เฟอร์เรดอกซิน (จากภาษาละตินferrum : เหล็ก + รีดอกซ์มักย่อว่า "fd") เป็นโปรตีน ที่มี เหล็กและกำมะถัน เป็นองค์ประกอบหลัก ทำหน้าที่ถ่ายโอนอิเล็กตรอนในปฏิกิริยาเมตาบอลิซึมหลายชนิด เฟอร์เรดอกซิน ประกอบด้วยอะตอมของเหล็กและกำมะถันที่จัดเรียงตัวเป็นกลุ่มเหล็ก-กำมะถัน โมเลกุลชีวภาพเหล่านี้รับหรือปล่อยอิเล็กตรอน ส่งผลให้สถานะออกซิเดชันของอะตอมเหล็กเปลี่ยนแปลงระหว่าง +2 และ +3 ทำให้สามารถทำหน้าที่เป็นตัวนำส่งอิเล็กตรอนในปฏิกิริยา รีดอกซ์ ทางชีวภาพได้

คำว่า "เฟอร์เรดอกซิน" ถูกบัญญัติโดย DC Wharton จาก บริษัท DuPontและนำมาใช้กับ "โปรตีนเหล็ก" ซึ่งได้รับการทำให้บริสุทธิ์ครั้งแรกในปี พ.ศ. 2505 โดย Mortenson, Valentine และ Carnahan จากแบคทีเรียแบบไม่ใช้ออกซิเจนClostridium pasteurianum ^{[ 1 ] [ 2 ]}

ระบบขนส่งอิเล็กตรอนชีวอนินทรีย์อื่นๆ ได้แก่ รูเบรดอก ซิ นไซโตโครมโปรตีนทองแดงสีน้ำเงินและโปรตีนรีสเกซึ่ง มีโครงสร้างที่เกี่ยวข้อง

โปรตีนรีดอกซ์อีกตัวหนึ่งที่แยกได้จากคลอโรพลาสต์ ของผักโขม เรียกว่า "คลอโรพลาสต์เฟอร์เรดอกซิน" ^{[ 3 ]} คลอโรพลาสต์เฟอร์เรดอกซินมีส่วนเกี่ยวข้องกับปฏิกิริยา โฟโตฟอสโฟรีเลชันทั้งแบบวัฏจักรและไม่เป็นวัฏจักรของการสังเคราะห์แสงในโฟโตฟอสโฟรีเลชันที่ไม่เป็นวัฏจักร เฟอร์เรดอกซินเป็นตัวรับอิเล็กตรอนตัวสุดท้าย จึงลดเอนไซม์ NADP ⁺รีดักเทส มันรับอิเล็กตรอนที่ผลิตจากคลอโรฟิลล์ที่ถูกกระตุ้นด้วยแสงแดดและถ่ายโอนไปยังเอนไซม์เฟอร์เรดอกซิน: NADP + ^ออกซิโดรีดักเทสEC 1.18.1.2

เฟอร์เรดอกซินสามารถจำแนกได้ตามลักษณะของกลุ่มเหล็ก-กำมะถัน และตามความคล้ายคลึงกันของลำดับกรดอะมิโน

โดยทั่วไปเฟอร์เรดอกซินจะทำหน้าที่ถ่ายโอนอิเล็กตรอนเพียงตัวเดียว

Fd _ox ⁰ + e ⁻ ⇌ Fd _red ⁻

อย่างไรก็ตาม เฟอร์เรดอกซินของแบคทีเรียบางชนิด (ประเภท 2[4Fe4S]) มีคลัสเตอร์เหล็กซัลเฟอร์สองคลัสเตอร์และสามารถดำเนินการปฏิกิริยาการถ่ายโอนอิเล็กตรอนได้สองครั้ง ขึ้นอยู่กับลำดับของโปรตีน การถ่ายโอนทั้งสองอาจมีศักยภาพการลดที่เกือบเหมือนกันหรืออาจแตกต่างกันอย่างมีนัยสำคัญ^{[ 4 ] [ 5 ]}

