คอนคาแนเวลิน เอ ( ConA ) เป็นเลคติน ( โปรตีนที่จับกับคาร์โบไฮเดรต ) ซึ่งสกัดมาจากถั่วแจ็ค ( Canavalia ensiformis ) เป็นครั้งแรก เป็นสมาชิกของ กลุ่ม เลคตินในพืชตระกูลถั่วมันจับกับโครงสร้างบางอย่างที่พบในน้ำตาลไกลโคโปรตีนและไกลโคลิปิด ต่างๆ โดยเฉพาะกลุ่ม α-D- แมนโนซิลและ α-D-กลูโคซิลที่ปลายภายในและไม่ลดรูป^{[ 2 ] [ 3 ]}อย่างไรก็ตาม หน้าที่ทางสรีรวิทยาของมันในพืชยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด ConA เป็นไมโทเจน ในพืช และเป็นที่รู้จักในด้านความสามารถในการกระตุ้นเซลล์ T ในหนู ทำให้เกิดประชากรเซลล์ T ที่แตกต่างกันทางหน้าที่ 4 กลุ่ม รวมถึงสารตั้งต้นของเซลล์ T ควบคุม^{[ 4 ]}เซลล์ T ยับยั้งในมนุษย์กลุ่มหนึ่งก็ไวต่อ ConA เช่นกัน^{[ 4 ]} ConA เป็นเลคตินตัวแรกที่วางจำหน่ายในเชิงพาณิชย์ และมีการใช้กันอย่างแพร่หลายในชีววิทยาและชีวเคมีเพื่อจำแนกลักษณะของไกลโคโปรตีนและสารประกอบน้ำตาลอื่นๆ บนพื้นผิวของเซลล์ต่างๆ^{[ 5 ]}นอกจากนี้ยังใช้ในการทำให้บริสุทธิ์โมเลกุลขนาดใหญ่ที่มีไกลโคไซด์ใน โครมาโทกราฟีแบบอาศัยความสัมพันธ์ กับเลคติน^{[ 6 ]}รวมถึงใช้ในการศึกษาการควบคุมภูมิคุ้มกันโดยเซลล์ภูมิคุ้มกันต่างๆ^{[ 4 ]}

เช่นเดียวกับเลคตินส่วนใหญ่ ConA เป็นโฮโมเตตราเมอร์ : แต่ละหน่วยย่อย (26.5 kDa , กรดอะมิโน 235 ตัว , ไกลเคตจำนวนมาก) จะจับกับอะตอมโลหะ (โดยปกติคือ Mn ²⁺และ Ca ²⁺ ) มีสมมาตรD ^{[ 1 ]}โครงสร้างตติยภูมิของมันได้รับการอธิบายแล้ว^{[ 7 ]} เช่นเดียวกับพื้นฐานโมเลกุลของปฏิกิริยากับโลหะ ตลอดจนความสัมพันธ์กับน้ำตาลแมนโนสและกลูโคส^{[ 8 ]}ที่เป็นที่รู้จักกันดี

ConA จับกับ α-D-mannosyl และ α-D-glucosyl residues (เฮกโซสสองชนิดที่แตกต่างกันเฉพาะแอลกอฮอล์บนคาร์บอน 2) ในตำแหน่งปลายของโครงสร้างแบบแตกแขนงจาก B-Glycans (อุดมไปด้วย α-mannose หรือไกลแคนคอมเพล็กซ์แบบไฮบริดและไบแอนเทนารี) โดยเฉพาะ มีตำแหน่งการจับ 4 ตำแหน่ง ซึ่งสอดคล้องกับหน่วยย่อย 4 หน่วย^{[ 3 ]}น้ำหนักโมเลกุลอยู่ที่ 104–112 kDaและจุดไอโซอิเล็กทริก (pI) อยู่ในช่วง 4.5–5.5

ConA ยังสามารถกระตุ้นการแบ่งเซลล์ (mitogenesis) โดยออกฤทธิ์ต่อทีลิมโฟไซต์เป็นหลัก โดยกระตุ้นการเผาผลาญพลังงานภายในไม่กี่วินาทีหลังการสัมผัส^{[ 9 ]}

