แคสเปส 3

Q: กิจกรรมของเอนไซม์

Cys-285 (สีเหลือง) และ His-237 (สีเขียวและสีน้ำเงินเข้ม) ในบริเวณออกฤทธิ์ของ caspase-3 หน่วยย่อย p12 สีชมพู และหน่วยย่อย p17 สีฟ้าอ่อน ภาพนี้สร้างขึ้นใน Pymol จากไฟล์ 1rhr.pdb

แคสพี3
โครงสร้างที่มีอยู่
พีดีบี	การค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB
รายชื่อรหัส PDB
	1CP3 , 1GFW , 1I3O , 1NME , 1NMQ , 1NMS , 1PAU , 1QX3 , 1RE1 , 1RHJ , 1RHK , 1RHM , 1RHQ , 1RHR , 1RHU , 2C1E , 2C2K , 2C2M , 2C2O , 2CDR , 2CJX , 2CJY , 2CNK , 2CNL , 2CNN , 2CNO , 2DKO , 2H5I , 2H5J , 2H65 , 2J30 , 2J31 , 2J32 , 2J33 , 2XYG , 2XYH , 2XYP , 2XZD , 2XZT , 2Y0B , 3DEH , 3DEI , 3DEJ , 3DEK , 3EDQ , 3GJQ , 3GJR , 3GJS , 3GJT , 3H0E , 3ITN , 3KJF , 3PCX , 3PD0 , 3PD1 , 4DCJ , 4DCO , 4DCP , 4EHA , 4EHD , 4EHF , 4EHH , 4EHK , 4EHL , 4EHN , 4JJE , 4JQY , 4JQZ , 4JR0 , 4PRY , 4PS0 , 4QTX , 4QTY , 4QU0 , 4QU5 , 4QU8 , 4QU9 , 4QUA , 4QUB , 4QUD , 4QUE , 4QUG , 4QUH , 4QUI , 4QUJ , 4QUL , 5IC4
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่น	CASP3 , CPP32, CPP32B, SCA-1, แคสเปส 3
รหัสภายนอก	โอมิม : 600636 ; เอ็มจีไอ : 107739 ; โฮโมโลยีน : 37912 ; GeneCards : CASP3 ; OMA : CASP3 - ออโธโลจี
ตำแหน่งของยีน ( เมาส์ )
คริส.	โครโมโซม 8 (เมาส์)
จบ	47,092,724 bp
รูปแบบการแสดงออกของ RNA
	ไม่มีข้อมูล
	สูงสุดที่แสดงใน
	ส่วนนูนของปมประสาทตรงกลาง; เปลือกสมองส่วนบาร์เรล; กระแสการอพยพของส่วนหน้า; ท่อประสาท; ปมประสาทไตรเจมินัล; ไตส่วนเม็ดเลือด; เม็ดเลือดขาวชนิดแกรนูโลไซต์; หางของตัวอ่อน; เอพิบลาสต์; ปมประสาทคอส่วนบน;
	ข้อมูลการแสดงออกอ้างอิงเพิ่มเติม
ออนโทโลยีของยีน
หน้าที่ระดับโมเลกุล	กิจกรรมเปปติเดสชนิดซิสเทอีน; กิจกรรมของเอนไซม์เปปติเดส; การจับโปรตีน; กิจกรรมกระตุ้นฟอสโฟลิเปส A2; กิจกรรมยับยั้งโปรตีนเซริน/ทรีโอนีนไคเนสที่ขึ้นอยู่กับไซคลิน; กิจกรรมของเอนโดเปปติเดสชนิดซิสเทอีนมีส่วนเกี่ยวข้องในกระบวนการอะพอพโทซิส; กิจกรรมของเอนโดเปปติเดสชนิดซิสเทอีนมีส่วนเกี่ยวข้องในขั้นตอนการดำเนินการของอะพอพโทซิส; กิจกรรมเอนโดเปปติเดสชนิดซิสเทอีน; กิจกรรมไฮโดรเลส; กิจกรรมกระตุ้นเอนโดเปปติเดสชนิดซิสเทอีนมีส่วนเกี่ยวข้องในกระบวนการอะพอพโทซิส; กิจกรรมเอนโดเปปติเดสชนิดแอสปาร์ติก; การจับโปรตีเอส; การจับกับตัวรับการตาย; การจับเชิงซ้อนที่มีโปรตีน; กิจกรรมของเอนโดเปปติเดสชนิดซิสเทอีนมีส่วนเกี่ยวข้องในเส้นทางการส่งสัญญาณอะพอพโทซิส;
ส่วนประกอบของเซลล์	ไซโตพลาซึม; ไซโตซอล; นิวคลีโอพลาสม์; คอมเพล็กซ์ส่งสัญญาณที่ทำให้เกิดการตาย; แพเมมเบรน; นิวเคลียส; โซมา;
