กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 14 นาที

เอนไซม์คาตาเลส

เอนไซม์ คาตาเลส เป็น เอนไซม์ทั่วไปที่พบในสิ่งมีชีวิตเกือบทั้งหมดที่สัมผัสกับออกซิเจน (เช่นแบคทีเรียพืช และสัตว์) ซึ่งเร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ให้

เอนไซม์คาตาเลส

เอนไซม์คาตาเลส
ตัวระบุ
เครื่องหมายเอนไซม์คาตาเลส
พีแฟมPF00199
อินเตอร์โปรIPR011614
โปรไซต์PDOC00395
สโคป27cat / SCOPe / SUPFAM
ซูเปอร์แฟมิลี OPM370
โปรตีน OPM3e4w
ซีดีดีซีดี00328
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่:
พีดีบี  IPR011614 PF00199 ( ECOD ; PDBsum )  
อัลฟาโฟลด์
  • IPR011614
  • PF00199
เอนไซม์คาตาเลส
ตัวระบุ
หมายเลข EC1.11.1.6
หมายเลข CAS9001-05-2
ฐานข้อมูล
อินท์เอ็นซ์มุมมองของ IntEnz
เบรนด้าเบรนด้าเข้าร่วม
เอ็กซ์แพซี่มุมมองของ NiceZyme
เคกก์รายการ KEGG
เมตาไซค์วิถีการเผาผลาญ
ไพรแอมประวัติโดยย่อ
โครงสร้างPDBRCSB PDB PDBe PDBsum
ออนโทโลยีของยีนอามิโก้ / ควิกโก้
ค้นหา
พีเอ็มซีบทความ
พับเมดบทความ
เอ็นซีบีไอโปรตีน
แมว
โครงสร้างที่มีอยู่
พีดีบีการค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่นCAT , เอนไซม์คาตาเลส
รหัสภายนอกโอมิม : 115500 ; เอ็มจีไอ : 88271 ; โฮโมโลยีน : 55514 ; GeneCards : CAT ; OMA : CAT - ออร์โธโลจี
ออร์โธล็อก
สายพันธุ์มนุษย์หนู
เอนเทรซ
วงดนตรี
ยูนิโปรท
RefSeq (mRNA)

NM_001752

NM_009804

RefSeq (โปรตีน)

NP_001743

NP_033934

สถานที่ตั้ง (UCSC)Chr 11: 34.44 – 34.47 MbChr 2: 103.28 – 103.32 Mb
การค้นหาใน PubMed[ 3 ][ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ดู/แก้ไขเมาส์

เอนไซม์ คาตาเลส เป็น เอนไซม์ทั่วไปที่พบในสิ่งมีชีวิตเกือบทั้งหมดที่สัมผัสกับออกซิเจน (เช่นแบคทีเรียพืช และสัตว์) ซึ่งเร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ให้ กลายเป็นน้ำและออกซิเจน[ 5 ]เป็นเอนไซม์ที่สำคัญมากในการปกป้องเซลล์จากความเสียหายจากออกซิเดชันโดยสารออกซิเจนที่ว่องไว (ROS) คาตาเลสมี อัตราการหมุนเวียนสูงที่สุดในบรรดาเอนไซม์ทั้งหมด โมเลกุลคาตาเลสหนึ่งโมเลกุลสามารถเปลี่ยนโมเลกุลไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์หลายล้านโมเลกุลให้เป็นน้ำและออกซิเจนได้ในแต่ละวินาที[ 6 ]

แคตาเลสเป็นเทตราเมอร์ของสายโพลีเปปไทด์สี่สาย แต่ละสายมีความยาว มากกว่า 500 กรดอะมิโน[ 7 ]ประกอบด้วย กลุ่ม ฮีม ที่มีธาตุเหล็กสี่กลุ่ม ที่ทำให้เอนไซม์สามารถทำปฏิกิริยากับไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ได้ค่า pH ที่เหมาะสมที่สุด สำหรับแคตาเลสของมนุษย์อยู่ที่ประมาณ 7 [ 8 ]และมีช่วงสูงสุดที่ค่อนข้างกว้าง: อัตราการเกิดปฏิกิริยาไม่เปลี่ยนแปลงอย่างมีนัยสำคัญระหว่าง pH 6.8 และ 7.5 [ 9 ]ค่า pH ที่เหมาะสมที่สุดสำหรับแคตาเลสชนิดอื่น ๆ จะแตกต่างกันไประหว่าง 4 ถึง 11 ขึ้นอยู่กับสายพันธุ์[ 10 ]อุณหภูมิที่เหมาะสมที่สุดก็แตกต่างกันไปตามสายพันธุ์เช่นกัน[ 11 ]

