พีทีพีอาร์ที
โครงสร้างที่มีอยู่ พีดีบี การค้นหาออร์โธล็อก: PDBe RCSB รายชื่อรหัส PDB 200Q
ตัวระบุ
ชื่อเรียกอื่น	PTPRT , RPTPrho, โปรตีนไทโรซีนฟอสฟาเทส, ตัวรับชนิด T, โปรตีนไทโรซีนฟอสฟาเทสตัวรับชนิด T, RPTP-rho, R-PTP-T
รหัสภายนอก	โอมิม : 608712 ; เอ็มจีไอ : 1321152 ; โฮโมโลยีน : 56924 ; GeneCards : ปตท. ; OMA : PTPRT - ออโธโลจี
ตำแหน่งของยีน ( มนุษย์ ) คริส. โครโมโซม 20 (มนุษย์) [ 1 ] วงดนตรี 20q12-q13.11 เริ่ม 42,072,752 bp [ 1 ] จบ 43,189,970 bp [ 1 ]
ตำแหน่งของยีน ( เมาส์ ) คริส. โครโมโซม 2 (เมาส์) [ 2 ] วงดนตรี 2 H2|2 81.91 cM เริ่ม 161,363,910 bp [ 2 ] จบ 162,503,067 bp [ 2 ]
รูปแบบการแสดงออกของ RNA บีจี มนุษย์ เมาส์ (ออร์โธล็อก) สูงสุดที่แสดงใน พื้นที่บรอดแมน 10 ไจรัสขมับกลาง พื้นที่บรอดแมน 23 ขั้วหน้าผาก ร่องหน้าผากส่วนบน พื้นที่บรอดแมน 46 เปลือกสมองส่วนรับภาพหลัก คอร์เทกซ์ส่วนหน้าของวงโคจร ไจรัสหลังกลาง คอร์เทกซ์พรีฟรอนทัลด้านข้างส่วนหลัง สูงสุดที่แสดงใน คอร์เทกซ์รูปทรงลูกแพร์ นิวเคลียสของสเตรียเทอร์มินาลิส เนื้อเยื่อสีเทาส่วนกลางของสมองส่วนกลาง ปมประสาทไขสันหลังส่วนเอว ร่องหน้าผากส่วนบน ซูพีเรียร์ คอลลิคูลัส ปุ่มรับกลิ่น เปลือกสมองส่วนรับภาพหลัก นิวเคลียสเทกเมนทัลด้านหลัง เซลล์แกรนูลของเดนเตตไจรัสในฮิปโปแคมปัส ข้อมูลอ้างอิงเพิ่มเติม ไบโอจีพีเอส ข้อมูลอ้างอิงเพิ่มเติม
ออนโทโลยีของยีน หน้าที่ระดับโมเลกุล กิจกรรมของโปรตีนไทโรซีนฟอสฟาเทส กิจกรรมฟอสฟาเทส การจับกับเบตา-แคทเทนิน การจับโปรตีน กิจกรรมฟอสโฟโปรตีนฟอสฟาเทส กิจกรรมไฮโดรเลส การจับกันของอัลฟา-แคทเทนิน การจับกันของแคดเฮริน การจับกันของเดลต้า-แคทเทนิน การจับกันของแกมมา-แคทเทนิน กิจกรรมไทโรซีนฟอสฟาเตสของโปรตีนตัวรับทรานส์เมมเบรน การจับโปรตีนฟอสฟาเทส กิจกรรมการสร้างโฮโมไดเมอร์ของโปรตีน การจับโปรตีนของตระกูล STAT ส่วนประกอบของเซลล์ ส่วนประกอบสำคัญของเยื่อหุ้มเซลล์ พื้นผิวเซลล์ เยื่อหุ้มพลาสมา เมมเบรน ส่วนประกอบสำคัญของเยื่อหุ้มพลาสมา กระบวนการทางชีวภาพ การกำจัดหมู่ฟอสเฟตออกจากโปรตีน การยึดเกาะของเซลล์ การส่งสัญญาณ การยึดเกาะของเซลล์ชนิดเดียวกันผ่านโมเลกุลการยึดเกาะของเยื่อหุ้มเซลล์ วิถีการส่งสัญญาณของโปรตีนไทโรซีนไคเนสตัวรับทรานส์เมมเบรน การกำจัดฟอสเฟต การดีฟอสโฟรีเลชันของเปปทิดิล-ไทโรซีน การควบคุมเชิงลบของการเคลื่อนย้ายเซลล์ การตอบสนองของเซลล์ต่ออินเตอร์ลิวคิน-6 การควบคุมเชิงลบของเส้นทางการส่งสัญญาณของตัวรับผ่าน STAT การกำจัดหมู่ฟอสเฟตออกจากเปปทิดิลไทโรซีนมีส่วนเกี่ยวข้องในการยับยั้งการทำงานของโปรตีนไคเนส แหล่งที่มา: Amigo / QuickGO
ออร์โธล็อก สายพันธุ์ มนุษย์ หนู เอนเทรซ 11122 19281 วงดนตรี ENSG00000196090 ENSMUSG00000053141 ยูนิโปรท โอ14522 Q99M80 RefSeq (mRNA) NM_007050 NM_133170 NM_001394024 NM_001394025 NM_001394026 NM_001291149 NM_001291150 NM_001291151 NM_021464 RefSeq (โปรตีน) NP_008981 NP_573400 NP_001278078 NP_001278079 NP_001278080 NP_067439 สถานที่ตั้ง (UCSC) Chr 20: 42.07 – 43.19 Mb Chr 2: 161.36 – 162.5 Mb การค้นหาใน PubMed [ 3 ] [ 4 ]
วิกิดาต้า
ดู/แก้ไขข้อมูลมนุษย์ ดู/แก้ไขเมาส์