กระบวนการทางชีวภาพ	การตอบสนองของเซลล์ต่อสารอินทรีย์; กระบวนการอะพอพโทซิสของเซลล์ประสาท; การกำหนดชะตากรรมของเซลล์; การตอบสนองต่อเอสตราไดออล; การส่งสัญญาณภายในเซลล์; การตอบสนองต่อภาวะขาดออกซิเจน; การตอบสนองต่อกรดอะมิโน; การแตกตัวของดีเอ็นเอแบบอะพอพโทซิส; การตอบสนองต่อสารประกอบอินทรีย์แบบวงแหวน; การควบคุมเชิงลบของกิจกรรมไคเนสโปรตีนเซริน/ทรีโอนีนที่ขึ้นอยู่กับไซคลิน; การตอบสนองต่อยาปฏิชีวนะ; การสร้างเกล็ดเลือด; การแปรรูปโปรตีน; การตอบสนองต่อนิโคติน; การตอบสนองต่อไอออนโลหะ; การควบคุมเชิงลบของวงจรเซลล์; การสมานแผล; การตอบสนองต่อกลูโคคอร์ติคอยด์; การตอบสนองของเซลล์ต่อสารประกอบอินทรีย์แบบวงแหวน; การรักษาสมดุลของเซลล์บี; การควบคุมเชิงลบของกระบวนการอะพอพโทซิส; การได้ยิน; การตอบสนองต่อกลูโคส; การตอบสนองต่อสารอินทรีย์; การส่งสัญญาณฮิปโป; กระบวนการอะพอพโทซิสของเซลล์เกลีย; การแยกความแตกต่างของเคราติโนไซต์; การสลายโปรตีน; การตอบสนองของเซลล์ต่อสิ่งกระตุ้นที่ทำให้เกิดความเสียหายต่อดีเอ็นเอ; การรักษาสมดุลของเซลล์ T; การตอบสนองต่อปัจจัยเนโครซิสของเนื้องอก; การควบคุมเชิงลบของการเพิ่มจำนวนเซลล์ T ที่ถูกกระตุ้น; การพัฒนาของหัวใจ; การตอบสนองต่อลิโปโพลีแซคคาไรด์; การควบคุมเชิงบวกของกระบวนการอะพอพโทซิสของเซลล์ประสาท; การตอบสนองต่อบาดแผล; การจำแนกเซลล์ประสาท; วิถีการส่งสัญญาณอะพอพโทซิสภายนอกในกรณีที่ไม่มีลิแกนด์; การเรียนรู้หรือความจำ; การควบคุมเชิงบวกของกระบวนการอะพอพโทซิส; การจำแนกเซลล์เม็ดเลือดแดง; เส้นทางการส่งสัญญาณอะพอพโทซิส; การควบคุมเชิงลบของการเพิ่มจำนวนเซลล์บี; การตอบสนองต่อไอออนโคบอลต์; การพัฒนาของฮิปโปแคมปัส; การตอบสนองต่อรังสียูวี; การตอบสนองต่อรังสีเอ็กซ์; การตอบสนองต่อไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์; การควบคุมมาโครออโตฟาจี; วิถีการส่งสัญญาณของตัวรับนิวโรโทรฟิน TRK; ระยะดำเนินการของอะพอพโทซิส; กลไกการส่งสัญญาณอะพอพโทซิสภายในเพื่อตอบสนองต่อความเครียดจากออสโมซิส; การตอบสนองของเซลล์ต่อสเตาโรสปอรีน; กระบวนการอะพอพโทซิส; เส้นทางการส่งสัญญาณที่ควบคุมโดยไซโตไคน์; การกระตุ้นการทำงานของเอนโดเปปติเดสชนิดซิสเทอีนซึ่งเกี่ยวข้องกับกระบวนการอะพอพโทซิส; การควบคุมเชิงบวกของกิจกรรมเร่งปฏิกิริยา; ลูทีโอไลซิส; การรวมกลุ่มของแอกซอน; การจำแนกเซลล์กล้ามเนื้อลาย; กระบวนการอะพอพโทซิสของเม็ดเลือดขาว; การควบคุมความเสถียรของโปรตีน; การควบคุมเชิงบวกของการก่อตัวของอะไมลอยด์เบต้า; การปิดท่อประสาทส่วนหน้า;
	แหล่งที่มา: Amigo / QuickGO
ออร์โธล็อก
	836
	12367
	ENSG00000164305
	ENSMUSG00000031628
	พี42574
	พี70677
	NM_004346 NM_032991
	NM_009810 NM_001284409
NP_004337 NP_116786 NP_001341706 NP_001341708 NP_001341709
	NP_001341710 NP_001341711 NP_001341712 NP_001341713
	NP_001271338 NP_033940
	วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์	ดู/แก้ไขเมาส์

