลิเคส RNA ทั้งหมดไม่ได้แสดงกิจกรรมเฮลิเคสตามที่กำหนดโดยหน้าที่ของเอนไซม์ เช่น โปรตีนในตระกูล Swi/Snf แม้ว่าโปรตีนเหล่านี้จะมีโมทีฟเฮลิเคสทั่วไป ไฮโดรไลซ์ ATP ในลักษณะที่ขึ้นอยู่กับกรดนิวคลีอิก และสร้างขึ้นรอบแกนเฮลิเคส แต่โดยทั่วไปแล้วจะไม่พบกิจกรรมการคลายเกลียว^{[ 60 ]}

เฮลิเคส RNA ที่แสดงกิจกรรมการคลายเกลียวได้รับการจำแนกลักษณะโดยกลไกอย่างน้อยสองแบบที่แตกต่างกัน ได้แก่ การคลายเกลียวคู่แบบแคนอนิกและการแยกสายเฉพาะที่ การคลายเกลียวคู่แบบแคนอนิกคือการแยกสายคู่ทีละขั้นตอนตามทิศทาง ดังที่อธิบายไว้ข้างต้นสำหรับการคลายเกลียว DNA อย่างไรก็ตาม การแยกสายเฉพาะที่เกิดขึ้นโดยกระบวนการที่เอนไซม์เฮลิเคสถูกโหลดที่ตำแหน่งใดก็ได้ตามแนวคู่ โดยปกติแล้วจะได้รับความช่วยเหลือจากบริเวณสายเดี่ยวของ RNA และการโหลดเอนไซม์จะมาพร้อมกับการจับกับ ATP ^{[ 61 ]}เมื่อเฮลิเคสและ ATP จับกันแล้ว การแยกสายเฉพาะที่เกิดขึ้น ซึ่งต้องอาศัยการจับกับ ATP แต่ไม่จำเป็นต้องเป็นกระบวนการไฮโดรไลซิสของ ATP จริงๆ^{[ 62 ]}เมื่อมีเบสคู่น้อยลง คู่ก็จะแยกตัวออกโดยไม่ต้องอาศัยความช่วยเหลือเพิ่มเติมจากเอนไซม์ โหมดการคลายเกลียวนี้ถูกใช้โดย เฮลิ เคสกล่อง DEAD/DEAH ^{[ 63 ]}

ปัจจุบัน ฐานข้อมูล RNA helicase ^{[ 64 ]}มีให้บริการทางออนไลน์ซึ่งประกอบด้วยรายการ RNA helicase ที่ครอบคลุมพร้อมข้อมูลต่างๆ เช่น ลำดับ โครงสร้าง และหน้าที่ทางชีวเคมีและเซลล์^{[ 56 ]}

มีการใช้วิธีการต่างๆ เพื่อวัดกิจกรรมของเฮลิเคสในหลอดทดลองวิธีการเหล่านี้มีตั้งแต่การทดสอบเชิงคุณภาพ (การทดสอบที่มักให้ผลลัพธ์ที่ไม่เกี่ยวข้องกับค่าหรือการวัด) ไปจนถึงเชิงปริมาณ (การทดสอบที่มีผลลัพธ์เป็นตัวเลขที่สามารถนำไปใช้ในการวิเคราะห์ทางสถิติและเชิงตัวเลข) ในปี พ.ศ. 2525–2526 ได้มีการพัฒนาการทดสอบทางชีวเคมีโดยตรงครั้งแรกเพื่อวัดกิจกรรมของเฮลิเคส^{[ 15 ] [ 65 ]}วิธีนี้เรียกว่า "การทดสอบการแทนที่สาย"