Fd _ox ⁰ + e ⁻ ⇌ Fd _red ⁻

Fd _red ⁻ + e ⁻ ⇌ Fd _red ²⁻

เฟอร์เรดอกซินเป็นหนึ่งในตัวนำอิเล็กตรอนทางชีวภาพที่ลดลงมากที่สุด โดยทั่วไปจะมีศักยภาพจุดกึ่งกลางที่ -420 mV ^{[ 6 ]}ศักยภาพการลดลงของสารในเซลล์จะแตกต่างจากศักยภาพจุดกึ่งกลางขึ้นอยู่กับความเข้มข้นของรูปแบบที่ลดลงและออกซิไดซ์ สำหรับปฏิกิริยาอิเล็กตรอนหนึ่งตัว ศักยภาพจะเปลี่ยนแปลงประมาณ60 mVสำหรับการเปลี่ยนแปลงกำลังสิบในอัตราส่วนของความเข้มข้น ตัวอย่างเช่น หากกลุ่มเฟอร์เรดอกซินลดลงประมาณ 95% ศักยภาพการลดลงจะอยู่ที่ประมาณ -500 mV ^{[ 7 ]}เมื่อเปรียบเทียบกันแล้วปฏิกิริยาทางชีวภาพอื่นๆส่วนใหญ่มีศักยภาพการลดลงน้อยกว่า ตัวอย่างเช่น สารรีดิวซ์ชีวสังเคราะห์หลักของเซลล์NADPHมีศักยภาพรีดอกซ์ของเซลล์ที่ -370 mV ( E )₀= -320 mV)

ขึ้นอยู่กับลำดับของโปรตีนสนับสนุน เฟอร์เรดอกซินมีศักยภาพการลดลงตั้งแต่ประมาณ -500 mV ^{[ 6 ] [ 8 ]}ถึง -340 mV ^{[ 9 ]}โดยทั่วไปสิ่งมีชีวิตจะมีเฟอร์เรดอกซินหลายประเภท^{[ 10 ]}

เฟอร์โรดอกซินบางชนิดเรียกว่า "มีฤทธิ์ลดสูง" ^{[ 11 ]}

ปฏิกิริยาของ Fd สามารถเชื่อมโยงกับการออกซิเดชันของอัลดีไฮด์เป็นกรดได้ ตัวอย่างเช่น ปฏิกิริยา ของกลีเซอรัลดีไฮด์เป็นกลีเซอเรต (-580 mV) ปฏิกิริยาของคาร์บอนมอนอกไซด์ดีไฮโดรจีเนส (-520 mV) และปฏิกิริยา 2-ออกโซแอซิด:Fd ออกซิโดรีดักเทส (-500 mV) ^{[ 12 ] [ 8 ]}เช่นเดียวกับปฏิกิริยาที่ดำเนินการโดยไพรูเวตซินเทส^{[ 7 ]}

นอกจากนี้ เฟอร์เรดอกซินยังสามารถถูกรีดิวซ์ได้โดยใช้ NADH (-320 mV) หรือH₂(-414 mV) แต่กระบวนการเหล่านี้เชื่อมโยงกับการใช้ศักยภาพของเยื่อหุ้มเซลล์เพื่อขับเคลื่อน "การเพิ่ม" อิเล็กตรอนไปสู่สถานะพลังงานที่สูงขึ้น^{[ 6 ]}คอมเพล็กซ์Rnfเป็นโปรตีนเยื่อหุ้มเซลล์ที่แพร่หลายในแบคทีเรียซึ่งถ่ายโอนอิเล็กตรอนระหว่าง NADH และเฟอร์เรดอกซินแบบย้อนกลับได้ ในขณะที่ปั๊ม Na⁺หรือH⁺ไอออนผ่านเยื่อหุ้มเซลล์ศักยภาพเคมีออสโมติกของเยื่อหุ้มเซลล์ถูกใช้ไปเพื่อขับเคลื่อนการรีดิวซ์Fd ที่ไม่พึงประสงค์_วัวโดยใช้ NADH ปฏิกิริยานี้เป็นแหล่งสำคัญของFd⁻ _{สีแดง}ใน สิ่งมีชีวิต ที่สร้างอาหารเองได้ หลายชนิด หากเซลล์เจริญเติบโตบนสารตั้งต้นที่ให้Fd มากเกินไป⁻ _{สีแดง}คอมเพล็กซ์ Rnf สามารถถ่ายโอนอิเล็กตรอนเหล่านี้ไปยังNAD ได้⁺และเก็บพลังงานที่เกิดขึ้นไว้ในศักยภาพของเยื่อหุ้มเซลล์^{[ 13 ]}ไฮโดรจีเนสที่แปลงพลังงาน(Ech) เป็นกลุ่มของเอนไซม์ที่เชื่อมโยงการถ่ายโอนอิเล็กตรอนระหว่างFdและH อย่างย้อนกลับได้₂ขณะสูบฉีดH⁺ไอออนข้ามเยื่อหุ้มเซลล์เพื่อปรับสมดุลความแตกต่างของพลังงาน^{[ 14 ]}

