กลับไปหน้าบทความ

อ่าน 5 นาที

ฟอร์มินส์

ฟอร์มิน (โปรตีนที่มีความคล้ายคลึงกับฟอร์มิน)เป็นกลุ่มโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการสร้างพอลิเมอร์ของแอคตินและเชื่อมโยงกับปลายที่เติบโตอย่างรวดเร็ว (ปลายหนาม) ของเส้นใยแอคติน...

ฟอร์มินส์

ฟอร์มิน 1
ตัวระบุ
เครื่องหมายเอฟเอ็มเอ็น1
สัญลักษณ์ทางเลือกแอลดี, เอฟเอ็มเอ็น
ยีน NCBI342184
เอชจีเอ็นซี3768
โอเอ็มไอเอ็ม136535
ลำดับอ้างอิงNM_001103184
ยูนิโปรทQ68DA7
ข้อมูลอื่นๆ
ตำแหน่งบทที่ 15 ข้อ 13-14
ค้นหา
โครงสร้างแบบจำลองสวิส
โดเมนอินเตอร์โปร
บริเวณความคล้ายคลึงของฟอร์มิน 1
ตัวระบุ
เครื่องหมายดรฟ_เอฟเอช1
พีแฟมPF06346
อินเตอร์โปรIPR009408
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่:
พีดีบี  IPR009408 PF06346 ( ECOD ; PDBsum )  
อัลฟาโฟลด์
  • IPR009408
  • PF06346
โครงสร้างโดเมนของโปรตีนฟอร์มินในไฟลัมต่างๆ[ 1 ]
โดเมน Formin Homology 2
โครงสร้างผลึกของโดเมนฟอร์มินโฮโมโลจี-2 เผยให้เห็นสถาปัตยกรรมไดเมอร์แบบยึดติด
ตัวระบุ
เครื่องหมายเอฟเอช2
พีแฟมPF02181
อินเตอร์โปรIPR015425
ปราดเปรื่องเอฟเอช2
สโคป21ux5 / SCOPe / SUPFAM
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่:
พีดีบี  IPR015425 PF02181 ( ECOD ; PDBsum )  
อัลฟาโฟลด์
  • IPR015425
  • PF02181
โดเมน FH3 โปร่งใส
โครงสร้างผลึกของ mdia1 gbd-fh3 ในรูปสารประกอบเชิงซ้อนกับ rhoc-gmppnp
ตัวระบุ
เครื่องหมายดรฟ_เอฟเอช3
พีแฟมPF06367
ตระกูลพีแฟมซีแอล0020
อินเตอร์โปรIPR010472
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่:
พีดีบี  IPR010472 PF06367 ( ECOD ; PDBsum )  
อัลฟาโฟลด์
  • IPR010472
  • PF06367
โดเมนควบคุมตนเอง DRF
โครงสร้างผลึกของบริเวณซ้ำอาร์มาดิลโลที่ปลาย N ของ mdia1 และโดเมนการสร้างไดเมอร์ในเชิงซ้อนกับโดเมนควบคุมตนเองของ mdia1 (dad)
ตัวระบุ
เครื่องหมายดรฟ_พ่อ
พีแฟมPF06345
อินเตอร์โปรIPR010465
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่:
พีดีบี  IPR010465 PF06345 ( ECOD ; PDBsum )  
อัลฟาโฟลด์
  • IPR010465
  • PF06345
โดเมนจับ GTPase ไดอะฟานัส
โครงสร้างผลึกของ mdia1 gbd-fh3 ในรูปสารประกอบเชิงซ้อนกับ rhoc-gmppnp
ตัวระบุ
เครื่องหมายดรฟ_จีบีดี
พีแฟมPF06371
ตระกูลพีแฟมซีแอล0020
อินเตอร์โปรIPR010473
โครงสร้างโปรตีนที่มีอยู่:
พีดีบี  IPR010473 PF06371 ( ECOD ; PDBsum )  
อัลฟาโฟลด์
  • IPR010473
  • PF06371