เอนไซม์ไทโรซีนโปรตีนฟอสฟาเทสชนิดรีเซปเตอร์ Tเป็นเอนไซม์ที่ในมนุษย์ถูกเข้ารหัสโดยยีนPTPRT ^{[ 5 ] [ 6 ] [ 7 ]}

PTPRT ยังเป็นที่รู้จักในชื่อ PTPrho, PTPρ และhuman accelerated region 9 human accelerated regions คือ 49 บริเวณของจีโนมมนุษย์ที่ได้รับการอนุรักษ์ไว้ในสัตว์มีกระดูกสันหลัง แต่ในมนุษย์แสดงความแตกต่างอย่างมีนัยสำคัญจากสัตว์มีกระดูกสันหลังชนิดอื่น ดังนั้น บริเวณนี้อาจมีบทบาทสำคัญในการแยกความแตกต่างระหว่างมนุษย์กับลิง^{[ 8 ]}

โปรตีนที่ถูกสร้างขึ้นจากยีนนี้เป็นสมาชิกของ ตระกูล โปรตีนไทโรซีนฟอสฟาเทส (PTP) PTP เป็นที่รู้จักกันดีว่าเป็นโมเลกุลส่งสัญญาณที่ควบคุมกระบวนการต่างๆ ในเซลล์ รวมถึงการเจริญเติบโตของเซลล์ การแบ่งเซลล์ การแบ่งตัวของเซลล์ และการเปลี่ยนแปลงไปเป็นเซลล์มะเร็งมีการเสนอว่า PTPrho มีบทบาทในการพัฒนาของระบบประสาทและเป็นตัวยับยั้งเนื้องอกในโรคมะเร็ง