โครงสร้าง

เอนไซม์คาตาเลสของมนุษย์ก่อตัวเป็นเทตราเมอร์ที่ประกอบด้วยซับยูนิต สี่หน่วย ซึ่งแต่ละหน่วยสามารถแบ่งออกเป็นสี่โดเมน ได้ [ 12 ] แกนกลางที่กว้างขวางของแต่ละซับยูนิตถูกสร้างขึ้นโดย เบต้าบาร์เรลแบบขนานแปดสาย(β1-8) โดยมีการเชื่อมต่อเพื่อนบ้านที่ใกล้ที่สุดซึ่งปิดด้วยลูปเบต้าบาร์เรลด้านหนึ่งและลูป α9 อีกด้านหนึ่ง[ 12 ]โดเมนเกลียวที่ด้านหนึ่งของเบต้าบาร์เรลประกอบด้วยเกลียวปลาย C สี่เกลียว (α16, α17, α18 และ α19) และเกลียวสี่เกลียวที่ได้มาจากสารตกค้างระหว่าง β4 และ β5 (α4, α5, α6 และ α7) [ 12 ]การสไปลซิงทางเลือกอาจส่งผลให้เกิดโปรตีนรูปแบบต่างๆ กัน

ประวัติศาสตร์

เอนไซม์คาตาเล สถูกค้นพบครั้งแรกในปี ค.ศ. 1818 โดยหลุยส์ ฌาคส์ เธนาร์ดผู้ค้นพบไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (H₂O₂ ) เธนาร์ดเสนอว่าการสลายตัวของเอนไซม์นี้เกิดจากสารที่ไม่ทราบชนิด ในปี ค.ศ. 1900 ออสการ์ โลว์เป็นคนแรกที่ตั้งชื่อเอนไซม์นี้ว่าคาตาเลส และพบว่าเอนไซม์นี้มีอยู่ในพืชและสัตว์หลายชนิด[ 13 ] ในปี ค.ศ. 1937 เจมส์ บี. ซัมเนอร์และอเล็กซานเดอร์ ดันซ์ได้ตกผลึกคาตาเลสจากตับวัว[ 14 ]และวัดน้ำหนักโมเลกุลได้ในปี ค.ศ. 1938 [ 15 ]

ลำดับกรดอะมิโนของ เอนไซม์คาตาเลส จากวัวได้รับการกำหนดในปี พ.ศ. 2512 [ 16 ]และโครงสร้างสามมิติในปี พ.ศ. 2524 [ 17 ]

การทำงาน

กลไกโมเลกุล

แม้ว่ากลไกที่สมบูรณ์ของคาตาเลสจะยังไม่เป็นที่ทราบในปัจจุบัน[ 18 ]แต่เชื่อว่าปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นในสองขั้นตอน :

H 2 O 2 + เฟ(III)-E → H 2 O + O=เฟ(IV)-E(.+)
H 2 O 2 + O=เฟ(IV)-E(.+) → H 2 O + เฟ(III)-E + O 2 [ 18 ]

ในที่นี้ Fe()-E แทน ศูนย์กลาง เหล็กของ กลุ่ม ฮีมที่ติดอยู่กับเอนไซม์ Fe(IV)-E(.+) เป็นรูปแบบเมโซเมอริกของ Fe(V)-E ซึ่งหมายความว่าเหล็กไม่ได้ถูกออกซิไดซ์อย่างสมบูรณ์เป็น +V แต่ได้รับความหนาแน่นของอิเล็กตรอนที่ช่วยให้เสถียรจากลิแกนด์ฮีม ซึ่งแสดงเป็นไอออนบวกแบบอนุมูลอิสระ (.+)

