พีวาลบ์
โครงสร้างที่มีอยู่ พีดีบี การค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB รายชื่อรหัส PDB 1RJV , 1RK9 ,%%s 1RK9 , 1RJV
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่น	PVALB , D22S749, พาร์วัลบูมิน
รหัสภายนอก	โอมิม : 168890 ; เอ็มจีไอ : 97821 ; โฮโมโลยีน : 2137 ; GeneCards : PVALB ; OMA : PVALB - ออร์โธล็อก
ตำแหน่งของยีน ( มนุษย์ ) คริส. โครโมโซม 22 (มนุษย์) [ 1 ] วงดนตรี 22q12.3 เริ่ม 36,800,684 bp [ 1 ] จบ 36,819,479 bp [ 1 ]
ตำแหน่งของยีน ( เมาส์ ) คริส. โครโมโซม 15 (เมาส์) [ 2 ] วงดนตรี 15 E1|15 36.93 ซม. เริ่ม 78,075,314 bp [ 2 ] จบ 78,090,600 bp [ 2 ]
รูปแบบการแสดงออกของ RNA บีจี มนุษย์ เมาส์ (ออร์โธล็อก) สูงสุดที่แสดงใน ซีกขวาของสมองน้อย เปลือกสมองส่วนรับภาพหลัก ร่องหน้าผากส่วนบน คอร์เทกซ์พรีฟรอนทัลด้านข้างส่วนหลัง กลีบหน้าผากด้านขวา กล้ามเนื้อต้นขา ไตมนุษย์ ซับสแตนเซีย นิกรา พื้นที่บรอดแมน 9 ส่วน C1 สูงสุดที่แสดงใน กล้ามเนื้อไตรเซปส์ เบรคิไอ กล้ามเนื้อขมับ กล้ามเนื้อสเตอร์โนไคลโดมาสทอยด์ กล้ามเนื้อไดแกสทริก กล้ามเนื้อต้นขา ส่วนหัวด้านในของกล้ามเนื้อน่อง กล้ามเนื้อวาสตัส ลาเทอราลิส กล้ามเนื้อทิบิอาลิสแอนทีเรียร์ ข้อเท้า ข้อเท้า ข้อมูลอ้างอิงเพิ่มเติม ไบโอ GPS ไม่มีข้อมูล
ออนโทโลยีของยีน หน้าที่ระดับโมเลกุล การจับไอออนแคลเซียม กิจกรรมการสร้างโฮโมไดเมอร์ของโปรตีน การจับไอออนโลหะ กิจกรรมการสร้างเฮเทอโรไดเมอร์ของโปรตีน ส่วนประกอบของเซลล์ ไซโตพลาซึม แอกซอน โซมา นิวเคลียส สารประกอบที่มีโปรตีน สเตอริโอซิเลียม แผ่นคิวติเคิล กระบวนการทางชีวภาพ การควบคุมความเข้มข้นของไอออนแคลเซียมในไซโตพลาสซึม การพัฒนาของหูชั้นใน แหล่งที่มา: Amigo / QuickGO
ออร์โธล็อก สายพันธุ์ มนุษย์ หนู เอนเทรซ 5816 19293 วงดนตรี ENSG00000274665 ENSG00000100362 ENSMUSG00000005716 ยูนิโปรท พี20472 พี32848 RefSeq (mRNA) NM_002854 NM_001315532 NM_013645 NM_001330686 RefSeq (โปรตีน) NP_001302461 NP_002845 NP_001302461.1 NP_002845.1 NP_001317615 NP_038673 สถานที่ตั้ง (UCSC) Chr 22: 36.8 – 36.82 Mb Chr 15: 78.08 – 78.09 Mb การค้นหาใน PubMed [ 3 ] [ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ ดู/แก้ไขเมาส์

