เลคตินจากเซลล์ผิวหนังของตัวอ่อนกบ Xenopus
โครงสร้างโมโนเมอร์ของ XEEL-CRD ที่จับกับ D-glycerol 1-phosphate โปรตีนถูกระบายสีด้วยการไล่ระดับสีน้ำเงิน-แดงจากปลาย N-terminus ไปยังปลาย C-terminus ไอออนแคลเซียมแสดงเป็นทรงกลมสีเขียว และโมเลกุลน้ำที่ประสานอยู่แสดงเป็นทรงกลมสีแดง
ตัวระบุ
สิ่งมีชีวิต	Xenopus laevis
เครื่องหมาย	อิทล1
เอนเทรซ	398574
โฮโมโลยีน	111044
พีดีบี	4WN0
RefSeq (mRNA)	NM_001089101.1
RefSeq (Prot)	NP_001082570.1
ยูนิโปรท	คิว800เค0
ค้นหา โครงสร้าง แบบจำลองสวิส โดเมน อินเตอร์โปร

อินเทเลคตินของมนุษย์-1
โครงสร้างโมโนเมอร์ของอินเทเลคตินในมนุษย์ที่จับกับอัลลิล-เบตา-ดี-กาแลคโตฟูราโนส โปรตีนถูกระบายสีด้วยการไล่ระดับสีน้ำเงิน-แดงจากปลาย N ไปยังปลาย C ไอออนแคลเซียมแสดงเป็นทรงกลมสีเขียว และโมเลกุลน้ำที่ประสานอยู่แสดงเป็นทรงกลมสีแดง
ตัวระบุ
เครื่องหมาย	อิทล์เอ็น1
สัญลักษณ์ทางเลือก	hIntL-1
ยีน NCBI	55600
เอชจีเอ็นซี	18259
โอเอ็มไอเอ็ม	609873
พีดีบี	4WMY
ลำดับอ้างอิง	NP_060095
ยูนิโปรท	Q8WWA0
ข้อมูลอื่นๆ
ตำแหน่ง	บทที่ 1 ข้อ 21.3
ค้นหา โครงสร้าง แบบจำลองสวิส โดเมน อินเตอร์โปร

อินเทเลคตินเป็นเลคติน (โปรตีนที่จับกับคาร์โบไฮเดรต) ที่พบในมนุษย์และสัตว์มีกระดูกสันหลังชนิด อื่นๆ มนุษย์สร้างอินเทเลคตินสองชนิดที่เข้ารหัสโดยยีนITLN1และITLN2 ตามลำดับ^{[ 1 ] [ 2 ]}อินเทเลคตินหลายชนิดจับกับสารตกค้างของคาร์โบไฮเดรตที่จำเพาะต่อจุลินทรีย์ ดังนั้นจึงมีการเสนอว่าอินเทเลคตินทำหน้าที่เป็นเลคตินภูมิคุ้มกัน^{[ 3 ] [ 4 ]}แม้ว่าอินเทเลคตินจะมีโดเมนคล้ายไฟบริโนเจนที่พบใน ตระกูล ฟิโคลินของเลคตินภูมิคุ้มกัน แต่ก็มีความแตกต่างทางโครงสร้างอย่างมีนัยสำคัญ^{[ 5 ]}ดังนั้นอินเทเลคตินอาจไม่ได้ทำงานผ่านเส้นทางเลคติน-คอมพลีเมนต์เดียวกัน อินเทเลคตินส่วนใหญ่ยังไม่ได้รับการศึกษาอย่างละเอียดและอาจมีบทบาททางชีวภาพที่หลากหลาย อินเทเลคติน-1 ของมนุษย์ (hIntL-1) ยังแสดงให้เห็นว่าจับกับแลคโตเฟอร์รินได้ [ ^{6 ] แต่}ผลที่ตามมาของการทำงานยังไม่ได้รับการอธิบายอย่างชัดเจน นอกจากนี้ hIntL-1 ยังเป็นส่วนประกอบหลักของเสมหะในผู้ป่วยโรคหอบหืด^{[ 7 ]}และอาจมีส่วนเกี่ยวข้องกับสรีรวิทยาของอินซูลินด้วย^{[ 8 ]}

