ปัจจัยการยืดตัวของการถอดรหัสเชิงบวกP-TEFbเป็นคอมเพล็กซ์โปรตีนหลายชนิดที่มีบทบาทสำคัญในการควบคุมการถอดรหัสโดยRNA polymerase II (Pol II) ในยูคาริโอต [ ^{1 ] ทันที}หลังจากการเริ่มต้น Pol II จะติดอยู่ที่ตำแหน่งหยุดชั่วคราวใกล้กับโปรโมเตอร์ในยีนของมนุษย์ส่วนใหญ่ (รูปที่ 1) ^{[ 2 ] [ 3 ]} P-TEFb เป็นไคเนสที่ขึ้นอยู่กับไซคลินซึ่งสามารถฟอสโฟรีเลต ปัจจัยกระตุ้นความไว DRB ( DSIF ) ^{[ 4 ]}และปัจจัยการยืดตัวเชิงลบ (NELF) ^{[ 5 ]}รวมถึงโดเมนปลายคาร์บอกซิลของหน่วยย่อยขนาดใหญ่ของ Pol II ^{[ 6 ]}และสิ่งนี้ทำให้เกิดการเปลี่ยนไปสู่การยืดตัวที่มีประสิทธิภาพซึ่งนำไปสู่การสังเคราะห์ mRNA P-TEFb ถูกควบคุมบางส่วนโดยการเชื่อมโยงแบบย้อนกลับได้กับ7SK snRNP ^{[ 7 ]}การรักษาเซลล์ด้วยสารยับยั้ง P-TEFb เช่น DRBหรือflavopidirolส่งผลให้ การผลิต mRNA ลดลง และในที่สุดก็ทำให้เซลล์ตาย^{[ 6 ] [ 8 ]}

P-TEFb ได้รับการระบุและทำให้บริสุทธิ์ในฐานะปัจจัยที่จำเป็นสำหรับการสร้างทรานสคริปต์แบบรันออฟยาวโดยใช้ระบบการถอดรหัสในหลอดทดลองที่ได้มาจากเซลล์ Drosophila ^{[ 9 ]}เป็นไคเนสที่ขึ้นอยู่กับไซคลินซึ่งประกอบด้วยซับยูนิตเร่งปฏิกิริยาCdk9และซับยูนิตควบคุม ไซคลิน T ใน Drosophila ^{[ 10 ]}ในมนุษย์มี P-TEFb หลายรูปแบบซึ่งประกอบด้วย Cdk9 และซับยูนิตไซคลินหนึ่งในหลายชนิด ได้แก่ไซคลิน T1 , T2และK ^{[ 11 ] [ 12 ]} P-TEFb เชื่อมโยงกับปัจจัยอื่นๆ รวมถึงโปรตีนโบรโมโดเมนBRD4 [ ^{13 ] และพบว่าเชื่อมโยงกับโปรตีนเชิงซ้อนขนาดใหญ่ที่เรียก ว่า}ซูเปอร์อีลองเกชันคอมเพล็กซ์^{[ 14 ] [ 15 ]}ที่สำคัญคือ สำหรับไวรัสเอดส์HIVนั้น P-TEFb จะถูกกำหนดเป้าหมายโดยโปรตีน HIV Tat ^{[ 16 ]}ซึ่งข้ามการควบคุม P-TEFb ของเซลล์ปกติและนำ P-TEFb ไปยังพอลิเมอเรสที่หยุดชั่วคราวใกล้กับโปรโมเตอร์ในจีโนมของ HIV โดยตรง^{[ 17 ] [ 18 ]}

โครงสร้างของ P-TEFb ของมนุษย์ที่มี Cdk9 และไซคลิน T1 และคอมเพล็กซ์ HIV Tat•P-TEFb ได้รับการแก้ไขโดยใช้การตกผลึกด้วยรังสีเอกซ์ โครงสร้างแรกที่ได้รับการแก้ไขแสดงให้เห็นว่าหน่วยย่อยทั้งสองจัดเรียงกันดังที่พบในไคเนสที่ขึ้นอยู่กับไซคลินอื่นๆ^{[ 19 ]}มีการแทนที่กรดอะมิโนสามตำแหน่งโดยไม่ได้ตั้งใจในหน่วยย่อยที่ใช้สำหรับโครงสร้างดั้งเดิม และการกำหนดโครงสร้างในภายหลังโดยใช้ลำดับที่ถูกต้องแสดงให้เห็นโครงสร้างโดยรวมที่เหมือนกัน ยกเว้นการเปลี่ยนแปลงที่สำคัญบางประการรอบๆ บริเวณที่ออกฤทธิ์^{[ 20 ]}โครงสร้างของ HIV Tat ที่จับกับ P-TEFb แสดงให้เห็นว่าโปรตีนไวรัสสร้างการสัมผัสอย่างกว้างขวางกับหน่วยย่อยไซคลิน T1 (รูปที่ 2) ^{[ 20 ]}

เนื่องจากบทบาทสำคัญในการควบคุมการแสดงออกของยีนยูคาริโอต P-TEFb จึงอยู่ภายใต้การควบคุมอย่างเข้มงวดในระดับการถอดรหัสของยีนที่เข้ารหัสซับยูนิต การแปล mRNA ของซับยูนิต การหมุนเวียนของซับยูนิต และกลไกที่ผิดปกติซึ่งเกี่ยวข้องกับ 7SK snRNP ^{[ 7 ]}ดังแสดงในรูปที่ 3 P-TEFb ถูกยึดไว้ใน 7SK snRNP โดยโปรตีนที่จับกับ RNA สองสาย HEXIM ( HEXIM1หรือHEXIM2ในมนุษย์) HEXIM ที่จับกับ 7SK RNA หรือ RNA สองสายใดๆ จะจับกับ P-TEFb และยับยั้งกิจกรรมของไคเนส^{[ 21 ] [ 22 ]}โปรตีนอีกสองชนิดมักพบว่าเกี่ยวข้องกับ 7SK RNA เสมอ เอนไซม์ MEPCE ซึ่งเป็นเอนไซม์ที่ทำหน้าที่ปิดปลายเมทิลฟอสเฟต จะวางหมู่เมทิลไว้ที่แกมมาฟอสเฟตของนิวคลีโอไทด์ตัวแรกของ RNA 7SK ^{[ 23 ]}และโปรตีน LARP7 ที่เกี่ยวข้องกับ La จะจับกับปลาย 3' ของ 7SK ^{[ 24 ] [ 25 ]}เมื่อ P-TEFb ถูกแยกออกจาก snRNP 7SK RNA จะเกิดการเปลี่ยนแปลงโครงสร้าง HEXIM จะถูกขับออกไป และhnRNPจะเข้ามาแทนที่ปัจจัยที่ถูกกำจัดออกไป^{[ 7 ]}การกักเก็บ P-TEFb กลับเข้าไปใหม่ต้องอาศัยการจัดเรียง RNA ใหม่ การจับของ HEXIM และจากนั้น P-TEFb ในเซลล์ที่เติบโตอย่างรวดเร็ว snRNP 7SK เป็นรูปแบบที่เด่นของ P-TEFb สำหรับการทบทวน^{[ 26 ]}