เมื่อไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์เข้าสู่บริเวณออกฤทธิ์มันจะทำปฏิกิริยากับกรดอะมิโน Asn148 ( แอสปาราจีนที่ตำแหน่ง 148) และHis75ทำให้โปรตอน ( ไอออน ไฮโดรเจน ) ถ่ายโอนระหว่างอะตอมออกซิเจน อะตอมออกซิเจนอิสระจะประสานงาน ทำให้โมเลกุลน้ำที่เกิดขึ้นใหม่และ Fe(IV)=O เป็นอิสระ Fe(IV)=O ทำปฏิกิริยากับโมเลกุลไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ตัวที่สองเพื่อสร้าง Fe(III)-E ขึ้นใหม่และผลิตน้ำและออกซิเจน[ 18 ]ปฏิกิริยาของศูนย์กลางเหล็กอาจได้รับการปรับปรุงโดยการมีอยู่ของลิแกนด์ฟีนอลเลตของTyr358ในตำแหน่งการประสานงานที่ห้า ซึ่งสามารถช่วยในการออกซิเดชันของ Fe(III) เป็น Fe(IV) ประสิทธิภาพของปฏิกิริยาอาจได้รับการปรับปรุงโดยปฏิสัมพันธ์ของ His75 และ Asn148 กับตัวกลางของปฏิกิริยา[ 18 ]การสลายตัวของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์โดยคาตาเลสดำเนินไปตามจลนศาสตร์อันดับหนึ่ง โดยอัตราจะแปรผันตรงกับความเข้มข้นของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์[ 19 ]

เอนไซม์คาตาเลสยังสามารถเร่งปฏิกิริยาออกซิเดชันของสารเมตาบอไลต์และสารพิษต่างๆ โดยใช้ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ รวมถึงฟอร์มาลดีไฮด์กรดอร์มิกฟีนอล อะเซทัลดีไฮด์และแอลกอฮอล์โดยมีปฏิกิริยาดังต่อไปนี้:

ชม2 O 2 + ชม2 R → 2H 2 O + อาร์

ยังไม่ทราบกลไกที่แน่ชัดของปฏิกิริยานี้

ไอออนโลหะหนักใดๆ (เช่น แคตไอออนทองแดงในคอปเปอร์(II) ซัลเฟต ) สามารถทำหน้าที่เป็นตัวยับยั้งแบบไม่แข่งขันของคาตาเลสได้ อย่างไรก็ตาม “การขาดทองแดงอาจนำไปสู่การลดลงของกิจกรรมคาตาเลสในเนื้อเยื่อ เช่น หัวใจและตับ” [ 20 ]นอกจากนี้ สารพิษไซยาไนด์ยังเป็นตัวยับยั้งแบบไม่แข่งขัน[ 21 ]ของคาตาเลสที่ความเข้มข้นสูงของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ [ 22 ] อาร์เซเนตทำหน้าที่เป็นตัวกระตุ้น [ 23 ] โครงสร้างโปรตีน สามมิติของสารตัวกลางคาตาเลสที่ถูกเปอร์ออกซิไดซ์มีอยู่ในProtein Data Bank

บทบาทของเซลล์

ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์เป็นผลพลอยได้ที่เป็นอันตรายจาก กระบวนการ เผาผลาญ ปกติหลายอย่าง เพื่อป้องกันความเสียหายต่อเซลล์และเนื้อเยื่อ จึงต้องเปลี่ยนไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ให้เป็นสารอื่นที่มีอันตรายน้อยกว่าอย่างรวดเร็ว ด้วยเหตุนี้ เซลล์จึงมักใช้เอนไซม์คะตาเลสเพื่อเร่งการสลายตัว ของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ให้กลายเป็น ออกซิเจนในรูปก๊าซ และโมเลกุลน้ำที่มีปฏิกิริยาน้อยกว่า[ 24 ]

หนูที่ได้รับการดัดแปลงพันธุกรรมให้ขาดเอนไซม์คาตาเลสในตอนแรกจะมีลักษณะทางฟีโนไทป์ปกติ[ 25 ] อย่างไรก็ตามการขาดเอนไซม์คาตาเลสในหนูอาจเพิ่มโอกาสในการเกิดโรคอ้วนตับไขมัน[ 26 ]และโรคเบาหวานชนิดที่ 2 [ 27 ]มนุษย์บางคนมีระดับเอนไซม์คาตาเลสต่ำมาก ( ภาวะขาดเอนไซม์คาตาเลส ) แต่กลับแสดงอาการเจ็บป่วยเพียงเล็กน้อย

