โปรซ
โครงสร้างที่มีอยู่ พีดีบี การค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB รายชื่อรหัส PDB 3F1S
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่น	PROZ , PZ, โปรตีน Z, โปรตีน Z, ไกลโคโปรตีนในพลาสมาที่ขึ้นอยู่กับวิตามิน K
รหัสภายนอก	โอมิม : 176895 ; มก. : 1860488 ; โฮโมโลยีน : 2890 ; GeneCards : PROZ ; OMA : PROZ - ออร์โธโลจี
ตำแหน่งของยีน ( มนุษย์ ) คริส. โครโมโซม 13 (มนุษย์) [ 1 ] วงดนตรี 13q34 เริ่ม 113,158,648 bp [ 1 ] จบ 113,172,386 bp [ 1 ]
ตำแหน่งของยีน ( เมาส์ ) คริส. โครโมโซม 8 (เมาส์) [ 2 ] วงดนตรี 8|8 A1.1 เริ่ม 13,110,914 bp [ 2 ] จบ 13,126,026 bp [ 2 ]
รูปแบบการแสดงออกของ RNA บีจี มนุษย์ เมาส์ (ออร์โธล็อก) สูงสุดที่แสดงใน กลีบขวาของตับ ท่อไต โกลเมอรูลัส โกลเมอรูลัสเมตาเนฟริก ไตมนุษย์ เยื่อบุลำไส้ใหญ่ส่วนขวาง อัณฑะข้างขวา ซีกสมองน้อย ซีกขวาของสมองน้อย ต่อมใต้สมอง สูงสุดที่แสดงใน ตับ กลีบซ้ายของตับ ถุงไข่แดง เม็ดเลือดขาวชนิดแกรนูโลไซต์ เนื้อเยื่อบุผิวของลำไส้เล็ก ไตข้างขวา ลำไส้เล็กส่วนต้น เซลล์แกรนูลของเดนเตตไจรัสในฮิปโปแคมปัส ร่องหน้าผากส่วนบน เปลือกสมองส่วนรับภาพหลัก ข้อมูลอ้างอิงเพิ่มเติม ไบโอ GPS ไม่มีข้อมูล
ออนโทโลยีของยีน หน้าที่ระดับโมเลกุล การจับไอออนแคลเซียม กิจกรรมเอนโดเปปติเดสชนิดเซริน ส่วนประกอบของเซลล์ ช่องว่างกอลจิ บริเวณนอกเซลล์ ช่องว่างภายในเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม เอ็กโซโซมนอกเซลล์ ช่องว่างนอกเซลล์ กระบวนการทางชีวภาพ การห้ามเลือด การขนส่งผ่านถุงเวสิเคิลจากเอนโดพลาสมิกเรติคูลัมไปยังกอลจิ การคาร์บอกซิเลชันของเปปทิดิล-กลูตามิกแอซิด กระบวนการประมวลผลเปปไทด์สัญญาณ การสลายโปรตีน การแข็งตัวของเลือด การควบคุมการแข็งตัวของเลือดในเชิงลบ แหล่งที่มา: Amigo / QuickGO
ออร์โธล็อก สายพันธุ์ มนุษย์ หนู เอนเทรซ 8858 66901 วงดนตรี ENSG00000126231 ENSMUSG00000031445 ยูนิโปรท พี22891 Q9CQW3 RefSeq (mRNA) NM_001256134 NM_003891 NM_025834 NM_001357219 NM_001357220 RefSeq (โปรตีน) NP_001243063 NP_003882 NP_080110 NP_001344148 NP_001344149 สถานที่ตั้ง (UCSC) Chr 13: 113.16 – 113.17 Mb Chr 8: 13.11 – 13.13 Mb การค้นหาใน PubMed [ 3 ] [ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ ดู/แก้ไขเมาส์

โปรตีน Z ( PZหรือPROZ ) ซึ่งเป็นโปรตีน Z ที่ขึ้นอยู่กับวิตามิน Kเป็นโปรตีนที่เข้ารหัสในมนุษย์โดยยีนPROZ ^{[ 6 ] [ 7 ]}