พาร์วัลบูมิน ( PV ) เป็น โปรตีนที่จับกับ แคลเซียมมีโมเลกุลขนาดเล็ก (โดยทั่วไป 9–11 กิโลดาลตัน ) ในมนุษย์ โปรตีนนี้ถูกเข้ารหัสโดย ยีน PVALBมันเป็นสมาชิกของ ตระกูล อัลบูมิน ชื่อของมันมาจากขนาดของมัน ( parv-มาจากภาษาละตินparvusซึ่งหมายถึง "เล็ก") และความสามารถในการจับตัวเป็นก้อน

โปรตีนพาร์วัลบูมิน มีโครงสร้างแบบEF สามแบบ และมีความสัมพันธ์กับ แคลโมดูลินและโทรโปนินซี พาร์วัลบูมินพบได้ในกล้ามเนื้อที่หดตัวเร็ว ซึ่งมีระดับความเข้มข้นสูงสุด รวมถึงในสมองและเนื้อเยื่อต่อมไร้ท่อบางชนิด

พาร์วัลบูมินเป็นโปรตีนขนาดเล็กที่เสถียรซึ่งมีไซต์จับแคลเซียมแบบ EF-hand เกี่ยวข้องกับการส่งสัญญาณแคลเซียมโดยทั่วไป โปรตีนนี้จะถูกแบ่งออกเป็นสามโดเมน ได้แก่ โดเมน AB, CD และ EF โดยแต่ละโดเมนจะมีโมทีฟเฮลิกซ์-ลูป-เฮลิกซ์^{[ 5 ]}โดเมน AB มีการลบกรดอะมิโนสองตัวในบริเวณลูป ในขณะที่โดเมน CD และ EF มีปลาย N และปลาย C ตามลำดับ^{[ 5 ]}

พาร์วัลบูมินมีอยู่ในอินเตอร์นิวรอนGABAergic บางส่วน ในระบบประสาท โดยเฉพาะอย่างยิ่งในทาลามัสเรติคูลาร์^{[ 6 ]}และแสดงออกโดย เซลล์ แชนเดเลียร์และเซลล์ตะกร้าในคอร์เทกซ์เป็นหลัก ในซีรีเบลลัม PV แสดงออกในเซลล์พูร์คินเจและอินเตอร์นิวรอนชั้นโมเลกุล^{[ 7 ]}ในฮิปโปแคมปัสอินเตอร์นิวรอน PV+ จะถูกแบ่งย่อยออกเป็นเซลล์ตะกร้า เซลล์แอ็กโซแอ็กโซนิก และเซลล์ไบสแตรติไฟด์ โดยแต่ละชนิดย่อยจะกำหนดเป้าหมายไปยังส่วนต่างๆ ของเซลล์พีระมิดัล^{[ 8 ]}

การเชื่อมต่อของอินเตอร์นิวรอน PV ส่วนใหญ่เกิดขึ้นรอบๆ ตัวเซลล์ (perisomatic) อินเตอร์นิวรอน PV ส่วนใหญ่ส่งสัญญาณ อย่างรวดเร็ว และเชื่อกันว่าพวกมันเป็นต้นกำเนิดของคลื่นแกมมา ที่ บันทึก ได้ในEEG

อินเตอร์นิวรอนที่แสดงออก PV คิดเป็นประมาณ 25% ของเซลล์ GABAergic ในDLPFCของไพรเมต^{[ 9 ] [ 10 ]}ตัวบ่งชี้โปรตีนที่จับแคลเซียมอื่นๆ ได้แก่แคลเรตินิน (ชนิดย่อยที่พบมากที่สุดใน DLPFC ประมาณ 50%) และแคลบินดินอินเตอร์นิวรอนยังถูกแบ่งออกเป็นกลุ่มย่อยตามการแสดงออกของนิวโรเปปไทด์เช่นโซมาโตสแตติน นิ วโรเปปไทด์ Yและ โคลี ซิสโตคิ นิ น

PV เป็นที่ทราบกันว่ามีส่วนเกี่ยวข้องกับการผ่อนคลายของเส้นใยกล้ามเนื้อหดตัวเร็ว^{[ 11 ] [ 12 ]}ฟังก์ชันนี้เกี่ยวข้องกับบทบาทของ PV ในการกักเก็บแคลเซียม