ConA และรูปแบบต่างๆ ของมัน (ที่พบในพืชที่มีความสัมพันธ์ใกล้เคียงกัน) เป็นโปรตีนเพียงชนิดเดียวที่ทราบว่ามีการจัดเรียงลำดับหลังการแปลที่เรียกว่าการเรียงสับเปลี่ยนแบบวงกลมในโปรตีนโดยที่ครึ่งปลาย N ของสารตั้งต้น ConA จะถูกสลับเพื่อกลายเป็นครึ่งปลาย C ในรูปแบบที่สมบูรณ์ การเรียงสับเปลี่ยนแบบวงกลมอื่นๆ ที่รู้จักทั้งหมดเกิดขึ้นในระดับพันธุกรรม^{[ 10 ] [ 11 ]}การเรียงสับเปลี่ยนแบบวงกลมของ ConA ดำเนินการโดยเอนไซม์แอสพาราจินิลเอนโดเปปติเดสจากถั่วแจ็ค^{[ 12 ]}ซึ่งเป็นเอนไซม์อเนกประสงค์ที่สามารถตัดและเชื่อมต่อสารตั้งต้นเปปไทด์ที่ไซต์ใช้งานเดียว^{[ 13 ]}ในการเปลี่ยน ConA ให้เป็นรูปแบบที่สมบูรณ์ เอนไซม์แอสพาราจินิลเอนโดเปปติเดสจากถั่วแจ็คจะตัดสารตั้งต้นของ ConA ตรงกลางและเชื่อมต่อปลายทั้งสองดั้งเดิมเข้าด้วยกัน

คอนคานาวาลิน เอ ทำปฏิกิริยากับตัวรับที่หลากหลายซึ่งมีคาร์โบไฮเดรตแมนโนส โดยเฉพาะอย่างยิ่งโรดอปซินเครื่องหมายหมู่เลือด ตัวรับอินซูลิน^{[ 14 ]}อิ มมู โนโกลบูลินและแอนติเจนคาร์ซิโนเอ็มบริโอนารี (CEA) นอกจากนี้ยังทำปฏิกิริยากับไลโปโปรตีนด้วย^{[ 15 ]}

ConA ทำให้เม็ดเลือดแดง จับตัวกันอย่างรุนแรง โดยไม่คำนึงถึงหมู่เลือดและเซลล์มะเร็งต่างๆ^{[ 16 ] [ 17 ] [ 18 ]}มีการแสดงให้เห็นว่าเซลล์ที่เปลี่ยนแปลงและ เซลล์ปกติที่ได้รับการบำบัด ด้วยทริปซินจะไม่จับตัวกันที่อุณหภูมิ 4  °C ซึ่งแสดงให้เห็นว่ามีขั้นตอนที่ไวต่ออุณหภูมิที่เกี่ยวข้องกับการจับตัวกันที่เกิดจาก ConA ^{[ 19 ] [ 20 ]}

มีการรายงานการจับกลุ่มของเซลล์ประเภทอื่น ๆ ที่เกิดจาก ConA รวมถึงเซลล์กล้ามเนื้อ^{[ 21 ]} เซลล์ B- ลิมโฟไซต์ (ผ่านอิมมูโนโกลบูลิน บนพื้นผิว ) ^{[ 22 ]} ไฟโบ รบ ลา สต์^{[ 23 ]} เซลล์ ไทโมไซต์ของหนู^{[ 24 ]}เซลล์เยื่อบุผิวลำไส้ของทารกในครรภ์มนุษย์ (แต่ไม่ใช่ผู้ใหญ่) ^{[ 25 ]}และเซลล์ไขมัน^{[ 26 ]}

ConA เป็นสารกระตุ้นการแบ่งตัวของลิมโฟไซต์ คล้ายกับไฟโตเฮมากลูตินิน (PHA) โดยเป็นสารกระตุ้นการแบ่งตัวของเซลล์ T ที่เลือกเฉพาะเมื่อเทียบกับผลกระทบต่อเซลล์ B PHA และ ConA จับและเชื่อมโยงส่วนประกอบของตัวรับเซลล์ Tและความสามารถในการกระตุ้นเซลล์ T ขึ้นอยู่กับการแสดงออกของตัวรับเซลล์ T ^{[ 27 ] [ 28 ]}