ความเครียดออกซิเดชันที่เพิ่มขึ้นซึ่งเกิดขึ้นกับหนูที่แก่ตัวลง จะบรรเทาลงได้ด้วย การแสดงออกของเอนไซม์คาตาเลส มากเกินไป [ 28 ] หนูที่แสดงออกมากเกินไปจะไม่แสดงอาการสูญเสียเซลล์เปิร์ม เซลล์สืบพันธุ์ใน อัณฑะ และเซลล์เซอร์โทลีที่เกี่ยวข้องกับอายุเหมือนในหนูปกติ ความเครียดออกซิเดชันในหนูปกติมักจะทำให้เกิดความเสียหายต่อดีเอ็นเอจากออกซิเดชัน( วัดเป็น8-oxodG ) ในสเปิร์มเมื่ออายุมากขึ้น แต่ความเสียหายเหล่านี้จะลดลงอย่างมีนัยสำคัญในหนูที่แสดงออกคาตาเลสมากเกินไปเมื่ออายุมากขึ้น[ 28 ] นอกจากนี้ หนูที่แสดงออกมากเกินไปเหล่านี้ยังไม่แสดงจำนวนลูกต่อครอกที่ลดลงตามอายุ การแสดงออกของคาตาเลสที่กำหนดเป้าหมายไปยังไมโทคอนเดรียจะช่วยยืดอายุขัยของหนู[ 29 ]

ในยูคาริโอต เอนไซม์คาตาเลสมักจะอยู่ในออร์แกเนลล์ ของเซลล์ ที่เรียกว่าเพอร์ออกซิโซม [ 30 ] เพอร์ออกซิโซมในเซลล์พืชมีส่วนเกี่ยวข้องกับการหายใจแสง (การใช้ออกซิเจนและการผลิตคาร์บอนไดออกไซด์) และการตรึงไนโตรเจน แบบพึ่งพาอาศัยกัน (การแยกไนโตรเจน ไดอะตอ มิก (N 2 ) ออกเป็นอะตอมไนโตรเจนที่ทำปฏิกิริยาได้) ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ถูกใช้เป็นสารต้านจุลชีพที่มีประสิทธิภาพเมื่อเซลล์ติดเชื้อจากเชื้อก่อโรค เชื้อก่อโรคที่มีคาตาเลสเป็นบวก เช่นMycobacterium tuberculosis , Legionella pneumophilaและCampylobacter jejuni จะสร้างคาตาเลสเพื่อยับยั้งอนุมูลเปอร์ออกไซด์ ทำให้พวกมันสามารถอยู่รอดได้ โดยไม่ได้รับอันตรายภายในโฮสต์[ 31 ]

เช่นเดียวกับแอลกอฮอล์ดีไฮโดรจีเนส แคตาเลสจะเปลี่ยนเอทานอลเป็นอะเซทัลดีไฮด์ และการศึกษาแบบดรอปเอาท์ในสัตว์ฟันแทะชี้ให้เห็นว่าอาจเป็นตัวการสำคัญในการเกิดปฏิกิริยานี้ในสมอง[ 32 ] [ 33 ]

การกระจายตัวในหมู่สิ่งมีชีวิต

สิ่งมีชีวิตส่วนใหญ่ที่รู้จักใช้คาตาเลสในทุกอวัยวะโดยเฉพาะอย่างยิ่งในตับของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนม จะมีความเข้มข้นสูง [ 34 ]คาตาเลสพบได้เป็นหลักในเพอร์ออกซิโซมและไซโตซอลของเม็ดเลือดแดง (และบางครั้งก็พบในไมโตคอนเดรีย[ 35 ] )

จุลินทรีย์แอโรบิกเกือบทั้งหมดใช้คาตาเลส นอกจากนี้ยังพบในจุลินทรีย์แอนแอโรบิก บางชนิด เช่นMethanosarcina barkeri [ 36 ] คาตาเลสยังพบได้ทั่วไปในพืชและพบในเชื้อรา ส่วน ใหญ่[ 37 ]