เอฟดี⁰ _{ออนซ์}+ NADH + Na⁺ _{ภายนอก}${\displaystyle {\ce {<=>}}}$เอฟดี²⁻ _{สีแดง}+ NAD⁺+ นา⁺ _{ภายใน}

เอฟดี⁰ _{ออนซ์}+ เอช₂+ เอช⁺ _{ภายนอก}${\displaystyle {\ce {<=>}}}$เอฟดี²⁻ _{สีแดง}+ เอช⁺+ เอช⁺ _{ภายใน}

การลด Fd ที่ไม่พึงประสงค์จากผู้ให้อิเล็กตรอน ที่ลดน้อยกว่า สามารถเกิดขึ้นพร้อมกันกับการลดตัวแทนออกซิไดซ์ ที่พึงประสงค์ ผ่านปฏิกิริยาการแยกอิเล็กตรอน^{[ 6 ]}ตัวอย่างของปฏิกิริยาการแยกอิเล็กตรอนคือการสร้างFd⁻ _{สีแดง}สำหรับการตรึงไนโตรเจนใน ไดอะ โซโทรฟแอโรบิก บางชนิด โดยทั่วไป ใน การฟ อสโฟรีเลชันแบบออกซิเดทีฟ การถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากNADHไปยังยูบิควิโนน (Q) จะเชื่อมโยงกับการชาร์จแรงขับเคลื่อนโปรตอน ในAzotobacterพลังงานที่ปล่อยออกมาจากการถ่ายโอนอิเล็กตรอนหนึ่งตัวจาก NADH ไปยัง Q จะถูกใช้เพื่อเพิ่มการถ่ายโอนอิเล็กตรอนหนึ่งตัวจาก NADH ไปยัง Fd พร้อมกัน^{[ 15 ] [ 16 ]}

เฟอร์เรดอกซินบางชนิดมี ศักยภาพรีดอกซ์สูงพอที่จะถูกรีดิวซ์โดยตรงด้วย NADPH เฟอร์เรดอกซินชนิดหนึ่งคืออะดรีนอกซิน (-274 mV) ซึ่งมีส่วนร่วมในการสังเคราะห์สเตียรอยด์ ของสัตว์ เลี้ยงลูกด้วยนม หลายชนิด^{[ 17 ]} เฟอร์เรดอกซิ นFd3 ในรากของพืชที่รีดิวซ์ไนเตรตและซัลไฟต์มีศักยภาพจุดกึ่งกลางที่ -337 mV และยังถูกรีดิวซ์ด้วย NADPH อีกด้วย^{[ 10 ]}

โดเมนการจับกลุ่มเหล็ก-กำมะถัน 2Fe-2S
ภาพแสดงโครงสร้างของเฟอร์เรดอกซินFe₂S₂
ตัวระบุ
เครื่องหมาย	เฟอร์2
พีแฟม	พีเอฟ00111
ตระกูลพีแฟม	ซีแอล0486
อินเตอร์โปร	IPR001041
โปรไซต์	PDOC00642
สโคป2	3fxc / SCOPe / SUPFAM
โปรตีน OPM	1kf6
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่: พีดีบี   IPR001041 PF00111 ( ECOD ; PDBsum )   อัลฟาโฟลด์ IPR001041 พีเอฟ00111