ConA มีปฏิสัมพันธ์กับสารตกค้างของแมนโนสบนพื้นผิว^ของจุลินทรีย์หลายชนิด รวมถึงแบคทีเรียE. coli [ ^{29 ]}และBacillus subtilis ^{[ 30 ]}และโปรติสต์Dictyostelium discoideum ^{[ 31 ]}

นอกจากนี้ยังแสดงให้เห็นว่าเป็นตัวกระตุ้นของเมทริกซ์เมทัลโลโปรตีเนส (MMPs) หลายชนิด ^{[ 32 ]}

ConA ได้รับการพิสูจน์แล้วว่ามีประโยชน์ในการใช้งานที่ต้องการการตรึงเอนไซม์ไกลโคในเฟสของแข็ง โดยเฉพาะอย่างยิ่งเอนไซม์ที่ยากต่อการตรึงด้วยวิธีการเชื่อมต่อแบบโควาเลนต์แบบดั้งเดิม การใช้เมทริกซ์ที่เชื่อมต่อกับ ConA ทำให้สามารถตรึงเอนไซม์ดังกล่าวได้ในปริมาณมากโดยไม่สูญเสียกิจกรรมหรือความเสถียร การเชื่อมต่อแบบไม่ใช้โควาเลนต์ระหว่าง ConA กับเอนไซม์ไกลโคสามารถย้อนกลับได้ค่อนข้างง่ายโดยการแข่งขันกับน้ำตาลหรือที่ค่า pH เป็นกรด หากจำเป็นสำหรับการใช้งานบางอย่าง การเชื่อมต่อเหล่านี้สามารถเปลี่ยนเป็นการเชื่อมต่อแบบโควาเลนต์ได้โดยการจัดการทางเคมี^{[ 33 ]}

รายงานจากไต้หวัน (2009) แสดงให้เห็นถึงผลการรักษาที่มีประสิทธิภาพของ ConA ต่อมะเร็งตับในสัตว์ทดลอง ในการศึกษาของ Lei และ Chang ^{[ 34 ]}พบว่า ConA ถูกกักเก็บไว้ในเซลล์มะเร็งตับมากกว่าเซลล์ตับปกติโดยรอบ การนำ ConA เข้าสู่ภายในเซลล์เกิดขึ้นที่ไมโทคอนเดรียเป็นหลักหลังจากจับกับไกลโคโปรตีนของเยื่อหุ้มเซลล์ ซึ่งกระตุ้นให้เกิดการตายของเซลล์แบบออโตฟาจี พบว่า ConA ยับยั้งการเจริญเติบโตของก้อนเนื้องอกได้บางส่วนโดยไม่ขึ้นกับการกระตุ้นลิมโฟไซต์ การกำจัดเนื้องอกใน แบบจำลองมะเร็งตับ ใน หนู ทดลองในการศึกษานี้ยังเกิดจากฤทธิ์กระตุ้นการแบ่งตัว/เพิ่มจำนวนลิมโฟไซต์ของ ConA ซึ่งอาจกระตุ้นการตอบสนองทางภูมิคุ้มกันที่เกิดจากเซลล์ CD8+ T รวมถึงเซลล์ NK และ NK-T ในตับ^{[ 34 ]}

การฉีด ConA เข้าในช่องลูกตาสามารถใช้ในการจำลองภาวะจอประสาทตาเสื่อมแบบแพร่กระจายในหนูได้^{[ 35 ] [ 36 ]}

• โดเมนคอนคานาวาลิน– ลวดลายโครงสร้างโปรตีน 

• Concanavalin+A ในฐานข้อมูล Medical Subject Headings (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
• Concanavalin+A+Receptors ที่ US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
• โครงสร้าง Concanavalin ถูกเก็บถาวรเมื่อวันที่ 20 สิงหาคม 2008 ที่Wayback Machine
• โลกแห่งเลคติน ประตูสู่เลคติน
• โปรตีโอพีเดีย1bxhคอน A ในเชิงซ้อนกับเมทิลอัลฟา1-2 แมนโนไบโอไซด์