เอ็มเอ็มพี7
โครงสร้างที่มีอยู่ พีดีบี การค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB รายชื่อรหัส PDB 1MMQ , 1MMR , 2MZE , 2DDY , 2Y6C , 2MZH , 1MMP , 2Y6D
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่น	MMP7 , MMP-7, MPSL1, PUMP-1, เมทริกซ์เมทัลโลเปปติเดส 7
รหัสภายนอก	โอมิม : 178990 ; เอ็มจีไอ : 103189 ; โฮโมโลยีน : 37619 ; การ์ดยีน : MMP7 ; OMA : MMP7 - ออโธโลจี
ตำแหน่งของยีน ( มนุษย์ ) คริส. โครโมโซม 11 (มนุษย์) [ 1 ] วงดนตรี 11q22.2 เริ่ม 102,520,508 bp [ 1 ] จบ 102,530,750 bp [ 1 ]
ตำแหน่งของยีน ( เมาส์ ) คริส. โครโมโซม 9 (เมาส์) [ 2 ] วงดนตรี 9 A1|9 2.46 ซม. เริ่ม 7,692,091 bp [ 2 ] จบ 7,699,586 bp [ 2 ]
รูปแบบการแสดงออกของ RNA บีจี มนุษย์ เมาส์ (ออร์โธล็อก) สูงสุดที่แสดงใน ถุงน้ำดี เกาะลางเกอร์ฮันส์ เซลล์ท่อตับอ่อน เซลล์เบต้า ส่วนหัวของท่ออสุจิ ส่วนกลางของตับอ่อน ต่อมน้ำลายขนาดเล็ก บริเวณรับกลิ่นของเยื่อบุจมูก เอ็นร้อยหวาย เนื้อเยื่อบุผิวของต่อมน้ำนม สูงสุดที่แสดงใน คริปต์ของลีเบอร์คูห์นในลำไส้เล็ก เซลล์พาเนธ ลำไส้เล็กส่วนต้น เยื่อบุลำไส้เล็กส่วนปลาย ลำไส้เล็กส่วนต้น เยื่อบุลำไส้เล็กส่วนเจจูนัม ส่วนหางของท่ออสุจิ ถุงน้ำดี ต่อมเมือก ส่วนต่อมของเยื่อบุโพรงมดลูก ข้อมูลการแสดงออกอ้างอิงเพิ่มเติม ไบโอจีพีเอส ข้อมูลการแสดงออกอ้างอิงเพิ่มเติม
ออนโทโลยีของยีน หน้าที่ระดับโมเลกุล การจับตัวของเฮพาริน การจับไอออนสังกะสี การจับไอออนโลหะ กิจกรรมของเอนไซม์เปปติเดส กิจกรรมเมทัลโลเอนโดเปปติเดส กิจกรรมไฮโดรเลส กิจกรรมเอนโดเปปติเดสชนิดเซริน การจับโปรตีน กิจกรรมเมทัลโลเปปติเดส ส่วนประกอบของเซลล์ เมทริกซ์นอกเซลล์ บริเวณนอกเซลล์ พื้นผิวเซลล์ เอ็กโซโซมนอกเซลล์ ช่องว่างนอกเซลล์ กระบวนการทางชีวภาพ กระบวนการทางมารดาที่เกี่ยวข้องกับการตั้งครรภ์ของเพศหญิง วงจรการเป็นสัด การแก่ชรา การสลายตัวของเมทริกซ์นอกเซลล์ การตอบสนองของเซลล์ต่อสิ่งเร้าทางกล การตอบสนองต่อระดับสารอาหาร กระบวนการสลายคอลลาเจน การสลายโปรตีน การหลั่งเปปไทด์ต้านแบคทีเรีย การจัดระเบียบเมทริกซ์นอกเซลล์ แหล่งที่มา: Amigo / QuickGO
ออร์โธล็อก สายพันธุ์ มนุษย์ หนู เอนเทรซ 4316 17393 วงดนตรี ENSG00000137673 ENSMUSG00000018623 ยูนิโปรท พี09237 Q10738 Q3UN27 RefSeq (mRNA) NM_002423 NM_010810 NM_001319986 RefSeq (โปรตีน) NP_002414 NP_001306915 NP_034940 สถานที่ตั้ง (UCSC) Chr 11: 102.52 – 102.53 Mb Chr 9: 7.69 – 7.7 Mb การค้นหาใน PubMed [ 3 ] [ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ ดู/แก้ไขเมาส์

