ช่องคลอไรด์ที่ควบคุมด้วยแรงดันไฟฟ้า
ช่องคลอไรด์ Clc ( PDB : 1OTS ​)
ตัวระบุ
เครื่องหมาย	แรงดันไฟฟ้า_CLC
พีแฟม	PF00654
อินเตอร์โปร	IPR014743
สโคป2	1kpl / SCOPe / SUPFAM
ทีซีดีบี	2.A.49
ซูเปอร์แฟมิลี OPM	10
โปรตีน OPM	1 ล็อต
ซีดีดี	ซีดี00400
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่: พีดีบี   IPR014743 PF00654 ( ECOD ; PDBsum )   อัลฟาโฟลด์ IPR014743 PF00654

ช่องคลอไรด์เป็นกลุ่มช่องไอออน ที่เข้าใจได้ยาก ซึ่งจำเพาะต่อคลอไรด์ช่องเหล่านี้อาจนำไอออนได้หลายชนิด แต่ได้รับการตั้งชื่อตามคลอไรด์เนื่องจากความเข้มข้นของคลอไรด์ในร่างกายสูงกว่าแอนไอออนอื่นๆ มาก^{[ 1 ]} มีการระบุลักษณะของช่อง ที่ควบคุมด้วยแรงดันไฟฟ้าและ ช่อง ที่ควบคุมด้วยลิแกนด์หลายตระกูล(เช่น ตระกูล CaCC ) ในมนุษย์

ช่องคลอไรด์ที่ควบคุมด้วยแรงดันไฟฟ้าทำหน้าที่สำคัญทางสรีรวิทยาและระดับเซลล์มากมาย เช่น การควบคุมค่า pH การรักษาสมดุลปริมาตร การขนส่งสารละลายอินทรีย์ การควบคุมการเคลื่อนย้าย การเพิ่มจำนวน และการเปลี่ยนแปลงรูปร่างของเซลล์ โดยพิจารณาจากความคล้ายคลึงกันของลำดับกรดอะมิโน ช่องคลอไรด์สามารถแบ่งย่อยออกเป็นกลุ่มต่างๆ ได้หลายกลุ่ม

ช่องคลอไรด์ที่ควบคุมด้วยแรงดันไฟฟ้ามีความสำคัญต่อการกำหนดศักย์ไฟฟ้าของเยื่อหุ้มเซลล์ขณะพักและรักษาระดับปริมาตรของเซลล์ให้เหมาะสม ช่องเหล่านี้สามารถนำพาCl⁻หรือแอนไอออนอื่นๆ เช่นHCO₃⁻ ^ได้−3, I ⁻ , SCN ⁻ , และ NO−3โครงสร้างของช่องเหล่านี้ไม่เหมือนกับช่องอื่นๆ ที่รู้จัก หน่วยย่อยของช่องคลอไรด์ประกอบด้วยส่วนทรานส์เมมเบรนระหว่าง 1 ถึง 12 ส่วน ช่องคลอไรด์บางช่องถูกกระตุ้นด้วยแรงดันไฟฟ้าเท่านั้น (เช่น ช่องที่ควบคุมด้วยแรงดันไฟฟ้า) ในขณะที่ช่องอื่นๆ ถูกกระตุ้นด้วยCa ²⁺ลิแกนด์ภายนอกเซลล์อื่นๆ หรือ pH ^{[ 2 ]}

ตระกูลช่องคลอไรด์ CLC ประกอบด้วยเกลียวทรานส์เมมเบรน 10 หรือ 12 อัน โปรตีนแต่ละตัวสร้างรูพรุนเดี่ยว มีการแสดงให้เห็นว่าสมาชิกบางตัวในตระกูลนี้สร้างโฮโมไดเมอร์ในแง่ของโครงสร้างหลัก พวกมันไม่เกี่ยวข้องกับช่องแคตไอออนที่รู้จักหรือช่องแอนไอออนประเภทอื่น ๆ พบซับแฟมิลี CLC สามกลุ่มในสัตว์CLCN1มีส่วนเกี่ยวข้องในการกำหนดและฟื้นฟูศักย์เยื่อหุ้มเซลล์ขณะพักของกล้ามเนื้อโครงร่าง ในขณะที่ช่องอื่น ๆ มีบทบาทสำคัญในกลไกความเข้มข้นของสารละลายในไต^{[ 3 ]} โปรตีนเหล่านี้มี โดเมน CBSสอง โดเมน ช่องคลอไรด์ยังมีความสำคัญต่อการรักษา ระดับความเข้มข้น ของไอออน ให้ปลอดภัย ภายในเซลล์พืช^{[ 4 ]}