Caspase-3เป็น โปรตีน แคสเปสที่ทำปฏิกิริยากับแคสเปส-8และแคสเปส-9มันถูกเข้ารหัสโดยยีนCASP3 มีการระบุ ออร์โธล็อกของ CASP3 ^[⁴^]ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม จำนวนมาก ที่มีข้อมูลจีโนมที่สมบูรณ์ นอกจากนี้ยังพบออร์โธล็อกที่ไม่ซ้ำกันในนกกิ้งก่าสัตว์สะเทินน้ำสะเทินบกและปลากระดูกแข็ง

โปรตีนCASP3 เป็นสมาชิกของ ตระกูล โปร ตีเอ สกรดซิสเทอีน- แอสปาร์ ติก ( แคสเปส ) ^[⁵^] การกระตุ้นแคสเป สตามลำดับมีบทบาทสำคัญในขั้นตอนการดำเนินการของ อะพอ พโทซิสของเซลล์แคสเปสมีอยู่เป็นโปรเอนไซม์ ที่ไม่ทำงาน ซึ่งผ่านกระบวนการย่อยสลายโปรตีนที่กรดแอสปาร์ติกที่อนุรักษ์ไว้เพื่อสร้างหน่วยย่อยสองหน่วย คือ หน่วยใหญ่และหน่วยเล็ก ซึ่งจะรวมตัวกันเป็นไดเมอร์เพื่อสร้างเอนไซม์ที่ทำงานได้โปรตีนนี้จะตัดและกระตุ้นแคสเปส 6และ7และตัวโปรตีนเองจะถูกประมวลผลและกระตุ้นโดยแคสเปส 8, 9 และ10มันเป็นแคสเปสหลักที่เกี่ยวข้องกับการตัดโปรตีนพรีเคอร์เซอร์อะไมลอยด์-เบตา 4Aซึ่งเกี่ยวข้องกับการตายของเซลล์ประสาทในโรคอัลไซเมอร์ [ ⁶^]^การตัดต่อทางเลือกของยีนนี้ส่งผลให้เกิดตัวแปรการถอดรหัสสองแบบที่เข้ารหัสโปรตีนเดียวกัน^[⁷^]