Matrilysinหรือที่รู้จักกันในชื่อmatrix metalloproteinase-7 (MMP-7), pump-1 protease (PUMP- ¹ ) หรือuterine metalloproteinaseเป็นเอนไซม์ในมนุษย์ที่ถูกเข้ารหัสโดยยีนMMP7 [ ^{5 ]}เอนไซม์ ( EC 3.4.24.23 ) นี้ยังเป็นที่รู้จักกันในชื่อmatrin , putative (or punctuated) metalloproteinase-1 , matrix metalloproteinase pump 1 , PUMP-1 proteinase , PUMP , metalloproteinase pump-1 , putative metalloproteinase , MMP ) ^{[ 6 ] [ 7 ] [ 8 ] [ 9 ]} MMP-7 ของมนุษย์มีน้ำหนักโมเลกุลประมาณ 30 kDa ^{[ 10 ]}

Matrilysin ถูกค้นพบโดย Sellers และ Woessner ในมดลูกของหนูในปี 1988 ^{[ 11 ]} ดีเอ็นเอเสริม (cDNA) ของ MMP7 ของมนุษย์ถูกแยกได้ในปี 1988 โดย Muller และคณะ^{[ 12 ]} MMP7 เป็นสมาชิกของ ตระกูล เมทริกซ์เมทัลโลโปรตีเนส (MMP) ซึ่งประกอบด้วย เอนโดเปปติเดสที่ขึ้นอยู่กับสังกะสีที่มีโครงสร้างที่เกี่ยวข้องบทบาทหลักของ MMP7 ที่ถูกตัด/กระตุ้นแล้วคือการสลายเมทริกซ์นอกเซลล์โดยการย่อยสลายโมเลกุลขนาดใหญ่ ได้แก่ เคซีน เจลาตินชนิด I, II, IV และ V ไฟโบรเนก ติ นและ โปรตี โอไกลแคน^{[ 12 ] [ 13 ]}

MMP7 ของมนุษย์ตั้งอยู่บนโครโมโซม 11 q22.3 ยีน MMPรวมกลุ่มกันในบริเวณ q ของโครโมโซม 11 ของมนุษย์ ซึ่งรวมถึง ยีน matrilysin, collagenase-1, stromelysin1, stromelysin-2 และ metalloelastaseประกอบด้วยกรดอะมิโน 267 ตัว cDNA ของ MMP7 มีความคล้ายคลึงกับ stromelysin-1 ถึง 49% ^{[ 12 ]}เมื่อเปรียบเทียบกับสมาชิกอื่นๆ ในตระกูล MMP แล้ว MMP7 ไม่มีโดเมนโปรตีนปลาย C ^{[ 14 ]}

โปรโมเตอร์ของ MMP7 ในมนุษย์ประกอบด้วยกล่อง TATA, ตำแหน่งโปรตีนตัวกระตุ้น 1 (AP-1) และโปรตีนที่จับกับตัวเร่งปฏิกิริยาโพลีโอไวรัสแบบกลับด้าน 2 ตัว (PEA-3) ลวดลายการจับของ AP-1/PEA-3 เป็นสิ่งจำเป็นและสำคัญสำหรับ MMP7 ในการตอบสนองต่อปัจจัยการเจริญเติบโต ยีนก่อมะเร็ง และฟอร์บอลเอสเทอร์ นอกจากนี้ PEA และ AP-1 ยังจำเป็นสำหรับโครงสร้างรีพอร์เตอร์ Matrilysin/CAT ที่ถูกกระตุ้นโดยโปรโมเตอร์เนื้องอก 12-O-tetradecanoulphorbol-13-acetate (TPA) และปัจจัยการเจริญเติบโตของผิวหนัง (EGF) ยิ่งไปกว่านั้น พบว่าการแสดงออกในระดับสูงของ AP-1 และโปรตีนที่จับกับมันมีความเกี่ยวข้องกับ Ki-Ras กลายพันธุ์ ซึ่งบ่งชี้ว่าการแสดงออกในระดับสูงของ matrilysin ในเซลล์ที่ถูกกระตุ้นด้วย Ras นั้นขึ้นอยู่กับ AP-1 ^{[ 12 ]}