PTP นี้มีบริเวณนอกเซลล์ บริเวณทรานส์เมมเบรนเดี่ยว และโดเมนเร่งปฏิกิริยาภายในเซลล์สองโดเมนเรียงต่อกัน ดังนั้นจึงจัดเป็น PTP ชนิดตัวรับ (RPTP) บริเวณภายนอกเซลล์ประกอบด้วยโดเมน meprin-A5 antigen-PTPmu (MAM) โดเมนคล้าย Ig หนึ่งโดเมน และการทำซ้ำคล้าย fibronectin ชนิด III สี่ครั้ง PTPrho เป็นสมาชิกของกลุ่มย่อย R2B ของ RPTP ซึ่งรวมถึง RPTPs PTPmu ( PTPRM ), PTPkappa ( PTPRK ) และ PCP-2 ( PTPRU ) ด้วย การเปรียบเทียบลำดับ cDNA ของ R2B พบว่า PTPmu มีความสัมพันธ์ใกล้ชิดกับ PTPrho มากที่สุด^{[ 9 ]} PTPrho มีการตัดต่อแบบทางเลือก^{[ 9 ] [ 10 ]} การตัดต่อแบบทางเลือกของเอ็กซอน 14, 16 และ 22a ได้รับการอธิบายไว้สำหรับ PTPrho (PTPRT) ^{[ 10 ]} มีรายงานว่ายีนนี้มีทรานสคริปต์ที่ถูกตัดต่อแบบทางเลือก 2 รูปแบบ ซึ่งเข้ารหัสโปรตีนที่แตกต่างกัน^{[ 7 ]} ไอโซฟอร์มแรกเข้ารหัสโปรตีนเวอร์ชันที่ใหญ่กว่า ส่วนรูปแบบที่สองขาดบริเวณของโดเมนนอกเซลล์ระหว่างโดเมน FNIII ที่สี่และโดเมนทรานส์เมมเบรน และในโดเมนใกล้เมมเบรน^{[ 7 ]}

โปรตีน PTPrho ทำหน้าที่เป็นตัวกลางในการยึดเกาะระหว่างเซลล์แบบโฮโมฟิลิก ซึ่งหมายความว่าเมื่อมันมีปฏิสัมพันธ์กับโมเลกุลที่เหมือนกันบนเซลล์ข้างเคียง มันจะกระตุ้นให้เซลล์ยึดเกาะกัน^{[ 11 ]} PTPrho ไม่จับกับสมาชิกในกลุ่มย่อยอื่น ๆ เพื่อเป็นตัวกลางในการรวมกลุ่มของเซลล์ คล้ายกับสมาชิกในกลุ่มย่อย R2B ประเภทอื่น ๆ^{[ 11 ] [ 12 ]}

โดเมน MAM, โดเมน Ig และโดเมน fibronectin III ทั้งสี่ของ PTPrho มีความจำเป็นสำหรับการรวมตัวของเซลล์^{[ 11 ] [ 12 ]} PTPrho เป็น RPTP ที่มีการกลายพันธุ์บ่อยที่สุดในมะเร็งลำไส้ใหญ่ ปอด ผิวหนัง และกระเพาะอาหาร^{[ 13 ]} การกลายพันธุ์หลายอย่างที่พบในมะเร็งเกิดขึ้นในโดเมนภายนอกเซลล์ของ PTPrho ซึ่งบ่งชี้ว่าการรวมตัวของเซลล์ที่บกพร่องอาจมีส่วนทำให้เกิดเนื้องอกจากการกลายพันธุ์เหล่านี้^{[ 13 ]} เมื่อโปรตีน PTPrho ถูกดัดแปลงพันธุกรรมด้วยการกลายพันธุ์แบบจุดต่างๆ ที่พบในมะเร็ง แล้วนำไปแสดงออกในเซลล์ Sf9 ที่ไม่ยึดเกาะ เซลล์เหล่านี้จะไม่ทำให้เกิดการรวมตัวของเซลล์ในระดับที่เทียบเท่ากับ PTPrho ชนิดปกติ ซึ่งแสดงให้เห็นว่าการกลายพันธุ์ที่พบในมะเร็งเป็นการกลายพันธุ์ที่ทำให้สูญเสียการทำงาน^{[ 11 ] [ 12 ]}