ฟอร์มิน (โปรตีนที่มีความคล้ายคลึงกับฟอร์มิน)เป็นกลุ่มโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการสร้างพอลิเมอร์ของแอคตินและเชื่อมโยงกับปลายที่เติบโตอย่างรวดเร็ว (ปลายหนาม) ของเส้นใยแอคติน[ 2 ] ฟอร์มินส่วนใหญ่เป็น โปรตีนตัวกระตุ้น Rho-GTPase ฟอร์มินควบคุมโครงสร้าง ไซโตสเกเลตันของแอคตินและไมโครทิวบูล[ 3 ] [ 4 ]และเกี่ยวข้องกับหน้าที่ต่างๆ ของเซลล์ เช่นขั้วของเซลล์ การแบ่งไซโตพลาสมการเคลื่อนที่ของเซลล์และกิจกรรมการถอดรหัสSRF [ 5 ]ฟอร์มินเป็นโปรตีนหลายโดเมนที่โต้ตอบกับโมเลกุลส่งสัญญาณและ โปรตีน ไซโตสเกเลตันที่ หลากหลาย แม้ว่าฟอร์มินบางชนิดจะได้รับมอบหมายหน้าที่ภายในนิวเคลียสก็ตาม

ความหลากหลาย

ฟอร์มินพบได้ในยูคาริโอต ทั้งหมด ที่ได้รับการศึกษา[ 1 ] ในมนุษย์มีโปรตีนฟอร์มินที่แตกต่างกัน 15 ชนิด ซึ่งได้รับการจำแนกเป็น 7 กลุ่มย่อย[ 6 ]ในทางตรงกันข้ามยีสต์มีฟอร์มินเพียง 2-3 ชนิด[ 7 ]

โครงสร้างและปฏิสัมพันธ์

ฟอร์มินมีลักษณะเฉพาะคือมีโดเมน ฟอร์มินโฮโมโลจี (FH) สามโดเมน (FH1, FH2 และ FH3) แม้ว่าสมาชิกในตระกูลฟอร์มินจะไม่จำเป็นต้องมีโดเมนทั้งสามเสมอไป[ 8 ] [ 9 ]นอกจากนี้ มักจะมีโดเมนอื่นๆ อยู่ด้วย เช่น โดเมน PDZ , DAD, WH2หรือ FHA

โดเมน FH1 ที่อุดมไป ด้วยโพรลีนทำหน้าที่เป็นตัวกลางในการโต้ตอบกับโปรตีนหลายชนิด รวมถึงโปรตีนที่จับ กับแอคติ นอย่าง โปรฟิลิ น[ 10 ] โปรตีนโดเมน SH3 (Src homology 3) [ 11 ]และ โปรตีน โดเมน WWกิจกรรมส่งเสริมการก่อตัวของแอคตินของ ฟอร์มิน ใน S. cerevisiaeได้ถูกระบุตำแหน่งไว้ที่โดเมน FH2 [ 4 ]โดเมน FH2 จำเป็นสำหรับการรวมตัวกันเองของโปรตีนฟอร์มินผ่านความสามารถของโดเมน FH2 ในการจับกันโดยตรง และอาจทำหน้าที่ยับยั้งการพอลิเมอไรเซชันของแอคตินด้วย[ 12 ] [ 13 ] โดเมน FH3 มีการอนุรักษ์ น้อยกว่า และจำเป็นสำหรับการนำฟอร์มินไปยัง ตำแหน่ง ภายในเซลล์ ที่ถูกต้อง เช่นแกนแบ่งเซลล์หรือปลายส่วนยื่นระหว่างการผสมพันธุ์ของเซลล์[ 14 ] [ 15 ]นอกจากนี้ ฟอร์มินบางชนิดอาจมี โดเมนจับกับ GTPase (GBD) ที่จำเป็นสำหรับการจับกับRho small GTPasesและ โดเมนควบคุมตัวเอง Dia ที่ได้ รับการอนุรักษ์ ที่ปลาย C (DAD) GBD เป็นโดเมนยับยั้งตัวเองแบบสองฟังก์ชันที่โต้ตอบและถูกควบคุมโดยสมาชิกในตระกูล Rho ที่ถูกกระตุ้น Drf3 ในสัตว์เลี้ยง ลูกด้วยนม มี โมทีฟคล้าย CRIB ภายใน GBD สำหรับการจับกับCdc42ซึ่งจำเป็นสำหรับ Cdc42 ในการกระตุ้นและนำทาง Drf3 ไปยังคอร์เทกซ์ของเซลล์ซึ่งมันจะปรับโครงสร้างโครงกระดูกแอคติน[ 16 ] DAD จับกับ GBD ที่ปลาย N การเชื่อมโยงนี้จะขาดเมื่อ Rho ที่จับกับ GTP จับกับ GBD และกระตุ้นโปรตีน การเพิ่ม DAD ลงในเซลล์สัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมจะกระตุ้นการสร้างเส้นใยแอคติน ทำให้ ไมโครทูบูล มีเสถียรภาพ และกระตุ้นการถอดรหัส ที่ควบคุมโดย SRF [ 16 ]โดเมนที่พบได้ทั่วไปอีกโดเมนหนึ่งคือบริเวณซ้ำอาร์มาดิลโล (ARR) ซึ่งตั้งอยู่ในโดเมน FH3

