ตระกูลSNAREประกอบด้วย โปรตีนฟิวชั่นยูคาริโอต แท้ ๆโปรตีนเหล่านี้พบได้เฉพาะในยูคาริโอตและ ญาติอา ร์เคียที่ ใกล้เคียงที่สุด เช่นHeimdallarchaeota ^{[ 4 ]}

โปรตีนเหล่านี้มีต้นกำเนิดมาจากยีนenvของไวรัสเรโทรเอนโดจีนัสพวกมันคือโปรตีนฟิวชั่นคลาส I ของไวรัสที่ถูกทำให้เชื่องแล้ว

• โปรตีนซินไซตินมี หน้าที่ในการสร้างโครงสร้างของรก
  • ซินซิติน-1
  • ซินซิติน-2
• ERV3ไม่ก่อให้เกิดการหลอมรวมในมนุษย์ ยังคงมีบทบาทในการช่วยให้รกหลีกเลี่ยงการตอบสนองทางภูมิคุ้มกัน^{[ 5 ]}

HAP2เป็นฟิวเซกซิน (คล้ายกับไวรัสคลาส II) ที่พบในยูคาริโอตหลากหลายชนิด รวมถึงToxoplasma พืชมีท่อลำเลียงและแมลงวันผลไม้ โปรตีนนี้จำเป็นต่อ การรวมตัว ของเซลล์สืบพันธุ์ในสิ่งมีชีวิตเหล่านี้^{[ 6 ]}ที่มาของมันไม่ชัดเจน เนื่องจากกลุ่มฟิวเซกซินที่กว้างกว่าอาจมีอายุมากกว่าไวรัสคลาส II ด้วยการค้นพบโฮโมล็อกของอาร์เคีย^{[ 7 ]}

โปรตีนฟิวชั่นคลาส I มีโครงสร้าง คล้ายกับ ฮีแมกกลูตินินของไวรัสไข้หวัดใหญ่ หลังการฟิวชั่น บริเวณออกฤทธิ์จะมีไตรเมอร์ของเกลียวอัลฟาเฮลิกซ์ โดเมนการจับมีอัลฟาเฮลิกซ์และเปปไทด์ฟิวชั่นที่ไม่ชอบน้ำจำนวนมากซึ่งอยู่ใกล้กับปลาย N (อย่างไรก็ตาม บางตัวอย่างแสดงให้เห็นเปปไทด์ฟิวชั่นภายใน) ^{[ 9 ]}การเปลี่ยนแปลงโครงสร้างฟิวชั่นมักจะสามารถควบคุมได้ด้วยค่า pH ^{[ 10 ]}

โปรตีนคลาส II มีบทบาทสำคัญในแผ่นเบต้า และไซต์เร่งปฏิกิริยาจะอยู่บริเวณแกนกลาง บริเวณเปปไทด์ที่จำเป็นในการขับเคลื่อนการหลอมรวมเกิดขึ้นจากส่วนโค้งระหว่างแผ่นเบต้า^{[ 9 ]} โดยปกติจะเริ่มต้นเป็นไดเมอร์ และกลายเป็นไตรเมอร์เมื่อเกิดการหลอมรวม^{[ 11 ] [ 10 ]}

โปรตีนฟิวชั่นคลาส III แตกต่างจากคลาส I และ II โดยทั่วไปประกอบด้วยโดเมนโครงสร้างห้าโดเมน โดยโดเมน 1, 2 และ 4 มักจะมี β-sheet มากกว่า และโดเมน 3 และ 5 จะมี α-helix มากกว่า (โดยกำหนดให้โดเมน 1 อยู่ใกล้กับปลาย N และโดเมน 5 อยู่ใกล้กับปลาย C) ในสภาวะก่อนการฟิวชั่น โดเมนต่างๆ จะซ้อนกัน โดยโดเมน 1 ได้รับการปกป้องโดยโดเมน 2 ซึ่งซ้อนอยู่ในโดเมน 3 ซึ่งได้รับการปกป้องโดยโดเมน 4 โดเมน 1 มีไซต์แบบสองส่วน ซึ่งน่าจะเป็นสำหรับการฟิวชั่นของเยื่อหุ้มเซลล์ ภายในลูปที่เชื่อมต่อเบต้าสแตรนด์ยาว และโดเมน 5 ทำหน้าที่เป็นตัวเชื่อมระหว่างโดเมน 4 และโดเมนที่อยู่ใกล้เยื่อหุ้มเซลล์และโดเมนทรานส์เมมเบรนที่ปลาย C โดเมน 3 จะพับตัวใหม่เมื่อเกิดการฟิวชั่น ในขณะที่โดเมน 5 จะสูญเสียโครงสร้าง α-helix ไป^{[ 9 ] [ 10 ]}