การใช้คาตาเลสที่เป็นเอกลักษณ์อย่างหนึ่งเกิดขึ้นในด้วงบอมบาร์เดียร์ด้วงชนิดนี้มีของเหลวสองชุดที่เก็บแยกกันในต่อมคู่สองต่อม ต่อมที่ใหญ่กว่าซึ่งเป็นห้องเก็บหรืออ่างเก็บจะมีไฮโดรควินอนและไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ในขณะที่ต่อมที่เล็กกว่าซึ่งเป็นห้องปฏิกิริยาจะมีคาตาเลสและเปอร์ออกซิเดสเพื่อกระตุ้นการพ่นพิษ ด้วงจะผสมเนื้อหาของทั้งสองช่อง ทำให้เกิดการปลดปล่อยออกซิเจนจากไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ออกซิเจนจะออกซิไดซ์ไฮโดรควินอนและยังทำหน้าที่เป็นตัวขับดันอีกด้วย[ 38 ]ปฏิกิริยาออกซิเดชันเป็นปฏิกิริยาคายความร้อน สูงมาก (ΔH = −202.8 kJ/mol) และทำให้ส่วนผสมร้อนขึ้นอย่างรวดเร็วจนถึงจุดเดือด[ 39 ]

ราชินี ปลวกReticulitermes speratusที่มีอายุยืนยาว จะมีระดับ ความเสียหายจากออกซิเดชันต่อ DNAต่ำกว่าตัวที่ไม่สามารถสืบพันธุ์ได้ (ปลวกงานและปลวกทหาร) อย่างมีนัยสำคัญ [ 40 ] ราชินีมีกิจกรรมของเอนไซม์ catalase สูงกว่าปลวกงานมากกว่าสองเท่า และมีระดับการแสดงออกของยีน catalase RsCAT1 สูงกว่าปลวกงานถึงเจ็ดเท่า[ 40 ] ดูเหมือนว่าความ สามารถ ในการต้านอนุมูลอิสระ ที่มีประสิทธิภาพ ของราชินีปลวกจะสามารถอธิบายได้บางส่วนว่าเหตุใดพวกมันจึงมีอายุยืนยาวขึ้น

เอนไซม์คาตาเลสจากสิ่งมีชีวิตชนิดต่างๆ มีอุณหภูมิที่เหมาะสมแตกต่างกันอย่างมาก โดยทั่วไปแล้วสัตว์เลือดอุ่น จะมีคาตาเลสที่มีอุณหภูมิที่เหมาะสมอยู่ในช่วง 15–25 °C (59–77 °F) ในขณะที่คาตาเลสของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมหรือนกอาจมีอุณหภูมิที่เหมาะสมสูงกว่า 35 °C (95 °F) [ 41 ] [ 42 ]และคาตาเลสจากพืชจะแตกต่างกันไปตามลักษณะการเจริญเติบโต[ 41 ]ในทางตรงกันข้าม คาตาเลสที่แยกได้จากอาร์เคียที่ทนความร้อนสูงPyrobaculum calidifontisมีอุณหภูมิที่เหมาะสมที่ 90 °C (194 °F) [ 43 ]

ความสำคัญและการประยุกต์ใช้ทางคลินิก

ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์

เอนไซม์คาตาเลสใช้ในอุตสาหกรรมอาหารเพื่อกำจัดไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ออกจากนมก่อนการผลิตชีส[ 44 ]การใช้งานอีกอย่างหนึ่งคือในบรรจุภัณฑ์อาหาร ซึ่งช่วยป้องกันไม่ให้อาหารเกิดการออกซิเดชัน[ 45 ]นอกจากนี้ เอนไซม์คาตาเลสยังใช้ใน อุตสาหกรรม สิ่งทอเพื่อกำจัดไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ออกจากผ้าเพื่อให้แน่ใจว่าวัสดุนั้นปราศจากเปอร์ออกไซด์[ 46 ]