โดเมนเร่งปฏิกิริยาแรกของ RPTP ชนิด R2B ถือเป็นโดเมนฟอสฟาเทสที่ทำงานอยู่ ในขณะที่โดเมนฟอสฟาเทสที่สองนั้นถือว่าไม่ทำงาน^{[ 14 ]} อย่างไรก็ตาม การกลายพันธุ์ในโดเมนฟอสฟาเทสที่สองของ PTPrho ส่งผลให้กิจกรรมฟอสฟาเทสของ PTPrho ลดลง^{[ 13 ]} การลบโดเมนไทโรซีนฟอสฟาเทสที่สองในเซลล์มะเร็งลำไส้ใหญ่ยังลดกิจกรรมเร่งปฏิกิริยาของ PTPrho ซึ่งแสดงให้เห็นอีกครั้งว่าโดเมนฟอสฟาเทสที่สองของ PTPrho ควบคุมกิจกรรมเร่งปฏิกิริยา ไม่ว่าจะโดยตรงหรือโดยอ้อม^{[ 15 ]}

กิจกรรมเร่งปฏิกิริยาของ PTPrho อาจถูกควบคุมโดยการฟอสโฟรีเลชันของไทโรซีนในโดเมนลิ่มของโดเมนไทโรซีนฟอสฟาเทสแรกบนไทโรซีน 912 โดยไทโรซีนไคเนส Fyn ^{[ 16 ]} การฟอสโฟรีเลชันของไทโรซีนที่ Y912 ส่งผลให้ PTPrho เกิดการมัลติเมอไรเซชันเพิ่มขึ้น ซึ่งน่าจะอยู่ในลักษณะซิสกับโมเลกุล PTPrho อื่นๆ จากการวิเคราะห์โครงสร้างผลึกและการสร้างแบบจำลอง สันนิษฐานว่าโดเมนลิ่มที่ถูกฟอสโฟรีเลชันจะแทรกเข้าไปในโดเมนเร่งปฏิกิริยาของโมเลกุล PTPrho ที่อยู่ใกล้เคียง จึงทำให้โมเลกุลนั้นไม่ทำงาน^{[ 16 ]} กลไกนี้ยังได้รับการเสนอให้ควบคุมกิจกรรมเร่งปฏิกิริยาของ RPTPalpha ด้วย ^{[ 17 ]} โครงสร้างผลึกของ PTPmu และ LAR ชี้ให้เห็นถึงกลไกที่แตกต่างกันสำหรับการควบคุมกิจกรรมเร่งปฏิกิริยาของพวกมัน เนื่องจาก RPTP เหล่านี้อยู่ในรูปแบบเปิดและทำงานได้เมื่อเกิดการไดเมอไรเซชัน^{[ 18 ]}

การประเมินบริเวณ 5'untranslated ของ cDNA PTPrho (PTPRT) บ่งชี้ถึงลำดับคอนเซนซัสของไซต์การจับปัจจัยการถอดรหัสจำนวนหนึ่ง ซึ่งรวมถึง AP-2, c-Myb, NF-1, sox-5 และ Sp-1, Oct-1, CdxA, C/EBP, En-1, GATA-1, GATA-2, GKLF, HoxA3, Ik-2, Msx-1, Pax-4 และ SRY ^{[ 9 ]}

( ปัจจัยการถอดรหัสที่ปิดกั้น RE1 ) (REST) ​​เป็นตัวยับยั้งการถอดรหัสที่จับกับองค์ประกอบการจดจำ DNA ของ REST (RE-1) ใน5'UTR การคัดกรองการเปลี่ยนแปลงทางพันธุกรรม แบบโพลีมอร์ฟิกของนิวคลีโอไทด์เดี่ยวภายในบริเวณการจับของ REST ของลำดับ DNA เผยให้เห็นโพลีมอร์ฟิซึมใน RE-1 ของ PTPrho (PTPRT) SNP นี้จะส่งผลให้กิจกรรมการยับยั้งของ REST ลดลง ซึ่งอาจนำไปสู่การแสดงออกของ PTPrho (PTPRT) ที่เพิ่มขึ้นในเซลล์ที่มี SNP นี้^{[ 19 ]}