โปรตีน Z เป็นสมาชิกของ กลุ่ม การแข็งตัวของเลือด ซึ่งเป็นกลุ่มโปรตีนในเลือดที่นำไปสู่การก่อตัวของลิ่มเลือดเป็นไกลโคโปรตีนโปรตีน Z ทำหน้าที่ยับยั้งการแข็งตัวของเลือดโดยการจับกับสารยับยั้ง^{[ 8 ]}เป็น โปรตีน ที่มีโดเมน GLAและ ขึ้นอยู่กับ วิตามิน Kดังนั้นการทำงานของมันจึงบกพร่องในการรักษาด้วย วาร์ฟาริน

แม้ว่าจะไม่มีฤทธิ์ทางเอนไซม์ แต่โครงสร้างของมันมีความสัมพันธ์กับเซรินโปรตีเอส หลายชนิด ในกระบวนการแข็งตัวของเลือด ได้แก่แฟคเตอร์ VII , IX , Xและโปรตีน Cหมู่คาร์บอกซีกลูตาเมต (ซึ่งต้องอาศัยวิตามิน K) จะจับกับโปรตีน Z ให้ติดกับพื้นผิว ฟอสโฟลิปิด

บทบาทหลักของโปรตีน Z ดูเหมือนจะเป็นการย่อยสลายแฟคเตอร์ Xaซึ่งทำโดยสารยับยั้งโปรตีเอสที่เกี่ยวข้องกับโปรตีน Z (ZPI) แต่ปฏิกิริยาจะเร่งขึ้น 1,000 เท่าเมื่อมีโปรตีน Z อยู่ ที่น่าแปลกคือ ZPI ยังย่อยสลายแฟคเตอร์ XI ด้วย แต่ปฏิกิริยานี้ไม่จำเป็นต้องมีโปรตีน Z การกระตุ้น ZPI โดยโปรตีน Z ดูเหมือนจะไม่เกิดขึ้นเนื่องจากโครงสร้างของมัน แต่เป็นเพราะความใกล้ชิดกัน เมื่อโปรตีน Z จับกับ ZPI มันจะจับกับพื้นผิวฟอสโฟลิปิดเดียวกันกับแฟคเตอร์ Xa นี่คือสิ่งที่ส่งเสริมการยับยั้งแฟคเตอร์ Xa ^{[ 9 ]}

ในบางการศึกษา พบว่าภาวะขาดสารอาหารมีความสัมพันธ์กับแนวโน้มที่จะเกิดลิ่มเลือดอุดตันอย่างไรก็ตาม การศึกษาอื่นๆ กลับเชื่อมโยงกับแนวโน้มที่จะมีเลือดออกง่ายซึ่งยังไม่มีคำอธิบายที่ชัดเจนสำหรับเรื่องนี้ เนื่องจากในทางสรีรวิทยาแล้ว สารอาหารชนิดนี้ทำหน้าที่เป็นตัวยับยั้ง และโดยหลักการแล้ว การขาดสารอาหารน่าจะนำไปสู่ความเสี่ยงต่อการเกิดลิ่มเลือดอุดตันมากกว่า

โปรตีนนี้มีขนาด 62 กิโลดาลตันและประกอบด้วยกรดอะมิโน 396 ตัว ยีนPROZ ตั้งอยู่บนโครโมโซมที่ 13 (13q34)

โปรตีนนี้มีสี่โดเมน ได้แก่ บริเวณที่อุดมไปด้วย GLAสองโดเมนที่คล้ายกับ EGF และโดเมนที่คล้ายกับทริปซิน มันขาด กรด อะมิโนซีรีนซึ่งจะทำให้มันมีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยาในฐานะซีรีนโปรตีเอส

โปรตีน Z ถูกแยกได้เป็นครั้งแรกใน เลือด ของวัวโดย Christopher Prowse และ Peter Esnouf ในปี 1977 ^{[ 10 ]}และ Broze & Miletich ได้ระบุโปรตีนนี้ในพลาสมาของมนุษย์ในปี 1984 ^{[ 11 ]}โปรตีน Z ที่พบในมนุษย์ได้รับชื่อเดียวกันกับที่พบในวัวด้วยเหตุผลหลายประการ เมื่อพิจารณาโปรตีนที่แยกได้เหล่านี้ พบว่าทั้งสองมีน้ำหนักโมเลกุลที่คล้ายกัน องค์ประกอบของกรดอะมิโนที่คล้ายกัน และลำดับปลายอะมิโนที่คล้ายกัน^{[ 12 ]}ความคล้ายคลึงกันในองค์ประกอบโมเลกุลของโปรตีนที่พบในวัวและมนุษย์นั้นมากพอที่จะสรุปได้ว่าพวกมันเป็นโปรตีนชนิดเดียวกัน เมื่อโปรตีน Z ถูกค้นพบครั้งแรก มีการตั้งทฤษฎีว่ามันเป็นรูปแบบหนึ่งของ Factor X แทนที่จะเป็นโปรตีนเฉพาะตัว การวิจัยจำเป็นต้องดำเนินการเพื่อแยกโปรตีนนี้ออกมาเพื่อหาว่ามันเป็นรูปแบบหนึ่งของ Factor X หรือไม่ เพื่อทดสอบสิ่งนี้ สารที่ขึ้นอยู่กับวิตามิน K ถูกกำจัดออกจากตัวอย่างโดยการดูดซับกับแบเรียมซิเตรต จากนั้นจึงทำการโครมาโทกราฟีแบบแลกเปลี่ยนไอออน กระบวนการนี้แสดงให้เห็นว่าไม่มีแฟคเตอร์ X ในโปรตีนที่แยกออกมา โปรตีน Z ที่บริสุทธิ์ในการทดลองนี้แตกต่างจากแฟคเตอร์ X ซึ่งพิสูจน์ได้ว่าเป็นโปรตีนที่แยกจากกัน^{[ 12 ]}

การวิเคราะห์โครงสร้างของโปรตีน Z จะช่วยให้เข้าใจการทำงานของมันได้ดียิ่งขึ้นแผนภาพ Ramachandranสำหรับโปรตีน Z บ่งชี้ว่ามันจะสร้างเกลียวอัลฟา โครงสร้างสุดท้ายซึ่งเป็นโดเมนอัลฟาทั้งหมด ถูกกำหนดโดยการเลี้ยวเบนของรังสีเอกซ์ ประกอบด้วยโซ่ A และ B ซึ่งทั้งคู่เป็นโมทีฟเกลียว-ห่วง-เกลียวPDB : 1LP1 ^{​[5 ]}โครงสร้างทุติยภูมิของโปรตีนนี้ถูกระบายสีในภาพด้านบนซ้าย สีชมพูแสดงถึงเส้นใย สีเหลืองแสดงถึงเกลียวอัลฟา และสีขาวแสดงถึงขดลวด

โปรตีน Z มีความสำคัญต่อสุขภาพด้วยเหตุผลหลายประการ ในระหว่างตั้งครรภ์ โปรตีนนี้ต้องทำงานได้อย่างถูกต้อง พบว่าหากโปรตีนนี้ทำงานไม่ถูกต้อง อาจนำไปสู่การเสียชีวิตของทารกในครรภ์หรือความผิดปกติที่ไวเกินไปในระหว่างตั้งครรภ์ เนื่องจากเมื่อระดับของโปรตีนนี้ลดลงต่ำเกินไป อาจทำให้การเจริญเติบโตของทารกในครรภ์ถูกจำกัด^{[ 13 ]}ผลกระทบอีกประการหนึ่งคือความไวต่อโปรตีนนี้สูง ซึ่งอาจมีความสัมพันธ์กับโรคเบาหวาน^{[ 14 ]}ในผู้หญิงที่ได้รับการวินิจฉัยว่าเป็นมะเร็งรังไข่ พบว่าโปรตีนนี้ยับยั้ง Factor Xa ซึ่งเกิดขึ้นเนื่องจากมีการควบคุมโปรตีนนี้ในเซลล์มะเร็งน้อยลง^{[ 15 ]}

• ฐานข้อมูลอ้างอิงโปรตีนของมนุษย์