ไลโปโปรตีนความหนาแน่นต่ำมากและไลโปโปรตีนความหนาแน่นต่ำขัดขวาง ระบบ การรับรู้จำนวนประชากรที่ควบคุมยีนที่จำเป็นสำหรับ การติดเชื้อ Staphylococcus aureus ที่รุกราน กลไกการต่อต้านเกี่ยวข้องกับการจับ ApoB กับ ฟีโรโมน ตัวกระตุ้นอัตโนมัติ ของ S.  aureus ป้องกันการส่งสัญญาณผ่านตัวรับ หนูที่ขาด ApoB จะไวต่อการติดเชื้อแบคทีเรียที่รุกรานมากขึ้น^{[ 8 ]}

ระดับ ApoB ที่สูงมีความเกี่ยวข้องกับโรคหัวใจ ภาวะไฮโปเบตาไลโปโปรตีนีเมียเป็นความผิดปกติทางพันธุกรรมที่อาจเกิดจากการกลายพันธุ์ในยีน ApoB, APOB [ ^{12 ] ภาวะ}อะเบตาไลโปโปรตีนีเมียเกิดจากการกลายพันธุ์ใน ยีน โปรตีนถ่ายโอนไตรกลีเซอไรด์ไมโครโซม , MTTP ^{[ 13 ]}

การกลายพันธุ์ในยีนAPOB100อาจทำให้เกิดภาวะไขมันในเลือดสูงในครอบครัว ได้เช่นกัน ^{[ 14 ]}ซึ่งเป็นรูปแบบทางพันธุกรรม (ลักษณะเด่นของออโตโซม) ของความผิดปกติทางเมตาบอลิซึม ของไขมัน ในเลือดสูง

การผลิตอะโพลิโปโปรตีนบีมากเกินไปอาจส่งผลให้เกิดความเครียดของเอนโดพลาสมิกเรติคูลัม ที่เกิดจากไขมัน และภาวะดื้อต่ออินซูลินในตับ^{[ 15 ]}

ApoB100 พบในไลโปโปรตีนที่มาจากตับ ( VLDL , IDL , LDL ^{[ 16 ]} ) ที่สำคัญคือ มีโมเลกุล ApoB100 หนึ่งโมเลกุลต่อไลโปโปรตีนที่มาจากตับหนึ่งโมเลกุล ดังนั้น การใช้ข้อเท็จจริงนี้ เราสามารถหาปริมาณอนุภาคไลโปโปรตีนได้โดยการสังเกตความเข้มข้นรวมของ ApoB100 ในการไหลเวียน เนื่องจากมี ApoB100 เพียงหนึ่งโมเลกุลต่ออนุภาค จำนวนอนุภาคจึงสะท้อนโดยความเข้มข้นของ ApoB100 เทคนิคเดียวกันนี้สามารถนำไปใช้กับไลโปโปรตีนแต่ละประเภท (เช่น LDL) และทำให้สามารถนับจำนวนได้เช่นกัน

เป็นที่ทราบกันดีว่าระดับ ApoB100 มีความสัมพันธ์กับโรคหลอดเลือดหัวใจและเป็นตัวบ่งชี้ที่ดีกว่าความเข้มข้นของ LDL-C มาก^{[ 17 ] [ 18 ] [ 19 ]}เหตุผล: LDL-C ไม่สะท้อนความเข้มข้นของอนุภาคที่แท้จริง และคอเลสเตอรอลไม่สามารถละลายหรือเคลื่อนที่ (ในน้ำ) ได้หากไม่มีอนุภาคพาหะ วิธีง่ายๆ ในการทำความเข้าใจข้อสังเกตนี้คือข้อเท็จจริงที่ว่า ApoB100 หนึ่งตัวต่ออนุภาค สะท้อนความเข้มข้นของอนุภาคไลโปโปรตีนที่แท้จริง (โดยไม่ขึ้นอยู่กับปริมาณคอเลสเตอรอลหรือไขมันอื่นๆ) ด้วยวิธีนี้ เราสามารถเข้าใจได้ว่าจำนวนอนุภาคไลโปโปรตีนที่มี ApoB100 ซึ่งสามารถนำไขมันเข้าสู่ผนังหลอดเลือดแดงได้นั้น เป็นตัวกำหนดที่สำคัญและเป็นตัวขับเคลื่อนของภาวะหลอดเลือดแดงแข็งและโรคหัวใจ

วิธีหนึ่งที่จะอธิบายเรื่องข้างต้นได้คือ การพิจารณาว่าอนุภาคไลโปโปรตีนจำนวนมาก โดยเฉพาะอย่างยิ่งอนุภาค LDL จำนวนมาก จะนำไปสู่การแข่งขันที่ตัวรับ ApoB100 (เช่น ตัวรับ LDL) ของเซลล์ส่วนปลาย เนื่องจากการแข่งขันดังกล่าวจะทำให้ระยะเวลาที่อนุภาค LDL อยู่ในระบบไหลเวียนโลหิตนานขึ้น จึงอาจนำไปสู่โอกาสที่อนุภาคเหล่านั้นจะเกิดปฏิกิริยาออกซิเดชันและ/หรือการดัดแปลงทางเคมีอื่นๆ มากขึ้น การดัดแปลงดังกล่าวอาจลดความสามารถของอนุภาคในการถูกกำจัดโดยตัวรับ LDL แบบดั้งเดิม และ/หรือเพิ่มความสามารถในการโต้ตอบกับตัวรับที่เรียกว่า "ตัวเก็บกวาด" ผลลัพธ์สุทธิคือการเบี่ยงเบนอนุภาค LDL ไปยังตัวรับเก็บกวาดเหล่านี้ ตัวรับเก็บกวาดมักพบในแมโครฟาจโดยแมโครฟาจที่เต็มไปด้วยคอเลสเตอรอลเป็นที่รู้จักกันดีในชื่อ " เซลล์โฟม " เซลล์โฟมเป็นลักษณะเฉพาะของรอยโรคหลอดเลือดแดงแข็ง นอกจากกลไกที่เป็นไปได้ของการสร้างเซลล์โฟมแล้ว การเพิ่มขึ้นของระดับอนุภาค LDL ที่ได้รับการดัดแปลงทางเคมีอาจนำไปสู่การเพิ่มขึ้นของ ความเสียหายต่อเยื่อบุหลอดเลือดได้เช่นกันปรากฏการณ์นี้เกิดขึ้นเนื่องจาก LDL ที่ถูกดัดแปลงมีฤทธิ์เป็นพิษต่อเยื่อบุหลอดเลือด รวมถึงความสามารถในการดึงดูดเซลล์ภูมิคุ้มกันและกระตุ้นการทำงานของเกล็ดเลือด

การศึกษา INTERHEART พบว่าอัตราส่วน ApoB100 / ApoA1 มีประสิทธิภาพมากกว่าในการทำนายความเสี่ยงต่อการเกิดโรคหัวใจวายในผู้ป่วยที่มีภาวะกล้ามเนื้อหัวใจขาดเลือดเฉียบพลัน เมื่อเทียบกับการวัดค่า ApoB100 หรือ ApoA1 เพียงอย่างเดียว^{[ 20 ]} ( ApoA1เป็นโปรตีน HDL หลัก^{[ 21 ]} ) ในประชากรทั่วไปยังไม่ชัดเจน แม้ว่าในการศึกษาล่าสุด ApoB จะเป็นตัวบ่งชี้ความเสี่ยงที่แข็งแกร่งที่สุดสำหรับเหตุการณ์เกี่ยวกับหลอดเลือดหัวใจ^{[ 22 ]}

แนะนำให้รับประทาน อาหารเมดิเตอร์เรเนียนเพื่อลดระดับอะโพลิโปโปรตีนบี^{[ 23 ]}

การแก้ไข mRNA ของ ApoB จาก C เป็น U ต้องใช้คอมเพล็กซ์การแก้ไขหรือโฮโลเอนไซม์ (เอดิโทโซม) ซึ่งประกอบด้วยเอนไซม์แก้ไข mRNA ของ Apolipoprotein B, โพลีเปปไทด์เร่งปฏิกิริยา 1 (ApoBEC-1) รวมถึงปัจจัยเสริมอื่นๆ ApoBEC-1 เป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนAPOBEC1 ^{[ 35 ]}เป็นสมาชิกของ ตระกูล ไซทิดีนดีอะมีเนส ApoBEC-1 เพียงอย่างเดียวไม่เพียงพอสำหรับการแก้ไข mRNA ของ ApoB ^{[ 36 ]}และต้องใช้ปัจจัยเสริมอย่างน้อยหนึ่งอย่าง คือปัจจัยเสริม APOBEC1 (A1CF) ^{[ 37 ]}เพื่อให้การแก้ไขเกิดขึ้น A1CF ประกอบด้วยส่วนที่ซ้ำกัน 3 ส่วน ทำหน้าที่เป็นหน่วยย่อยที่จับกับ RNA และนำทาง ApoBEC-1 ไปยัง mRNA ของ ApoB ที่อยู่ด้านล่างของไซทิดีนที่ได้รับการแก้ไข^{[ 38 ]}ปัจจัยเสริมอื่นๆ เป็นที่ทราบกันว่าเป็นส่วนหนึ่งของโฮโลเอนไซม์ โปรตีนเหล่านี้บางส่วนได้รับการระบุแล้ว ได้แก่ โปรตีนที่จับกับ CUG 2 ( CUGBP2 ) ^{[ 39 ]} SYNCRIP (โปรตีนที่จับกับ RNA ที่อุดมไปด้วยไกลซีน-อาร์จินีน-ไทโรซีน, GRY-RBP) ^{[ 40 ]} ไรโบ นิวคลีโอโปรตีนนิวเคลียร์เฮเทอโรจีนัส (hnRNP)-C1 ( HNRNPC ) ^{[ 41 ]}โปรตีนที่จับกับ ApoBEC-1 ABBP1 ( HNRNPAB ), ABBP2 ^{[ 42 ]}โปรตีนที่จับกับตัวควบคุมการตัดต่อแบบ KH ( KHSRP ), Bcl-2-associated athanogene 4 ( BAG4 ) ^{[ 43 ]}และปัจจัยเสริม (AUX)240 ^{[ 44 ]}โปรตีนเหล่านี้ทั้งหมดได้รับการระบุโดยใช้การทดสอบการตรวจจับและได้รับการพิสูจน์แล้วว่ามีปฏิสัมพันธ์กับ ApoBEC-1, A1CF หรือ ApoB RNA หน้าที่ของโปรตีนเสริมเหล่านี้ในคอมเพล็กซ์การแก้ไขยังไม่เป็นที่ทราบ นอกจากการแก้ไข mRNA ของ ApoB แล้ว เอดิตโซม ApoBEC-1 ยังแก้ไข mRNA ของNF1ด้วย การแก้ไข mRNA ของ ApoB mRNA เป็นตัวอย่างที่ชัดเจนที่สุดของการแก้ไข RNA ประเภท C เป็น U ในมนุษย์

แม้ว่าจะเป็นทรานสคริปต์ที่มีความยาว 14,000 หน่วยย่อย แต่ไซทิดีนเพียงตัวเดียวก็ถูกกำหนดเป้าหมายสำหรับการแก้ไข ภายใน mRNA ของ ApoB พบลำดับที่ประกอบด้วยนิวคลีโอไทด์ 26 ตัวที่จำเป็นสำหรับการแก้ไข ซึ่งเรียกว่าโมทีฟการแก้ไข นิวคลีโอไทด์เหล่านี้ (6662–6687) ถูกกำหนดให้มีความสำคัญโดยการทดลองการกลายพันธุ์เฉพาะจุด^{[ 45 ]}ส่วนของลำดับนี้ที่มีความยาว 11 นิวคลีโอไทด์ ซึ่งอยู่ห่างจากตำแหน่งการแก้ไขไปทางปลายน้ำ 4–5 นิวคลีโอไทด์ เป็นบริเวณสำคัญที่เรียกว่าลำดับการยึด^{[ 46 ]}พบบริเวณที่เรียกว่าองค์ประกอบตัวเว้นวรรคที่อยู่ระหว่างนิวคลีโอไซด์ที่แก้ไขกับลำดับการยึดนี้ 2–8 นิวคลีโอไทด์^{[ 47 ]}นอกจากนี้ยังมีลำดับควบคุมอยู่ทางด้าน 3′ ของตำแหน่งการแก้ไขด้วย เชื่อกันว่าบริเวณออกฤทธิ์ของ ApoBEC-1 ซึ่งเป็นส่วนประกอบเร่งปฏิกิริยาของเอนไซม์โฮโลเอนไซม์สำหรับการแก้ไข จะจับกับบริเวณที่อุดมไปด้วย AU ของลำดับการยึดเกาะ โดยอาศัย ACF ในการจับคอมเพล็กซ์กับ mRNA ^{[ 48 ]} หมู่ไซทิดีนที่ถูกแก้ไขจะอยู่ที่นิวคลีโอไทด์ 6666 ซึ่งอยู่ในเอ็กซอน 26 ของยีน การแก้ไขที่ตำแหน่งนี้ส่งผลให้เกิดการเปลี่ยนแปลงโคดอนจากโคดอนกลูตามีน (CAA) ไปเป็นโคดอนหยุด (UAA) ที่อยู่ในเฟรมเดียวกัน^{[ 32 ]} การสร้างแบบจำลองด้วยคอมพิวเตอร์ตรวจพบว่าการแก้ไขจะเกิดขึ้นได้ก็ต่อเมื่อไซทิดีนที่ถูกแก้ไขอยู่ในลูป^{[ 46 ]}การเลือกไซทิดีนที่ถูกแก้ไขยังขึ้นอยู่กับโครงสร้างทุติยภูมิของ RNA โดยรอบเป็นอย่างมาก นอกจากนี้ยังมีข้อบ่งชี้บางประการว่าบริเวณลูปนี้เกิดขึ้นระหว่างลำดับการยึดเกาะและบริเวณควบคุม 3′ ของ mRNA ของ ApoB ^{[ 49 ]}โครงสร้างทุติยภูมิที่คาดการณ์ไว้ซึ่งเกิดจาก mRNA ของ ApoB เชื่อกันว่าจะช่วยให้เกิดการสัมผัสระหว่างสารตกค้างที่จะได้รับการแก้ไขกับตำแหน่งที่ใช้งานของ APOBEC1 รวมถึงการจับกับ ACF และปัจจัยเสริมอื่นๆ ที่เกี่ยวข้องกับเอดิโทโซม

การแก้ไข mRNA ของ ApoB ในมนุษย์นั้นถูกควบคุมโดยเนื้อเยื่อ โดย ApoB48 เป็นโปรตีน ApoB หลักของลำไส้เล็กในมนุษย์ พบในปริมาณที่น้อยกว่าในลำไส้ใหญ่ ไต และกระเพาะอาหาร พร้อมกับเวอร์ชันที่ไม่ได้รับการแก้ไข^{[ 50 ]} การแก้ไขยังถูกควบคุมโดยการพัฒนา โดยเวอร์ชันที่ไม่ได้รับการแก้ไขจะถูกแปลเฉพาะในช่วงต้นของการพัฒนา แต่รูปแบบที่ได้รับการแก้ไขจะเพิ่มขึ้นในระหว่างการพัฒนาในเนื้อเยื่อที่สามารถเกิดการแก้ไขได้^{[ 51 ] [ 52 ]} ระดับการแก้ไขของ mRNA ของ ApoB แสดงให้เห็นว่าแตกต่างกันไปตามการเปลี่ยนแปลงของอาหาร การสัมผัสกับแอลกอฮอล์ และระดับฮอร์โมน^{[ 53 ] [ 54 ] [ 55 ]}

การแก้ไข mRNA ของ ApoB เกิดขึ้นในหนูและหนูแรตเช่นกัน ในทางตรงกันข้ามกับมนุษย์ การแก้ไขเกิดขึ้นในตับของหนูและหนูแรตด้วยความถี่สูงถึง 65% ^{[ 56 ]}ไม่พบในนกหรือสัตว์ชนิดที่เล็กกว่า^{[ 57 ]}