Caspase-3 มีลักษณะทั่วไปหลายอย่างที่พบได้ทั่วไปในแคสเปสที่รู้จักในปัจจุบันทั้งหมด ตัวอย่างเช่น บริเวณออกฤทธิ์ของมันมี กรด อะมิโนซิสทีน (Cys-163) และ กรด อะมิโนฮิสติดีน (His-121) ที่ช่วยให้ การแตกพันธะ เปปไทด์ของลำดับโปรตีนที่ด้านคาร์บอกซีเทอร์มินัลของกรดแอสปาร์ติก มีความเสถียร เมื่อเป็นส่วนหนึ่งของลำดับกรดอะมิโน 4 ตัวที่เฉพาะเจาะจง^{[ 8 ]}^{[ 9 ]} ความจำเพาะนี้ทำให้แคสเปสมีความเลือกสรรสูงมาก โดยมีความชอบกรดแอสปาร์ติกมากกว่ากรดกลูตามิกถึง 20,000 เท่า ^{[ 10 ]} คุณสมบัติสำคัญของแคสเปสในเซลล์คือพวกมันมีอยู่ในรูปของไซโมเจนซึ่งเรียกว่าโปรแคสเปส ซึ่งจะไม่มีการทำงานจนกว่าการเปลี่ยนแปลงทางชีวเคมีจะทำให้พวกมันทำงาน โปรแคสเปสแต่ละตัวมีซับยูนิตขนาดใหญ่ที่ปลาย N ประมาณ 20 kDa ตามด้วยซับยูนิตขนาดเล็กกว่าประมาณ 10 kDa เรียกว่า p20 และ p10 ตามลำดับ^{[ 11 ]}

โครงสร้าง

โดยเฉพาะอย่างยิ่ง Caspase-3 (หรือที่รู้จักกันในชื่อ CPP32/Yama/apopain) ^{[ 12 ]}^{[ 13 ]}^{[ 14 ]}เกิดจากไซโมเจนขนาด 32 kDa ที่ถูกตัดเป็นซับยูนิตขนาด 17 kDa และ 12 kDa เมื่อโปรแคสเปสถูกตัดที่เรซิเดิวเฉพาะ เฮเทอโรเตตราเมอร์ที่ทำงานได้สามารถเกิดขึ้นได้จากปฏิกิริยาไฮโดรโฟบิก ทำให้เบต้าชีทแบบแอนติพาราเลลสี่แผ่นจาก p17 และสองแผ่นจาก p12 มารวมกันเพื่อสร้างเฮเทอโรไดเมอร์ ซึ่งจะทำปฏิกิริยากับเฮเทอโรไดเมอร์อีกตัวหนึ่งเพื่อสร้าง โครงสร้าง เบต้าชีท 12 สายที่สมบูรณ์ซึ่ง ล้อมรอบด้วยอัลฟาเฮลิกซ์ซึ่งเป็นเอกลักษณ์เฉพาะของแคสเปส^{[ 11 ]}^{[ 15 ]} เมื่อเฮเทอโรไดเมอร์เรียงตัวแบบหัวต่อท้ายกัน ตำแหน่งแอคทีฟไซต์จะอยู่ที่ปลายแต่ละด้านของโมเลกุลที่เกิดจากสารตกค้างจากซับยูนิตที่เข้าร่วมทั้งสอง แม้ว่าสารตกค้าง Cys-163 และ His-121 ที่จำเป็นจะพบในซับยูนิต p17 (ที่ใหญ่กว่า) ก็ตาม^{[ 15 ]}

การทำงาน

Caspase-3 เป็นโปรตีเอส ตัวดำเนินการที่สำคัญ ใน เส้นทาง อะพอพโทซิสมีหน้าที่ในการควบคุมการสลายตัวของส่วนประกอบของเซลล์ในระหว่างการตายของเซลล์ตามโปรแกรม Caspase-3 ถูกสังเคราะห์ขึ้นในรูปของ ไซโมเจน ที่ไม่ทำงาน และ จะถูกกระตุ้นโดยแคสเปสตัวเริ่มต้นต้นน้ำ เช่นCaspase-8และCaspase-9ผ่านการตัดแยกโปรตีน ซึ่งจะเปิดเผยตำแหน่งที่ออกฤทธิ์และทำให้สามารถตัดสารตั้งต้นของเซลล์ได้หลากหลายชนิด รวมถึงโปรตีนโครงสร้าง ตัวควบคุมวงจรเซลล์ และเอนไซม์ซ่อมแซม DNA ^{[ 16 ]}กิจกรรมโปรตีโอไลติกนี้ทำให้เกิดลักษณะเด่นของอะพอพโทซิส เช่น การควบแน่นของโครมาติน การแตกตัวของ DNA และการก่อตัวของอะพอพโทติกบอดี้ซึ่งอำนวยความสะดวกในการกำจัดเซลล์ที่กำลังจะตายอย่างเป็นระเบียบ^{[ 17 ]}การทำงานของ Caspase-3 ถูกควบคุมอย่างเข้มงวดโดยการดัดแปลงหลังการแปลและการโต้ตอบกับโปรตีนเซลล์อื่นๆ ทำให้มั่นใจได้ว่ากระบวนการอะพอพโทซิสจะเกิดขึ้นภายใต้สภาวะทางสรีรวิทยาที่เหมาะสมเท่านั้น บทบาทที่สำคัญของมันได้รับการเน้นย้ำด้วยความจำเป็นสำหรับการพัฒนาตามปกติและการรักษาสมดุลของเนื้อเยื่อ และการทำงานที่ผิดปกติของ Caspase-3 มีส่วนเกี่ยวข้องกับโรคต่างๆ รวมถึงโรคความเสื่อมของระบบประสาทและมะเร็ง^{[ 17 ]}^{[ 18 ]}

