กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 6 นาที

ไม่มีชื่อบทความ

ไมโอเมซิน-1 เป็น โปรตีน ที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีน MYOM1 [ 5 ] [ 6 ] ไม โอเมซิน-1 ถูกแสดงออกในเซลล์กล้ามเนื้อและทำหน้าที่รักษาเสถียรภาพของโครงสร้างสามมิติของ เส้นใยหนา...

MYOM1

ไมโอเมซิน-1เป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนMYOM1 [ 5 ] [ 6 ] ไมโอเมซิน-1 ถูกแสดงออกในเซลล์กล้ามเนื้อและทำหน้าที่รักษาเสถียรภาพของโครงสร้างสามมิติของเส้นใยหนามีการตรวจพบไมโอเมซิน-1 ในรูปแบบตัวอ่อนในโรคกล้ามเนื้อหัวใจห้องล่างขยายตัว

โครงสร้าง

มีการระบุตัวแปรการต่อเชื่อมทางเลือกของMYOM1รวมถึง EH-myomesin [ 7 ] Skelemin [ 8 ]และ Myomesin-1 [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] โดย Skelemin มีกรดอะมิโนเพิ่มอีก 96 ตัวที่อุดมไปด้วย ซีรีนและ โพ รลีน[ 8 ] Myomesin-1 เช่นเดียวกับmyomesin 2และtitinเป็นสมาชิกของกลุ่ม โปรตีนที่เกี่ยวข้องกับ ไมโอซินที่มีโมดูลโครงสร้างที่มีความคล้ายคลึงกันอย่างมากกับ โดเมน fibronectin type III (motif I)หรือimmunoglobulin C2 (motif II) Myomesin-1 มีความพิเศษเฉพาะตัวในกลุ่มนี้ตรงที่มีโมทีฟคล้ายแกนเส้นใยระดับกลาง หนึ่งโมทีฟอยู่ใกล้ปลายแต่ละด้าน [ 11 ]ไมโอเมซิน-1 และไมโอเมซิน-2แต่ละตัวมี บริเวณ ปลาย N ที่เป็นเอกลักษณ์ ตามด้วยโมดูลโมทีฟ I หรือโมทีฟ II จำนวน 12 โมดูล ในรูปแบบ II-II-IIIII-II-II-II-II-II โปรตีนทั้งสองชนิดนี้มีลำดับกรดอะมิโนที่เหมือนกัน 50% ในบริเวณที่มีการทำซ้ำนี้ โครงสร้างส่วนหัวที่เกิดจากโปรตีน 2 ชนิดนี้ที่ปลายด้านหนึ่งของ สาย ไททินจะยื่นเข้าไปในใจกลางของแถบ Mมีการระบุตัวแปรการถอดรหัสแบบสลับกันเฉพาะเนื้อเยื่อที่เข้ารหัสไอโซฟอร์ม ที่แตกต่างกัน [ 12 ]ไมโอเมซิน-1 สามารถสร้างไดเมอร์ในลักษณะขนานกันโดยผ่านบริเวณปลาย C ของมัน [ 13 ]

การทำงาน

ไททินพร้อมด้วยโปรตีนที่เกี่ยวข้อง จะเชื่อมต่อโครงสร้างหลักของซาร์โคเมียร์แถบ Mและแผ่นZ ปลาย C -terminalของสายไททินจะยื่นเข้าไปในเส้น Mซึ่งจะจับกับไมโอเมซิน-1 และไมโอเมซิน 2 อย่างแน่นหนา สเกเลมิน/ไมโอเมซิน-1 มีความเข้มข้นอยู่ที่บริเวณรอบนอกของแถบ M และสันนิษฐานว่าเชื่อมโยงไมโอไฟบริลกับโครงร่างไซโตส เกเล ตันของเส้นใยระดับกลาง[ 11 ]ตรวจพบสเกเลมิน/ไมโอเมซิน-1 ในนิวเคลียสและโครงร่างไซโตสเกเลตัน ซึ่งบ่งชี้ว่าอาจมีบทบาทในการแสดงออกของยีน[ 14 ]ไมโอเมซิน-1 ทำหน้าที่ในการส่งสัญญาณที่เกิดจากการยืด[ 15 ]และตัวแปรการตัดต่อ EH-ไมโอเมซิน ซึ่งแสดงออกในหัวใจของตัวอ่อนและในโรคกล้ามเนื้อหัวใจขยายตัวสามารถปรับความยืดหยุ่นได้[ 16 ]