สมาชิกของซูเปอร์แฟมิลี 2Fe–2S เฟอร์เรดอกซิน ( InterPro :  IPR036010 ) มีโครงสร้างแกนกลางทั่วไปที่ประกอบด้วยเบต้า(2)-อัลฟา-เบต้า(2) ซึ่งรวมถึงพิวทิดาเรดอกซิน เทอร์เพรดอกซิน และแอดรีโนดอกซิน^{[ 18 ] [ 19 ] [ 20 ] [ 21 ]}พวกมันเป็นโปรตีนที่มีกรดอะมิโนประมาณหนึ่งร้อยตัว โดยมีซิสเทอีนที่อนุรักษ์ไว้สี่ตำแหน่งซึ่งคลัสเตอร์ 2Fe–2S จะถูกเชื่อมต่อ บริเวณที่อนุรักษ์ไว้นี้ยังพบเป็นโดเมนในเอนไซม์เมตาบอลิซึมต่างๆ และในโปรตีนหลายโดเมน เช่น อัลดีไฮด์ออกซิโดรีดักเทส ( ปลาย N ), แซนทีนออกซิเดส ( ปลาย N ), พทาเลตไดออกซิเจเนสรีดักเทส ( ปลาย C ), ซัคซิเนตดีไฮโดรจีเนสโปรตีนเหล็ก-กำมะถัน ( ปลาย N ) และมีเทนโมโนออกซิเจเนสรีดักเทส ( ปลาย N )

เฟอร์เรดอกซินกลุ่มหนึ่งซึ่งเดิมพบใน เยื่อหุ้ม คลอโรพลาสต์ได้รับการขนานนามว่า "ชนิดคลอโรพลาสต์" หรือ "ชนิดพืช" ( InterPro :  IPR010241 ) ศูนย์กลางการทำงานของมันคือคลัสเตอร์ [Fe ₂ S ₂ ] ซึ่งอะตอมของเหล็กมีการประสานงานแบบทรงสี่หน้าทั้งจากอะตอมของกำมะถันอนินทรีย์และจากกำมะถันของกรดอะมิโนซิสเทอีน (Cys) ที่ได้รับการอนุรักษ์ไว้สี่ตำแหน่ง

ในคลอโรพลาสต์ เฟอร์เรดอกซิน Fe ₂ S ₂ทำหน้าที่เป็นตัวนำอิเล็กตรอนในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนในการสังเคราะห์แสงและเป็นผู้ให้อิเล็กตรอนแก่โปรตีนต่างๆ ในเซลล์ เช่น กลูตาเมตซินเทส ไนไตรต์รีดักเทส ซัลไฟต์รีดักเทส และไซเคลสของการสังเคราะห์คลอโรฟิลล์^{[ 22 ]}เนื่องจากไซเคลสเป็นเอนไซม์ที่ขึ้นอยู่กับเฟอร์เรดอกซิน กลไกนี้จึงอาจเป็นตัวประสานระหว่างการสังเคราะห์แสงและความต้องการคลอโรฟิลล์ของคลอโรพลาสต์ โดยเชื่อมโยงการสังเคราะห์คลอโรฟิลล์เข้ากับห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนในการสังเคราะห์แสง ในระบบไดออกซิเจเนสของแบคทีเรียที่ไฮดรอกซิเลชัน พวกมันทำหน้าที่เป็นตัวนำการถ่ายโอนอิเล็กตรอนระดับกลางระหว่างฟลาโวโปรตีนรีดักเทสและออกซิเจเนส

เฟอร์เรดอก ซิ_น Fe₂S₂ จากClostridium pasteurianum ( Cp₂FeFd ; P07324 ) ได้รับการยอมรับว่าเป็นโปรตีนตระกูลที่แตกต่างกันโดยอาศัยลำดับกรดอะมิโน คุณสมบัติทางสเปกโทรสโกปีของกลุ่มเหล็ก-กำมะถัน และความสามารถในการแลกเปลี่ยนลิแกนด์ที่เป็นเอกลักษณ์ของลิแกนด์ซิสเทอีนสองตัวกับกลุ่ม [Fe₂S₂ ] _{แม้ว่าบทบาททาง}สรีรวิทยาของเฟอร์เรดอกซินนี้ยังไม่ชัดเจน แต่ก็มีการค้นพบปฏิกิริยาที่แข็งแกร่งและจำเพาะเจาะจงระหว่าง Cp₂FeFd กับโปรตีนโมลิบดีนัม-เหล็กของไนโตรเจเนส เฟอร์เรดอกซินที่คล้ายคลึงกันจากAzotobacter vinelandii ( Av₂FeFdI ; P82802 ) และ Aquifex aeolicus ( AaFd ; O66511 ) ได้รับการศึกษาลักษณะเฉพาะแล้ว โครงสร้างผลึกของAaFdได้รับการแก้ไขแล้วAaFdมีอยู่เป็นไดเมอร์ โครงสร้างของ โมโนเมอร์ Aa Fd แตกต่างจากเฟอร์เรดอกซิน Fe ₂ S ₂ อื่นๆ พับนี้จัดอยู่ในกลุ่ม α+β โดยมี β-strand สี่เส้นแรกและ α-helices สองเส้นที่ใช้รูปแบบพับของไทโอเรด็อกซิ น ^{[ 23 ]} UniProtจัดประเภทสิ่งเหล่านี้เป็นตระกูล "2Fe2S Shethna-type ferredoxin" ^{[ 24 ]}