การใช้งานเล็กน้อยคือใน ด้านสุขอนามัย ของคอนแทคเลนส์ – ผลิตภัณฑ์ทำความสะอาดเลนส์บางชนิดฆ่าเชื้อเลนส์โดยใช้สารละลายไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ จากนั้นจะใช้สารละลายที่มีคาตาเลสเพื่อสลายไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ก่อนที่จะนำเลนส์กลับมาใช้ใหม่[ 47 ]

การระบุชนิดของแบคทีเรีย (การทดสอบคาตาเลส)

ปฏิกิริยาของเอนไซม์คะตาเลสเป็นบวก

การทดสอบคาตาเลสเป็นหนึ่งในสามการทดสอบหลักที่นักจุลชีววิทยาใช้ในการระบุชนิดของแบคทีเรีย หากแบคทีเรียมีคาตาเลส (กล่าวคือ เป็นคาตาเลสบวก) จะสังเกตเห็นฟองออกซิเจนเมื่อเติมแบคทีเรียที่แยกได้ ในปริมาณเล็กน้อย ลงในไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ การทดสอบคาตาเลสทำได้โดยการหยดไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ลงบนสไลด์กล้องจุลทรรศน์ใช้แท่งไม้แตะลงบนโคโลนีของแบคทีเรีย แล้วป้ายปลายแท่งไม้ลงบนหยดไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์

แม้ว่าการทดสอบเอนไซม์คะตาเลสเพียงอย่างเดียวจะไม่สามารถระบุจุลินทรีย์ชนิดใดชนิดหนึ่งได้ แต่ก็สามารถช่วยในการระบุได้เมื่อใช้ร่วมกับการทดสอบอื่นๆ เช่น การทดสอบความต้านทานต่อยาปฏิชีวนะ การมีอยู่ของเอนไซม์คะตาเลสในเซลล์แบคทีเรียขึ้นอยู่กับทั้งสภาวะการเจริญเติบโตและอาหารเลี้ยงเชื้อที่ใช้ในการเพาะเลี้ยงเซลล์

อาจใช้ หลอดแคปิลลารีได้เช่นกัน โดยเก็บตัวอย่างแบคทีเรียเล็กน้อยไว้ที่ปลายหลอดแคปิลลารีโดยไม่ปิดกั้นหลอด เพื่อหลีกเลี่ยง ผล ลบเท็จจากนั้นจุ่มปลายอีกด้านลงในไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ซึ่งจะถูกดูดเข้าไปในหลอดด้วยแรงดึงดูดของเส้นเลือดฝอยแล้วคว่ำหลอดลงเพื่อให้ตัวอย่างแบคทีเรียชี้ลงด้านล่าง จากนั้นใช้มือที่ถือหลอดเคาะลงบนโต๊ะเพื่อเลื่อนไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ลงมาจนสัมผัสกับแบคทีเรีย หากเกิดฟองขึ้นเมื่อสัมผัส แสดงว่าผลการทดสอบคาตาเลสเป็นบวก การทดสอบนี้สามารถตรวจจับแบคทีเรียคาตาเลสบวกได้ที่ความเข้มข้นสูงกว่าประมาณ 10⁵ เซลล์ /มล. [ 51 ]และใช้งานง่าย