โปรตีนฟิวชั่นจำนวนหนึ่งไม่ได้อยู่ในกลุ่มหลักทั้งสามกลุ่ม^{[ 9 ]}

ไวรัส Pox ใช้ระบบโปรตีนหลายชนิดที่มี 11 ยีนที่แตกต่างกัน และญาติของพวกมันในกลุ่มNucleocytoviricota ที่กว้างกว่า ก็ดูเหมือนจะทำเช่นเดียวกัน^{[ 12 ]}โครงสร้างของคอมเพล็กซ์ฟิวชั่นยังไม่ได้รับการแก้ไข นักวิทยาศาสตร์ได้สร้างข้อมูลบางส่วนเกี่ยวกับสิ่งที่แต่ละองค์ประกอบจับกับ แต่ยังไม่เพียงพอที่จะสร้างภาพที่สมบูรณ์^{[ 13 ] [ 14 ]}

Hepadnaviridaeซึ่งรวมถึงไวรัสตับอักเสบ B ใช้แอนติเจนพื้นผิวในรูปแบบต่างๆ ( HBsAg - S, M และ L) เพื่อหลอมรวมกัน^{[ 9 ]}ในปี 2021 พบว่ามีเปปไทด์หลอมรวมใน preS1 ซึ่งพบในรูปแบบ L ^{[ 15 ]}

ตระกูลฟิวเซกซินประกอบด้วย HAP2/GCS1 ของยูคาริโอต, EFF-1 ของยูคาริโอต, "คลาส II" ของไวรัส และ Fsx1 ของฮาโลอาร์เคีย พวกมันทั้งหมดมีโครงสร้างพับร่วมกันและหลอมรวมเยื่อหุ้ม เซลล์ ^{[ 7 ]}ในแผนภูมิวิวัฒนาการแบบไม่ระบุรากจากปี 2021 HAP2/GCS1 และ EFF-1/AFF-1 อยู่ที่ปลายทั้งสองด้านของแผนภูมิ โดยตรงกลางถูกครอบครองโดยลำดับของไวรัส ซึ่งบ่งชี้ว่าพวกมันอาจถูกได้รับมาแยกกัน^{[ 11 ]}แผนภูมิวิวัฒนาการแบบไม่ระบุรากตามโครงสร้างล่าสุดของ Brukman et al. (2022) ซึ่งคำนึงถึงลำดับอาร์เคียที่ค้นพบใหม่ แสดงให้เห็นว่า Fsx1 จัดกลุ่มกับ HAP2/GCS1 และแยกออกจาก EFF-1 ด้วยลำดับของไวรัสจำนวนหนึ่ง โดยพิจารณาจากตำแหน่งที่วางราก สามารถสร้างสมมติฐานที่แตกต่างกันหลายประการเกี่ยวกับประวัติของตระกูลเหล่านี้ได้ไม่ ว่าจะเป็นการ ถ่ายโอนในแนวนอนและการสืบทอดในแนวตั้ง[ ^{7 ] การ}เปรียบเทียบแบบเก่าที่ไม่รวมลำดับอาร์เคียจะสนับสนุนการตีความที่ว่า HAP2/GCS1 ได้รับมาจากไวรัส^{[ 6 ]}แต่การจัดกลุ่ม Fsx1 กับ HAP2/GCS1 ทำให้มีความเป็นไปได้ที่จะมีแหล่งที่มาที่เก่าแก่กว่ามาก^{[ 7 ]}