โครงสร้างช่อง CLC ยังไม่ได้รับการไขปริศนา แต่โครงสร้างของตัวแลกเปลี่ยน CLC ได้รับการไขปริศนาแล้วด้วยการวิเคราะห์ผลึกด้วยรังสีเอกซ์เนื่องจากโครงสร้างหลักของช่องและตัวแลกเปลี่ยนมีความคล้ายคลึงกันมาก สมมติฐานส่วนใหญ่เกี่ยวกับโครงสร้างของช่องจึงอิงตามโครงสร้างที่กำหนดสำหรับตัวแลกเปลี่ยนของแบคทีเรีย^{[ 5 ]}

แต่ละช่องหรือตัวแลกเปลี่ยนประกอบด้วยหน่วยย่อยที่คล้ายกันสองหน่วย—ไดเมอร์—แต่ละหน่วยย่อยมีรูพรุนหนึ่งรู โปรตีนถูกสร้างขึ้นจากโปรตีนชนิดเดียวกันสองสำเนา—โฮโมไดเมอร์—แม้ว่านักวิทยาศาสตร์จะรวมหน่วยย่อยจากช่องที่แตกต่างกันเข้าด้วยกันเพื่อสร้างเฮเทอโรไดเมอร์ หน่วยย่อยแต่ละหน่วยจะจับไอออนโดยอิสระจากกัน ซึ่งหมายความว่าการนำไฟฟ้าหรือการแลกเปลี่ยนเกิดขึ้นโดยอิสระในแต่ละหน่วยย่อย^{[ 3 ]}

แต่ละหน่วยย่อยประกอบด้วยครึ่งสองส่วนที่เกี่ยวข้องกันซึ่งวางตัวในทิศทางตรงกันข้าม ทำให้เกิดโครงสร้างแบบ 'แอนติพาราเลล' ครึ่งเหล่านี้มารวมกันเพื่อสร้างรูพรุนแอนไอออน^{[ 5 ]}รูพรุนมีตัวกรองที่คลอไรด์และแอนไอออนอื่นๆ สามารถผ่านได้ แต่ยอมให้สิ่งอื่นผ่านได้น้อยมาก รูพรุนที่เต็มไปด้วยน้ำเหล่านี้จะกรองแอนไอออนผ่าน ทาง ตำแหน่งการจับ สามตำแหน่ง ได้แก่ S _int , S _cenและ S _extซึ่งจับกับคลอไรด์และแอนไอออนอื่นๆ ชื่อของตำแหน่งการจับเหล่านี้สอดคล้องกับตำแหน่งภายในเยื่อหุ้มเซลล์ S _int สัมผัสกับของเหลวภายในเซลล์ S _cenอยู่ภายในเยื่อหุ้มเซลล์หรืออยู่ตรงกลางของตัวกรอง และ S _extสัมผัสกับของเหลวภายนอกเซลล์^[4]แต่ละตำแหน่งการจับจะจับกับแอนไอออนคลอไรด์ที่แตกต่างกันพร้อมกัน ในตัวแลกเปลี่ยน ไอออนคลอไรด์เหล่านี้จะไม่โต้ตอบกันอย่างรุนแรง เนื่องจากมีการโต้ตอบชดเชยกับโปรตีน ในช่อง โปรตีนจะไม่ป้องกันไอออนคลอไรด์ที่ตำแหน่งการจับหนึ่งจากคลอไรด์ที่มีประจุลบที่อยู่ใกล้เคียง^{[ 6 ]}ประจุลบแต่ละตัวจะออกแรงผลักประจุลบที่อยู่ติดกัน นักวิจัยแนะนำว่าแรงผลักซึ่งกันและกันนี้มีส่วนทำให้เกิดการนำไฟฟ้าผ่านรูพรุนในอัตราสูง^{[ 5 ]}