ความรุนแรงของแบคทีเรีย

นิวโทรฟิลและฟาโกไซต์ อื่นๆ ใช้เปอร์ออกไซด์ในการฆ่าแบคทีเรีย เอนไซม์NADPH oxidaseสร้างซูเปอร์ออกไซด์ภายในฟาโกโซมซึ่งจะถูกเปลี่ยนผ่านไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ไปเป็นสารออกซิไดซ์อื่นๆ เช่นกรดไฮโปคลอรัสซึ่งจะฆ่าเชื้อโรคที่ถูกฟาโกไซโตซิส[ 52 ]ในบุคคลที่เป็นโรคแกรนูโลมาเรื้อรัง (CGD) การผลิตเปอร์ออกไซด์ของฟาโกไซต์จะบกพร่องเนื่องจากระบบ NADPH oxidase บกพร่อง การเผาผลาญของเซลล์ปกติจะยังคงผลิตเปอร์ออกไซด์ในปริมาณเล็กน้อย และเปอร์ออกไซด์นี้สามารถนำไปใช้ในการผลิตกรดไฮโปคลอรัสเพื่อกำจัดเชื้อแบคทีเรียได้ อย่างไรก็ตาม หากบุคคลที่เป็น CGD ติดเชื้อแบคทีเรียที่มีเอนไซม์คาตาเลส แบคทีเรียคาตาเลสสามารถทำลายเปอร์ออกไซด์ส่วนเกินก่อนที่จะถูกนำไปใช้ในการผลิตสารออกซิไดซ์อื่นๆ ในบุคคลเหล่านี้ เชื้อโรคจะรอดชีวิตและกลายเป็นการติดเชื้อเรื้อรัง การติดเชื้อเรื้อรังนี้มักจะถูกล้อมรอบด้วยแมโครฟาจเพื่อพยายามแยกการติดเชื้อ กำแพงของแมโครฟาจที่ล้อมรอบเชื้อโรคนี้เรียกว่า แกร นูโลมาแบคทีเรียหลายชนิดมีเอนไซม์คาตาเลสเป็นบวก แต่บางชนิดก็ผลิตเอนไซม์คาตาเลสได้ดีกว่าชนิดอื่น แบคทีเรียและเชื้อราบางชนิดที่มีเอนไซม์คาตาเลสเป็นบวก ได้แก่Nocardia , Pseudomonas , Listeria , Aspergillus , Candida , E. coli , Staphylococcus , Serratia , B. cepaciaและH. pylori [ 53 ]

อะคาตาลาเซีย

อะคาตาลาเซียเป็นภาวะที่เกิดจากการกลายพันธุ์แบบโฮโมไซกัสในยีน CAT ส่งผลให้ขาดเอนไซม์คาตาเลส อาการไม่รุนแรงและรวมถึงแผลในปาก การกลายพันธุ์แบบเฮเทอโรไซกัสของยีน CAT ส่งผลให้มีเอนไซม์คาตาเลสน้อยลง แต่ยังคงมีอยู่[ 54 ]

ผมหงอก

ระดับคาตาเลสที่ต่ำอาจมีบทบาทใน กระบวนการผม หงอกของมนุษย์ ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ถูกผลิตขึ้นตามธรรมชาติโดยร่างกายและถูกย่อยสลายโดยคาตาเลส ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์สามารถสะสมในรูขุมขน และหากระดับคาตาเลสลดลง การสะสมนี้อาจทำให้เกิดความเครียดจากออกซิเดชันและผมหงอกได้[ 55 ]ระดับคาตาเลสที่ต่ำเหล่านี้เกี่ยวข้องกับผู้สูงอายุ ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์รบกวนการผลิตเมลานินซึ่งเป็นเม็ดสีที่ให้สีแก่เส้นผม[ 56 ] [ 57 ]

ปฏิสัมพันธ์

พบว่าคาตาเลสมีปฏิสัมพันธ์กับยีนABL2 [ 58 ]และAbl [ 58 ] การติดเชื้อไวรัสลูคีเมียของหนูทำให้กิจกรรมของคาตาเลสลดลงในปอด หัวใจ และไตของหนู ในทางกลับกัน น้ำมันปลาในอาหารช่วยเพิ่มกิจกรรมของคาตาเลสในหัวใจและไตของหนู[ 59 ]

วิธีการตรวจวัดกิจกรรมของเอนไซม์คะตาเลส

ในปี พ.ศ. 2413 Schoenn ค้นพบการเกิดสีเหลืองจากปฏิกิริยาระหว่างไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์กับโมลิบเดต[ 60 ]จากนั้นตั้งแต่กลางศตวรรษที่ 20 ปฏิกิริยานี้เริ่มถูกนำมาใช้ในการหาปริมาณไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ที่ยังไม่ทำปฏิกิริยาโดยวิธีวัดสีในการทดสอบกิจกรรมของเอนไซม์คาตาเลส[ 61 ]ปฏิกิริยานี้ถูกนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายหลังจากมีการตีพิมพ์ผลงานของ Korolyuk et al. (1988) [ 62 ]และ Goth (1991) [ 63 ]บทความแรกอธิบายถึงการทดสอบคาตาเลสในซีรั่มโดยไม่มีบัฟเฟอร์ในตัวกลางปฏิกิริยา ส่วนบทความหลังอธิบายถึงขั้นตอนโดยใช้บัฟเฟอร์ฟอสเฟตเป็นตัวกลางปฏิกิริยา เนื่องจากไอออนฟอสเฟตทำปฏิกิริยากับแอมโมเนียมโมลิบเดต[ 63 ]การใช้บัฟเฟอร์ MOPS เป็นตัวกลางปฏิกิริยาจึงเหมาะสมกว่า[ 64 ]