โปรตีนที่จับแคลเซียม เช่น พาร์วัลบูมิน มีบทบาทในกระบวนการทางสรีรวิทยาหลายอย่าง ได้แก่ การควบคุมวงจรเซลล์การผลิตสารส่งสัญญาณตัวที่สอง การ หดตัวของกล้ามเนื้อการจัดระเบียบไมโครทูบูลและการแปลงสัญญาณแสง^{[ 13 ]}ดังนั้น โปรตีนที่จับแคลเซียมจะต้องแยกแยะแคลเซียมออกจากไอออนโลหะอื่นๆ ที่มีความเข้มข้นสูง กลไกการเลือกจับแคลเซียมได้รับการศึกษาอย่างกว้างขวาง^{[ 13 ] [ 14 ]}

ระหว่างการหดตัวของกล้ามเนื้อศักย์ไฟฟ้ากระตุ้นโปรตีนที่ไวต่อแรงดันไฟฟ้าใน เยื่อหุ้ม ท่อทีโปรตีนเหล่านี้กระตุ้นการเปิดช่องCa ²⁺ในซาร์โคพลาสมิกเรติคูลัมทำให้เกิดการปล่อย Ca ²⁺ในซาร์โคพลาสม์ ไอออน Ca ²⁺จะจับกับโทรโปนินซึ่งทำให้เกิดการเคลื่อนที่ของโทรโปไมโอซินซึ่งเป็นโปรตีนที่ป้องกันไม่ให้ไมโอซินเคลื่อนที่ไปตามแอคตินการเคลื่อนที่ของโทรโปไมโอซินทำให้ตำแหน่งการจับของไมโอซินบนแอคตินเปิดออก ทำให้เกิดการหดตัวของกล้ามเนื้อ^{[ 15 ]}ด้วยวิธีนี้ ในขณะที่การหดตัวของกล้ามเนื้อถูกขับเคลื่อนโดยการปล่อย Ca ²⁺การคลายตัวของกล้ามเนื้อจะถูกขับเคลื่อนโดย การกำจัด Ca ²⁺ออกจากซาร์โคพลาสม์ PV ร่วมกับปั๊ม Ca ²⁺มีส่วนช่วยในการกำจัด Ca ²⁺ออกจากไซโตพลาสม์: PV จับกับไอออน Ca ²⁺ในซาร์โคพลาสม์ จากนั้นจึงส่งไปยังซาร์โคพลาสมิกเรติคูลัม^{[ 16 ]}

พบว่าการแสดงออกของPV และGAD67 ลดลงในอินเตอร์นิวรอน PV+ GABAergic ในผู้ ป่วยโรคจิตเภท^{[ 17 ] [ 18 ]}

พาร์วัลบูมินได้รับการระบุว่าเป็นสารก่อภูมิแพ้ หลัก ที่ทำให้เกิดอาการแพ้เนื้อปลา (แต่ไม่ใช่อาการแพ้หอย ) ^{[ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] [ 22 ]}ปลาที่มีกระดูกส่วนใหญ่แสดง β-พาร์วัลบูมินเป็นสารก่อภูมิแพ้หลัก และปลาที่มีกระดูก อ่อน เช่น ฉลามและปลากระเบน แสดง α-พาร์วัลบูมินเป็นสารก่อภูมิแพ้หลัก ความสามารถในการก่อภูมิแพ้ของปลาที่มีกระดูกมี ปฏิกิริยาข้ามสายพันธุ์ต่ำกับปลาที่มีกระดูกอ่อน^{[ 20 ]}และเนื้อไก่ด้วย^{[ 23 ]}