การแสดงออกของ MMP7 ถูกควบคุมโดยวิถีการส่งสัญญาณ Wnt/β-catenin และถูกควบคุมโดยปัจจัยการเจริญเติบโตของการเปลี่ยนแปลง β (TGF-β) TGF-β กระตุ้น ECM และยับยั้งระดับคงที่ของ MMP7, mRNA ของสตรอมิไลซิน และการหลั่งของไซโมเจน ไอโซฟอร์มของ TGF-β ยับยั้ง mRNA และโปรตีนของ MMP7 ในเยื่อบุโพรงมดลูกของมนุษย์ผ่านทางวิถีที่ควบคุมโดยโปรเจสเตอโรน อย่างไรก็ตาม พบผลตรงกันข้ามของ TGF-β ต่อ MMP7 ในเซลล์ที่เปลี่ยนแปลงไป ในเซลล์มะเร็งสมองของมนุษย์และเซลล์มะเร็งผิวหนังชนิดสความัสเซลล์สายพันธุ์ II-4 ของมนุษย์ TGF-β กระตุ้นการแสดงออกของ mRNA และโปรตีนของ MMP7 และอำนวยความสะดวกพฤติกรรมการรุกรานของเซลล์^{[ 15 ]}

บริเวณโปรโมเตอร์ของยีน MMP7 ของมนุษย์มีไซต์ที่มีความคล้ายคลึงกับลำดับการจับของ NR-IL6 ตั้งแต่สองไซต์ขึ้นไป ซึ่งบ่งชี้ว่า MMP7 สามารถจับกับ IL-1 และ IL-6 ได้ นอกจากนี้ ระดับของ mRNA ของ MMP7 ยังเพิ่มสูงขึ้นหลังจากได้รับการรักษาด้วยปัจจัยเนื้องอกเนโครซิสอัลฟา (TNF-α) และ IL-1 β ในเซลล์เมแซงเจียลของมนุษย์^{[ 12 ]}

MMP7 มักแสดงออกในเซลล์เยื่อบุผิว รวมถึงเยื่อบุท่อของต่อมขับสารในผิวหนัง ต่อมน้ำลาย ตับอ่อน เยื่อบุต่อมของลำไส้และอวัยวะสืบพันธุ์ ตับ และเต้านม นอกจากนี้ MMP7 ยังแสดงออกในระดับสูงที่พื้นผิวภายในของต่อมผิดปกติในมะเร็งลำไส้ใหญ่ของมนุษย์^{[ 13 ]}

โปรตีน MMP7 ถูกล้อมรอบด้วยไอออนโลหะสี่ตัว ได้แก่ ไอออนสังกะสีเร่งปฏิกิริยา ไอออนสังกะสีโครงสร้าง และไอออนแคลเซียมสองตัว ไอออนสังกะสีเร่งปฏิกิริยาจะจับกับ His สามตัวในบริเวณ HEXGHXXGXXH ในรูปแบบสี่เหลี่ยม ไอออนแคลเซียมที่จับมีบทบาทสำคัญในการทำให้โครงสร้างทุติยภูมิมีเสถียรภาพ MMP7 มีช่องจับซับสเตรตแบบไฮโดรโฟบิกตื้นๆ ตรงกันข้ามกับ MMP9 ซึ่งมีบานพับที่ยาวที่สุด MMP7 ขาดเฮโมเพ็กซินและไม่มีบานพับ แต่ MMP7 มีโดเมนคล้ายเฮโมเพ็กซินที่ปลาย C ที่แปรผันได้ ซึ่งช่วยอำนวยความสะดวกในความจำเพาะของซับสเตรต^{[ 15 ]}โปรตีน MMP7 ถูกหลั่งออกมาในรูปของไซโมเจน โปรโดเมนของ MMP7 มีลำดับ PRCGXPD "สวิตช์ซิสเทอีน" ที่มีการอนุรักษ์สูงประมาณ 9 kD ใกล้กับปลาย C ที่มีซิสเทอีน ซิสเทอีนจะจับกับสังกะสีเร่งปฏิกิริยา ทำให้โปรตีนอยู่ในสภาวะแฝง การแยกตัวของพันธะซิสเทอีน-สังกะสีเริ่มต้นจากการตัดกรดอะมิโน 30 ตัวแรกของโปรโดเมน ซึ่งนำไปสู่การเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง และส่งผลให้เกิดการสลายตัวเองและการตัดโปรโดเมนทั้งหมดที่ตำแหน่งกลูตาเมต-ไทโรซีน ตามที่ Woessner และคณะกล่าวไว้ มวลโมเลกุลของ MMP7 คือ 28,000 สำหรับรูปแบบแฝง และ 19,000 สำหรับรูปแบบที่ทำงานได้หลังจากการตัดโปรโดเมน^{[ 12 ]}