จากการศึกษาด้วย รังสีเอกซ์พบว่าโดเมน FH2 มีรูปร่างยาวคล้ายพระจันทร์เสี้ยวซึ่งประกอบด้วยโดเมนย่อยแบบเกลียว 3 โดเมน [ 17 ] [ 18 ]

นอกจากนี้ ฟอร์มินยังจับกับไมโครทูบูล โดยตรง ผ่านโดเมน FH2 ปฏิสัมพันธ์นี้มีความสำคัญในการส่งเสริมการจับและการทำให้ไมโครทูบูลบางส่วนที่มุ่งไปยังขอบนำของเซลล์ที่กำลังเคลื่อนที่มีความเสถียร ฟอร์มินยังส่งเสริมการจับไมโครทูบูลโดยไคเนโตคอร์ในระหว่างการแบ่งเซลล์แบบไมโทซิสและสำหรับการจัดเรียงไมโครทูบูลตามเส้นใยแอคติน[ 19 ] [ 20 ]

ดูเพิ่มเติม

  • MBInfo - การสร้างนิวเคลียสของแอคตินโดยอาศัยฟอร์มินเป็นตัวกลาง
บทความนี้ได้นำข้อความจากเอกสารสาธารณะPfamและInterPro มาใช้ : IPR010472
บทความนี้ได้นำข้อความจากเอกสารสาธารณะPfamและInterPro มาใช้ : IPR015425
บทความนี้ได้นำข้อความจากเอกสารสาธารณะPfamและInterPro มาใช้ : IPR010465
บทความนี้ได้นำข้อความจากเอกสารสาธารณะPfamและInterPro มาใช้ : IPR010473
ดึงข้อมูลมาจาก " https://en.wikipedia.org/w/index.php?title=Formins&oldid=1333289162 "

สรุปเนื้อหา

ข้อมูลสำคัญจากบทความ

ข้อมูลสำคัญเกี่ยวกับ ฟอร์มินส์

ฟอร์มิน (โปรตีนที่มีความคล้ายคลึงกับฟอร์มิน)เป็นกลุ่มโปรตีนที่เกี่ยวข้องกับการสร้างพอลิเมอร์ของแอคตินและเชื่อมโยงกับปลายที่เติบโตอย่างรวดเร็ว (ปลายหนาม) ของเส้นใยแอคติน...

ความหลากหลาย

ฟอร์มินพบได้ใน ยูคาริโอต ทั้งหมด ที่ได้รับการศึกษา [ 1 ] ในมนุษย์มีโปรตีนฟอร์มินที่แตกต่างกัน 15 ชนิด ซึ่งได้รับการจำแนกเป็น 7 กลุ่มย่อย [ 6 ] ในทางตรงกันข้าม ยีสต์ มีฟอร์มินเพียง 2-3 ชนิด [ 7 ]

โครงสร้างและปฏิสัมพันธ์

ฟอร์มินมีลักษณะเฉพาะคือมี โดเมน ฟอร์มินโฮโมโลจี (FH) สามโดเมน (FH1, FH2 และ FH3) แม้ว่าสมาชิกในตระกูลฟอร์มินจะไม่จำเป็นต้องมีโดเมนทั้งสามเสมอไป [ 8 ] [ 9 ] นอกจากนี้ มักจะมีโดเมนอื่นๆ อยู่ด้วย เช่น โดเมน PDZ , DAD, WH2 หรือ FHA

ลิงก์ภายนอก

MBInfo - การสร้างนิวเคลียสของแอคตินโดยอาศัยฟอร์มินเป็นตัวกลาง บทความนี้ได้นำข้อความจากเอกสารสาธารณะ Pfam และ InterPro มาใช้ : IPR010472 บทความนี้ได้นำข้อความจากเอกสารสาธารณะ Pfam และ InterPro มาใช้ : IPR015425 บทความนี้ได้นำข้อความจากเอกสารสาธารณะ Pfam และ...