อะมิเดส
โครงสร้างเอกซ์เรย์ของเอนไซม์เปปไทด์อะมิเดสจากStenotrophomonas maltophiliaที่ความละเอียด 1.4 Å
ตัวระบุ
เครื่องหมาย	อะมิเดส
พีแฟม	PF01425
อินเตอร์โปร	IPR000120
โปรไซต์	PDOC00494
สโคป2	1ocm / SCOPe / SUPFAM
ซูเปอร์แฟมิลี OPM	55
โปรตีน OPM	1 ม.5
เมมเบรน	325
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่: พีดีบี   IPR000120 PF01425 ( ECOD ; PDBsum )   อัลฟาโฟลด์ IPR000120 PF01425

ใน ทาง เอนไซม์วิทยาอะมิเดส ( EC 3.5.1.4 , อะซิลอะมิเดส, อะซิลเลส (คำที่ทำให้เข้าใจผิด ) ,อะ มิโดไฮโดรเลส (คำที่ไม่ชัดเจน) , ดีอะมิเนส (คำ ที่ ไม่ชัดเจน), แฟตตี้อะซิลอะมิเดส , เอ็น-อะเซ _ทิลอะมิโนไฮโดรเลส (คำที่ไม่ชัดเจน) )คือเอนไซม์ที่เร่งปฏิกิริยา ไฮโดร ไลซิส_ของอะไมด์ ดังนั้นสารตั้งต้น สองชนิด ของเอนไซม์นี้คือ อะไมด์และH₂O ในขณะที่ ผลิตภัณฑ์สองชนิดของเอนไซม์นี้คือ โมโนคาร์บอกซิเลตและNH₃

เอนไซม์นี้อยู่ในกลุ่มไฮโดรเลสชื่อทางระบบของเอนไซม์กลุ่มนี้คือ อะซิ ลอะไมด์ อะมิโดไฮโดรเล ส ชื่ออื่นๆ ที่ใช้กันทั่วไป ได้แก่อะซิลอะมิ เด ส อะซิ ลเล ส อะมิโดไฮโดรเล ส ดีอะมิเนส แฟตตี อะซิลอะมิเดสและเอ็น-อะเซทิล อะมิโนไฮโดรเลส เอนไซม์นี้มีส่วนร่วมใน กระบวนการเมตาบอลิซึม 6 กระบวนการ ได้แก่วัฏจักรยูเรียและเมตาบอลิซึมของหมู่เอมีนเม ตาบอลิซึม ของ ฟีนิลอะลานี น เมตาบอลิซึม ของ ทริปโตเฟน เมตาบอลิซึมของกรดไซยาโนอะมิโนการย่อยสลายเบนโซเอตผ่านการเชื่อมต่อโคเอและการย่อยสลายสไตรีน

อะมิเดสประกอบด้วย ลำดับ กรดอะมิโนที่อนุรักษ์ไว้ประมาณ 130 ตัว ซึ่งรู้จักกันในชื่อ ลำดับ AS เอนไซม์เหล่านี้แพร่หลาย พบได้ทั้งในโปรคาริโอตและยูคาริโอต เอนไซม์ AS ทำหน้าที่เร่งปฏิกิริยา ไฮโดรไลซิ สของพันธะอะไมด์ (CO-NH2 ₎แม้ว่าตระกูลนี้จะมีความแตกต่างกันอย่างมากในแง่ของ ความจำเพาะ ของสารตั้งต้นและหน้าที่ อย่างไรก็ตาม เอนไซม์เหล่านี้ยังคงรักษารูปแบบโครงสร้างอัลฟา/เบตา/อัลฟาหลักไว้ โดยที่ลักษณะทางโครงสร้างของครึ่งปลาย N และ C คล้ายคลึงกัน เอนไซม์ AS มีลักษณะเฉพาะคือมีบริเวณปลาย C ที่อนุรักษ์ไว้สูง อุดมไปด้วยกรด อะมิโนซีรีนและไกลซีน แต่ไม่มีกรดแอสปาร์ติกและฮิสติดีนดังนั้นจึงแตกต่างจาก ซีรีนไฮ โดรเล สแบบคลาสสิก เอนไซม์เหล่านี้มีไตรแอดเร่งปฏิกิริยา Ser-Ser-Lys ที่เป็นเอกลักษณ์และ อนุรักษ์ไว้ สูง ใช้สำหรับการไฮโดรไลซิสอะไมด์ แม้ว่ากลไกการเร่งปฏิกิริยาสำหรับ การสร้าง ตัวกลาง อะซิล-เอนไซม์ อาจแตกต่างกันไปในแต่ละเอนไซม์^{[ 1 ]}

ตัวอย่างของเอนไซม์ที่มีลายเซ็น AS ได้แก่:

• เปปไทด์อะมิเดส (Pam) ^{[ 1 ]}ซึ่งเร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของพันธะอะไมด์ปลาย C ของเปปไทด์
• ไฮ โดรเลสของกรดไขมัน อะไมด์ ^{[ 2 ]}ซึ่งไฮโดรไลซ์ สารตั้งต้น ของกรดไขมันอะไมด์ (เช่น แคนนาบินอยด์อนันดาไมด์และโอเลอะไมด์ที่ทำให้เกิดการนอนหลับ) จึงควบคุมระดับและระยะเวลาของการส่งสัญญาณที่เกิด จาก ตัวส่งสัญญาณไขมันประเภทต่างๆ นี้
• Malonamidase E2 ^{[ 3 ]}ซึ่งเร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของมาโลนาเมตเป็นมาโลเนตและแอมโมเนีย และมีส่วนเกี่ยวข้องในการขนส่งไนโตรเจนที่ตรึงไว้จากแบคทีรอยด์ไปยังเซลล์พืช ในการเผาผลาญไนโตรเจนแบบพึ่งพาอาศัยกัน
• หน่วยย่อย A ของ Glu-tRNA(Gln) amidotransferase ^{[ 4 ]}เอนไซม์เฮเทอโรไตรเมอริกที่เร่งปฏิกิริยาการสร้าง Gln-tRNA(Gln) โดยการทรานส์อะมิเดชันของ Glu-tRNA(Gln) ที่มีอะซิลเลชันผิดพลาดผ่านอะมิโดไลซิสของกลูตามีน

ณ ปลายปี 2018 มีการไขปริศนา โครงสร้าง ได้ 162 โครงสร้าง สำหรับตระกูลนี้ ซึ่งสามารถเข้าถึงได้ที่Pfam Archived 2021-09-18 บนWayback Machine

• Bray HG, James SP, Raffan IM, Ryman BE, Thorpe WV (1949). "ชะตากรรมของกรดอินทรีย์และอะไมด์บางชนิดในกระต่าย 7. อะไมเดสจากตับกระต่าย" . Biochem. J . 44 (5): 618– 625. doi : 10.1042/bj0440618 . PMC  1274617 .
• Bray HG, James SP, Thorpe WV, Wasdell MR (1950). "ชะตากรรมของกรดอินทรีย์และเอไมด์บางชนิดในกระต่าย 11 ข้อสังเกตเพิ่มเติมเกี่ยวกับการไฮโดรไลซิสของเอไมด์โดยสารสกัดจากเนื้อเยื่อ" . Biochem. J . 47 (3): 294– 299. doi : 10.1042/bj0470294 . PMC  1275209 . PMID  14800883 .

บทความเกี่ยวกับเอนไซม์EC 3.5 นี้ ยัง ไม่สมบูรณ์คุณสามารถช่วยวิกิพีเดียได้โดยการเพิ่มข้อมูลที่ขาดหายไป

• วี
• ที
• อี