โปรแมทริไลซิน (Pro-MMP7) จะถูกเปลี่ยนจากรูปแบบแฝงไปเป็นรูปแบบที่ทำงานได้โดยเอนโดโปรตีเอสและพลาสมิน พลาสมินจะตัดที่ตำแหน่งที่ไตรปซินรู้จัก ซึ่งถือเป็นตัวกระตุ้นทางสรีรวิทยาที่เหมาะสมที่สุด ในหลอดทดลอง พลาสมินสามารถกระตุ้น Pro-MMP7 ให้ทำงานได้ 50% ของการทำงานเต็มที่ นอกจากนี้ นักวิจัยยังใช้ Pro-MMP7 รีคอมบิแนนท์ที่ถูกกระตุ้นและสารตั้งต้นที่บริสุทธิ์เพื่อตรวจสอบกิจกรรมการย่อยโปรตีนของ MMP7 ในหลอดทดลอง และพบว่า MMP7 ตัดสารตั้งต้นโปรตีนหลายชนิด โดยส่วนใหญ่รวมถึงส่วนประกอบของ ECM, ProMMP และโปรตีนที่ไม่ใช่เมทริกซ์ MMP7 ตัดไกลโคโปรตีนเอนแทคตินที่เชื่อมลามินินและคอลลาเจน IV ได้เร็วกว่าคอลลาเจเนส-1 ประมาณ 100-600 เท่า นอกจากนี้ MMP7 ยังสามารถกระตุ้น MMP อื่นๆ ได้อีกด้วย MMP7 และ APMA ที่ถูกกระตุ้นสามารถเพิ่มกิจกรรมของคอลลาเจเนส-1 ได้ และ MMP7 ยังสามารถเปลี่ยนโปรเจลาติเนส A ที่แฝงอยู่ให้เป็นรูปแบบที่ใช้งานได้^{[ 12 ]}

โปรตีนใน กลุ่ม เมทริกซ์เมทัลโลโปรตีเนส (MMP) มีส่วนเกี่ยวข้องกับการสลายเมทริกซ์นอกเซลล์ในกระบวนการทางสรีรวิทยาปกติ เช่นการพัฒนาของตัวอ่อนการสืบพันธุ์และการปรับโครงสร้างเนื้อเยื่อ ตลอดจนในกระบวนการของโรค เช่นโรคข้ออักเสบและการแพร่กระจายของมะเร็ง MMP ส่วนใหญ่จะถูกหลั่งออกมาในรูป ของ โปรโปรตีน ที่ไม่ทำงาน ซึ่งจะถูกกระตุ้นเมื่อถูกตัดโดยโปรตีเนส นอกเซลล์ เอนไซม์ ที่เข้ารหัสโดยยีนนี้จะย่อยสลายโปรตีโอ ไกลแคน ไฟ โบร เนกตินอีลาสตินและเคซีนและแตกต่างจากสมาชิกส่วนใหญ่ในกลุ่ม MMP ตรงที่มันขาด โดเมนโปรตีน ปลาย C ที่ ได้รับการอนุรักษ์ เอนไซม์นี้มีส่วนเกี่ยวข้องกับการรักษาบาดแผลและการศึกษาในหนูชี้ให้เห็นว่ามันควบคุมกิจกรรมของดีเฟนซินในเยื่อบุลำไส้^{[ 16 ]}