ตัวขนส่ง CLC ทำหน้าที่ลำเลียงH ⁺ข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ เส้นทาง H ⁺ในตัวขนส่ง CLC ใช้กรดกลูตามิก 2 โมเลกุล คือ โมเลกุลหนึ่งอยู่ด้านนอกเซลล์ (Glu _ex)และอีกโมเลกุลหนึ่งอยู่ด้านในเซลล์ (Glu _in ) Glu _exยังทำหน้าที่ควบคุมการแลกเปลี่ยนคลอไรด์ระหว่างโปรตีนกับสารละลายภายนอกเซลล์ ซึ่งหมายความว่าคลอไรด์และโปรตอนใช้เส้นทางร่วมกันด้านนอกเซลล์ แต่แยกออกจากกันด้านในเซลล์^{[ 6 ]}

ช่อง CLC ยังขึ้นอยู่กับ H ⁺ด้วย แต่สำหรับการควบคุมการเปิดปิดมากกว่าการแลกเปลี่ยน Cl− ^{แทนที่จะ}ใช้ความชันเพื่อแลกเปลี่ยน Cl− สองตัว^กับ H ⁺ หนึ่ง ตัว ช่อง CLC จะขนส่ง H ⁺ หนึ่งตัว พร้อมกับขนส่งแอนไอออนหลายล้านตัวไปพร้อมกัน^{[ 6 ]}ซึ่งสอดคล้องกับหนึ่งรอบของประตูช้า

ช่อง CLC ของยูคาริโอตยังมีโดเมนไซโตพลาสมิก โดเมนเหล่านี้มีโมทีฟ CBS คู่หนึ่ง ซึ่งยังไม่ทราบหน้าที่อย่างครบถ้วน^{[ 5 ]}แม้ว่าหน้าที่ที่แน่นอนของโดเมนเหล่านี้จะยังไม่ทราบอย่างครบถ้วน แต่ความสำคัญของมันก็แสดงให้เห็นได้จากพยาธิสภาพที่เกิดจากการกลายพันธุ์ โรค ของทอมเซนโรคของเดนต์โรคกระดูกแข็งผิดปกติในเด็กและกลุ่มอาการบาร์ตเตอร์ ล้วน เป็นโรคทางพันธุกรรมที่เกิดจากการกลายพันธุ์ดังกล่าว

อย่างน้อยหนึ่งบทบาทของโดเมน CBS ในไซโตพลาสซึมเกี่ยวข้องกับการควบคุมผ่าน นิ วคลีโอไทด์ อะดีโนซีน ตัวขนส่ง CLC และโปรตีนบางชนิดมีกิจกรรมที่ปรับเปลี่ยนเมื่อจับกับATP , ADP , AMPหรืออะดีโนซีนที่โดเมน CBS ผลกระทบเฉพาะนั้นเป็นเอกลักษณ์เฉพาะของแต่ละโปรตีน แต่นัยยะก็คือตัวขนส่ง CLC และโปรตีนบางชนิดมีความไวต่อสถานะการเผาผลาญของเซลล์^{[ 6 ]}

S _cenทำหน้าที่เป็นตัวกรองคัดเลือกหลักสำหรับโปรตีน CLC ส่วนใหญ่ โดยยอมให้ไอออนลบต่อไปนี้ผ่านไปได้ เรียงจากไอออนที่ถูกเลือกมากที่สุดไปจนถึงไอออนที่ถูกเลือกน้อยที่สุด: SCN ⁻ , Cl ⁻ , Br ⁻ , NO −⁻ ₃, I ⁻ . การเปลี่ยน สารตกค้าง ซีรีนที่ตัวกรองการเลือก ซึ่งติดฉลากว่า Ser _cenให้เป็นกรดอะมิโนอื่น จะทำให้การเลือกเปลี่ยนแปลงไป^{[ 6 ]}

การเปิดปิดเกิดขึ้นผ่านกลไกสองแบบ ได้แก่ การเปิดปิดแบบโปรโตพอร์หรือแบบเร็ว และการเปิดปิดแบบทั่วไปหรือแบบช้า การเปิดปิดแบบทั่วไปเกี่ยวข้องกับการที่หน่วยย่อยโปรตีนทั้งสองปิดรูพรุนพร้อมกัน (การทำงานร่วมกัน) ในขณะที่การเปิดปิดแบบโปรโตพอร์เกี่ยวข้องกับการเปิดและปิดรูพรุนแต่ละรูอย่างอิสระ^{[ 5 ]}ดังที่ชื่อบ่งบอก การเปิดปิดแบบเร็วเกิดขึ้นในอัตราที่เร็วกว่าการเปิดปิดแบบช้ามาก กลไกโมเลกุลที่แม่นยำสำหรับการเปิดปิดยังคงอยู่ระหว่างการศึกษา