เฟอร์เรดอกซิน 1
โครงสร้างผลึกของเฟอร์เรดอกซิน-1 ของมนุษย์ (FDX1) [ 25 ]
ตัวระบุ
เครื่องหมาย	FDX1
สัญลักษณ์ทางเลือก	เอฟดีเอ็กซ์
ยีน NCBI	2230
เอชจีเอ็นซี	3638
โอเอ็มไอเอ็ม	103260
ลำดับอ้างอิง	NM_004109
ยูนิโปรท	พี10109
ข้อมูลอื่นๆ
ตำแหน่ง	บทที่ 11 ข้อ 22.3
ค้นหา โครงสร้าง แบบจำลองสวิส โดเมน อินเตอร์โปร

อะดรีโนดอกซิน ( อะดรีนัลเฟอร์เรดอกซิน; InterPro :  IPR001055 ), พูทิดาเรดอกซิน และเทอร์เพรดอกซิน ประกอบกันเป็นโปรตีน Fe₂S₂ ที่ละลายน้ำได้_{ซึ่งทำ}หน้าที่เป็นตัวนำอิเล็กตรอนเดี่ยว พบมากใน ไมโทคอนเดรียของ ยูคาริโอตและ แบคทีเรีย สกุล Pseudomonadotaอะดรีโนดอกซินในมนุษย์เรียกว่าเฟอร์เรดอกซิน-1 และเฟอร์เรดอกซิน-2ในระบบโมโนออกซิเจเนสของไมโทคอนเดรีย อะดรีโนดอกซินจะถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากNADPH:อะดรีโนดอกซินรีดักเทสไปยังไซโตโครม P450 ที่ยึดติดกับเยื่อหุ้ม เซลล์ ในแบคทีเรีย พูทิดาเรดอกซินและเทอร์เพรดอกซินจะถ่ายโอนอิเล็กตรอนระหว่างเฟอร์เรดอกซินรีดักเทสที่ขึ้นอยู่กับ NADH และ P450 ที่ละลายน้ำได้^{[ 26 ] [ 27 ]}หน้าที่ที่แน่นอนของสมาชิกอื่น ๆ ในตระกูลนี้ยังไม่เป็นที่ทราบแน่ชัด แม้ว่าEscherichia coli Fdx จะแสดงให้เห็นว่ามีส่วนเกี่ยวข้องกับการสร้างคลัสเตอร์ Fe–S ^{[ 28 ]}แม้ว่าเฟอร์เรดอกซินชนิดแอดรีโนดอกซินและชนิดพืชจะมีความคล้ายคลึงกันในลำดับต่ำ แต่ทั้งสองคลาสก็มีโครงสร้างการพับที่คล้ายคลึงกัน

เฟอร์เรดอกซิน-1 ในมนุษย์มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ฮอร์โมนไทรอยด์ นอกจากนี้ยังถ่ายโอนอิเล็กตรอนจากอะดรีโนดอกซินรีดักเทสไปยังCYP11A1ซึ่งเป็นเอนไซม์ CYP450 ที่รับผิดชอบในการตัดโซ่ข้างของคอเลสเตอรอล FDX-1 มีความสามารถในการจับกับโลหะและโปรตีน^{[ 29 ]}เฟอร์เรดอกซิน-2 มีส่วนร่วมในการสังเคราะห์ฮีม A และโปรตีนเหล็ก-กำมะถัน^{[ 30 ]}