MMP7 ได้รับการระบุลักษณะเบื้องต้นโดย Woessner et al. มันย่อยส่วนประกอบของเมทริกซ์นอกเซลล์ ตัดโซ่ α 2 (I) ของเจลาตินได้เร็วกว่า และย่อยโซ่ B ของอินซูลินที่ Ala ¹⁴ -Leu และ Tyr ¹⁶ -Leu และไม่มีผลต่อคอลลาเจนประเภท I, II, IV, V ค่า pH ที่เหมาะสมของ MMP7 คือ 7 และ pI คือ 5.9 MMP4 ถูกยับยั้งโดย α 2-macroglobulin และ TIMP ^{[ 11 ]}การยับยั้งกิจกรรมของ MMP7 มักอาศัยสารคีเลตโลหะ ได้แก่ EDTA และ 1,10-phenanthroline โดยเฉพาะอย่างยิ่งการคีเลตสังกะสี ดังนั้น ความจำเพาะของการยับยั้ง MMP7 จึงเป็นเรื่องท้าทาย เนื่องจากสมาชิกเกือบทั้งหมดของตระกูล MMP มีโดเมนเร่งปฏิกิริยาที่มีไซต์จับสังกะสี TIMP-1 และ 2 จับกับ MMP7 ที่ทำงานอยู่แบบไม่เกิดพันธะโควาเลนต์ที่ไซต์เร่งปฏิกิริยา ยับยั้งกิจกรรมของ MMP7 MMP7 ที่ถูกกระตุ้นยังสามารถตัดโปรเปปไทด์ของ proMMP2 และ proMMP9 เพื่ออำนวยความสะดวกในการบุกรุกของเนื้องอกได้อีกด้วย^{[ 17 ]}

Quondamatteo และคณะ ได้ทำการย้อมสี MMP7 ด้วยวิธีอิมมูโนฮิสโตเคมี และระบุตำแหน่งของ MMP7 ในระยะเริ่มต้นของการพัฒนาตับของมนุษย์ พวกเขารายงานว่า MMP7 ปรากฏอยู่ในเซลล์ตับและเซลล์บุผนังหลอดเลือดบางส่วนในสัปดาห์ที่ 6 ของการตั้งครรภ์ และมีเพียงเซลล์เม็ดเลือดเท่านั้นที่ยังคงอยู่หลังจากนั้น^{[ 18 ]}

เพื่อให้ MMP หลุดพ้นจากการยับยั้งของ TIMP นั้น MMP7 ที่ทำงานอยู่จะถูกดึงดูดไปยังเยื่อหุ้มพลาสมาของเยื่อบุผิวทำให้เกิดการประมวลผลปัจจัยการเจริญเติบโตที่เกี่ยวข้องกับเยื่อหุ้มเซลล์เพื่อการซ่อมแซมและการเพิ่มจำนวนของเยื่อบุผิว ในเยื่อบุโพรงมดลูกของมนุษย์ การแสดงออกของ mRNA ของ MMP7 จะเพิ่มขึ้นในช่วงมีประจำเดือนและยังคงอยู่ในระดับสูงในช่วงระยะการเพิ่มจำนวน นอกจากนี้ MMP-7 ยังจับกับเยื่อหุ้มพลาสมาของเยื่อบุผิวที่มีโดเมนที่อุดมไปด้วยคอเลสเตอรอล MMP7 ที่จับอยู่จะทำงานและทนต่อการยับยั้งของ TIMP มันส่งเสริมการทำงานของเยื่อหุ้มพลาสมาของเยื่อบุผิวและสารตั้งต้นที่เกี่ยวข้อง ได้แก่ E-cadherin, β4-integrin, TNF-alpha, RAS, EGF ที่จับกับเฮปาริน, โปรตีนที่จับกับ IGF และพลาสมิโนเจน ยิ่งไปกว่านั้น กระบวนการนี้ยังส่งเสริมการเคลื่อนย้าย การเพิ่มจำนวน และการตายของเซลล์เยื่อบุผิว สำหรับช่วงมีประจำเดือน มันส่งเสริมการสร้างเยื่อบุโพรงมดลูกขึ้นใหม่หลังจากการสลายตัวของเยื่อบุผิวหลังมีประจำเดือน^{[ 15 ]} Huang et al. รายงานว่ากิจกรรมการย่อยโปรตีนของ MMP7 มีบทบาทสำคัญในการปรับโครงสร้างเนื้อเยื่อในภาวะตับแข็งที่เกี่ยวข้องกับ ภาวะ ท่อน้ำดีตีบตัน^{[ 19 ]}