พบว่าแคสเปส-3 มีความจำเป็นต่อ การพัฒนา สมอง ตามปกติ รวมถึงบทบาททั่วไปในอะพอพโทซิส ซึ่งมีหน้าที่ใน การควบแน่นของ โครมาตินและการแตกตัวของดีเอ็นเอ^{[ 17 ]} ระดับที่สูงขึ้นของชิ้นส่วนของแคสเปส-3, p17, ในกระแสเลือดเป็นสัญญาณของการ เกิด ภาวะกล้ามเนื้อหัวใจขาดเลือดเฉียบพลันเมื่อ ไม่นานมานี้ ^{[ 19 ]}ขณะนี้กำลังมีการแสดงให้เห็นว่าแคสเปส-3 อาจมีบทบาทในการแยกความแตกต่างของเซลล์ต้นกำเนิด ตัวอ่อนและเซลล์ต้นกำเนิดเม็ดเลือด ^{[ 20 ]}

กิจกรรมของเอนไซม์

ความจำเพาะของสารตั้งต้น

ภายใต้สภาวะปกติ แคสเปสจะจดจำลำดับเตตระเปปไทด์บนสารตั้งต้นและไฮโดรไลซ์พันธะเปปไทด์หลังจาก กรดแอสปาร์ ติกแคสเปส 3 และแคสเปส 7มีความจำเพาะต่อสารตั้งต้นที่คล้ายกันโดยการจดจำโมทีฟเตตระเปปไทด์ Asp-xx-Asp ^{[ 21 ]}กรดแอสปาร์ติกที่ปลาย C-terminus เป็นสิ่งจำเป็นอย่างยิ่ง ในขณะที่การเปลี่ยนแปลงในอีกสามตำแหน่งสามารถยอมรับได้^{[ 22 ]} ความจำเพาะของสารตั้งต้นของแคสเปสถูกนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายใน การออกแบบ สารยับยั้งและยา ที่ใช้แคสเปสเป็นพื้นฐาน ^{[ 23 ]}

กลไกการเร่งปฏิกิริยา

ตำแหน่งเร่งปฏิกิริยาของแคสเปส-3 เกี่ยวข้องกับหมู่ไทออลของ Cys-163 และ วงแหวน อิมิดาโซลของ His-121 His-121 ทำให้ หมู่ คาร์บอนิลของกรดแอสปาร์ติกที่สำคัญมีความเสถียร ในขณะที่ Cys-163 เข้าโจมตีเพื่อตัดพันธะเปปไทด์ในที่สุด Cys-163 และ Gly-238 ยังทำหน้าที่ทำให้สถานะการเปลี่ยน ผ่านแบบเตตระเฮดรัล ของสารเชิงซ้อนระหว่างซับสเตรตและเอนไซม์มีความเสถียรผ่านพันธะไฮโดรเจน^{[ 15 ]}ในหลอดทดลองพบว่าแคสเปส-3 ชอบลำดับเปปไทด์ DEVDG (Asp-Glu-Val-Asp-Gly) โดยการตัดจะเกิดขึ้นที่ด้านคาร์บอกซิลของกรดแอสปาร์ติกตัวที่สอง (ระหว่าง D และ G) ^{[ 10 ]}^{[ 15 ]}^{[ 17 ]} แคสเปส-3 ทำงานได้ใน ช่วง pHที่กว้างกว่าเล็กน้อย (เป็นเบสมากกว่า) แคสเปสตัวดำเนินการอื่นๆ หลายตัว ช่วงกว้างนี้บ่งชี้ว่าแคสเปส-3 จะทำงานเต็มที่ภายใต้สภาวะเซลล์ปกติและเซลล์ที่เกิดอะพอพโทซิส^{[ 24 ]}