PTPrho เป็น RPTP ที่มีการกลายพันธุ์บ่อยที่สุดในมะเร็งลำไส้ใหญ่ ปอด ผิวหนัง และกระเพาะอาหาร^{[ 13 ]} การประเมินการกลายพันธุ์ในไซโตพลาสซึมที่พบใน PTPrho ในมะเร็งแสดงให้เห็นว่าการกลายพันธุ์ทั้งหมดลดกิจกรรมเร่งปฏิกิริยา แม้แต่การกลายพันธุ์ที่อยู่ในโดเมนเร่งปฏิกิริยาที่สอง^{[ 13 ]} ความถี่ของการกลายพันธุ์ในโดเมนไทโรซีนฟอสฟาเตสในไซโตพลาสซึมของ PTPrho ในมะเร็งยังคงเป็นที่ถกเถียงกันอยู่^{[ 20 ]} พบว่าโปรโมเตอร์ของ PTPrho (PTPRT) มีการเมทิลเลชั่นมากเกินไปในมะเร็งลำไส้ใหญ่เมื่อเทียบกับกลุ่มควบคุม ซึ่งชี้ให้เห็นถึงกลไกอื่นที่การทำงานของ PTPrho อาจลดลงในมะเร็ง ในกรณีนี้โดยการปิดกั้นทางเอพิเจเนติกส์^{[ 21 ]}

นอกจากนี้ PTPrho ยังมีการแสดงออกเพิ่มขึ้นในตัวอย่างเนื้องอกเต้านมที่มีตัวรับเอสโตรเจนอัลฟาเป็นบวกเมื่อเทียบกับตัวอย่างเนื้องอกที่มีตัวรับเอสโตรเจนอัลฟาเป็นลบ^{[ 22 ]} ผู้เขียนได้ประเมินยีนที่เลือกไว้ 560 ยีนโดยใช้ปฏิกิริยาการถอดรหัสย้อนกลับแบบเรียลไทม์เชิงปริมาณ-พอลิเมอเรสเชน (RT-PCR) ในเนื้อเยื่อที่มีตัวรับเอสโตรเจนอัลฟาเป็นบวกและเปรียบเทียบกับเนื้อเยื่อที่มีตัวรับเอสโตรเจนอัลฟาเป็นลบ และพบว่า PTPrho (PTPRT) มีการแสดงออกเพิ่มขึ้นในเนื้อเยื่อที่มีตัวรับเอสโตรเจนอัลฟา ซึ่งบ่งชี้ว่า PTPrho มีบทบาทที่ไม่ใช่ตัวยับยั้งเนื้องอก^{[ 22 ]}

mRNA ของ PTPrho (PTPRT) ถูกแสดงออกในระบบประสาทที่กำลังพัฒนา^{[ 5 ] [ 6 ] [ 23 ]} การแสดงออกของมันถูกสังเกตครั้งแรกในระยะที่ 25 ใน ตัวอ่อน Xenopusในถุงตาที่กำลังพัฒนาและในมอเตอร์นิวรอนและอินเตอร์นิวรอนที่เกิดขึ้นใหม่ของไขสันหลัง^{[ 23 ]} ในระยะที่ 35/36 การแสดงออกของ PTPrho (PTPRT) พบได้ในชั้นนิวเคลียสภายนอกหรือชั้นรับแสง และในชั้นนิวเคลียสภายใน (INL) ของเรตินา ประสาท ระดับของทรานสคริปต์ PTPrho (PTPRT) ลดลงในเซลล์รับแสงและเพิ่มขึ้นใน INL และในระยะที่ 41 จะจำกัดอยู่เฉพาะใน INL เท่านั้น^{[ 23 ]} นอกจากนี้ยังพบทรานสคริปต์ PTPrho (PTPRT) ในคอร์เทกซ์และหลอดรับกลิ่นที่กำลังพัฒนาด้วย^{[ 6 ]}