• การทดสอบการแทนที่สายดีเอ็นเอเกี่ยวข้องกับการติดฉลากกัมมันตรังสีให้กับดีเอ็นเอสายคู่ หลังจากทำการบำบัดด้วยเฮลิเคสแล้ว ดีเอ็นเอสายเดี่ยวจะถูกตรวจพบว่าแยกออกจากดีเอ็นเอสายคู่ด้วยการแยกด้วย เจลอิเล็ก โทรโฟเรซิส แบบไม่ ทำให้เสียสภาพ หลังจากตรวจพบดีเอ็นเอสายเดี่ยวแล้ว ปริมาณของสารกัมมันตรังสีที่ติดอยู่บนดีเอ็นเอสายเดี่ยวจะถูกวัดปริมาณเพื่อให้ได้ค่าตัวเลขของปริมาณการคลายตัวของดีเอ็นเอสายคู่
  การทดสอบการแทนที่สายดีเอ็นเอเป็นที่ยอมรับสำหรับการวิเคราะห์เชิงคุณภาพ แต่เนื่องจากไม่สามารถแสดงผลลัพธ์ได้มากกว่าหนึ่งช่วงเวลา ใช้เวลานาน และต้องพึ่งพาสารกัมมันตรังสีในการติดฉลาก จึงมีความจำเป็นต้องพัฒนาวิธีการวินิจฉัยที่สามารถตรวจสอบกิจกรรมของเฮลิเคสแบบเรียลไทม์ได้

ต่อมาได้มีการพัฒนาวิธีการอื่นๆ ที่รวมเอาบางส่วนหรือทั้งหมดของสิ่งต่อไปนี้: กลไกที่มีปริมาณงานสูง การใช้การติดฉลากนิวคลีโอไทด์ที่ไม่ใช่กัมมันตรังสี เวลาปฏิกิริยาที่เร็วขึ้น/การใช้เวลาน้อยลง การตรวจสอบกิจกรรมของเฮลิเคสแบบเรียลไทม์ (โดยใช้การวัดจลนศาสตร์แทนการวิเคราะห์จุดสิ้นสุด/จุดเดียว) วิธีการเหล่านี้รวมถึง: "วิธีการดับการไหลอย่างรวดเร็ว การทดสอบแบบใช้ฟลูออเรสเซนซ์ การทดสอบการกรอง การทดสอบความใกล้เคียงของการเรืองแสงการทดสอบการถ่ายโอนพลังงานเรโซแนนซ์ฟลูออเรสเซน ซ์ แบบเวลาที่กำหนดการทดสอบที่ใช้เทคโนโลยีแฟลชเพลท การทดสอบการดับฟลูออเรสเซนซ์แบบเวลาที่กำหนดที่เป็นเนื้อเดียวกัน และการทดสอบเฮลิเคสแบบอิเล็กโทรเคมีลูมิเนสเซนซ์" ^{[ 16 ]}ด้วยการใช้สมการทางคณิตศาสตร์เฉพาะทาง การทดสอบเหล่านี้บางส่วนสามารถนำมาใช้เพื่อกำหนดจำนวนนิวคลีโอไทด์ที่จับคู่เบสที่เฮลิเคสสามารถทำลายได้ต่อการไฮโดรไลซิสของโมเลกุล ATP 1 โมเลกุล^{[ 66 ]}