อินเทเลคตินตัวแรกถูกค้นพบใน เซลล์ไข่ ของ Xenopus laevisและตั้งชื่อว่า XL35 หรือ XCGL-1 ^{[ 9 ] [ 10 ] [ 11 ]} เซลล์ไข่ ของ X. laevisยังมี XCGL-2 ที่เกี่ยวข้องอย่างใกล้ชิดอีก ด้วย ^{[ 12 ]}นอกจากนี้ ตัวอ่อน ของ X. laevisยังหลั่งเลคตินจากเซลล์ผิวหนังของตัวอ่อน Xenopus ลงในน้ำในสิ่งแวดล้อม ซึ่งคาดว่าเพื่อจับกับจุลินทรีย์^{[ 13 ] [ 14 ]} XSL-1 และ XSL-2 ยังแสดงออกใน ซีรั่มของ X. laevisเมื่อถูกกระตุ้นด้วยลิโปโพลีแซคคาไรด์^{[ 15 ]}มีการค้นพบอินเทเลคตินในลำไส้เพิ่มเติมอีก 2 ชนิดในX. laevis ^{[ 16 ]}

มนุษย์มีอินทิเลคติน 2 ชนิด ได้แก่ hIntL-1 (โอเมนติน) และ hIntL-2 ^{[ 17 ]}หนูยังมีอินทิเลคติน 2 ชนิด ได้แก่ mIntL-1 และ mIntL-2 ^{[ 18 ]}

หลักฐานหลายประการชี้ให้เห็นว่าอินทิเลคตินสามารถจดจำจุลินทรีย์และอาจทำหน้าที่เป็นโปรตีนป้องกันภูมิคุ้มกันโดยกำเนิด อินทิเลคตินของทูนิเคทเป็นออปโซนินสำหรับการกลืนกินโดยฮีโมไซต์^{[ 19 ]}อินทิเลคตินของแอมฟิออกซัสแสดงให้เห็นว่าสามารถรวมกลุ่มแบคทีเรียได้^{[ 20 ] [ 21 ]}ในปลาซีบราฟิชและปลาเรนโบว์เทราต์ การแสดงออกของอินทิเลคตินจะถูกกระตุ้นเมื่อสัมผัส กับจุลินทรีย์ ^{[ 22 ] [ 23 ] [ 24 ]}สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม เช่น แกะและหนูยังเพิ่มการแสดงออกของอินทิเลคตินเมื่อติดเชื้อปรสิต^{[ 25 ] [ 26 ]}การเพิ่มขึ้นของการแสดงออกของอินทิเลคตินเมื่อสัมผัสกับจุลินทรีย์สนับสนุนสมมติฐานที่ว่าอินทิเลคตินมีบทบาทในระบบภูมิคุ้มกัน

แม้ว่าอินเทเลคตินจะต้องการไอออนแคลเซียมเพื่อการทำงาน แต่ลำดับของมันก็ไม่มีความคล้ายคลึงกับ เลคติ นชนิด C ^{[ 3 ]}นอกจากนี้ กรดอะมิโนเพียงประมาณ 50 ตัว (โดเมนคล้ายไฟโบรโนเจน) ก็เรียงตัวตรงกับโปรตีนที่รู้จักใดๆ โดยเฉพาะอย่างยิ่งตระกูลไฟโคลิน^{[ 2 ]}รายละเอียดโครงสร้างแรกของอินเทเลคตินมาจากโครงสร้างผลึกของโดเมนการจดจำคาร์โบไฮเดรต XEEL ที่ติดฉลากซีลีโนเมไทโอนีน (Se-Met XEEL-CRD) ที่แก้โดย Se- SAD [ ^{5 ] XEEL} -CRD ถูกแสดงออกและติดฉลาก Se-Met ในเซลล์แมลง High Fiveโดยใช้ไวรัสบาคุโล รีคอมบิแนนท์ โครงสร้าง คล้ายไฟโบรโนเจนได้รับการอนุรักษ์ไว้แม้ว่าลำดับกรดอะมิโนจะแตกต่างกัน อย่างไรก็ตาม มีการแทรกจำนวนมากในอินเทเลคตินเมื่อเทียบกับไฟโคลิน ทำให้อินเทเลคตินเป็นเลคตินที่มีโครงสร้างที่แตกต่างออกไป^{[ 5 ]}โครงสร้าง Se-Met XEEL-CRD ช่วยให้สามารถแก้ปัญหาโครงสร้างได้โดยการแทนที่โมเลกุลของ XEEL-CRD ที่จับกับ D-glycerol 1-phosphate (GroP) ^{[ 5 ]}อินเทเลคติน-1 ของมนุษย์ที่ไม่มีสารอะโป (hIntL-1) ^{[ 4 ]}และ hIntL-1 ที่จับกับกาแลคโตฟูราโนส^{[ 4 ]}