เฟอร์เรดอกซิน [Fe ₄ S ₄ ] อาจแบ่งย่อยออกเป็นเฟอร์เรดอกซินที่มีศักยภาพต่ำ (ชนิดแบคทีเรีย) และ เฟอร์เรดอกซิ น ที่มีศักยภาพสูง (HiPIP) ได้อีกด้วย

เฟอร์เรดอกซินที่มีศักยภาพต่ำและสูงมีความสัมพันธ์กันตามแผนผังปฏิกิริยารีดอกซ์ดังต่อไปนี้:

เลขออกซิเดชันอย่างเป็นทางการของไอออนเหล็กอาจเป็น [2Fe ³⁺ , 2Fe ²⁺ ] หรือ [1Fe ³⁺ , 3Fe ²⁺ ] ในเฟอร์เรดอกซินที่มีศักยภาพต่ำ ส่วนเลขออกซิเดชันของไอออนเหล็กในเฟอร์เรดอกซินที่มีศักยภาพสูงอาจเป็น [3Fe ³⁺ , 1Fe ²⁺ ] หรือ [2Fe ³⁺ , 2Fe ²⁺ ]

โดเมนการจับ 3Fe-4S
ภาพแสดงโครงสร้างของ เฟอร์เรดอกซินFe 3 S 4
ตัวระบุ
เครื่องหมาย	เฟอร์4
พีแฟม	PF00037
อินเตอร์โปร	IPR001450
โปรไซต์	PDOC00176
สโคป2	5fd1 / SCOPe / SUPFAM
โปรตีน OPM	1kqf
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่: พีดีบี   ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1h98 A:33-56 1bd6 :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1bwe A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1bqx A:33-56 1bc6 :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 7fd1 A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 6fd1 :33-56 6fdr A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1frx :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1gao B:33-56 1b0t A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1b0v A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1fd2 :33-56 1fdd :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1fer :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1axq :33-56 1g6b A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 2fd2 :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1ff2 A:33-56 1pc5 A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 7fdr A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1g3o A:33-56 1ftc A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1frm :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 5fd1 :33-56 1a6l :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1frj :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1fdb :33-56 1fri :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1pc4 A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1f5b A:33-56 1frh :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1d3w A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1frk :33-56 1f5c A:33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1frl :33-56 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1fda :33-56 1clf :31-54 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1dur A:28-51 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1fca :30-53 1fdn :30-53 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 2fdn :30-53 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1xer :77-100 1h7x A:946-969 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1gte A:946-969 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1h7w B:946-969 1gth A:946-969 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1gt8 A:946-969 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1gx7 A:28-51 1hfe L:28-51 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1บลู :2-25 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1rgv A:2-25 1kqf B:126-149 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1kqg B:126-149 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1jb0 C:4-27 1k0t A:4-27 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1rof :3-26 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1vjw :3-26 1dwl A:2-25 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 2pda A:738-763 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1b0p A:738-763 1kek A:738-763 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1c4c A:183-206 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1c4a A:183-206 1feh A:183-206 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1l0v N:142-165 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1kfy N:142-165 1kf6 B:142-165 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1jnr B:40-63 ‹ กำลังพิจารณารวมเทมเพลตด้านล่าง ( ลิงก์ Protein Data Bank 3 ) เข้ากับลิงก์ PDBsum โปรดดู เทมเพลตสำหรับการอภิปรายเพื่อช่วยให้บรรลุข้อตกลงร่วมกัน › 1jnz B:40-63 IPR001450 PF00037 ( ECOD ; PDBsum )   อัลฟาโฟลด์ IPR001450 PF00037

กลุ่มของเฟอร์เรดอกซิน Fe ₄ S ₄ซึ่งเดิมพบในแบคทีเรีย ได้รับการขนานนามว่า "ชนิดแบคทีเรีย" เฟอร์เรดอกซินชนิดแบคทีเรียสามารถแบ่งย่อยออกเป็นกลุ่มต่างๆ ได้อีก โดยพิจารณาจากคุณสมบัติของลำดับ ส่วนใหญ่มีโดเมนที่อนุรักษ์ไว้อย่างน้อยหนึ่งโดเมน ซึ่งรวมถึงสารตกค้างซิสเทอีนสี่ตัวที่จับกับคลัสเตอร์ [Fe ₄ S ₄ ] ใน เฟอร์เรดอกซิน Fe ₄ S _{4 ของ} Pyrococcus furiosusสารตกค้างซิสเทอีนที่อนุรักษ์ไว้ตัวหนึ่งถูกแทนที่ด้วยสารตกค้างแอสปาร์เทต^{[ 31 ]}