ชุดตรวจวินิจฉัยที่วางจำหน่ายในเชิงพาณิชย์ก็มีเช่นกัน ชุดตรวจวินิจฉัย "Trupoint" จากบริษัท PerkinElmer , Inc. เป็นชุดตรวจที่ใช้การวัดการดับแสงฟลูออเรสเซนต์แบบเวลาจำเพาะ โดยใช้เทคโนโลยี "SignalClimb" ของ PerkinElmer ซึ่งอาศัยฉลากสองชนิดที่จับกันในระยะใกล้แต่คนละสายดีเอ็นเอ ฉลากชนิดหนึ่งคือสารคีเลตแลนทานัมเรืองแสง ซึ่งทำหน้าที่เป็นฉลากที่ถูกตรวจสอบโดยเครื่องอ่านเพลท 96/384 หลุมที่เหมาะสม ส่วนอีกฉลากหนึ่งคือโมเลกุลตัวดับแสงอินทรีย์ หลักการของชุดตรวจนี้คือการ "ดับแสง" หรือยับยั้งสัญญาณของสารคีเลตแลนทานัมโดยโมเลกุลตัวดับแสงอินทรีย์เมื่อทั้งสองอยู่ใกล้กัน – เช่นเดียวกับเมื่อดีเอ็นเอแบบคู่สายอยู่ในสภาวะปกติ เมื่อเกิดกิจกรรมของเฮลิเคสบนดีเอ็นเอแบบคู่สาย ฉลากตัวดับแสงและฉลากแลนทานัมจะแยกออกจากกันเมื่อดีเอ็นเอคลายตัว การสูญเสียความใกล้ชิดนี้ทำให้ความสามารถของตัวดับแสงในการยับยั้งสัญญาณแลนทานิดลดลง ส่งผลให้ฟลูออเรสเซนส์เพิ่มขึ้นที่สามารถตรวจจับได้ ซึ่งเป็นตัวแทนของปริมาณ DNA ที่คลายตัว และสามารถใช้เป็นการวัดเชิงปริมาณของกิจกรรมเฮลิเคสได้ การดำเนินการและการใช้เทคนิคการถ่ายภาพฟลูออเรสเซนส์ระดับโมเลกุลเดี่ยว โดยเน้นที่วิธีการที่รวมถึงการดักจับด้วยแสงร่วมกับการถ่ายภาพแบบเอพิฟลูออเรสเซนส์ และการตรึงบนพื้นผิวร่วมกับการแสดงภาพฟลูออเรสเซนส์แบบสะท้อนภายในทั้งหมด เมื่อรวมกับเซลล์ไหลแบบไมโครแชนเนลและการควบคุมไมโครฟลูอิดิก ทำให้สามารถถ่ายภาพและติดตามโมเลกุลโปรตีนและ DNA ที่ติดฉลากฟลูออเรสเซนส์แต่ละตัวได้ ทำให้สามารถวัดการคลายตัวและการเคลื่อนย้ายของ DNA ที่ความละเอียดระดับโมเลกุลเดี่ยวได้^{[ 67 ]}

ขั้วของเฮลิเคส ซึ่งถือได้ว่าเป็น "ทิศทาง" นั้น ถูกกำหนดให้เป็นทิศทาง (ระบุเป็น 5'→3' หรือ 3'→5') ของการเคลื่อนที่ของเฮลิเคสบนสายเดี่ยว DNA/RNA ที่มันเคลื่อนที่ไป การกำหนดขั้วนี้มีความสำคัญ เช่น ในการกำหนดว่าเฮลิเคสที่ทดสอบนั้นยึดติดกับสายนำของ DNA หรือสายตามของ DNA หรือไม่ ในการกำหนดลักษณะเฉพาะของเฮลิเคสนี้ จะใช้ DNA ที่เป็นเกลียวคู่บางส่วนเป็นสารตั้งต้น ซึ่งมีบริเวณ DNA สายเดี่ยวตรงกลางที่มีบริเวณ DNA เกลียวคู่ที่มีความยาวต่างกัน (บริเวณสั้นๆ หนึ่งบริเวณที่วิ่งจาก 5'→3' และบริเวณที่ยาวกว่าหนึ่งบริเวณที่วิ่งจาก 3'→5') อยู่ทั้งสองด้านของบริเวณนี้^{[ 68 ]}เมื่อเฮลิเคสถูกเพิ่มเข้าไปในบริเวณสายเดี่ยวตรงกลางนั้น ขั้วจะถูกกำหนดโดยการกำหนดลักษณะเฉพาะบน DNA สายเดี่ยวที่เกิดขึ้นใหม่

• โปรตีนจับดีเอ็นเอเฮลิเคส โครโมโดเมน : CHD1 , CHD1L , CHD2 , CHD3 , CHD4 , CHD5 , CHD6 , CHD7 , CHD8 , CHD9
• กล่องเสีย / กล่อง DEAD/DEAH สำหรับเฮลิเคส : DDX3X , DDX5 , DDX6 , DDX10 , DDX11 , DDX12 , DDX58 , DHX8 , DHX9 , DHX37 , DHX40 , DHX58
• ASCC3 , BLM , BRIP1 , DNA2 , FBXO18 , FBXO30 , HELB , HELLS , HELQ , HELZ , HFM1 , HLTF , IFIH1 , NAV2 , PIF1 , RECQL , RTEL1 , SHPRH , SMARCA4 , SMARCAL1 , WRN , WRNIP1
• ฐานข้อมูล RNA เฮลิเคส

วิกิมีเดียคอมมอนส์มีสื่อที่เกี่ยวข้องกับเฮลิเคส

• DNA+Helicases ที่ หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
• RNA+Helicases ในฐานข้อมูล Medical Subject Headings (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา