ซีเอสอาร์พี3
โครงสร้างที่มีอยู่ พีดีบี การค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB รายชื่อรหัส PDB 2010 , 2013
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่น	CSRP3 , CLP, CMD1M, CMH12, CRP3, LMO4, MLP, โปรตีนที่อุดมด้วยซิสเทอีนและไกลซีน 3
รหัสภายนอก	โอมิม : 600824 ; เอ็มจีไอ : 1330824 ; โฮโมโลยีน : 20742 ; GeneCards : CSRP3 ; OMA : CSRP3 - ออโธโลจี
ตำแหน่งของยีน ( มนุษย์ ) คริส. โครโมโซม 11 (มนุษย์) [ 1 ] วงดนตรี 11p15.1 เริ่ม 19,182,030 bp [ 1 ] จบ 19,210,571 bp [ 1 ]
ตำแหน่งของยีน ( เมาส์ ) คริส. โครโมโซม 7 (เมาส์) [ 2 ] วงดนตรี 7 | 7 B4 เริ่ม 48,480,146 bp [ 2 ] จบ 48,497,781 bp [ 2 ]
รูปแบบการแสดงออกของ RNA บีจี มนุษย์ เมาส์ (ออร์โธล็อก) สูงสุดที่แสดงใน เนื้อเยื่อกล้ามเนื้อโครงร่างของกล้ามเนื้อหน้าท้อง (rectus abdominis) ห้องหัวใจด้านขวา กล้ามเนื้อหัวใจห้องล่างซ้าย ยอดหัวใจ กล้ามเนื้อไบเซปส์ เนื้อเยื่อกล้ามเนื้อโครงร่างของกล้ามเนื้อไบเซปส์ เบรคิไอ กระบังลมทรวงอก กล้ามเนื้อก้น เนื้อเยื่อกล้ามเนื้อหัวใจของห้องหัวใจด้านขวา ห้องหัวใจด้านขวา สูงสุดที่แสดงใน ลิ้นหัวใจเอทริโอเวนทริคูลาร์ เบาะรองหัวใจ ผนังกั้นระหว่างโพรงหัวใจ ห้องหัวใจด้านขวา กล้ามเนื้อหัวใจ กล้ามเนื้อหัวใจห้องล่าง ข้อเท้า ห้องโถงกลาง หลอดอาหาร กล้ามเนื้อโซลีอุส ข้อมูลการแสดงออกอ้างอิงเพิ่มเติม ไบโอจีพีเอส ข้อมูลการแสดงออกอ้างอิงเพิ่มเติม
ออนโทโลยีของยีน หน้าที่ระดับโมเลกุล การจับตัวของแอคตินิน การจับไอออนโลหะ การจับตัวของเทเลโทนิน การจับโปรตีน ส่วนประกอบโครงสร้างของกล้ามเนื้อ การจับตัวของแอคติน การจับโปรตีนที่เหมือนกัน ส่วนประกอบของเซลล์ ไซโตพลาซึม Z ดิสก์แคค โครงสร้างเซลล์ นิวเคลียส ซาร์โคเมียร์ กระบวนการทางชีวภาพ การกำหนดตำแหน่งของโปรตีนไปยังออร์แกเนลล์ การแยกเซลล์ การควบคุมเชิงลบของการแตกต่างของเซลล์กล้ามเนื้อ การหดตัวของกล้ามเนื้อหัวใจ การพัฒนาเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อหัวใจ การควบคุมแรงบีบตัวของหัวใจ กล้ามเนื้อหัวใจโตเกินขนาด การพัฒนาอวัยวะกล้ามเนื้อ การรักษาสมดุลของไอออนแคลเซียมในเซลล์ การควบคุมเชิงบวกของการตัดเส้นใยแอคติน การตรวจจับการยืดกล้ามเนื้อ การประกอบไมโอไฟบริลของหัวใจ การพัฒนาสิ่งมีชีวิตหลายเซลล์ การควบคุมเชิงบวกของการแตกต่างของเซลล์กล้ามเนื้อ การควบคุมเชิงลบของการตัดเส้นใยแอคติน การพัฒนาเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อโครงร่าง การควบคุมการถอดรหัสในเชิงบวกโดย RNA polymerase II การถอดรหัสโดยใช้ดีเอ็นเอเป็นแม่แบบ การควบคุมการถอดรหัสโดยใช้ดีเอ็นเอเป็นแม่แบบ การตอบสนองต่อการอักเสบ การพัฒนาของหัวใจ วิถีการส่งสัญญาณของตัวรับอินซูลิน การจัดเรียงตัวของทีทูบูล การรักษาสมดุลกลูโคส การส่งสัญญาณโปรตีนไคเนสซี การควบคุมการกำหนดตำแหน่งของโปรตีนไปยังเยื่อหุ้มเซลล์ การจัดระเบียบโครงสร้างไซโตสเกเลตันของแอคติน การจัดเรียงตัวของซาร์โคเมียร์ การพัฒนาเนื้อเยื่อกล้ามเนื้อ แหล่งที่มา: Amigo / QuickGO
ออร์โธล็อก สายพันธุ์ มนุษย์ หนู เอนเทรซ 8048 13009 วงดนตรี ENSG00000129170 ENSMUSG00000030470 ยูนิโปรท พี50461 พี50462 RefSeq (mRNA) NM_003476 NM_001369404 NM_001198841 NM_013808 RefSeq (โปรตีน) NP_003467 NP_001185770 NP_038836 สถานที่ตั้ง (UCSC) Chr 11: 19.18 – 19.21 Mb Chr 7: 48.48 – 48.5 Mb การค้นหาใน PubMed [ 3 ] [ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ ดู/แก้ไขเมาส์

โปรตีนที่อุดมไปด้วยซิสเทอีนและไกลซีน 3หรือที่รู้จักกันในชื่อโปรตีน LIM ของหัวใจ (CLP) หรือโปรตีน LIM ของกล้ามเนื้อ⁽ MLP) เป็นโปรตีนที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนCSRP3 [ ^{5 ]}

CSRP3 เป็นโปรตีนขนาดเล็กที่มีกรดอะมิโน 194 ตัว ซึ่งแสดงออกเฉพาะในกล้ามเนื้อโครงร่างและกล้ามเนื้อหัวใจ [ ^{6 ] [ 7 ] ใน}สัตว์ฟันแทะ พบว่า CSRP3 ยังแสดงออกในเซลล์ประสาทอีก ด้วย ^{[ 8 ]}

ยีน CSRP3 ถูกค้นพบในหนูในปี 1994 ^{[ 5 ]}ในมนุษย์ ยีนนี้ถูกระบุตำแหน่งบนโครโมโซม 11p 15.1 ^{[ 9 ] [ 10 ]}ซึ่งครอบคลุมบริเวณจีโนมขนาด 20kb จัดเรียงเป็น 6 เอ็กซอนทรานสคริปต์ความยาวเต็มมีขนาด 0.8kb ^{[ 9 ] [ 11 ]}ในขณะที่ตัวแปรการต่อเชื่อมที่เกิดจากการต่อเชื่อมแบบทางเลือกของเอ็กซอน 3 และ 4 ได้รับการระบุและกำหนดชื่อเป็น MLP-b เมื่อเร็วๆ นี้^{[ 12 ]}

MLP ประกอบด้วยโดเมน LIM สองโดเมน (LIM1 และ LIM2) โดยแต่ละโดเมนล้อมรอบด้วยบริเวณที่อุดมไปด้วยไกลซีน และทั้งสองโดเมนแยกจากกันด้วยเรซิเดิวมากกว่า 50 ตัว^{[ 13 ]}โดเมน LIM มีความสามารถที่โดดเด่นในการโต้ตอบระหว่างโปรตีนกับโปรตีน [ ^{14 ] นอกจาก}นี้ MLP ยังมีสัญญาณระบุตำแหน่งในนิวเคลียสที่ ตำแหน่ง กรดอะมิโน 64-69 ^{[ 15 ]} MLP สามารถถูกอะเซทิเลต/ดีอะเซทิเลตที่ตำแหน่งเรซิเดิวไลซีน 69 (K69) โดยอะเซทิลทรานสเฟอเรส (PCAF) และฮิสโตนดีอะเซทิเลส 4 ( HDAC4 ) ตามลำดับ^{[ 16 ]}ในไมโอไซต์ MLP มีความสามารถใน การ โอลิโกเมอ ไรซ์ สร้างไดเมอร์ ไตรเมอร์ และเตตระเมอร์ ซึ่งเป็นคุณลักษณะที่มีผลต่อการโต้ตอบ การระบุตำแหน่ง และการทำงานของมัน^{[ 17 ]}

มีการค้นพบว่า MLP สามารถจับกับโปรตีนได้จำนวนมากขึ้นเรื่อยๆ โดยมีการกระจายตัวในระดับเซลล์ที่แตกต่างกันและมีคุณสมบัติการทำงานที่หลากหลาย โดยเฉพาะอย่างยิ่ง MLP จะมีปฏิสัมพันธ์กับโปรตีนที่:

1. เส้น Zรวมถึงเทเลโทนิน (T-cap), อัลฟา-แอคตินิน ( ACTN ), โคฟิลิน -2 ( CFL2 ), แคลซิเนอริน , HDAC4 , MLP-b รวมถึง MLP เองด้วย^{[ 11 ] [ 12 ] [ 16 ] [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ]}
2. คอสตาเมียร์ซึ่งจับกับไซซินอินทิกริน ลิงก์ไคเนส ( ILK ) และเบต้า1- สเปคตริน^{[ 18 ] [ 22 ] [ 23 ]}
3. แผ่นดิสก์แทรกซึ่งเชื่อมโยงกับ โปรตีนยึดเกาะที่เกี่ยวข้องกับ เนบูลิน ( NRAP ); ^{[ 24 ]}
4. นิวเคลียส ซึ่ง ^จะจับกับปัจจัยการถอดรหัสMyoD , ไมโอเจนินและMRF4 ^{[ 25} ]

นอกจากนี้ยังพบการแปลตำแหน่งของ MLP บนเส้น Mและเยื่อหุ้มพลาสมา ด้วย อย่างไรก็ตาม การเชื่อมโยงของโปรตีนที่ทำหน้าที่เป็นสื่อกลางในการกระจายตัวในระดับเซลล์ย่อยนี้ยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด ^{[ 17 ] [ 26 ]} รูปแบบการแปลตำแหน่งที่หลากหลายและพันธมิตรการจับของ MLP ชี้ให้เห็นถึงบทบาทมากมายที่เกี่ยวข้องกับทั้งโครงร่าง เซลล์กล้ามเนื้อลาย และนิวเคลียส^{[ 27 ]}บทบาทของ MLP ในแต่ละส่วนของเซลล์ทั้งสองนี้ดูเหมือนจะเป็นแบบไดนามิก โดยการศึกษาแสดงให้เห็นถึงการเคลื่อนย้ายระหว่างนิวเคลียสและไซโตพลาสซึม ซึ่งขับเคลื่อนโดยสัญญาณการแปลตำแหน่งในนิวเคลียส เมื่อเวลาผ่านไปและภายใต้เงื่อนไขที่แตกต่างกัน^{[ 27 ]}

ในนิวเคลียส MLP ทำหน้าที่เป็นตัวควบคุมเชิงบวกของการสร้างกล้ามเนื้อและส่งเสริมการแยกตัวของกล้ามเนื้อ^{[ 5 ]}การแสดงออกมากเกินไปของ MLP ช่วยเพิ่มการแยกตัวของไมโอทิวบ์ ซึ่งเป็นผลที่เกิดจากการเชื่อมโยงโดยตรงของ MLP กับปัจจัยการถอดรหัสเฉพาะกล้ามเนื้อ เช่น MyoD, ไมโอเจนิน และ MRF4 และผลที่ตามมาคือการควบคุมการถอดรหัสของยีนเฉพาะกล้ามเนื้อพื้นฐาน^{[ 5 ] [ 12 ] [ 25 ]} ในไซโตพลาสซึม MLP เป็นโปรตีนโครงสร้าง ที่สำคัญ ซึ่งเกี่ยวข้องกับคอมเพล็กซ์โมเลกุลขนาดใหญ่ของโครงกระดูกเซลล์ต่างๆ ที่เส้น Z ของซาร์โคเมียร์ คอสตาเมียร์ และไมโครฟิลาเมนต์^{[ 11 ] [ 12 ] [ 16 ] [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ]} ที่ Z-line, MLP มีปฏิสัมพันธ์กับส่วนประกอบต่างๆ ของ Z-line ^{[ 11 ] [ 12 ] [ 16 ] [ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ] [ 28 ] [ 29 ] และทำหน้าที่เป็นโปรตีนโครงสร้างที่ส่งเสริมการประกอบของโมเลกุลเชิงซ้อนขนาดใหญ่ตามซาร์โคเมียร์และโครงกระดูกเซลล์}ที่^ใช้แอคติน^{[ 11 ] [ 22 ] [ 24 ] [ 30 ] [ 31 ]}ยิ่งไปกว่านั้น เนื่องจาก Z-line ทำหน้าที่เป็นเซนเซอร์การยืด^{[ 32 ] [ 33 ] [ 34 ] [ 35 ]}จึงเชื่อว่า MLP มีส่วนเกี่ยวข้องในกระบวนการส่งสัญญาณเชิงกล อันที่จริงเซลล์กล้ามเนื้อหัวใจจากหนูทรานส์เจนิก MLP หรือหนูน็อคเอาท์แสดงการตอบสนองการยืดตัวภายในที่บกพร่องเนื่องจากการสูญเสียการรับรู้การยืดตัวแบบพาสซีฟอย่างเลือกสรร^{[ 11 ] [ 26 ]} ที่คอสตาเมียร์ ซึ่งเป็นอีกบริเวณหนึ่งที่เกี่ยวข้องกับการส่งผ่านแรง เชื่อกันว่า MLP มีส่วนช่วยในการรับรู้เชิงกลผ่านปฏิสัมพันธ์กับ β1 สเปคตรินและไซซินอย่างไรก็ตาม บทบาทที่แท้จริงของ MLP ที่คอสตาเมียร์ยังไม่ได้รับการตรวจสอบอย่างกว้างขวาง

ที่ไมโครฟิลาเมนต์ MLP มีส่วนเกี่ยวข้องกับการปรับโครงสร้างแอคติน (หรือพลวัตของแอคติน) ผ่านการโต้ตอบกับโคฟิลิน -2 ( CFL2 ) การจับกันของ MLP กับ CFL2 ช่วยเพิ่มการสลายตัวของ F-actin ที่ขึ้นอยู่กับ CFL2 ^{[ 19 ]} โดยการศึกษาล่าสุดแสดงให้เห็นว่า MLP สามารถออกฤทธิ์โดยตรงต่อพลวัตของโครงสร้างไซโตสเกเลตันของแอคตินผ่านการจับกันโดยตรงที่ทำให้ เส้นใยแอคตินมีเสถียรภาพและเชื่อมโยงกันเป็นมัด^{[ 36 ]}

นอกจากนี้ MLP ยังเกี่ยวข้องทางอ้อมกับการรักษาสมดุลของแคลเซียมและการเผาผลาญพลังงาน โดยเฉพาะอย่างยิ่ง การอะเซทิเลชันของ MLP จะเพิ่มความไวต่อแคลเซียมของไมโอฟิลาเมนต์และควบคุมการหดตัว^{[ 16 ]}ในขณะที่การขาด MLP ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในการส่งสัญญาณแคลเซียม (การจัดการแคลเซียมภายในเซลล์) พร้อมกับ ข้อบกพร่องในการเชื่อมโยงการกระตุ้นและการหดตัว^{[ 37 ] [ 38 ] [ 39 ]}ยิ่งไปกว่านั้น การขาด MLP ยังนำไปสู่การสูญเสียไมโทคอนเดรีย ในบริเวณนั้น และการขาดแคลนพลังงาน^{[ 40 ]}

ในสัตว์ฟันแทะ MLP จะถูกแสดงออกชั่วคราวในเซลล์อะมาครีนของเรตินาในระหว่างการพัฒนาหลังคลอด^{[ 41 ]}ในระบบประสาทของผู้ใหญ่ จะมีการแสดงออกเมื่อเกิดการบาดเจ็บของแอกซอน^{[ 42 ]}ซึ่งมีบทบาทสำคัญในระหว่างกระบวนการสร้างใหม่ โดยทำหน้าที่เป็นตัวเชื่อมข้ามแอคติน จึงช่วยอำนวยความสะดวก ในการสร้าง ฟิโลโพเดียและเพิ่มการเคลื่อนที่ของกรวยเจริญเติบโต^{[ 8 ]}

MLP เกี่ยวข้องโดยตรงกับโรคกล้ามเนื้อลาย^{[ 43 ]} ตรวจพบการกลายพันธุ์ ในยีน CSRP3 ในผู้ป่วยที่เป็น โรคกล้ามเนื้อหัวใจห้องล่างขยายตัว (DCM) [เช่น G72R และ K69R] และโรคกล้ามเนื้อหัวใจห้องล่างหนาตัว (HCM) [เช่น L44P, S46R, S54R/E55G, C58G, R64C, Y66C, Q91L, K42/fs165] ในขณะที่การกลายพันธุ์ MLP ที่พบบ่อยที่สุดคือ W4R พบในประชากรผู้ป่วยทั้งสองกลุ่มนี้^{[ 11 ] [ 15 ] [ 26 ] [ 44 ] [ 45 ] [ 46 ] [ 47 ] มีการศึกษาทางชีวเคมีและหน้าที่การทำงานของโปรตีนกลายพันธุ์เหล่า นี้ บางส่วน และเผยให้เห็นรูปแบบการแปลตำแหน่งและการโต้ตอบที่ผิดปกติ ซึ่งนำไปสู่การ ทำงานของ}โมเลกุลและเซลล์ที่บกพร่อง ตัวอย่างเช่น การกลายพันธุ์ W4R จะทำให้การโต้ตอบระหว่าง MLP/T-cap หายไป ส่งผลให้ T-cap อยู่ในตำแหน่งที่ไม่ถูกต้อง ความไม่เสถียรของ Z-line และความบกพร่องทางโครงสร้างของซาร์โคเมียร์อย่างรุนแรง^{[ 11 ]}การกลายพันธุ์ C58G ทำให้โปรตีนมีความเสถียรลดลงเนื่องจากการย่อยสลายโปรตีเอ โซม ที่ขึ้นอยู่ กับ ยูบิค วิตินที่เพิ่มขึ้น ^{[ 44 ]}ในขณะที่การกลายพันธุ์ K69L ซึ่งอยู่ภายในสัญญาณการแปลตำแหน่งนิวเคลียสที่คาดการณ์ไว้ของ MLP จะทำให้การโต้ตอบระหว่าง MLP/α-actinin หายไป และทำให้การกระจายตัวของโปรตีนกลายพันธุ์ในระดับเซลล์ย่อยเปลี่ยนแปลงไป โดยแสดงให้เห็นการแปลตำแหน่งรอบนิวเคลียสเป็นหลัก^{[ 47 ]} การเปลี่ยนแปลงในระดับการแสดงออกของโปรตีน MLP การรวมตัวเป็นโอลิโกเมอร์หรือการตัดต่อของ MLP ได้รับการอธิบายไว้ในโรคกล้ามเนื้อหัวใจและกล้ามเนื้อโครงร่างของมนุษย์เช่นกัน: ทั้งระดับโปรตีน MLP และการรวมตัวเป็นโอลิโกเมอร์ถูกควบคุมลดลงในภาวะหัวใจล้มเหลว^{ของมนุษย์ [} 17 ^{] [ 20 ] ใน} ขณะที่ระดับ MLP เปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญใน โรคกล้ามเนื้อโครงร่างต่างๆรวมถึง โรคกล้ามเนื้อเสื่อมชนิด facioscapulohumeral muscular dystrophy , nemaline myopathyและ limb girdle muscular dystrophy ชนิด 2B ^{[ 48 ] [ 49 ] [ 50 ]}ยิ่งไปกว่านั้น ยังตรวจพบการเปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญในระดับการแสดงออกของโปรตีน MLP-b รวมถึงการควบคุมอัตราส่วน MLP:MLP-b ที่ผิดปกติในผู้ป่วยโรคกล้ามเนื้อเสื่อม ชนิด limb girdle ชนิด 2A, Duchenne muscular dystrophyและdermatomyositis ^{[ 12 ]}

แบบจำลองสัตว์ให้ข้อมูลเชิงลึกเกี่ยวกับหน้าที่ของ MLP ในกล้ามเนื้อลาย การกำจัด Mlp (MLP-/-) ในหนูส่งผลกระทบต่อกล้ามเนื้อลายทั้งหมด แม้ว่าฟีโนไทป์ของหัวใจจะรุนแรงกว่า ทำให้เกิดการเปลี่ยนแปลงในความดันและปริมาตรของหัวใจการหดตัว ที่ผิดปกติ การพัฒนาของภาวะกล้ามเนื้อหัวใจห้องล่างขยายตัวร่วมกับภาวะกล้ามเนื้อหัวใจโต และภาวะหัวใจล้มเหลวเรื้อรัง^{[ 31 ] [ 37 ] [ 51 ]}ในระดับเนื้อเยื่อวิทยา มีการเปลี่ยนแปลงอย่างมากของโครงสร้างเซลล์ กล้ามเนื้อหัวใจ ในหลายระดับ และ มี พังผืด ที่เด่น ชัด^{[ 24 ] [ 31 ] [ 39 ] [ 52 ]}การเปลี่ยนแปลงของเซลล์อื่นๆ รวมถึงการเปลี่ยนแปลงในการจัดการแคลเซียมภายในเซลล์ การสูญเสียไมโทคอนเดรียในบริเวณนั้น และการขาดพลังงาน^{[ 37 ] [ 38 ] [ 39 ]} การผสมพันธุ์หนู MLP-/- กับหนูphospholamban (PLN) -/-, หรือหนู β2-adrenergic receptor (β2-AR) -/-, หรือ หนู angiotensin II type 1a receptor (AT1a) -/-, หรือหนู β-adrenergic receptor kinase 1 inhibitor ( bARK1 ) -/- รวมถึงการแสดงออกของ calcineurin มากเกินไป ช่วยฟื้นฟูการทำงานของหัวใจผ่านกลไกโมเลกุลที่ยังเข้าใจเพียงบางส่วน^{[ 53 ] [ 54 ] [ 55 ] [ 56 ] [ 57 ] ในทางกลับกันการผสมพันธุ์หนูMLP - / -กับหนู} β1 -adrenergic receptor (β1-AR) -/- ทำให้เสียชีวิต ในขณะที่การผสมพันธุ์หนู MLP-/- กับหนู calcineurin -/- ทำให้เกิดพังผืดและโรคกล้ามเนื้อหัวใจเพิ่ม ขึ้น ^{[ 53 ] [ 54 ]}แบบ จำลองหนูแบบ knockin ที่มียีนกลายพันธุ์ MLP-W4R ของมนุษย์พัฒนาเป็น HCM และภาวะหัวใจล้มเหลว ในขณะที่การวิเคราะห์โครงสร้างระดับจุลภาคของเนื้อเยื่อหัวใจเผยให้เห็นความผิดปกติของกล้ามเนื้อหัวใจและพังผืดอย่างมีนัยสำคัญ การเพิ่มขึ้นของการแปลตำแหน่งนิวเคลียสของ MLP พร้อมกับการลดลงของการกระจายตัวของเส้น Z ของซาร์โคเมียร์^{[ 26 ]} การเปลี่ยนแปลงในการเคลื่อนย้ายนิวเคลียสและไซโตพลาสซึมของ MLP ซึ่งอาจถูกปรับเปลี่ยนโดยการเปลี่ยนแปลงสถานะโอลิโกเมอไรเซชัน ก็มีส่วนเกี่ยวข้องกับภาวะกล้ามเนื้อหัวใจโตและภาวะหัวใจล้มเหลว โดยไม่ขึ้นอยู่กับการกลายพันธุ์^{[ 17 ] [ 27 ]} การศึกษาในDrosophilaพบว่าการกำจัดยีน Mlp84B ซึ่งเป็นโฮโมล็อกของ MLP ในแมลงหวี่ ส่งผลให้ดักแด้ตายและการทำงานของกล้ามเนื้อบกพร่อง^{[ 28 ]}การศึกษาทางกลศาสตร์ของกล้ามเนื้อปีกที่ไม่มี Mlp84B แสดงให้เห็นว่าการสูญเสีย Mlp84B ส่งผลให้ความแข็งของกล้ามเนื้อและการสร้างพลังงานลดลง^{[ 58 ]}การกำจัด Mlp84B เฉพาะในหัวใจทำให้ช่วงอายุขัยลดลง การทำงานของหัวใจในระยะคลายตัวบกพร่อง และเกิดความผิดปกติของจังหวะการเต้นของหัวใจ^{[ 59 ]} โดยรวมแล้ว แบบจำลองสัตว์เหล่านี้ได้ให้หลักฐานที่สำคัญเกี่ยวกับความสำคัญเชิงหน้าที่ของ MLP ในสรีรวิทยาและพยาธิสรีรวิทยาของกล้ามเนื้อลาย

• ข้อมูลจาก GeneReviews/NIH/NCBI/UW เกี่ยวกับภาพรวมของโรคกล้ามเนื้อหัวใจหนาตัวผิดปกติทางพันธุกรรม
• หน้าแสดงตำแหน่งจีโนม CSRP3ของมนุษย์และ รายละเอียดเกี่ยวกับยีน CSRP3ในUCSC Genome Browser
• หน้าแสดงตำแหน่งจีโนม LMO4ของมนุษย์และ รายละเอียดเกี่ยวกับยีน LMO4ในUCSC Genome Browser
• ภาพรวมของข้อมูลโครงสร้างทั้งหมดที่มีอยู่ในPDB สำหรับUniProt : P50461 (โปรตีนที่อุดมด้วยซิสเทอีนและไกลซีน 3) ที่PDBe- KB