ระเบียบข้อบังคับ

การเปิดใช้งาน

Caspase-3 ถูกกระตุ้นในเซลล์ที่เกิดอะพอพโทซิสทั้งโดยวิถีทางภายนอก (ลิแกนด์แห่งความตาย) และวิถีทางภายใน (ไมโทคอนเดรีย) ^{[ 11 ]}^{[ 26 ]} คุณสมบัติไซโมเจนของ Caspase-3 มีความจำเป็นเพราะหากไม่ได้รับการควบคุม กิจกรรมของ Caspase จะฆ่าเซลล์อย่างไม่เลือกปฏิบัติ^{[ 27 ]} ในฐานะ Caspase ผู้ดำเนินการ ไซโมเจนของ Caspase-3 แทบจะไม่มีกิจกรรมใดๆ จนกว่าจะถูกตัดโดย Caspase ตัวเริ่มต้นหลังจากเหตุการณ์การส่งสัญญาณอะพอพโทซิสเกิดขึ้น^{[ 28 ]} เหตุการณ์การส่งสัญญาณดังกล่าวอย่างหนึ่งคือการนำGranzyme Bซึ่งสามารถกระตุ้น Caspase ตัวเริ่มต้น เข้าสู่เซลล์เป้าหมายสำหรับการเกิดอะพอพโทซิสโดยเซลล์T นักฆ่า ^{[ 29 ]}^{[ 30 ]} การกระตุ้นจากภายนอกนี้จะกระตุ้นแคสเปสแคสเคดที่เป็นลักษณะเฉพาะของวิถีอะพอพโทซิส ซึ่งแคสเปส-3 มีบทบาทสำคัญ^{[ 9 ]} ในการกระตุ้นจากภายในไซโตโครมซีจากไมโทคอนเดรียจะทำงานร่วมกับแคสเปส-9ปัจจัยกระตุ้นอะพอพโทซิส 1 ( Apaf-1 ) และATPเพื่อประมวลผลโปรแคสเปส-3 ^{[ 17 ]}^{[ 30 ]}^{[ 31 ]} โมเลกุลเหล่านี้เพียงพอที่จะกระตุ้นแคสเปส-3 ในหลอดทดลอง แต่โปรตีนควบคุมอื่นๆ จำเป็นในร่างกาย [ ^{31 ] สาร} สกัด จากมังคุด ( Garcinia mangostana ) แสดงให้เห็นว่าสามารถยับยั้งการกระตุ้นของแคสเปส 3 ในเซลล์ประสาทของมนุษย์ที่ได้รับการรักษาด้วยบี-อะไมลอยด์^{[ 32 ]}

การยับยั้ง

วิธีหนึ่งในการยับยั้งแคสเปสคือผ่านโปรตีนตระกูล IAP (ตัวยับยั้งอะพอพโทซิส) ซึ่งรวมถึง c-IAP1, c-IAP2, XIAPและ ML-IAP ^{[ 15 ]} XIAP จับและยับยั้งแคสเปส-9 ซึ่งเป็นตัวเริ่มต้น และมีส่วนเกี่ยวข้องโดยตรงในการกระตุ้นแคสเปส-3 ซึ่งเป็นตัวดำเนินการ^{[ 31 ]} อย่างไรก็ตาม ในระหว่างแคสเปสแคสเคด แคสเปส-3 ทำหน้าที่ยับยั้งกิจกรรมของ XIAP โดยการตัดแคสเปส-9 ที่ตำแหน่งเฉพาะ ทำให้ XIAP ไม่สามารถจับเพื่อยับยั้งกิจกรรมของแคสเปส-9 ได้^{[ 33 ]}

ปฏิสัมพันธ์

มีการค้นพบว่าแคสเปส 3 มีปฏิสัมพันธ์กับ:

CASP8 ^{[ 34 ]}^{[ 35 ]}
NMT2 ^{[ 36 ]}
CFLAR ^{[ 37 ]}^{[ 38 ]}
DCC ^{[ 39 ]}
GroEL ^{[ 40 ]}^{[ 41 ]}
HCLS1 ^{[ 42 ]}^{[ 43 ]}
การรอดชีวิต^{[ 44 ]}^{[ 45 ]}
TRAF3 ^{[ 46 ]}^{[ 47 ]}
XIAP ^{[ 48 ]}^{[ 49 ]}^{[ 50 ]}^{[ 51 ]}^{[ 52 ]}^{[ 53 ]}
NFE2L2 ^{[ 54 ]}

ดูเพิ่มเติม

อ่านเพิ่มเติม

Cohen GM (สิงหาคม 1997). "Caspases: ผู้ประหารการตายของเซลล์" . The Biochemical Journal . 326 (ตอนที่ 1): 1– 16. doi : 10.1042/bj3260001 . PMC 1218630 . PMID 9337844 .
Roig J, Traugh JA (2001). "โปรตีนไคเนสแกมมา-PAK ที่กระตุ้นด้วยโปรตีน p21 ที่มีฤทธิ์ยับยั้งการเจริญเติบโตของเซลล์" วิตามินและฮอร์โมนเล่ม ที่ 62 หน้า167–198 doi : 10.1016/S0083-6729(01) 62004-1 ISBN 978-0-12-709862-3. PMID 11345898 .
Zhao LJ, Zhu H (ธันวาคม 2547). "โครงสร้างและหน้าที่ของโปรตีนควบคุมเสริม Vpr ของ HIV-1: เบาะแสใหม่สำหรับการออกแบบยา" Current Drug Targets. Immune, Endocrine and Metabolic Disorders . 4 (4): 265– 275. doi : 10.2174/1568008043339668 . PMID 15578977 .
Le Rouzic E, Benichou S (กุมภาพันธ์ 2548). "โปรตีน Vpr จาก HIV-1: บทบาทที่แตกต่างกันตลอดวงจรชีวิตของไวรัส" Retrovirology . 2 ( 1 ) 11. doi : 10.1186/1742-4690-2-11 . PMC 554975 . PMID 15725353 .
Sykes MC, Mowbray AL, Jo H (กุมภาพันธ์ 2550). "การกลูตาไธโอเลชันแบบย้อนกลับได้ของแคสเปส-3 โดยกลูตาเรด็อกซินเป็นกลไกการส่งสัญญาณรีดอกซ์แบบใหม่ในการตายของเซลล์ที่เกิดจากปัจจัยเนื้องอกเนโครซิสอัลฟา" Circulation Research . 100 (2): 152– 154. doi : 10.1161/01.RES.0000258171.08020.72 . PMID 17272816 . S2CID 12684325 .

ลิงก์ภายนอก

ฐานข้อมูลออนไลน์ MEROPS สำหรับ เอนไซม์เปปติเดสและสารยับยั้ง: C14.003 เก็บถาวรเมื่อ 2016-03-03 ที่Wayback Machine
อะพอพโทซิสและแคสเปส 3 – แผนที่การสลายโปรตีน - แอนิเมชัน

[ 1 ]

[ 2 ]

[ 3 ]

[

[

6

[

[ 8 ]

[ 9 ]

[ 10 ]

[ 11 ]

[ 12 ]

[ 13 ]

[ 14 ]

[ 15 ]

[ 16 ]

[ 17 ]

[ 18 ]

[ 19 ]

[ 20 ]

[ 21 ]

[ 22 ]

[ 23 ]

[ 24 ]

[ 25 ]

[ 26 ]

[ 27 ]

[ 28 ]

[ 29 ]

[ 30 ]

[ 31 ]

[ 32 ]

[ 33 ]

[ 34 ]

[ 35 ]

[ 36 ]

[ 37 ]

[ 38 ]

[ 39 ]

[ 40 ]

[ 41 ]

[ 42 ]

[ 43 ]

[ 44 ]

[ 45 ]

[ 46 ]

[ 47 ]

[ 48 ]

[ 49 ]

[ 50 ]

[ 51 ]

[ 52 ]

[ 53 ]

[ 54 ]