PTPrho (PTPRT) แสดงออกในกลุ่มเซลล์ประสาทที่เฉพาะเจาะจงมากในเปลือกสมองน้อย หลังคลอด ซึ่งก็คือชั้นเซลล์แกรนูล โดยเฉพาะอย่างยิ่ง PTPrho (PTPRT) แสดงออกในเซลล์แกรนูลหลังการอพยพของกลีบที่ 1 ถึง 6 ของสมองน้อย^{[ 5 ]}

ในผู้ใหญ่ โปรตีน PTPrho จะแสดงออกเฉพาะในระบบประสาทส่วนกลางและอยู่บริเวณไซแนปส์ระหว่างเซลล์ประสาท^{[ 16 ]} การแสดงออกมากเกินไปของ PTPrho รูปแบบปกติและรูปแบบกลายพันธุ์ที่ไม่มีฤทธิ์เร่งปฏิกิริยา ส่งผลให้จำนวนไซแนปส์กระตุ้นและยับยั้งในเซลล์ประสาทที่เพาะเลี้ยงในหลอดทดลองเพิ่มขึ้น การลดการแสดงออกของ PTPrho จะลดจำนวนไซแนปส์ในเซลล์ประสาทที่เพาะเลี้ยง PTPrho มีปฏิสัมพันธ์แบบ cis กับโดเมนภายนอกเซลล์ของneuroliginsและneurexinsที่ไซแนปส์^{[ 16 ]} PTPrho จะถูกฟอสโฟรีเลตที่ไทโรซีน 912 ในบริเวณลิ่มของโดเมนเร่งปฏิกิริยาแรกโดยไทโรซีนไคเนส Fynการฟอสโฟรีเลตที่ตำแหน่งนี้จะลดการสร้างไซแนปส์ในเซลล์ประสาทที่เพาะเลี้ยง เมื่อ PTPrho ถูกฟอสโฟรีเลตโดย Fyn ดูเหมือนว่า PTPrho จะสร้างมัลติเมอไรเซชันแบบโฮโมฟิลิก ซึ่งน่าจะอยู่ในซิส ซึ่งดูเหมือนว่าจะลดการเชื่อมโยงของ PTPrho กับนิวโรลิกินและนิวเร็กซิน การลดลงของปฏิสัมพันธ์ซิสกับนิวโรลิกินและนิวเร็กซินนั้นคาดว่าจะนำไปสู่การลดลงของการสร้างไซแนปส์ในที่สุด^{[ 16 ]}

กิจกรรมของ PTPrho ได้รับการพิสูจน์แล้วว่าจำเป็นต่อการพัฒนาของเดนไดรต์ ของเซลล์ประสาท พบว่าควบคุมการแตกแขนงของเดนไดรต์โดยการกำจัดฟอสเฟตออกจากไทโรซีน 177 ของ โปรตีนบริเวณคลัสเตอร์จุดแตกหัก ( BCR ) ^{[ 24 ]}

PTPrho เชื่อมโยงกับสมาชิกของ ตระกูล แคดเฮรินและแคทเท นิน ของโมเลกุลการยึดเกาะเซลล์ดังที่แสดงให้เห็นโดยการทดสอบการดึงโปรตีนฟิวชั่น GST โดยใช้โฮโมจีเนตสมอง ด้วยเทคนิคนี้ ผู้เขียนระบุว่า PTPrho มีปฏิสัมพันธ์กับอัลฟา-แอคตินิน อัลฟา - แคทเทนิน เบตา-แคทเทนิน แกมมา - แคทเทนิน/ พลาโคโกลบินแค ทเทนิ นp120 เดสโมกลี อิน อี - แคดเฮริน เอ็น- แคดเฮริน และวีอี-แคดเฮริน^{[ 25 ]}โปรตีนฟิวชั่น PTPrho GST ชนิดป่าที่บริสุทธิ์สามารถดีฟอสโฟรีเลตอี-แคดเฮรินและแคทเทนิน p120 ที่แยกได้จากเซลล์เบต้าของตับอ่อน MIN6-m9 ซึ่งบ่งชี้ว่าโปรตีนเหล่านี้เป็นสารตั้งต้นของ PTPrho ^{[ 25 ]}