แต่ละสายโพลีเปปไทด์ของ XEEL และ hIntL-1 ประกอบด้วยไอออนแคลเซียมที่จับอยู่ 3 ไอออน ได้แก่ 2 ไอออนในตำแหน่งแคลเซียมเชิงโครงสร้าง และ 1 ไอออนในตำแหน่งการจับลิแกนด์^{[ 4 ] [ 5 ]}กรดอะมิโนในตำแหน่งแคลเซียมเชิงโครงสร้างได้รับการอนุรักษ์ไว้ในอินเทเลคติน ดังนั้นจึงเป็นไปได้ว่าอินเทเลคตินส่วนใหญ่ หากไม่ใช่ทั้งหมด จะมีไอออนแคลเซียมเชิงโครงสร้าง 2 ไอออน^{[ 5 ]}

ในบริเวณจับลิแกนด์ของ XEEL และ hIntL-1 ไดออลวิซินัลภายนอกของลิแกนด์คาร์โบไฮเดรตจะประสานกับไอออนแคลเซียมโดยตรง^{[ 4 ] [ 5 ]}มีความแปรผันอย่างมากในสารตกค้างในบริเวณจับลิแกนด์ในกลุ่มอินทิเลคตินโฮโมล็อก ซึ่งบ่งชี้ว่าตระกูลอินทิเลคตินอาจมีความจำเพาะของลิแกนด์และหน้าที่ทางชีวภาพที่หลากหลาย^{[ 5 ]}เนื่องจากไม่มีข้อกำหนดการกำหนดหมายเลขอินทิเลคตินในสิ่งมีชีวิตต่าง ๆ จึงไม่ควรสันนิษฐานความเหมือนกันทางหน้าที่โดยอิงจากหมายเลขอินทิเลคติน ตัวอย่างเช่น hIntL-1 มีกรดกลูตามิกในบริเวณจับลิแกนด์เพื่อประสานกับไอออนแคลเซียม ในขณะที่อินทิเลคติน-1 ของปลาซีบร้าไม่มีกรดตกค้างเหล่านี้^{[ 5 ]}สารตกค้างในบริเวณจับลิแกนด์ของอินทิเลคติน-2 ของปลาซีบร้าคล้ายกับที่มีอยู่ใน hIntL-1

hIntL-1 เป็นไตรเมอร์ที่เชื่อมด้วยพันธะไดซัลไฟด์ ดังที่แสดงโดย SDS-PAGE แบบไม่ลด^{[ 3 ]}และผลึกศาสตร์รังสีเอกซ์^{[ 4 ]}แม้จะขาดพันธะไดซัลไฟด์ระหว่างโมเลกุล แต่ XEEL-CRD ก็เป็นไตรเมอร์ในสารละลาย^{[ 5 ]}เปปไทด์ปลาย N ของ XEEL ที่มีความยาวเต็มมีหน้าที่ในการทำให้ XEEL-CRD ไตรเมอร์กลายเป็น XEEL ที่มีความยาวเต็มแบบเฮกซาเมอร์ที่เชื่อมด้วยพันธะไดซัลไฟด์^{[ 5 ]}ดังนั้น ปลาย N ของอินเทเลคตินจึงมักมีหน้าที่ในการสร้างโอลิโกเมอร์ที่เชื่อมด้วยพันธะไดซัลไฟด์ ในโฮโมล็อกของอินเทเลคตินที่ไม่มีซิสเทอีนปลาย N นั้น CRD เองอาจยังคงสามารถสร้างโอลิโกเมอร์แบบไม่ใช้พันธะโควาเลนต์ในสารละลายได้