ความสำคัญทางคลินิก

พบว่า รูปแบบการตัดต่อทางเลือกของ MYOM1ของ EH-myomesin ในทารกในครรภ์ จะถูกแสดงออกอีกครั้งในช่วงเริ่มต้นของความก้าวหน้าของ โรคกล้ามเนื้อหัวใจห้องขยายซึ่งสอดคล้องกับการเปลี่ยนไอโซฟอร์มในไททิน[ 17 ]

นอกจากนี้ ยังพบว่าMYOM1 มีการตัดต่อผิดปกติในผู้ป่วยโรค กล้ามเนื้อเสื่อมชนิดที่ 1 โดยเฉพาะเอ็กซอน 17a [ 18 ]

ปฏิสัมพันธ์

มีการค้นพบว่า Skelemin/Myomesin-1 มีปฏิสัมพันธ์กับ:

อ่านเพิ่มเติม

  • Grove BK, Kurer V, Lehner C, Doetschman TC, Perriard JC, Eppenberger HM (กุมภาพันธ์ 1984). "โปรตีนกล้ามเนื้อโครงร่างใหม่ขนาด 185,000 ดาลตัน ตรวจพบโดยแอนติบอดีโมโนโคลนอล"วารสารชีววิทยาของเซลล์ 98 ( 2): 518– 24. doi : 10.1083/jcb.98.2.518 . PMC 2113097 . PMID 6537951 .  
  • Vinkemeier U, Obermann W, Weber K, Fürst DO (ก.ย. 1993). "โดเมนหัวทรงกลมของไททินขยายเข้าไปในศูนย์กลางของแถบ M ของซาร์โคเมียร์ การโคลน cDNA การทำแผนที่เอพิโทป และกล้องจุลทรรศน์อิเล็กตรอนภูมิคุ้มกันของโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับไททินสองชนิด" วารสารวิทยาศาสตร์เซลล์ 106 ( 1): 319– 30. doi : 10.1242/jcs.106.1.319 . PMID 7505783 . 
  • Obermann WM, Plessmann U, Weber K, Fürst DO (ต.ค. 1995). "การทำให้บริสุทธิ์และลักษณะทางชีวเคมีของไมโอเมซิน โปรตีนที่จับกับไมโอซินและไททิน จากกล้ามเนื้อโครงร่างของวัว" European Journal of Biochemistry . 233 (1): 110– 5. doi : 10.1111/j.1432-1033.1995.110_1.x . PMID 7588733 . 
  • Steiner F, Weber K, Fürst DO (กุมภาพันธ์ 1999). "โปรตีนแถบ M ไมโอเมซินและสเกเลมินถูกเข้ารหัสโดยยีนเดียวกัน: การวิเคราะห์โครงสร้างและการแสดงออกของยีน" Genomics . 56 (1): 78– 89. doi : 10.1006/geno.1998.5682 . PMID 10036188 . 
  • Agarkova I, Auerbach D, Ehler E, Perriard JC (เมษายน 2543). " เครื่องหมายใหม่สำหรับหัวใจตัวอ่อนของสัตว์มีกระดูกสันหลัง ไอโซฟอร์ม EH-myomesin"วารสารเคมีชีวภาพ275 (14): 10256– 64. doi : 10.1074/jbc.275.14.10256 . PMID 10744711 . 
  • Porter JD, Merriam AP, Gong B, Kasturi S, Zhou X, Hauser KF, Andrade FH, Cheng G (ก.ย. 2546). "การยับยั้งไมโอเมซิน กล้ามเนื้อครีเอทีนไคเนส และ M-line ในกล้ามเนื้อตาของหนูหลังคลอด" วารสารชีววิทยาเชิงทดลอง 206 ( ตอนที่ 17): 3101–12 . doi : 10.1242/jeb.00511 . PMID 12878677. S2CID 21867785 .  
  • Hornemann T, Kempa S, Himmel M, Hayess K, Fürst DO, Wallimann T (ก.ย. 2546). "เอนไซม์ครีเอทีนไคเนสชนิดกล้ามเนื้อมีปฏิสัมพันธ์กับโดเมนกลางของโปรตีนแถบ M ได้แก่ ไมโอเมซินและโปรตีน M" วารสารชีววิทยาโมเลกุล 332 ( 4): 877– 87. doi : 10.1016/S0022-2836(03)00921-5 . PMID 12972258 . 
  • Lange S, Himmel M, Auerbach D, Agarkova I, Hayess K, Fürst DO, Perriard JC, Ehler E (ม.ค. 2548). "การเกิดไดเมอร์ของไมโอเมซิน: นัยสำคัญต่อโครงสร้างของแถบ M ของซาร์โคเมียร์" วารสารชีววิทยาโมเลกุล 345 ( 2): 289–98 . doi : 10.1016/j.jmb.2004.10.040 . PMID 15571722 . 
  • Schoenauer R, Bertoncini P, Machaidze G, Aebi U, Perriard JC, Hegner M, Agarkova I (มิถุนายน 2548) "ไมโอซินเป็นสปริงโมเลกุลที่มีความยืดหยุ่นแบบปรับตัวได้" วารสารอณูชีววิทยา . 349 (2): 367– 79. ดอย : 10.1016/j.jmb.2005.03.055 . PMID 15890201 . 