พาร์วัลบูมินและยีนของพวกมันพบได้เฉพาะในสัตว์มีกระดูกสันหลังที่มีขากรรไกรเท่านั้น จากระดับวิวัฒนาการของฉลาม สามารถแยกพาร์วัลบูมินออกเป็น 3 สายพันธุ์หลักได้ดังนี้: ^{[ 24 ]} (1) α-พาร์วัลบูมิน ซึ่งรวมถึง "พาร์วัลบูมิน" ของมนุษย์ที่กล่าวถึงข้างต้น (2) ออนโคโมดูลิน (บางครั้งเรียกว่า "β-1 พาร์วัลบูมิน") ซึ่งพบในมนุษย์และหนูเช่นกัน และ (3) β-2 พาร์วัลบูมิน ซึ่งเป็นสารก่อภูมิแพ้หลักในปลาที่มีกระดูกส่วนใหญ่ และสูญหายไปในมนุษย์และหนู แต่ยังคงมีอยู่ในสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมดั้งเดิมบางชนิด

พาร์วัลบูมินทั้งหมดมีโครงสร้างที่อนุรักษ์ไว้อย่างสูง (ดูรูป) ^{[ 24 ]}ซึ่งอธิบายถึงการอนุรักษ์ลำดับในระดับสูง ส่งผลให้เกิดปฏิกิริยาข้ามสายพันธุ์ที่กล่าวถึงข้างต้นในปฏิกิริยาภูมิแพ้ต่อปลาที่มีกระดูกชนิดต่างๆ และแม้แต่สายพันธุ์จากกลุ่มสัตว์อื่นๆ เช่น ไก่^{[ 25 ]}

ปลาที่มีกระดูกนั้น ขึ้นอยู่กับชนิดของปลา จะมียีนพาร์วัลบูมินทั้งสามสายพันธุ์รวมกันระหว่าง 7 ถึง 22 ยีน^{[ 26 ] [ 24 ]}แม้ว่าในปลาที่มีกระดูกส่วนใหญ่ β-2 พาร์วัลบูมินจะเป็นสารก่อภูมิแพ้หลัก แต่ในปลาที่มีกระดูกบางชนิด α-พาร์วัลบูมินกลับมีการแสดงออกในกล้ามเนื้อสูงที่สุดและถูกระบุว่าเป็นสารก่อภูมิแพ้^{[ 25 ]}การตั้งชื่อสารก่อภูมิแพ้ขึ้นอยู่กับลำดับการตรวจพบสารก่อภูมิแพ้ในแต่ละชนิด ดังนั้นหมายเลขสารก่อภูมิแพ้ที่เหมือนกันในปลาต่างชนิดกันจึงไม่ได้หมายถึงยีนเดียวกันเสมอไป (ดูตาราง) ^{[ 25 ]}

โปรตีนนี้ถูกค้นพบในปี พ.ศ. 2508 ในฐานะส่วนประกอบของกล้ามเนื้อขาวที่หดตัวเร็วของปลา โดยถูกอธิบายว่าเป็น "อัลบูมิน" ที่มีโมเลกุลน้ำหนักต่ำ^{[ 27 ]}ไม่ทราบว่าใครเป็นผู้บัญญัติศัพท์คำว่าพาร์วัลบูมินแต่คำนี้ถูกใช้มาแล้วตั้งแต่ปี พ.ศ. 2510 ^{[ 28 ]}

• Parve101qคือการดัดแปลง Parvalbumin ในรูปแบบทดลอง

• ข้อมูลเกี่ยวกับพาร์วัลบูมินส์ ในฐานข้อมูล Medical Subject Headings (MeSH) ของหอสมุดแห่งชาติสหรัฐอเมริกา
• Baig I, Bertini I , Del Bianco C, Gupta YK, Lee YM, Luchinat C และคณะ (พฤษภาคม 2547) "กลยุทธ์การปรับปรุงโครงสร้างสารละลายของอัลฟา-พาร์วัลบูมินของมนุษย์โดยอาศัยพาราแมกเนติซึม" ชีวเคมี43 (18): 5562– 5573. doi : 10.1021/bi035879k . PMID  15122922 .