PTPrho ยังกำจัดฟอสเฟตออกจากโปรตีนBCR ด้วย ^{[ 24 ]} ความสามารถของ PTPrho ในการกำจัดฟอสเฟตออกจาก BCR ได้รับการแสดงให้เห็นว่ามีผลทางฟังก์ชันต่อการพัฒนาตามปกติของการแตกแขนงของเดนไดรต์ของเซลล์ประสาท

PTPrho กำจัดหมู่ฟอสเฟตออกจากSTAT3ซึ่งเป็นตัวส่งสัญญาณและตัวกระตุ้นการถอดรหัส 3 ที่ไทโรซีน 705 ซึ่งเป็นสารตกค้างที่สำคัญต่อการกระตุ้น STAT3 ^{[ 15 ]} การกำจัดหมู่ฟอสเฟตโดย PTPrho ในเซลล์มะเร็งลำไส้ใหญ่ส่งผลให้ระดับการถอดรหัสโดยรวมของยีนเป้าหมายของ STAT3 ได้แก่ Bcl-XL และ SOCS3 ลดลง ในทำนองเดียวกัน การแสดงออกของ PTPrho ชนิดปกติจะลดความสามารถของ STAT3 ในการเคลื่อนย้ายไปยังนิวเคลียส ซึ่งเป็นตำแหน่งที่ STAT3 จำเป็นต้องอยู่เพื่อทำหน้าที่เป็นปัจจัยการถอดรหัส^{[ 15 ]}

นอกจากนี้ PTPrho ยังกำจัดฟอสเฟตออกจากแพกซิลลินที่ไทโรซีน 88 ด้วย ^{[ 26 ]} พบระดับฟอสฟอริเลชันของไทโรซีน 88 ในแพกซิลลินที่สูงขึ้นในมะเร็งลำไส้ใหญ่ เมื่อเซลล์มะเร็งลำไส้ใหญ่ถูกดัดแปลงพันธุกรรมให้แสดงออกแพกซิลลินกลายพันธุ์ที่ไม่สามารถถูกฟอสฟอริเลชันที่ไทโรซีนได้ ซึ่งก็คือแพกซิลลินกลายพันธุ์ Y88F เซลล์เหล่านี้จะแสดงความสามารถในการก่อเนื้องอกลดลง ซึ่งแสดงให้เห็นว่า PTPrho อาจทำหน้าที่เป็นโปรตีนยับยั้งเนื้องอกโดยการควบคุมฟอสฟอริเลชันของแพกซิลลิน^{[ 26 ]}

จากการศึกษาพบว่า PTPrho มีปฏิกิริยากับสารดังต่อไปนี้:

• อัลฟา-แอคตินิน^{[ 25 ]}
• อัลฟา-คาเทนิน^{[ 25 ]}
• เบต้า-แคทเทนิน^{[ 25 ]}
• โปรตีนบริเวณคลัสเตอร์จุดแตกหัก (BCR) ^{[ 24 ]}
• เดสโมกลีน^{[ 25 ]}
• อี-แคดเฮริน^{[ 25 ]}
• ฟิน^{[ 16 ]}
• เอ็น-แคดเฮริน^{[ 25 ]}
• แกมมา-แคทเทนิน^{[ 25 ]}
• p120-catenin ^{[ 25 ]}
• แพ็กซิลลิน^{[ 26 ]}
• นิวโรลิจิน^{[ 16 ]}
• นิวเร็กซิน^{[ 16 ]}
• STAT3 ^{[ 15 ]}
• VE-cadherin /Cadherin-5 ^{[ 25 ]}