การวัด UV โดยตรงของการลดลงของความเข้มข้นของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ยังถูกนำมาใช้กันอย่างแพร่หลายหลังจากมีการตีพิมพ์โดย Beers & Sizer [ 65 ]และ Aebi [ 66 ]

ดูเพิ่มเติม

  • "ข้อมูลจาก GenAge สำหรับ CAT (Homo sapiens)" . แหล่งข้อมูลด้านจีโนมเกี่ยวกับการสูงวัยของมนุษย์. สืบค้นเมื่อ2009-03-05 .
  • "คาตาเลส" . คำถามที่พบบ่อยของ MadSci . madsci.org. เก็บถาวรจากต้นฉบับเมื่อ 2009-03-09 . เรียกดูเมื่อ2009-03-05 .
  • "วิดีโอทดสอบคาตาเลสและออกซิเดส" Regnvm Prokaryotae สืบค้นเมื่อ2009-03-05
  • "EC 1.11.1.6 - แคตาเลส" Brenda: ระบบข้อมูลเอนไซม์แบบครบวงจรสืบค้นเมื่อ2009-03-05
  • "PeroxiBase - ฐานข้อมูลเพอร์ออกซิเดส"สถาบันชีวสารสนเทศแห่งสวิตเซอร์แลนด์เก็บถาวรจากต้นฉบับเมื่อ 13 ตุลาคม 2551 เรียกดูเมื่อ5 มีนาคม 2552
  • "ขั้นตอนการใช้เอนไซม์คาตาเลส" . MicrobeID.com . สืบค้นเมื่อ22 เมษายน 2552 .
  • "โมเลกุลคาตาเลสประจำเดือน"ฐานข้อมูลโปรตีน (Protein Data Bank) เก็บถาวรจากต้นฉบับเมื่อ 11 พฤษภาคม 2556 เรียกดูเมื่อ 8 มกราคม2556
  • ภาพรวมของข้อมูลโครงสร้างทั้งหมดที่มีอยู่ในPDBสำหรับUniProt : P04040 (Catalase) ที่PDBe- KB
ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Catalase&oldid=1361318926 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ เอนไซม์คาตาเลส

เอนไซม์ คาตาเลส เป็น เอนไซม์ทั่วไปที่พบในสิ่งมีชีวิตเกือบทั้งหมดที่สัมผัสกับออกซิเจน (เช่นแบคทีเรียพืช และสัตว์) ซึ่งเร่งปฏิกิริยาการสลายตัวของไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ ให้

โครงสร้าง

เอนไซม์คาตาเลสของมนุษย์ก่อตัวเป็น เทตราเมอร์ ที่ประกอบด้วยซับ ยูนิต สี่หน่วย ซึ่งแต่ละหน่วยสามารถแบ่งออกเป็นสี่โดเมน ได้ [ 12 ] แกนกลางที่กว้างขวางของแต่ละซับยูนิตถูกสร้างขึ้นโดย เบต้าบาร์เรล แบบขนานแปดสาย(β1-8)...

ประวัติศาสตร์

เอนไซม์คาตาเล สถูกค้นพบครั้งแรกในปี ค.ศ. 1818 โดย หลุยส์ ฌาคส์ เธนาร์ด ผู้ค้นพบ ไฮโดรเจนเปอร์ออกไซด์ (H₂O₂ ) เธ นาร์ดเสนอว่าการสลายตัวของเอนไซม์นี้เกิดจากสารที่ไม่ทราบชนิด ในปี ค.ศ.

กลไกโมเลกุล

แม้ว่ากลไกที่สมบูรณ์ของคาตาเลสจะยังไม่เป็นที่ทราบในปัจจุบัน [ 18 ] แต่ เชื่อว่าปฏิกิริยาจะเกิดขึ้นในสองขั้นตอน :