MMP7 ตัดคอลลาเจน III/IV/V/IX/X/XI และโปรตีโอไกลแคน ซึ่งบ่งชี้ว่าสารยับยั้ง MMP อาจนำมาใช้ในการบำบัดที่เกี่ยวข้องกับการยับยั้งการเสื่อมสภาพของเนื้อเยื่อ การปรับโครงสร้างใหม่ การต่อต้านการสร้างหลอดเลือดใหม่ และการยับยั้งการรุกรานของเนื้องอก^{[ 13 ] [ 17 ]}

พบว่า MMP7 อาจมีส่วนเกี่ยวข้องกับการแพร่กระจายของเนื้องอกและกระบวนการอักเสบ^{[ 17 ]}การเพิ่มขึ้นของ MMP7 เกี่ยวข้องกับเนื้องอกร้ายหลายชนิด รวมถึงมะเร็งหลอดอาหาร กระเพาะอาหาร ลำไส้ใหญ่ ตับ ตับอ่อน และเซลล์ไต การแสดงออกของ MMP7 ในระดับสูงช่วยส่งเสริมการบุกรุกของมะเร็งและการสร้างหลอดเลือดใหม่โดยการย่อยสลายโมเลกุลขนาดใหญ่ของเมทริกซ์นอกเซลล์และเนื้อเยื่อเกี่ยวพัน การย่อยสลายเหล่านี้เกี่ยวข้องกับกลไกหลายอย่าง รวมถึงการเกิดตัวอ่อน การหดตัวของมดลูกหลังคลอด การซ่อมแซมเนื้อเยื่อ การสร้างหลอดเลือดใหม่ การปรับโครงสร้างกระดูก โรคข้ออักเสบ แผลกดทับ และการแพร่กระจาย/การบุกรุกของเนื้องอก MMP7 ที่ถูกกระตุ้นจะกระตุ้นเอนไซม์ MMP2 และ MMP9 และเป็นตัวกลางในกระบวนการย่อยสลายโปรตีนของสารตั้งต้นของปัจจัยเนื้องอกเนื้อตายและตัวกระตุ้นพลาสมิโนเจนยูโรไคเนส^{[ 13 ]}

MMP7 ทำหน้าที่ตัดโปรตีนบนพื้นผิวเซลล์ ส่งเสริมการยึดเกาะของเซลล์มะเร็ง และเพิ่มศักยภาพในการแพร่กระจายของเนื้องอก Higashi และคณะรายงานว่าการจับกันของ MMP7 กับคอเลสเตอรอลซัลเฟตบนพื้นผิวเซลล์มีบทบาทสำคัญในการทำงานของโปรตีโอไลติกที่เกี่ยวข้องกับเยื่อหุ้มเซลล์ นอกจากนี้ กรดอะมิโน Ile 29, Arg33, Arg51 และ Trp 55 และ 171-173 ที่ปลาย C-terminal ของ MMP7 ซึ่งอยู่ด้านตรงข้ามกับตำแหน่งเร่งปฏิกิริยาของ MMP7 จำเป็นสำหรับการจับกับคอเลสเตอรอลซัลเฟต MMP7 ชนิดปกติสามารถย่อยไฟโบรเนคตินได้ แต่ MMP7 กลายพันธุ์ไม่สามารถกระตุ้นการรวมตัวของเซลล์มะเร็งลำไส้ใหญ่ได้^{[ 20 ]}นอกจากนี้ Qasim และคณะยังรายงานว่า MMP7 มีการแสดงออกสูงในมะเร็งต่อมน้ำเหลืองลำไส้ใหญ่ระยะลุกลามที่มีภาวะดิสพลาเซียรุนแรง นอกจากนี้ MMP7 ยังมีส่วนเกี่ยวข้องในการเปลี่ยนอะดีโนมาของลำไส้ใหญ่ให้กลายเป็นมะเร็งและส่งเสริมการเจริญเติบโต^{[ 21 ]}

• Matrilysin ใน หัวข้อทางการ แพทย์ (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
• ฐาน ข้อมูลออนไลน์ MEROPSสำหรับเอนไซม์เปปติเดสและสารยับยั้ง: M10.008