สำหรับช่องสัญญาณ เมื่อประตูช้าปิด ไอออนจะไม่สามารถซึมผ่านรูพรุนได้ เมื่อประตูช้าเปิด ประตูเร็วจะเปิดโดยอัตโนมัติและเป็นอิสระจากกัน ดังนั้น โปรตีนอาจมีประตูทั้งสองเปิด หรือประตูทั้งสองปิด หรือมีเพียงประตูเดียวที่เปิด การศึกษาแบบ patch-clamp ของช่องสัญญาณเดี่ยวแสดงให้เห็นคุณสมบัติทางชีวฟิสิกส์นี้แม้กระทั่งก่อนที่โครงสร้างรูพรุนคู่ของช่องสัญญาณ CLC จะได้รับการไขปริศนา ประตูเร็วแต่ละบานเปิดโดยอิสระจากกัน และค่าการนำไฟฟ้าของไอออนที่วัดได้ในระหว่างการศึกษาเหล่านี้สะท้อนถึงการกระจายแบบทวินาม^{[ 3 ]}

การขนส่ง H ⁺ส่งเสริมการเปิดประตูร่วมในช่อง CLC สำหรับการเปิดและปิดประตูร่วมแต่ละครั้ง จะมีการขนส่ง H ⁺ หนึ่ง ตัวข้ามเยื่อหุ้มเซลล์ ประตูร่วมยังได้รับผลกระทบจากการจับกันของนิวคลีโอไทด์อะดีโนซีนกับโดเมน CBS ภายในเซลล์ การยับยั้งหรือการกระตุ้นโปรตีนโดยโดเมนเหล่านี้มีความเฉพาะเจาะจงสำหรับโปรตีนแต่ละชนิด^{[ 6 ]}

ช่อง CLC ช่วยให้คลอไรด์ไหลลงตามความลาดชันทางไฟฟ้าเคมีเมื่อเปิดอยู่ ช่องเหล่านี้แสดงออกบนเยื่อหุ้มเซลล์ ช่อง CLC มีส่วนช่วยในการกระตุ้นของเยื่อหุ้มเหล่านี้ รวมถึงการขนส่งไอออนข้ามเยื่อหุ้มเซลล์^{[ 3 ]}

ตัวแลกเปลี่ยน CLC อยู่ในบริเวณส่วนประกอบภายในเซลล์ เช่น เอนโดโซมหรือไลโซโซม และช่วยควบคุมค่า pH ของช่องภายในเซลล์^{[ 3 ]}

กลุ่มอาการ Bartterซึ่งเกี่ยวข้องกับการสูญเสียเกลือในไตและภาวะด่าง ในเลือดต่ำ เนื่องจากโพแทสเซียมต่ำ เกิดจากการขนส่งไอออนคลอไรด์และไอออนที่เกี่ยวข้องในห่วงเฮนเล่ส่วน ขึ้นที่หนาผิดปกติ CLCNKBมีส่วนเกี่ยวข้อง^{[ 7 ]}

โรคทางพันธุกรรมอีกโรคหนึ่งที่ส่งผลต่อไตคือโรคเดนท์ซึ่งมีลักษณะเฉพาะคือโปรตีนใน ปัสสาวะที่มีน้ำหนักโมเลกุลต่ำ และแคลเซียมในปัสสาวะสูงโดยมีการกลายพันธุ์ในCLCN5เป็นสาเหตุ^{[ 7 ]}

โรค Thomsenเกี่ยวข้องกับการกลายพันธุ์เด่น และ^โรค Beckerเกี่ยวข้องกับการกลายพันธุ์ด้อยในCLCN1 [ ^{7 ]}

• CLCN1 , CLCN2 , CLCN3 , CLCN4 , CLCN5 , CLCN6 , CLCN7 , CLCNKA , CLCNKB
• BSND - เข้ารหัสโปรตีน barttin ซึ่งเป็นซับยูนิตเสริมเบต้าสำหรับ CLCNKA และ CLCNKB