ในระหว่างวิวัฒนาการของเฟอร์เรดอกซินชนิดแบคทีเรีย การจำลองยีนภายในลำดับ การเคลื่อนย้าย และการหลอมรวมเกิดขึ้น ส่งผลให้โปรตีนที่มีศูนย์เหล็ก-กำมะถันหลายแห่งปรากฏขึ้น ในเฟอร์เรดอกซินแบคทีเรียบางชนิด โดเมนที่จำลองขึ้นมาโดเมนหนึ่งได้สูญเสียสารตกค้าง Cys ที่ได้รับการอนุรักษ์ไว้หนึ่งตัวหรือมากกว่าจากสี่ตัว โดเมนเหล่านี้อาจสูญเสียคุณสมบัติการจับเหล็ก-กำมะถัน หรือจับกับคลัสเตอร์ [Fe ₃ S ₄ ] แทนที่จะเป็นคลัสเตอร์ [Fe ₄ S ₄ ] ^{[ 32 ]}และแบบไดคลัสเตอร์^{[ 33 ]}

โครงสร้างสามมิติเป็นที่รู้จักกันดีในเฟอร์เรดอกซินชนิดแบคทีเรียแบบโมโนคลัสเตอร์และไดคลัสเตอร์จำนวนหนึ่ง โครงสร้างพับนี้จัดอยู่ในกลุ่ม α+β โดยมีอัลฟาเฮลิกซ์ 2-7 อันและเบตาสแตรนด์ 4 อันก่อตัวเป็นโครงสร้างคล้ายถัง และมีลูปที่ยื่นออกมาซึ่งประกอบด้วยลิแกนด์ซิสทีน "ส่วนต้น" สามตัวของกลุ่มเหล็ก-กำมะถัน

โปรตีนเหล็ก-ซัลเฟอร์ที่มีศักยภาพสูง (HiPIPs) เป็นกลุ่มเฉพาะของ เฟอร์เร ดอก_{ซิ น Fe₄S₄}ที่ทำหน้าที่ในห่วงโซ่การขนส่งอิเล็กตรอนแบบไม่ใช้ออกซิเจน HiPIPs บางชนิดมีศักยภาพรีดอกซ์สูงกว่าโปรตีนเหล็ก-ซัลเฟอร์ชนิดอื่น ๆ ที่รู้จัก (เช่น HiPIP จากRhodopila globiformisมีศักยภาพรีดอกซ์ประมาณ -450 mV) จนถึงปัจจุบัน มีการศึกษาโครงสร้างของ HiPIPs หลายชนิดแล้ว โดยพบว่าโครงสร้างพับของพวกมันอยู่ในกลุ่ม α+β เช่นเดียวกับเฟอร์เรดอกซินของแบคทีเรียชนิดอื่น ๆ หน่วย [Fe₄S₄ ] _จะก่อตัวเป็นกลุ่มแบบคิวเบนและเชื่อมต่อกับโปรตีนผ่าน ทางหมู่ซิสทีน ₄หมู่

• 2Fe–2S: AOX1 ; FDX1 ; FDX2 ; NDUFS1 ; SDHB ; XDH ;
• 4Fe–4S: ABCE1 ; DPYD ; NDUFS8 ;

• InterPro :  IPR006057 - ซับโดเมน 2Fe–2S เฟอร์เรดอกซิน
• InterPro :  IPR001055 - Adrenodoxin
• InterPro :  IPR001450 - 4Fe–4S เฟอร์เรดอกซิน ที่จับกับเหล็กและกำมะถัน
• InterPro :  IPR000170 - โปรตีนเหล็ก-กำมะถันที่มีศักยภาพสูง
• PDB : 1F37​ - โครงสร้างเอกซ์เรย์ของเฟอร์เรดอกซินคล้ายไทโอเรด็อกซินจาก Aquifex aeolicus ( Aa Fd)