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ ไม่มีชื่อบทความ

ไมโอเมซิน-1 เป็น โปรตีน ที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีน MYOM1 [ 5 ] [ 6 ] ไม โอเมซิน-1 ถูกแสดงออกในเซลล์กล้ามเนื้อและทำหน้าที่รักษาเสถียรภาพของโครงสร้างสามมิติของ เส้นใยหนา...

โครงสร้าง

มีการระบุตัวแปรการต่อเชื่อมทางเลือกของ MYOM1 รวมถึง EH-myomesin [ 7 ] Skelemin [ 8 ] และ Myomesin-1 [ 8 ] [ 9 ] [ 10 ] โดย Skelemin มีกรดอะมิโนเพิ่มอีก 96 ตัวที่อุดมไปด้วย ซีรีน และ โพ ร ลีน [ 8 ] Myomesin-1 เช่นเดียวกับ myomesin 2 และ titin...

การทำงาน

ไททิน พร้อมด้วยโปรตีนที่เกี่ยวข้อง จะเชื่อมต่อโครงสร้างหลักของ ซาร์โคเมียร์ แถบ M และแผ่น Z ปลาย C -terminal ของสายไททินจะยื่นเข้าไปใน เส้น M ซึ่งจะจับกับไมโอเมซิน-1 และ ไมโอเมซิน 2 อย่างแน่นหนา สเกเลมิน/ไมโอเมซิน-1 มีความเข้มข้นอยู่ที่บริเวณรอบนอกของแถบ M...

ความสำคัญทางคลินิก

พบว่า รูปแบบการตัดต่อทางเลือกของ MYOM1 ของ EH-myomesin ในทารกในครรภ์ จะถูกแสดงออกอีกครั้งในช่วงเริ่มต้นของความก้าวหน้าของ โรคกล้ามเนื้อหัวใจห้องขยาย ซึ่งสอดคล้องกับการเปลี่ยนไอโซฟอร์มใน ไท ทิน [ 17 ]