สมาชิกของตระกูล Epithelial Chloride Channel (E-ClC) (TC# 1.A.13) ทำหน้าที่เร่งการขนส่งไอออนคลอไรด์แบบสองทิศทาง สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมมีไอโซฟอร์มหลายชนิด (อย่างน้อย 6 ผลิตภัณฑ์ยีนที่แตกต่างกันบวกกับตัวแปรการตัดต่อ) ของโปรตีนช่องคลอไรด์ของเยื่อบุผิว ซึ่งจัดอยู่ใน ตระกูล Chloride channel accessory (CLCA) ^{[ 8 ]}สมาชิกตัวแรกของตระกูลนี้ที่ได้รับการระบุลักษณะคือโปรตีนช่องคลอไรด์ของเยื่อบุทางเดินหายใจที่ควบคุมด้วย Ca ²⁺ซึ่งแยกได้จากเยื่อหุ้มเซลล์ส่วนปลายของหลอดลมวัว^{[ 9 ]}มันถูกระบุลักษณะทางชีวเคมีว่าเป็นคอมเพล็กซ์ขนาด 140 kDa โปรตีน EClC ของวัวมีกรดอะมิโน 903 ตัวและส่วนที่คาดว่าจะเป็นทรานส์เมมเบรน 4 ส่วน คอมเพล็กซ์ที่บริสุทธิ์แล้ว เมื่อนำมาประกอบใหม่ในเยื่อไขมันระนาบ จะทำหน้าที่เป็นช่องที่เลือกไอออนลบ^{[ 10 ]}มันถูกควบคุมโดย Ca ²⁺ผ่านกลไกที่ขึ้นอยู่กับ calmodulin kinase II โฮโมล็อกที่ห่างไกลอาจมีอยู่ในพืช ซิลิเอต และแบคทีเรียSynechocystisและEscherichia coliดังนั้นอย่างน้อยบางโดเมนภายในโปรตีนตระกูล E-ClC จึงมีต้นกำเนิดโบราณ

• CLCA1 , CLCA2 , CLCA3 , CLCA4

กลุ่มช่องไอออนคลอไรด์ภายในเซลล์ (CLIC) (TC# 1.A.12) ประกอบด้วยโปรตีนที่อนุรักษ์ไว้ 6 ชนิดในมนุษย์ ( CLIC1 , CLIC2 , CLIC3 , CLIC4 , CLIC5 , CLIC6 ) สมาชิกมีอยู่ทั้งในรูปของ โปรตีน โมโนเมอร์ที่ละลายได้และโปรตีนเมมเบรนแบบบูรณาการซึ่งทำหน้าที่เป็นช่องไอออนที่เลือกคลอไรด์ โปรตีนเหล่านี้เชื่อว่าทำหน้าที่ในการควบคุมศักย์ไฟฟ้าของเยื่อหุ้มเซลล์และการดูดซึมและการหลั่งไอออนผ่านเยื่อบุผิวในไต^{[ 11 ]}พวกมันเป็นสมาชิกของ ซูเปอร์แฟมิลีก ลูตาไธโอน เอส-ทรานสเฟอเรส (GST)

โปรตีนเหล่านี้มีส่วนที่คาดว่าจะเป็นเกลียวอัลฟา (TMS) อยู่ภายในเยื่อหุ้มเซลล์หนึ่งหรือสองส่วน โปรตีน p64 จากวัวมีความยาว 437 กรดอะมิโน และมีส่วน TMS ที่คาดว่าจะเป็นสองส่วนอยู่ที่ตำแหน่ง 223-239 และ 367-385 ปลายด้าน N และ C อยู่ในไซโตพลาสซึม และลูปตรงกลางขนาดใหญ่ที่อยู่ในลูเมนอาจมีการเติมหมู่ไกลโคซิล โปรตีนนิวเคลียร์ของมนุษย์ (CLIC1 หรือ NCC27) มีขนาดเล็กกว่ามาก (241 กรดอะมิโน) และมีส่วน TMS ที่คาดว่าจะเป็นเพียงหนึ่งส่วนอยู่ที่ตำแหน่ง 30-36 ซึ่งมีโครงสร้างคล้ายคลึงกับครึ่งหลังของ p64

การศึกษาโครงสร้างแสดงให้เห็นว่าในรูปแบบที่ละลายได้ โปรตีน CLIC จะมีโครงสร้างแบบ GST โดยมีบริเวณออกฤทธิ์ที่แสดงโมทีฟโมโนไทออลของกลูตาเรดอกซินที่อนุรักษ์ไว้ คล้ายกับ GST คลาสโอเมก้า Al Khamici และคณะ ได้แสดงให้เห็นว่าโปรตีน CLIC มี กิจกรรมเอนไซม์ออกซิโดรีดักเทสที่ขึ้นอยู่กับกลูตาไทโอนคล้ายกลูตาเร ดอกซิ น^{[ 12 ]} CLIC 1, 2 และ 4 แสดงกิจกรรมคล้ายกลูตาเรดอกซินทั่วไปโดยใช้ 2-ไฮดรอกซีเอทิลไดซัลไฟด์เป็นสารตั้งต้น กิจกรรมนี้อาจควบคุมการทำงานของช่องไอออน CLIC ^{[ 12 ]}

ปฏิกิริยาการขนส่งทั่วไปที่เชื่อว่าถูกเร่งปฏิกิริยาโดยช่องทางคลอไรด์มีดังนี้:

Cl ⁻ (ไซโตพลาสซึม) → Cl ⁻ (ช่องว่างภายในออร์แกเนลล์)

CFTRเป็นช่องคลอไรด์ที่อยู่ในกลุ่มซูเปอร์แฟมิลีของ ตัวขนส่ง ABCแต่ละช่องมีโดเมนทรานส์เมมเบรนสองโดเมนและโดเมนจับนิวคลีโอไทด์สองโดเมน การจับ ATP กับโดเมนจับนิวคลีโอไทด์ทั้งสองทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงที่โดเมนเหล่านี้เชื่อมโยงกัน ซึ่งส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงที่เปิดช่องไอออน เมื่อ ATP ถูกไฮโดรไลซ์ โดเมนจับนิวคลีโอไทด์จะแยกตัวออกจากกันอีกครั้งและช่องจะปิดลง^{[ 13 ]}

โรคซิสติกไฟโบรซิสเกิดจากการกลายพันธุ์ใน ยีน CFTRบนโครโมโซม 7 โดยการกลายพันธุ์ที่พบบ่อยที่สุดคือdeltaF508 (การลบโคดอนที่เข้ารหัสฟีนิลอะลานีน ซึ่งอยู่ในตำแหน่งกรดอะมิโนที่ 508 ในพอลิเปปไทด์ CFTR ปกติ) การกลายพันธุ์ใดๆ เหล่านี้สามารถป้องกันการพับตัวของโปรตีนอย่างถูกต้องและกระตุ้นให้เกิดการย่อยสลายในภายหลัง ส่งผลให้จำนวนช่องคลอไรด์ในร่างกายลดลง ซึ่งทำให้เกิดการสะสมของเมือกในร่างกายและการติดเชื้อเรื้อรัง^{[ 13 ]}

• กาบา_เอ
• ตัวรับไกลซีน
• ช่องคลอไรด์ที่กระตุ้นด้วยแคลเซียม
• แชนเนลโรดอปซินนำไอออนลบ

• Chloride+channelsที่ US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
• การจัดเรียงตัวของโปรตีนในเยื่อหุ้มเซลล์ของมหาวิทยาลัยมิชิแกนตระกูล/ซูเปอร์แฟมิลี-10 - ช่องคลอไรด์ CLC

ณการแก้ไขครั้งนี้บทความนี้ใช้เนื้อหาจาก"1.A.13 The Epithelial Chloride Channel (E-ClC) Family" ซึ่งได้รับอนุญาตให้ใช้งานซ้ำได้ภายใต้Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported Licenseแต่ไม่ใช่ภายใต้GFDLต้องปฏิบัติตามข้อกำหนดที่เกี่ยวข้องทั้งหมดณการแก้ไขครั้งนี้บทความนี้ใช้เนื้อหาจาก"1.A.12 The Intracellular Chloride Channel (CLIC) Family" ซึ่งได้รับอนุญาตให้ใช้งานซ้ำได้ภายใต้Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0 Unported Licenseแต่ไม่ใช่ภายใต้GFDLต้องปฏิบัติตามข้อกำหนดที่เกี่ยวข้องทั้งหมด